(Дисциплины «Биохимия»)
Инструкция:
1.В контрольную работу вводятся по 2-4 вопроса из 13 разделов тестирования. Номер вопроса из каждого раздела отбирается в соответствии с последней цифрой зачетной книжки (например, 0, 10,20, 40 или 2, 12, 22, 32 или 7, 17, 27, 37).
2. После каждого теста необходимо дать краткое (2-3 предложения) обоснование выбранного ответа.
3. Желательно ознакомиться со всеми тестами, поскольку по аналогичным тестам будет проводиться зачет и первый этап экзамена по предмету «Биохимия».
Раздел 1. Белки, аминокислоты (30)
1. Нейтральной аминокислотой является:
1) аргинин 4) аспарагиновая кислота
2) лизин 5) гистидин
3) валин
2. В изоэлектрической точке белок:
1) имеет наименьшую растворимость 4) является анионом
2) обладает наибольшей степенью ионизации 5) денатурирован
3) является катионом
3. Иминокислотой является:
1) глицин 4) пролин
2) цистеин 5) серин
3) аргинин
4. Аминокислоты, входящие в состав белков, являются:
1) α-аминопроизводными карбоновых кислот
2) β-аминопроизводными карбоновых кислот
3) α-аминопроизводными ненасыщенных карбоновых кислот
5. Установить соответствие:
| аминокислота | группы |
| 1) изолейцин | а) неполярные (гидрофобные) |
| 2) аспарагиновая кислота | б) полярные, но не заряженные |
| 3) серин | в) отрицательно заряженные |
| 4) гистидин | г) положительно заряженные |
6. Серосодержащими аминокислотами являются:
1) треонин 4) триптофан
2) тирозин 5) метионин
3) цистеин
7. В состав белков не входят:
1) глутамин 4) β-аланин
2) γ-аминомасляная кислота 5) треонин
3) аргинин
8. Гидроксигруппу содержат аминокислоты:
1) аланин 4) метионин
2) серин 5) треонин
3) цистеин
9. Белки характеризуются:
1) отсутствием способности кристаллизоваться
2) сохранением нативной структуры молекулы при нагревании до 100°С
3) амфотерными свойствами
4) отсутствием специфической конформации молекулы
10. Первичная структура белка характеризуется тем, что:
1) в ее формировании участвуют слабые связи
2) закодирована генетически
3) образована ковалентными связями
4) определяет последующие уровни структурной организации белка
11. Пептидная связь в белках является:
1) одинарной
2) двойной
3) частично одинарной и частично двойной
12. Пептидная связь в белках имеет преимущественно:
1) цис -конфигурацию
2) транс -конфигурацию
13. В α-спирали белка водородные связи:
1) перпендикулярны оси спирали
2) параллельны оси спирали
3) водородная связь замыкается через три аминокислотных остатка
4) водородная связь замыкается через четыре аминокислотных остатка
14. Установить соответствие:
| параметры α-спирали | числовое значение |
| 1) число аминокислотных остатков на виток спирали | а) 0,54 нм |
| 2) диаметр спирали | б) 3,6 |
| 3) шаг спирали | в) 1,5 нм |
| 4) проекция одного аминокислотного остатка вдоль оси спирали | г) 0,15 нм |
15. Препятствует образованию α-спирали аминокислотный остаток:
1) аланина 4) пролина
2) серина 5) глутамина
3) валина
16. Гидрофобные боковые радикалы аминокислотных остатков полипептидной цепи располагаются в глобуле:
1) преимущественно на поверхности молекулы
2) внутри молекулы;
3) небольшая часть гидрофобных радикалов находится на поверхности белковой глобулы
17. β-Структура представляет собой:
1) тугозакрученную спираль
2) зигзагообразную структуру
3) встречается только на концах α-спирали, образуя 1-2 витка
18. Наличие пролина в полипептидной цепи препятствует образованию α-спирали, так как пролин:
1) способствует электростатическому отталкиванию аминокислотных остатков
2) атом азота входит в состав жесткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг С–N
3) имеет большой размер радикала
4) в пептидной связи, образуемой пролином, нет атома водорода
