Специфичность действия протеаз

Активация панкреатических ферментов

В поджелудочной железе синтезируются проферменты ряда протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза, прокарбоксипептидазы А и В. В кишечнике они путём частичного протеолиза превращаются в активные ферменты трипсин, химотрипсин, эластазу и карбок-сипептидазы А и В.

Активация трипсиногена происходит под действием фермента эпителия кишечника энтеропептидазы.

Этот фермент отщепляет с N-конца молекулы трипсиногена гексапептид Вал-(Асп)₄-Лиз. Изменение конформации оставшейся части полипептидной цепи приводит к формированию активного центра, и образуется активный трипсин. Последовательность Вал-(Асп)₄-Лиз присуща большинству известных трипсиноге-нов разных организмов - от рыб до человека.

Образовавшийся трипсин активирует химотрипсиноген, из которого получается несколько активных ферментов (рис. 9-3). Химотрипсиноген состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 245 аминокислотных остатков и пяти дисульфидных мостиков. Под действием трипсина расщепляется пептидная связь между 15-й и 16-й аминокислотами, в результате чего образуется активный π-химотрипсин. Затем под действием π-химотрипсина отщепляется дипептид сер(14)-арг(15), что приводит к образованию δ-химотрипсина. Отщепление дипептида тре(147)-арг(148) завершает образование стабильной формы активного фермента - α-химотрипсина, который состоит из трёх полипептидных цепей, соединённых дисульфидными мостиками.

Остальные проферменты панкреатических протеаз (проэластаза и прокарбоксипептидазы А и В) также активируются трипсином путём частичного протеолиза. В результате образуются активные ферменты - эластаза и карбокси-пептидазы А и В.

Специфичность действия протеаз

Трипсин преимущественно гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина. Химотрипсины наиболее активны в отношении пептидных связей, образованных карбоксильными группами ароматических аминокислот (Фен, Тир, Три).

АБВГДЕЖЗИКЛМНОПРСТУФХЦЧШЩЭЮЯ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ (протеазы), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз (протео-лиз) пептидных связей. Место расщепления пептидной связи в полипептидной цепи определяется позиционной и субстратной специфичностью фермента и пространств. структурой гидролизуемого субстрата (белка или пептида). Различают экзопептидазы, расщепляющие связи вблизи С- или N-конца цепи (соотв. карбоксипептидазы и аминопеп-тидазы)и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие связи, удаленные от концевых остатков (напр., трипсин). Лишь ограниченное число протеолитических ферментов обладает строгой субстратной специфичностью. К ним относят, напр., ренин, гидроли-зующий связь между остатками лейцина в положениях 10 и 11 в ангиотензиногене (предшественник ангиотензина пептида, участвующего в регуляции кровяного давления), или энтеропептидазу отщепляющую N-концевой гексапептид в трипсиногене (предшественник трипсина). Специфичность большинства протеолитических ферментов определяется в осн. структурой аминокислотного остатка, расположенного рядом с расщепляемой связью. Ферменты трипсинового типа катализируют гидролиз связей, образованных карбоксильной группой основных аминокислот (остатками лизина и аргинина). Для мн. ферментов (химотрипсин, пепсин, субтилизины и др.) важно наличие вблизи расщепляемой связи объемистых гидрофобных остатков (фенилаланина, тирозина, триптофана и лейцина). Протеолитические ферменты типа эластазы (фермент поджелудочной железы) гидролизуют связи, образованные аминокислотными остатками с небольшой боковой группой (напр., остатками аланина и серина). Место расщепления зависит от расположения пептидной связи в пространств. структуре субстрата-легче всего гидролизуются связи на р-изгибах цепи, к-рые расположены на пов-сти молекулы. Углеводные цепи в гликопротеинах могут препятствовать доступу фермента к данной связи. Многие протеолитические ферменты прочно ассоциированы с клеточными мембранами и поэтому действуют только на определенные белки (т. наз. компартментализация). К ним относят, напр., сигнальные протеазы, участвующие в транспорте белков во внеклеточное пространство. В зависимости от локализации фермента протеолиз происходит при разл. рН. Так, протеолитические ферменты желудка (напр., пепсин, гастриксин) функционируют при рН 1,5-2, лизосомные ферменты-при рН 4-5, а протеолитические ферменты сыворотки крови, тонкого кишечника и др.-при нейтральных или слабощелочных значениях рН. Нек-рые протеолитические ферменты используют в качестве кофактора ионы металлов-Са2+, Mg2+ и др. Дефектные и чужеродные белки деградируют в клетке при участии АТФ-зависимой системы протеолиза. У эукариот (все организмы, кроме бактерий и синезеленых водорослей) эта система включает низкомол. белок убикитин, образующий с белками-субстратами конъюгат, и протеазы, расщепляющие этот конъюгат. Протеолитические ферменты играют важную роль во мн. процессах, происходящих в организме, напр. при оплодотворении, биосинтезе белка, свертывании крови и фибринолизе, иммунном ответе (активации системы комплемента), гормональной регуляции. Во мн. этих случаях фермент расщепляет в субстрате лишь одну или неск. связей (ограниченный протеолиз). Активность протеолитических ферментов регулируется на посттрансляц. стадии путем активации их неактивных предшественников (зи-могенов), а также действием прир. ингибиторов ферментов (a2-макроглобулина, a1антитрипсина, секреторного панк-реатич. ингибитора и др.). Нарушения механизмов регуляции активности протеолитических ферментов-причина мн. тяжелых заболеваний (мышечной дистрофии, аутоиммунных заболеваний, эмфиземы легких, панкреатитов и др.). Протеолитические ферменты применяют в медицине, напр. для коррекции нарушений пищеварения, заживления ран и ожогов и др. Их также используют для получения смесей аминокислот, применяемых для парэнтерального питания, в произ-ве гормональных препаратов и нек-рых антибиотиков, в пищ. и кожевенной пром-сти, произ-ве моющих ср-в.
Всасывание аминокислот протекает с участием стереоспецифичных натрий-зависимых системактивного транспорта, расположенных в мембране энтероцита, обращенной в просвет кишечника. L-изомеры аминокислот переносятся легче, чем D-изомеры аминокислот. В настоящее время обнаружены четыре системы переноса аминокислот:

