Тема 1: Ферменти. Структура і функції ферментів.

КОНСПЕКТИ ТЕМ ДЛЯ САМОСТІЙНОЇ РОБОТИ СТУДЕНТІВ

 

з дисципліни «Біологія»

 

Склала викладач:Волченко Я. В.

 

Кіровоград 2011

Зміст

Тема 1: Ферменти. Структура і функції ферментів.

Тема 2: Вітаміни. Гормони, фактори росту, їх роль у життєдіяльності організму.

Тема 3: Єдність хімічного складу організмів. Особливості використання окремих хімічних речовин, хімічний склад продуктів харчування.

Тема 4: Хемосинтез.

Тема 5: Фотосинтез

Тема 6: Роль генотипу і середовища існування у формуванні фенотипу. Генетика людини і її значення для медицини і охорони здоров’я.

Тема 7: Досягнення в селекції рослин і тварин в Україні. Основні напрямки сучасної біотехнології.

Тема 8: Екологічна криза сучасності. Ріст чисельності населення і проблеми, які з цим пов’язані.

Тема 9: Природоохоронне законодавство України. Міжнародне співробітництво у справі охорони здоров’я.

Тема 1: Ферменти. Структура і функції ферментів.

ФЕРМЕНТИ (лат. Fermentum — закваска, бродіння) — біологічні каталізатори білкової природи, які синтезуються в клітинах живих організмів, прискорюють і координують біохімічні реакції, що регулюють обмін речовин (метаболізм). Залежно від хімічного складу Ф. прийнято поділяти на прості та складні. Прості Ф. — прості білки, побудовані лише із залишків амінокислот. Складні Ф. — білки, молекула яких має небілкову частину, зокрема, кофермент. Кофермент з’єднується з білковою частиною Ф. — апоферментом слабким нековалентним зв’язком, здатним легко розщеплюватися, іноді — міцним ковалентним зв’язком, утворюючи так звані простетичні групи, які залишаються приєднаними до молекули білка протягом усього каталізу. Природний комплекс апоферменту з коферментом називається холоферментом. У молекулі Ф. розрізняють активні та алостеричні центри. В активному центрі, у свою чергу, розрізняють субстратну та каталітичну ділянки. Перша відповідає за приєднання субстрату до Ф., а друга — за його перетворення. У складних Ф. роль активних центрів виконують кофермент та частина апоферменту, яка безпосередньо сполучається з ними. До алостеричного центру приєднуються молекули, Але не субстрати, які зв’язуються з цим центром (так звані модулятори, або алостеричні ефектори) і за будовою (стерично) не схожі на субстрат, а зв’язуючись з алостеричним центром, змінюють конформацію молекули Ф., формуючи активний центр або роз’єднуючи його. Відповідно алостеричні ефектори називаються позитивними (активатори) або негативними (інгібітори). Алостеричними ефекторами можуть бути гормони та їх похідні, різні метаболіти (нормальні продукти обміну речовин), медіатори тощо. Для ферментів характерна абсолютна (до неї належать стереоізомерна) та відносна специифічність. У першому випадку Ф. діє на один субстрат або групу субстратів з однаковим типом будови (групова абсолютна специфічність), у другому — фермент перетворює групу близьких за структурою речовин з однаковим типом зв’язку. Прикладом ферментів з абсолютною специфічністю є уреаза, аргіназа, а з відносною — протеолітичні ферменти, які розщеплюють білки, жири, вуглеводи; кожен з них діє на групу субстратів однакової природи. Для Ф. є характерним вплив на швидкість ферментативного перетворення активаторів та інгібіторів. Розрізняють зворотне та незворотне гальмування каталітичної дії. Незворотне гальмування викликають сильні реагенти, солі важких металів, температурні фактори, що призводять до порушення нативної структури Ф. Зворотне гальмування може бути конкурентним і неконкурентним. Конкурентне гальмування зумовлюють інгібітори, подібні за структурою до субстрату, внаслідок чого виникає конкуренція між субстратом та інгібітором за активні центри Ф.

Швидкість ферментативних реакцій залежить від: а) концентрації Ф.; б) концентрації субстрату (залежність швидкості ферментативного процесу від концентрації субстрату характеризується константою Міхаеліса); в) концентрації водневих іонів (рН) середовища (існують оптимальні значення рН для активної дії кожного Ф.); г) температури середовища; д) наявності активаторів і інгібіторів. Сировиною для експериментального та промислового одержання Ф. є, головним чином, біологічний матеріал — мікроорганізми, тканини рослин і тварин. Ф. застосовують у сироварінні, виноробстві, пивоварінні; протеолітичні Ф. широко використовують для обробки шкіри та м’ясних продуктів.

Великого значення в аналітичній практиці та біохімічній технології набуває гетерогенний ферментативний каталіз, який проводять за допомогою іммобілізованих — нерозчинних високоактивних, стійких до дії денатуруючих агентів комплексів Ф. з різними носіями. У медицині широко застосовують такі очищені Ф. препарати, як трипсин, хімотрипсин кристалічний, хімотрипсин, рибонуклеаза, дезоксирибонуклеаза, колагеназа, еластолітин, фібринолізин, стрептодеказа, стрептоліаза, лідаза, ронідаза, пепсин, панкреатин, ораза та ін. Визначення активності ферментів у рідких біологічних середовищах широко застосовують у медицині для діагностики багатьох захворювань.