19. В формировании третичной структуры белка не участвует связь:
1) водородная 3) дисульфидная
2) пептидная 4) гидрофобное взаимодействие
20. Шапероны:
1) защищают новосинтезированные белки от агрегации
2) принимают участие в формировании третичной структуры
3) катализируют процесс образования дисульфидных связей
4) участвуют в синтезе аминокислот
21. Формирование четвертичной структуры белка является:
1) генетически закодированным
2) самопроизвольным, взаимодействие протомеров осуществляется любой частью их поверхности
3) самопроизвольным, протомеры взаимодействуют определенным участком
22. Радикалы аминокислотных остатков полипептидной цепи не участвуют в формировании структур молекулы белка:
1) первичной 3) третичной
2) вторичной 4) четвертичной
23. В процессе функционирования белковые молекулы:
1) сохраняют жестко зафиксированную пространственную конформацию
2) происходит существенное изменение пространственной структуры
3) претерпевают небольшие конформационные изменения
24. В стабилизации четвертичной структуры не участвует связь:
1) ионная 3) водородная
2) дисульфидная 4) гидрофобное взаимодействие
25. Для определения молекулярной массы белка практически невозможно использовать метод:
1) криоскопический 3) электрофореза в полиакриламидном геле
2) гель-фильтрации 4) ультрацентрифугирования
26. Скорость гель-фильтрации зависит от:
1) заряда 3) молекулярной массы
2) формы молекулы 4) растворимости белка
27. При денатурации белка не происходит:
1) нарушения третичной структуры 3) гидролиза пептидной связи
2) нарушения вторичной структуры 4) диссоциации субъединиц
28. В ядрах клеток эукариот присутствуют главным образом:
1) протамины 3) альбумины
2) гистоны 4) глобулины
29. Необычность аминокислотного состава фибриллярного белка коллагена определяется наличием в нем большого количества (20-30%) аминокислот:
1) аспарагиновой кислоты 3) аргинина
2) пролина 4) оксипролина
3) глицина
30. Кривая насыщения гемоглобина кислородом:
1) отражает прямо пропорциональную зависимость
2) имеет вид гиперболы
3) является сигмоидной
Раздел 2. Ферменты (20)
1. Абсолютной специфичностью обладает:
1) протеиназа 3) уреаза
2) липаза 4) глюкозооксидаза
2. Простые ферменты состоят из:
1) аминокислот 4) углеводов 6) липидов и углеводов
2) аминокислот и углеводов 5) липидов
3) аминокислот и небелковых компонентов
3. Сходными чертами между ферментами и неферментативными катализаторами являются:
1) катализ только энергетически возможных реакций
2) взаимодействие с одним из компонентов реакционной среды
3) неизменность направления реакции
4) обратимость каталитической реакции
5) прямая пропорциональная зависимость скорости реакции от температуры
4. Скорость ферментативной реакции зависит от:
1) концентрации фермента
2) молекулярной массы субстрата
3) молекулярной массы фермента
4) молекулярной гетерогенности фермента
5. Активный центр сложного фермента состоит из:
1) аминокислотных остатков
2) аминокислотных остатков, ассоциированных с небелковыми веществами
3) небелковых органических веществ
4) металлов
5) углеводов
6. Класс ферментов указывает на:
1) конформацию фермента
2) тип кофермента
3) тип химической реакции, катализируемой данным ферментом
4) строение активного центра фермента
7. Константа Михаэлиса численно равна такой концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна:
1) максимальной 3) 1/5 максимальной
2) 1/2 максимальной 4) 1/10 максимальной
8. Конкурентными ингибиторами ферментов являются:
1) металлы
2) аминокислоты
3) вещества, по структуре подобные субстрату
4) вещества, по структуре подобные активному центру фермента
5) полипептиды