1. система переноса нейтральных аминокислот (валина, фенилаланина, аланина),

2. система переноса основных аминокислот (аргинина, цистеина, лизина, орнитина),

3. система переноса глицина и иминокислот (пролина, гидроксипролина),

4. система переноса дикарбоновых кислот (глутаминовой кислоты и аспарагина).

Существует взаимосвязь между транспортом некоторых аминокислот, проявляющаяся в виде взаимного торможения по типу конкурентного антагонизма (например, между глицином и метионином) или взаимного облегчения (например, между лизином и лейцином).

Всасывание олигопептидов тоже происходит путем активного транспорта, причем во многих случаях системы переноса олигопептидов работают быстрее, чем системы переноса аминокислот. Так, скорость транспорта некоторых дипептидов превышает скорость переноса тех аминокислот, из которых они состоят. Пептидазы щеточной каемки энтероцитов расщепляют значительную часть (около 40 - 60%) коротких пептидов лишь до ди- и трипептидов. Окончательный распад этих соединений до аминокислот происходит под действием пептидаз цитозоля.

Известно, что микроорганизмы кишечника для своего роста также нуждаются в доставке с пищей определенных аминокислот. Микрофлора кишечника располагает набором ферментных систем, отличных от соответствующих ферментов животных тканей и катализирующих самые разнообразные превращения пищевых аминокислот. В кишечнике создаются оптимальные условия для образования ядовитых продуктов распада аминокислот: фенола, индола, крезола, скатола, сероводорода, метилмер-каптана, а также нетоксичных для организма соединений: спиртов, аминов, жирных кислот, кетокислот, оксикислот и др. Все эти превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов кишечника, получили общее название «гниение белков в кишечнике». Так, в процессе распада серосодержащих аминокислот (цистин, цистеин, метионин) в кишечнике образуются сероводород H2S и метил-меркаптан CH3SH. Диаминокислоты – орнитин и лизин – подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием аминов – путресцина и кадаверина. Из ароматических аминокислот: фенилаланин, тирозин и триптофан – при аналогичном бактериальном декарбоксилировании образуются соответствующие амины: фенилэтиламин, параоксифенилэтиламин (или тира-мин) и индолилэтиламин (триптамин). Кроме того, микробные ферменты кишечника вызывают постепенное разрушение боковых цепей циклических аминокислот, в частности тирозина и триптофана, с образованием ядовитых продуктов обмена – соответственно крезола и фенола, скатола и индола. После всасывания эти продукты через воротную вену попадают в печень, где подвергаются обезвреживанию путем химического связывания с серной или глюкуроновой кислотой с образованием нетоксичных, так называемых парных, кислот (например, фенолсерная кислота или ска-токсилсерная кислота). Последние выделяются с мочой. Механизм обезвреживания этих продуктов изучен детально. В печени содержатся специфические ферменты – арилсульфотрансфераза и УДФ-глюкоронилтран-сфераза, катализирующие соответственно перенос остатка серной кислоты из ее связанной формы – 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфата (ФАФС) и остатка глюкуроновой кислоты также из ее связанной формы – уридил-дифосфоглюкуроновой кислоты (УДФГК) на любой из указанных продуктов. Индол (как и скатол) предварительно подвергается окислению в индоксил (соответственно скатоксил), который взаимодействует непосредственно в ферментативной реакции с ФАФС или с