Белки, уровни организации белков

Давайте вспомним определение Белков!!!

Мономерами белков являются АК.

Практически все процессы в живых организмах связаны с функционированием белков и нуклеиновых кислот. Белки — и молекулярные машины, и строительные блоки, и оружие живой клетки. На долю белков приходится не менее половины сухой массы животной клетки. В живых организмах они выполняют самые разнообразные функции (строительную, каталитическую, запасающую, транспортную, двигательную, энергетическую, регуляторную, защитную) и служат теми молекулярными инструментами, с помощью которых реализуется генетическая информация.

Аминокислоты способны вступать в реакции полимеризации: одна аминокислота за счёт гидроксила –ОН своей карбоксильной группы соединяется с азотом аминогруппы другой аминокислоты. При этом образуется пептидная связь.

Если соединяются 2 аминокислоты, то образуются дипептиды, если 3 аминокислоты – трипептиды и т.д.

Называются пептиды таким образом:

1) первой указывается аминокислота, которая имеет свободную -NH2 группу;

2) в названиях аминокислот, реагирующих своей карбоксильной группой, окончание «ин» меняется на «ил»;

3) аминокислота, сохраняющая свободную карбоксильную группу, своего окончания не меняет.

Существуют пять типов взаимодействий, сочетание которых обеспечивает формирование и поддержание пространственной структуры белка:

1) водородные связи между R-группами аминокислотных остатков;

2) электростатическое притяжение между противоположно заряженными R- группами;

3) гидрофобные взаимодействия (гидрофобные R-группы некоторых аминокислотных остатков избегают контактов с водным окружением и стремятся собраться вместе внутри белковой структуры, где они защищены от соприкосновения с водой);

4) вандерваальсовы взаимодействия (из-за флуктуаций электрического поля любые два атома на очень близких расстояниях слабо притягиваются;

5) ковалентные поперечные связи (некоторые белки содержат остатки цистеина, которые способны образовывать дисульфидную ковалентную связь, легко разрывающуюся при обработке различными веществами-восстановителями).

Последовательность аминокислот, составляющих белок, называется первичной структурой белка. В ней все связи ковалентные, т.е. самые прочные химические связи. Для сокращенной записи последовательности аминокислот в белковых цепях используют трехбуквенные или однобуквенные условные обозначения. Запись первичной структуры белка выглядит следующим образом:

N-конец H2N-Arg-Gln-His-Ser-Ser-.-Pro-Leu-COOH С-конец

Нумерация аминокислот принята с N-конца белка, т.е. с конца, на котором находится его аминогруппа.

От того, какие аминокислоты входят в состав белка и преобладают в нем, зависят его свойства, в частности, хорошо ли этот белок растворим в воде.

Итак, аминокислотная последовательность определяет пространственную структуру белка, а структура эта уже определяет его функцию, — т.е. с кем этот белок взаимодействует и что при этом делает.

Следующим, более высоким уровнем организации является вторичная структура, где белковая нить закручивается в виде спирали. В типичном белке обычно 60% аминокислотных остатков участвует в формировании вторичных структур. Наиболее обычны пять элементов вторичной структуры - правая и левая α-спирали, параллельный и антипараллельный β-листы и β-изгиб, которые стабилизированы водородными связями. Укладка α и β-структур в глобулу определяет третичную структуру белка. Эти вторичные структуры отличаются определенными, периодическими конформациями главной цепи — при разнообразии конформаций боковых групп.

α-спираль – это молекулярная структура, которая образуется при закручивании полипептидной цепи вправо (в природных белках имеется правая α-спираль). Геометрические параметры её: радиус – 0,25 нм; шаг спирали – 0,54 нм; на один поворот α-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатков. Отдельные аминокислоты (про, гли, глу, асп, арг и др.) препятствуют образованию α-спирали или дестабилизируют её. Поэтому могут образовываться спирали, которые по геометрическим параметрам отличаются от α-спирали.

β-структура образуется из зигзагоподобно развёрнутых полипептидных цепей, расположенных рядом. β-структуры образуются за счёт межцепочечных водородных связей, объединяющих группы С=О и N-Н. Во многих природных белках имеются как α-спирализированные участки, так и β-структуры. Например, в молекуле химотрипсина 14% аминокислотных остатков входят в состав α-спирали, 45% - в состав β-структур, 61% - участки с неупорядоченной структурой. В молекуле миоглобина 80% аминокислотных остатков образуют α-спираль, а в молекуле тропомиозина – все 100%.

Пространственное расположение элементов вторичной структуры образует третичную структуру белка. Связи, поддерживающие третичную структуру, еще слабее водородных. Их называют гидрофобными. Это – силы сцепления между неполярными молекулами или неполярными радикалами. Хотя гидрофобные силы сцепления относятся к слабейшим связям, но благодаря их многочисленности они в сумме дают значительную энергию взаимодействия. Участие «слабых» связей в поддержании специфической структуры белковой макромолекулы обеспечивает достаточную ее устойчивость и вместе с тем высокую подвижность. У некоторых белков в поддержании третичной структуры макромолекулы существенную роль играют так называемые –S–S– (эс-эс-связи) дисульфидные ковалентные свя зи, возникающие между радикалами аминокислоты цистеин.

В зависимости от пространственной формы выделяют глобулярные и фибриллярные белки.

Глобулярные белки имеют округлую или эллипсоидную форму.

К ним относятся: альбумин сыворотки крови, миоглобин мышц, гемоглобин, большинство ферментов.

Глобулярные белки построены из одной или нескольких полипептидных цепей, связанных дисульфидными мостиками и свёрнутых в шароподобную форму (глобулу). Глобула стабилизируется за счёт водородных связей между боковыми радикалами аминокислот. У большинства глобулярных белков полярные (гидрофильные) остатки аминокислот расположены на поверхности глобулы, а неполярные радикалы - во внутренней гидрофобной фазе молекулы.

Фибриллярные белки имеют вытянутую форму молекул. Они образуют ниткообразные комплексы – фибриллы, состоящие из нескольких параллельных полипептидных цепей. Фибриллярные белки являются структурными компонентами соединительной и других опорных тканей организма. К фибриллярным белкам относятся: коллаген, эластин, α -кератин,

Фибриллярные белки формируются путём образования супервторичных (суперспирализированных) структур (образование тропоколлагена, α -кератинов и др.).