9. Для большинства ферментов характерна кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата:
1) прямолинейная
2) гиперболическая
3) S-образная
10. Характер кривой скорости ферментативной реакции от рН определяется:
1) концентрацией фермента
2) концентрацией субстрата
3) ионизацией функциональных групп активного центра фермента
4) ионизацией химических группировок субстрата
11. Характер кривой скорости ферментативной реакции от температуры зависит от:
1) ионной силы раствора
2) денатурации белковой части фермента
3) значений рН
4) тепловой денатурации субстрата
12. Конкурентные ингибиторы являются:
1) обратимыми
2) необратимыми
3) обратимыми в определенных условиях
13. Активаторами ферментов являются:
1) ионы металлов 3) полипептиды
2) анионы 4) коферменты
3) аминокислоты
14. Ингибирование аллостерического фермента происходит в результате действия:
1) субстрата 3) отрицательного эффектора
2) положительного эффектора 4) кофермента
15. В мультиферментных комплексах:
1) все субстраты подобны друг другу
2) все субстраты отличаются друг от друга
3) продукты превращения одного субстрата являются исходным субстратом для следующего фермента
4) все ферменты катализируют превращение одного и того же субстрата
16. При взаимодействии фермента с субстратом конформационные изменения характерны для:
1) фермента
2) субстрата
3) фермента и субстрата
17. Активный центр простых ферментов формируется из:
1) одной аминокислоты
2) остатков нескольких аминокислот
3) остатков нескольких аминокислот и небелковых компонентов
4) небелковых компонентов
18. Активный центр сложных ферментов формируется из:
1) одной аминокислоты
2) остатков нескольких аминокислот
3) остатков нескольких аминокислот и небелковых компонентов
4) небелковых компонентов
19. В результате взаимодействия фермента с субстратом энергия активации соответствующей ферментативной реакции:
1) увеличивается
2) уменьшается
3) не изменяется
20. Изоферменты построены:
1) из субъединиц (протомеров), связанных дисульфидными связями
2) из субъединиц (протомеров), связанных сложноэфирными связями
3) из субъединиц (протомеров), связанных слабыми нековалентными взаимодействиями
Раздел 3. Мембраны (20)
1. В настоящее время общепризнанной моделью строения клеточной мембраны является:
1) триламинарная 3) липидно-белкового ковра
2) жидкостно-мозаичная 4) липидного бислоя
2. Установить соответствие:
| Липид | функции, локализация |
| 1) разделительная | а) участие в химических превращениях различных веществ |
| 2) метаболическая | б) поддержание разности электрических потенциалов |
| 3) рецепторная | в) разделение внутри- и внеклеточного пространства |
| 4) электрическая | г) перенос веществ между различными компартментами и внеклеточной средой |
| 5) транспортная | д) участие в восприятии внешних стимулов |
3. Основными липидными компонентами (80—90%) плазматических биомембран являются:
1) нейтральные липиды 4) стероиды
2) гликолипиды 5) свободные жирные кислоты
3) фосфолипиды
4. Способность молекул фосфолипидов самопроизвольно формировать бислои в водных растворах обусловлена их:
1) гидрофобными свойствами
2) гидрофильными свойствами
3) амфифильными свойствами
5. К основным свойствам биомембран относятся:
1) динамичность, замкнутость
2) эластичность, асимметричность, замкнутость
3) замкнутость, динамичность, асимметричность
4) асимметричность, динамичность
6. Белки биомембран способны:
1) к латеральной и флип-флоп диффузии
2) к латеральной и вращательной диффузии
3) к вращательной и флип-флоп диффузии
4) к латеральной, вращательной, флип-флоп диффузии
5) к латеральной диффузии
7. Появление изгибов в гидрофобных углеводородных хвостах фосфолипидов зависит от:
1) наличия цис -связей