УДФГК. Так, индол связывается в виде эфиросерной кислоты. Калиевая соль этой кислоты получила название животного индикана, который выводится с мочой (см. главу 18). По количеству индикана в моче человека можно судить не только о скорости процесса гниения белков в кишечнике, но и о функциональном состоянии печени. О функции печени и ее роли в обезвреживании токсичных продуктов часто также судят по скорости образования и выделения гиппуровой кислоты с мочой после приема бензойной кислоты (см. главу 16). Таким образом, организм человека и животных обладает рядом защитных механизмов синтеза, биологическая роль которых заключается в обезвреживании токсичных веществ, поступающих в организм извне или образующихся в кишечнике из пищевых продуктов в результате жизнедеятельности микроорганизмов.

АМИНОКСИДАЗЫ — группа ферментов, катализирующих окислительное дезаминирование моно-, ди- и полиаминов с образованием соответствующих альдегидов, аммиака (NH₃) и перекиси водорода (Н₂O₂). Реакция идет в две стадии:

А. относятся к оксидазам (см.), т. е. к ферментам, катализирующим окисление субстрата с обязательным присутствием кислорода в качестве акцептора водорода (см. Дезаминирование). А. имеют большое значение, т. к. большинство их природных субстратов являются биогенными аминами (см.), многие из к-рых обладают фармакологической активностью (напр., серотонин, адреналин, норадреналин).

Классификация аминоксидаз построена на основе их отношения к карбонильным ингибиторам (см.), в соответствии с чем различают: 1) А., резистентные к карбонильным реагентам (напр., истинная моноаминоксидаза, или МАО, действующая на первичные, вторичные и третичные моноамины и на алифатические диамины с длинной цепью); 2) А., ингибируемые карбонильными реагентами, к-рые окисляют первичные амины, но не действуют на вторичные (к ним относятся днаминоксидаза и А. плазмы: внеклеточные А. — сперминоксидаза и бензиламиноксидаза).

Моноаминоксидаза (МАО) найдена во всех исследованных тканях беспозвоночных и позвоночных. Особенно много ее в околоушной и подчелюстной железах человека, а также печени, почках, аорте, поджелудочной

железе. Локализована в основном в митохондриях. Прочно связана с ми-тохондриальными мембранами; может быть отделена от них обработкой детергентами или ультразвуком. Коферментом служит флавинаденин-динуклеотид. МАО ингибируется реагентами на SH-группы, хотя считается, что последние не необходимы для каталитической активности этого фермента. Ингибиторы МАО подразделяются на гидразинные (напр., ипрониазид, ипразид, марсамид) и негидразинные (трансамин, паргилин, гармин, пиронин G, акридиновый оранжевый и др.). В живом организме гидразинные ингибиторы характеризуются более высокой избирательностью для мозга по сравнению с печенью. Ингибирование МАО п-хлормеркурибензоатом и тяжелыми металлами снимается глутатионом или цистеином.

Основная функция МАО в организме — инактивация биогенных аминов (см. Моноаминоксидазы).

Диаминоксидаза окисляет гистамин, путресцин, кадаверин, агматин и, в меньшей степени, алифатические моноамины. Найдена в тканях животных, растений и у микроорганизмов. Локализована в основном в цитоплазме, однако в печени кролика присутствует только в митохондриях. Ингибиторы — гидроксиламин, семикарбазид, гуанидин и его производные, метиленовый синий, цианиды и др. Из почек свиньи получена в кристаллическом виде. Мол. вес — 185000. Простетическими (т. е. небелковыми) группами являются пиридоксальфосфат и медь.

