Вопросы к практическим занятиям по биологии
Практическое занятие № 1
«Наследственная информация и её реализация в клетке»
ЗНАТЬ:
1. Строение и функции ДНК (строение нуклеотида, правило комлиментарности)
2. Строение РНК, функции иРНК, рРНК, тРНК
3. Дать определение понятиям: ген, генетический код, кодон, антикодон, триплет, репликация, биосинтез; перечислить свойства генетического кода
4. Строение рибосом, функции рибосом в процессе биосинтеза белка
5. Процесс транскрипции: определение, суть процесса
6. Процессинг: определение, суть процесса, сплайсинг
7. Процесс трансляции: определение, этапы трансляции – инициация, элонгация и терминация, суть процесса
8. Регуляция транскрипции и трансляции на примере бактерий
9. Решение задач
УЧЕБНИК ОБЩАЯ БИОЛОГИЯ 10 кл. под ред. В.Б. Захарова стр.119-123, лекция
Практическое занятие № 2
«Каталитическая активность ферментов в живых клетках»
ЗНАТЬ:
1. Характеристика автотрофных, гетеротрофных и хемотрофных организмов
2. Характеристика пластического обмена. Фотосинтез.
3. Характеристика энергетического обмена. Дыхание.
4. Характеристика хемосинтеза.
5. Дополнительная информация
Дополнительная информация к практическому занятию № 2
Ферменты – это высокоспециализированные белки, которые ускоряют химические реакции в клетке, т.е. являются биологическими катализаторами.
Строение ферментов
1. Простые (однокомпонентные, состоят из белков: амилаза, пепсин, трипсин)
2. Сложные (двухкомпонентные, состоят из белковой части (апофермент) и небелковой части (кофермент – витамины или минеральные вещества).
Каталитическую активность сложные ферменты проявляют только в присутствии коферментов. Каталитическую активность проявляет не вся молекула фермента, а только его незначительная часть называемая активным центром фермента.
Классификация ферментов
| Классы ферментов | Катализируемая реакция | Примеры ферментов |
| Оксидоредуктазы | Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому (окислительно-восстановительные реакции) | Дегидрогеназа, оксидаза, каталаза |
| Трансферазы | Перенос определенной группы атомов (метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы) от одного вещества к другому | Трансаминаза, киназа |
| Гидролазы | Реакции гидролиза (гидролитическое расщепление внутримолекулярных связей) | Липаза, амилаза, пепсин, трипсин |
| Лиазы | Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, С-N, C-O, С-S | Декарбоксилаза, фумараза, альдолаза |
| Изомеразы | Внутримолекулярная перестройка (реакции изомеризации) | Изомераза, мутаза |
| Лигазы | Соединение двух молекул в результате образования новых связей С-С, С-N, C-O, С-S, сопряженное с распадом АТФ (ускоряют реакции синтеза) | Синтетаза |
Название фермента образуется от названия катализируемого вещества с добавлением окончания “аза” (ферментускоряющий распад белков – протеаза, жиров – липаза, углеводов – амилаза).
Свойства ферментов
1. Высокая каталитическая активность (углекислый газ из крови связывается с гемоглобином в карбогемоглобин со скоростью 10 молекул в секунду, а при ферменте карбоангидраза в 10 раз больше).
2. Специфичность(избирательность) действия (один фермент катализирует одну реакцию).
3. Регулируемость активности ферментов (внутренняя среда организма из-за действия ферментов всегда постоянна).
Факторы влияющие на активность ферментов
1. Концентрация фермента и субстрата (чем выше концентрация исходных веществ, тем выше скорость реакции).
2. Активная реакция среды (рН) (большинство ферментов проявляют максимальную активность при значении рН=7 (нейтральная).Некоторые активны только в кислой среде (пепсин рН=2), некоторые только в щелочной (липаза рН=9).При физических нагрузках в мышцах накапливается молочная кислота, способная закислять среду и снижать активность многих ферментов).
3. Температура (Различные клеточные ферменты работают в своем диапазоне температур, где они проявляют наибольшую активность (средние температуры 37-40 С).При низких температурах активность ферментов замедляется, при высоких фермент(белок) разрушается (денатурация белка).При замораживании фермент сохраняет свою структуру и затем при размораживании восстанавливает свои свойства).
4. Активаторы и ингибиторы (ионы металлов, низкомолекулярные вещества). Активаторы повышают активность фермента (АТФ-аза миозина мышц активируется ионами Са), ингибиторы снижают активность фермента, т.к. занимают место субстрата (конкурентные ингибиторы), или соединяются с неактивной частью и тем самым меняют химическую природу фермента (катализ нарушается) (неконкурентные ингибиторы – ионы тяжелых металлов – свинец, медь, ртуть, мышьяк и многие яды).
Механизм действия ферментов
Взаимодействие субстрата и фермента происходит в несколько стадий:
1. взаимодействие субстрата (S) с активным центром фермента (Ф) и образование фермент-субстратного комплекса,
2. преобразование в фермент-субстратном комплексе с образованием нового продукта,
3. отделение продукта реакции от активного центра фермента (сам фермент в ходе реакции не изменяется и вступает в другие реакции вновь).
А + В = АВ (скорость медленная)
субстрат новый продукт
А + Ф = АФ + В = АВ + Ф (скорость быстрая)