2) наличия транс -связей
3) числа углеродных атомов
8. Указать органеллу, имеющую внутреннюю и наружную мембраны:
1) рибосомы 4) митохондрии
2) ядро 5) лизосомы
3) аппарат Гольджи
9. Текучесть мембран определяется следующими факторами:
1) величиной белковых молекул
2) длиной углеводородных радикалов высших жирных кислот
3) природой углеводного компонента
4) степенью ненасыщенности высших жирных кислот
5) наличием нейтральных липидов
10. Установить соответствие:
| диффузия молекул в мембране | определение |
| 1) латеральная | а) движение вокруг оси перпендикулярно плоскости бислоя |
| 2) вращательная | б) перемещение с одной стороны бислоя на другую |
| 3) флип-флоп | в) движение в плоскости бислоя |
11. В отличие от активного транспорта пассивный:
1) осуществляется по градиенту концентрации
2) осуществляется против градиента концентрации
3) энергозависим
4) энергонезависим
12. Перечислить виды пассивного транспорта:
1) простая диффузия 4) фагоцитоз
2) Na+-, К+-насос 5) пиноцитоз
3) облегченная диффузия
13. Облегченная диффузия в отличие от простой:
1) осуществляется против градиента концентрации
2) требует затрат энергии
3) имеет определенный предел скорости
4) характерна только для полярных соединений
5) зависит от концентрации белков-переносчиков
14. Работа Na/К+-АТФ-азы обеспечивает:
1) высокую концентрацию ионов К+ снаружи клетки, ионов Na+ внутри клетки
2) высокую концентрацию ионов К+ внутри клетки, ионов Na+ снаружи клетки
3) высокую концентрацию ионов К+ и Na+ внутри клетки
15. Na+/ К+-АТФ-аза выкачивает три иона Na+ в обмен на:
1) один ион К+ внутрь клетки
2) два иона К+ внутрь клетки
3) три иона К+ внутрь клетки
16. Роль Na/ К+-АТФ-азы в клетке заключается:
1) в создании электрохимического градиента на мембране
2) в транспорте ионов К+ и Na+ против их градиента концентрации
3) в синтезе АТФ
4) в поддержании онкотического равновесия
5) в разряжении мембраны
17. Вторично-активный транспорт осуществляется за счет:
1) прямого гидролиза АТФ
2) энергии, запасенной в ионных градиентах
3) прямого гидролиза АТФ и энергии, запасенной в ионных градиентах
18. Установить соответствие:
| перенос вещества | механизм транспорта |
| 1) одновременно в клетку транспортируются два разных вещества | а) активный транспорт |
| 2) транспорт вещества происходит вместе с частью плазматической мембраны | б) симпорт |
| 3) перенос вещества происходит против градиента его концентрации | в) простая диффузия |
| 4) пассивный транспорт вещества без белков- переносчиков | г) эндоцитоз |
| 5) транспорт вещества по градиенту его концентрации с участием белков-переносчиков | д) облегченная диффузия |
19. Установить соответствие:
| перенос вещества | механизм транспорта |
| 1) перемещение с помощью транслоказы двух разных веществ в одном направлении | а) антипорт |
| 2) перемещение с помощью транслоказы двух разных веществ в противоположных направлениях | б) вторично-активный транспорт |
| 3) перенос транслоказой одного вещества по градиенту концентрации | в) симпорт |
| 4) транспорт вещества по электрохимическому градиенту, созданному функционированием систем первично-активного транспорта | г) унипорт |
20. Экзо- и эндоцитоз:
1) происходит с частью плазматической мембраны
2) характерен для большинства эукариотических клеток
3) характерен для специализированных клеток
4) не требует участия лизосом
5) является АТФ-зависимым процессом
Раздел 4. Биоэнергетика и окисление (30)
1. Установить соответствие:
| процессы | реакции |
| 1) образование конечных продуктов обмена | а) эндергонические |
| 2) синтез биомолекул | б) экзергонические |
2. В эндергонических процессах ΔG имеет значение:
1) положительное