Сперминоксидаза присутствует в основном в крови жвачных животных. Из плазмы крови быка получена в кристаллическом виде. Мол. вес — 250000. В состав молекулы фермента входит пиридоксальфосфат и ионы двухвалентной меди.

23.1.1.В организме человека содержится около 100 г свободных аминокислот, которые образуют его аминокислотный фонд. Этот фонд постоянно пополняется за счёт поступления новых молекул аминокислот взамен тех, которые были использованы в метаболических процессах. Источники и пути использования свободных аминокислот в организме представлены на рисунке 23.1. Рисунок 23.1.Образование и использование свободных аминокислот в организме. 23.1.2.Исследования с помощью радиоактивных меток показывают, что у здорового взрослого человека общая скорость синтеза белка в организме составляет около 400 – 500 г в сутки, причём на 3/4 этот синтез обеспечивается за счёт эндогенных ресурсов. Этим объясняется тот факт, что даже при голодании синтез определённых белков происходит с достаточно высокой скоростью.

 

Раздел 23.2	Азотистый баланс.
23.2.1.Для правильной оценки соотношения процессов биосинтеза и расщепления белков в организме достаточно точным параметром является азотистый баланс. Азотистый баланс – разница между количеством азота, поступившим в организм с пищей, и количеством азота, выведенного из организма с мочой, калом, слюной и потом. 23.2.2.Если количество поступившего азота превышает количество выделившегося азота, то наблюдается положительный азотистый баланс. Он характерен для всех состояний, при которых скорость синтеза белка в организме выше, чем скорость его распада, например: у женщин в период беременности; в детском возрасте при полноценном питании; у больных в период выздоровления; у спортсменов в период тренировок; при введении анаболических гормонов. 23.2.3. Если количество азота, выведенного из организма, превышает количество азота, поступившее с пищей, то наблюдается отрицательный азотистый баланс. Он встречается во всех случаях, когда распад белков в организме преобладает над их синтезом, например: при голодании – полном или частичном, когда отсутствует хотя бы один из незаменимых компонентов рациона; у лиц пожилого возраста; у больных с поражением органов пищеварения; у больных с поражением опорно-двигательного аппарата и в других случаях длительного ограничения подвижности (гипокинезии). 23.2.4.В состоянии азотистого равновесия организм теряет в сутки столько же азота, сколько получает с пищей. Это характерно для взрослых здоровых людей при нормальном питании.

 

Раздел 23.3	Белки пищи - главный источник аминокислот для организма
23.3.1.Пищевые белки, поступающие в организм, используются как источник аминокислот для синтеза собственных структурных, каталитических, транспортных, рецепторных и других белков, а также веществ небелковой природы. 23.3.2. Суточная потребность в белках для взрослого человека зависит от возраста, профессии, состояния здоровья, условий труда, климатических и иных факторов. Установлено, что взрослый человек при средних энергетических затратах должен получать 100 – 120 г белка в сутки. 23.3.3.Необходимо также учитывать биологическую ценность белков. Чем ближе аминокислотный состав пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем лучше он усваивается и тем выше его биологическая ценность. Это тем более важно, что 8 аминокислот в организме взрослого человека синтезироваться не могут. Такие аминокислоты называются незаменимыми, к ним относятся: валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, фенилаланин и триптофан. Остальные 12 аминокислот являются заменимыми, они способны синтезироваться в организме человека и недостаток их в пище может быть возмещён за счет других аминокислот.

 

Раздел 23.4	Трансаминирование аминокислот
23.4.1.К общим путям метаболизма аминокислот относятся реакции трансаминирования, дезаминирования и декарбоксилирования. 23.4.2. Трансаминирование аминокислот – перенос аминогруппы (NН2-) от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Реакции трансаминирования катализируют ферменты – аминотрансферазы (или трансаминазы). Кофермент аминотрансфераз – пиридоксальфосфат (производное витамина В6). В реакции принимает участие альдегидная группа кофермента. Реакция легко обратима. Механизм реакции трансаминирования представлен на рисунке 23.2. Рисунок 23.2. Механизм переноса аминогруппы с аминокислоты на α-кетокислоту в реакции трансаминирования. Примеры реакций трансаминирования: 23.4.3.Роль реакций трансаминирования в организме: участие в непрямом дезаминировании аминокислот; путь синтеза заменимых аминокислот; образующиеся в реакции α-кетокислоты могут включаться в общий путь катаболизма и глюконеогенез.