2) отрицательное
3) нулевое
3. Конечными продуктами обмена являются:
1) ацетил- КоА 4) СО2
2) пируват 5) Н2О
3) мочевина
4. В молекуле АТФ макроэргической является связь:
1) гликозидная
2) фосфоэфирная
3) фосфоангидридная
5. Указать, какое соединение не относится к макроэргическим:
1) фосфоеноилпируват 4) аденозинтрифосфат
2) 1,3-дифосфоглицерат 5) цитидинтрифосфат
3) глюкозо-6-фосфат
6. Реакции биологического окисления, сопровождающиеся трансформацией энергии химических связей окисляемых субстратов в энергию АТФ, протекают путем:
1) активации молекулярного кислорода
2) дегидрирования, с последующей передачей электронов на кислород
3) присоединения активированного кислорода к субстрату
7. Реакция дегидрирования, в которой акцептором водорода служит не кислород, а другое химическое вещество, называется:
1) тканевым дыханием 3) брожением
2) биологическим окислением 4) микросомальным окислением
8. Синтез АТФ в клетках эукариот протекает на:
1) внутренней мембране митохондрий 3) мембранах ЭПР
2) наружной мембране митохондрий 4) плазматической мембране
9. Первичными акцепторами электронов от окисляемого субстрата к молекулярному кислороду являются:
1) коэнзим Q 4) трансферрин
2) пиридинзависимые дегидрогеназы 5) цитохром Р-450
3) цитохром b 5
10. Поглощаемый при окислении кислород воздуха играет роль:
1) первичного акцептора атомов водорода, отщепляемых от субстрата дегидрогеназами
2) конечного акцептора электронов
11. Пиридинзависимые дегидрогеназы в качестве кофермента содержат:
1) гем 2)ФМН 3)НАД+ 4) ФАД 5) НАДФ+
12. В состав НАД+ входят:
амид никотиновой кислоты 3) АМФ
изоаллоксазин 4) рибитол
13. Пиридинзависимые дегидрогеназы локализованы:
1) только в цитозоле
2)только в митохондриях
3) в цитозоле и в митохондриях
14. Простетической группой первичных акцепторов водорода флавиновых дегидрогеназ является:
1) НАДФ+ 2) ФАД 3) ФМН
15. В состав простетических групп флавиновых дегидрогеназ входит витамин:
1) В1 2) В2 3) В5 4) В3 5) В6
16. Активной частью молекулы ФАД или ФМН является:
1) пиримидин 4) аденин
2) пиридин 5)рибитол
3) изоаллоксазин
17. Убихинон переносит электроны между ферментными комплексами дыхательной цепи митохонодрий:
1)I и II 2)I и III 3)II и III 4) III и IV
18. КоQ является производным:
1) пиридина 3) изоаллоксазина
2) бензохинона 4) порфина
19. Синтез АТФ за счет энергии, выделяющейся при переносе электронов от окисляемого субстрата к молекулярному кислороду, называют:
1) субстратным фосфорилированием
2) окислительным фосфорилированием
3) фотофосфорилированием
20. Согласно хемиосмотической теории посредником двух процессов – дыхания и фосфорилирования – является:
1) ΔрН 2)Δψ 3) ΔμН+
21. Количество энергии, выделяющейся при переносе электронов от ФАДН2 к молекулярному кислороду, обеспечивает синтез АТФ:
1) 3 2) 1,5 3) 1
22. Каталитически активный субкомплекс протонзависимой АТФ-синтетазы митохондрий (F1) ориентирован:
1) в матрикс митохондрии
2) в межмембранное пространство
3) в цитозоль
23. Разобщающим действием на процессы сопряженного окислительного фосфорилирования обладают:
1) ингибиторы цитохромоксидазы 4) гидрофобные кислоты
2) протонофоры 5) 2,4-динитрофенол
3) ингибиторы НАДН-дегидрогеназы
24. Ингибиторами высокомолекулярного комплекса IV, интегрированного во внутреннюю мембрану митохондрий, являются:
1) НАДН 4)ротенон
2) цианиды 5) СО
3) 2,4-динитрофенол
25.Дыхательным контролем называется регуляция скорости дыхания:
1) цитохромоксидазой
2) НАДН-дегидрогеназой
3) концентрацией АДФ
26. Микросомальное окисление осуществляется ферментными системами, локализованными преимущественно:
1) в наружной мембране митохондрий 3) в цитозоле
2) в эндоплазматическом ретикулуме 4) в матриксе митохондрий
27. Функциональная роль микросомального окисления состоит:
1) в использовании энергии окисления для синтеза АТФ
2) в образовании кислородсодержащих органических соединений с «пластическими» целями
3) в гидроксилировании гидрофобных соединений с «детоксиционными» целями
28. Каталаза и пероксидаза локализуются преимущественно:
1) в митохондриях 3) в лизосомах
2) в микросомах 4) в пероксисомах
29. Супероксидные радикалы токсичны для организма потому, что:
1) спонтанно ускоряют цепные реакции пероксидного окисления липидов
2) гидроксилируют гидрофобные эндогенные соединения
3) реагируют с белками и нуклеиновыми кислотами, вызывая изменение их конформации
4) уничтожают фагоцитированные микроорганизмы
30. Супероксиддисмутаза является обязательным компонентом:
1) аэробных организмов
2) факультативных анаэробных организмов
3) облигатных анаэробных организмов
Раздел 5. Общий путь катаболизма (20)
1. К общим путям катаболизма относятся:
1) пентозофосфатный путь
2) окислительное декарбоксилирование пирувата
3) гликолиз
4) цикл трикарбоновых кислот
2. Коферментами мультиферментного пируватдегидрогеназного комплекса являются:
1) ФМН, тиаминпирофосфат, коэнзим А
2) тиаминпирофосфат, липоевая кислота, ФАД
3) липоевая кислота, ФАД, коэнзим А
4) липоевая кислота, ФАД, НАД+, тиаминпирофосфат, коэнзим А
5) тиаминпирофосфат, липоевая кислота, НАД+
3. Коэнзим А выполняет функцию переносчика:
1) метильной группы 4) формильной группы
2) ацильных групп 5) аминогруппы
3) фосфатных групп
4. Установить соответствие:
| фермент пируватдегидрогеназного комплекса | кофермент |
| 1) пируватдегидрогеназа | а) липоевая кислота |
| 2) дигидролипоилтрансацетилаза | б) ФАД |
| 3) дигидролипоилдегидрогеназа | в) тиаминпирофосфат |
| г) НАД+ | |
| д) кофермент А |
5. При окислительном декарбоксилировании из пирувата образуется:
1) цитрат 4) ацетил-коэнзим А
2) α-кетоглутарат 5) пропионат
3) ацетилфосфат
6. Окислительное декарбоксилирование пирувата сопровождается образованием:
1) 1 моль АТФ 4) 2 моль НАДН•Н+
2) 2,5 моль АТФ 5) 3 моль НАДН•Н+
3) 4 моль АТФ
7. В аэробной стадии катаболизма углеводов различают следующие главные этапы:
1) образование ацетил-КоА, цикл трикарбоновых кислот, клеточное дыхание
2) образование ацетил-КоА, цикл трикарбоновых кислот
3) образование этанола, клеточное дыхание
8. Цикл трикарбоновых кислот в процессах катаболизма выполняет роль:
1) специфического пути окисления аминокислот и липидов
2) общего пути катаболизма
3) специфического пути окисления углеводов
9. Основной функцией цикла трикарбоновых кислот является окисление:
1) пирувата 3) ацетил-S-КоА
2) ацетата 4) лактата
10. Установить соответствие:
| фермент | кофермент |
| 1) сукцинатдегидрогеназа | а) ФМН |
| 2) пируватдекарбоксилаза | б) ТПФ |
| 3) изоцитратдегидрогеназа | в) ФАД |
| 4) НАДН:КоQ-оксидоредуктаза | г) НАД+ |
| 5) дегидролипоилтрансацетилаза | д) липоевая кислота |
11. Наибольшее количество АТФ образуется в процессе:
1) окислительного декарбоксилирования пирувата
2) гликолиза
3) цикла трикарбоновых кислот
4) пентозомонофосфатного пути
12. Дегидрирование в цикле трикарбоновых кислот происходит в реакциях образования:
1) изоцитрата 5) α-кетоглутарата
2) сукцинил- S-КоА 6) цитрата
3) оксалоацетата 7) сукцината
4) фумарата 8) L-малата
13. При превращениях 1 молекулы ацетил-S-КоА в ЦТК образуется:
1) 1 молекула НАДН•Н+
2) 2 молекулы НАДН•Н+
3) молекулы НАДН•Н+
4) 4 молекулы НАДН•Н+
14. При превращениях 1 молекулы ацетил-S-КоА в ЦТК образуется:
1) 1 молекула ФАДН2
2) 2 молекулы ФАДН2
3) молекулы ФАДН2
4) 4 молекулы ФАДН2
15. ЩУК (оксалацетат) образуется из:
1) пирувата
2) аланина