 

Раздел 23.5	Дезаминирование аминокислот.
23.5.1. Дезаминирование аминокислот – отщепление аминогруппы от аминокислоты с образованием аммиака (NН3). В тканях человека преобладает окислительное дезаминирование, то есть сопряжённое с переносом водорода. 23.5.2.Большинство ферментов, участвующих в окислительном дезаминировании аминокислот, при физиологических значениях рН малоактивны. Поэтому основная роль в окислительном дезаминировании принадлежит глутаматдегидрогеназе, которая катализирует прямое окислительное дезаминирование глутамата. В качестве кофермента используются НАД+ или НАДФ+(производные витамина РР). Реакция обратима. Глутаматдегидрогеназа – аллостерический фермент, его аллостерическими активаторами являются АДФ и ГДФ, аллостерическими ингибиторами – АТФ, ГТФ и НАДН. 23.5.3. Непрямое дезаминирование характерно для большинства аминокислот. Оно называется непрямым, потому что происходит в 2 этапа: на первом этапе аминокислота подвергается трансаминированию с образованием глутамата; на втором этапе происходит окислительное дезаминирование глутамата (см. рисунок 21.3). Рисунок 23.3. Схема непрямого дезаминирования аминокислот. Участие аминотрансфераз в этом процессе позволяет собрать аминогруппы различных аминокислот в составе одной аминокислоты – глутамата, который затем подвергается окислению с образованием аммиака и α-кетоглутарата.

 

Раздел 23.6	Декарбоксилирование аминокислот.
23.6.1. Декарбоксилирование аминокислот – отщепление карбоксильной группы от аминокислоты с образованием СО2. Продуктами реакций декарбоксилирования аминокислот являются биогенные амины, участвующие в регуляции обмена веществ и физиологических процессов в организме (см. таблицу 23.1). Таблица 23.1 Биогенные амины и их предшественники. Аминокислота Биогенный амин Гистидин Гистамин Глутамат γ-аминомасляная кислота (ГАМК) Тирозин Дофамин Триптофан Триптамин Серотонин Цистеин Тиоэтиламин Таурин Реакции декарбоксилирования аминокислот и их производных катализируют декарбоксилазы аминокислот. Кофермент – пиридоксальфосфат (производное витамина В6). Реакции являются необратимыми. 23.6.2. Примеры реакций декарбоксилирования. Некоторые аминокислоты непосредственно подвергаются декарбоксилированию. Реакция декарбоксилирования гистидина: Гистамин обладает мощным сосудорасширяющим действием, особенно капилляров в очаге воспаления; стимулирует желудочную секрецию как пепсина, так и соляной кислоты, и используется для исследования секреторной функции желудка. Реакция декарбоксилирования глутамата: ГАМК – тормозный медиатор в центральной нервной системе. Ряд аминокислот подвергается декарбоксилированию после предварительного окисления. Продукт гидроксилирования триптофана превращается в серотонин: Серотонин образуется главным образом в клетках центральной нервной системы, обладает сосудосуживающим действием. Участвует в регуляции артериального давления, температуры тела, дыхания, почечной фильтрации. Продукт гидроксилирования тирозина переходит в дофамин: Дофамин служит предшественником катехоламинов; является медиатором ингибирующего типа в центральной нервной системе. Тиогруппа цистеина окисляется до сульфогруппы, продукть этой реакции декарбоксилируется с образованием таурина: Таурин образуется главным образом в печени; участвует в синтезе парных желчных кислот (таурохолевой кислоты). 21.5.3. Катаболизм биогенных аминов. В органах и тканях существуют специальные механизмы, предупреждающие накопление биогенных аминов. Основной путь инактивации биогенных аминов – окислительное дезаминирование с образованием аммиака – катализируется моно- и диаминооксидазами. Моноаминооксидаза (МАО) - ФАД-содержащий фермент – осуществляет реакцию: В клинике используются ингибиторы МАО (ниаламид, пиразидол) для лечения депрессивных состояний.

 

Раздел 23.7	Биосинтез аминокислот в тканях.
23.7.1.В организме человека возможен синтез заменимых аминокислот, к которым относятся: аланин, аргинин, аспартат, гистидин, глицин, глутамат, глутамин, пролин, серин, тирозин, цистеин. Недостаток в пище любой из этих аминокислот не будет сопровождаться её дефицитом в организме. Основными путями образования заменимых аминокислот являются: 1) трансаминирование α-кетокислот, 2) восстановительное аминирование α-кетокислот, 3) синтез с участием незаменимых аминокислот. 23.7.2. Трансаминирование (см. тему 23.4). Источниками атомов углерода в этих реакциях служат метаболиты гликолиза и цикла Кребса, источниками атомов азота – другие аминокислоты, чаще всего – глутамат (см. рисунок 23.4). 23.7.3. Восстановительное аминирование (см. тему 24). Источником атома азота аминогруппы является молекула аммиака, источником углерода - α-кетокислоты, чаще всего - α-кетоглутарат (см. рисунок 23.4). Рисунок 23.4.Биосинтез заменимых аминокислот в тканях с использованием углеродного скелета глюкозы (одной звёздочкой показаны реакции трансаминирования, двумя – восстановительного аминирования). 23.7.4. Синтез с участием незаменимых аминокислот. Заменимая аминокислота тирозин может образоваться из незаменимой аминокислоты фенилаланина: Фенилаланингидроксилаза - типичная цитохром P450-зависимая гидроксилаза со смешанной функцией: один атом кислорода включается в воду и другой в гидроксильную группу тирозина. Восстановителем служит кофактор тетрагидробиоптерин, который поддерживается в восстановленном состоянии НАДФН-зависимым ферментом дигидробиоптерин-редуктазой. Заменимая аминокислота цистеин синтезируется при участии незаменимой аминокислоты метионина, которая используется как источник атома серы. После отдачи метильной группы в реакциях трансметилирования метионин превращается в гомоцистеин. При его взаимодействии с заменимой аминокислотой серин образуется цистатионин: Цистатионин подвергается расщеплению с образованием цистеина и гомосерина, который подвергается дезаминированию в α-кетобутират: Таким образом, фенилаланин и метионин, поступающие с пищей, частично используются для синтеза заменимых аминокислот. Поэтому суточная потребность в фенилаланине и метионине может быть существенно снижена при поступлении в организм дополнительных количеств тирозина и цистеина соответственно. Азотистый обмен — совокупность химических превращений азотсодержащих веществ в организме. А. о. включает обмен простых и сложных белков, нуклеиновых кислот, продуктов их распада (пептидов, аминокислот и нуклеотидов), содержащих азот жироподобных веществ (липидов), аминосахаров, гормонов, витаминов и др. Для нормального течения процессов жизнедеятельности организм должен быть обеспечен необходимым количеством усвояемого азота. Главнейшей составной частью и основным источником азота пищи человека являются белковые вещества (см. Белки). Суточная норма белка в питании взрослого человека, принятая в СССР, составляет 100 г белка или 16 г белкового азота при трате энергии в 2500 ккал. Однако и значительно меньшие количества белка могут обеспечить азотистое равновесие, т. е. состояние, при к-ром количества вводимого и выводимого азота одинаковы. После приема белковой пищи основной обмен (см. Обмен веществ и энергии) повышается больше, чем это обусловлено калорийной ценностью белка. Это явление получило наименование «специфически динамическое действие» белковой пищи. Механизм этого явления не вполне ясен. По-видимому, нек-рые аминокислоты — продукты расщепления белка — участвуют в реакциях, связанных с гидролизом АТФ и образованием АДФ, обусловливая повышенное потребление кислорода. При общем голодании или при недостаточном азотистом питании количество выводимого с мочой и калом азота превышает количество вводимого с пищей — состояние отрицательного азотистого баланса. В том случае, когда количество вводимого азота превышает количество выводимого, наступает состояние положительного азотистого баланса, что характерно для растущего организма, при процессах регенерации и т. д. При составлении или оценке рациона питания необходимо учитывать полноценность белков, характеризующуюся содержанием в них незаменимых аминокислот, т. е. таких, к-рые не могут образоваться из других соединений в организме (см. Аминокислоты). Суточная потребность организма человека в различных незаменимых аминокислотах неодинакова (табл. 1). Таблица 1. Потребность взрослого человека в незаменимых аминокислотах (в г за сутки) Аминокислота Количество, гарантирующее азотистое равновесие Минимальное количество, обеспечивающее азотистое равновесие L-триптофан 0,5 0,25 L-фенилаланин 2,2 1,1 L-лизин 1,6 0,8 L-треонин 1,0 0,5 L-метионин 2,2 1,1 L-лейцин 2,2 1,1 L-изолейцин 1,4 0,7 L-валин 1,6 0,8