3) аспарагиновой кислоты
4) глутаминовой кислоты
16. ЩУК (оксалацетат) образуется из пирувата в реакции:
1) трансаминирования
2) карбоксилирования
3) изомеризации
4) декарбоксилирования
17. Методом субстратного фосфорилирования в ЦТК образуется:
1) 1 молекула АТФ
2) 5 молекул АТФ
3) 10 молекул АТФ
18. АТФ образуется в ЦТК методом:
1) субмстратного фосфорилирования
2) окислительного фосфорилирования
19. ЦТК локализован:
1) в лизосомах
2) в эндоплазматическом ретикулуме
3) в митохондриях
4) в рибосомах
20. В ЦТК выделяется:
1) 1 молекула СО2
2) 2 молекулы СО2
3) 3 молекулы СО2
4) 4 молекулы СО2
Раздел 6. Углеводы (40)
1. Функцией углеводов не является:
1) защитная 4) энергетическая
2) резервная 5) каталитическая
3) структурная
2. Углеводы не входят в состав:
1) гликопротеинов 3) гликолипопротеинов
2) фосфолипидов 4) нуклеопротеинов
3. Природные моносахара относятся:
1) L-ряду 2)D-ряду
4.К гомополисахаридам относятся:
1) крахмал, гликоген, целлюлоза
2) гликоген, гепарин, крахмал
3) гиалуроновая кислота, гликоген, гепарин
5. К линейным полисахаридам относится:
1) гликоген 2) амилоза 3) амилопектин
6. В кишечнике животных отсутствует фермент, гидролизующий связи:
1) α(1→4)-гликозидные 2) β(1→4)-гликозидные
7. Расщепление гликогена и крахмала в желудочно-кишечном тракте катализируют ферменты:
1) β-амилаза 4) γ-амилаза
2) α-амилаза 5) β-амилаза, мальтаза
3) α-амилаза, мальтаза
8. Основными источниками углеводов в пище человека являются:
1) гликоген 4) коллаген
2) эластин 5) крахмал
3)целлюлоза 6) фибрины
9. Глюкозо-6-фосфат образуется в результате реакций:
1) изомеризации фруктозо-6-фосфата под действием глюкозо-6-фосфатизомеразы
2) окисления 6-фосфоглюконата
3) расщепления гликогена при действии гликогенфосфорилазы
4) взаимодействия глюкозы и АТФ в присутствии фермента глюкокиназы или гексокиназы
5) при действии транскетолазы
10. Установить соответствие:
| гликолиз | Конечный продукт |
| 1) аэробный | а) лактат |
| 2) анаэробный | б) НАДН+Н+ |
| в) пируват | |
| г) Н2О | |
| д) АТФ |
11. Установить соответствие:
| метаболиты гликолиза | функция |
| 1) 1,3-бисфосфоглицерат | а) окисляет 3-фосфоглицеральдегид |
| 2) НАДН+Н+ | б) содержит макроэргическую связь |
| 3) НАД+ | в) восстанавливает пируват |
12. Декарбоксилирование пирувата при спиртовом брожении требует присутствия:
1) тиаминпирофосфата 3) биотина
2) НАД+ 4) коэнзима А
13. Установить соответствие:
| фермент | катализируемая реакция |
| 1) гексокиназа | а) расщепление фруктозо-1,6 бисфосфата на две триозы |
| 2) гликогенфосфорилаза | б) расщепление α-1,4-связи в молекуле гликогена |
| 3) альдолаза | в) фосфорилирование глюкозы |
14. Установить соответствие:
| гликолиз | путь синтеза АТФ |
| 1) аэробный | а) окислительное фосфорилирование |
| 2) анаэробный | б) субстратное фосфорилирование |
| в) оба пути |
15. В реакциях расщепления гликогена и образования глюкозо-6-фосфата участвуют ферменты:
1) глюкокиназа 4) фосфоглюкомутаза
2) фосфопротеинкиназа 5) фосфофруктокиназа
3) гликогенфосфорилаза
16. Гликогенфосфорилаза катализирует реакцию:
1) образования свободной глюкозы
2) расщепления α-(1→6)-гликозидной связи
3) образования глюкозо-1 -фосфата
4) образования глюкозо-6-фосфата
17. Указать фермент, активирующий гликогенфосфорилазу b:
1) аденилатциклаза 3) фосфатаза гликогенфосфорилазы
2) киназа фосфорилазы 4) цАМФ-зависимая протеинкиназа
18. Указать биологические функции пентозофосфатного пути окисления глюкозы:
1) синтез 12 молекул АТФ 4) образование рибозо-5-фосфата
2) генерирование НАДН•Н+ 5) включение промежуточных
3) генерирование НАДФН•Н+ метаболитов в гликолиз
19. Восстановленный в пентозофосфатном пути НАДФН • Н+:
1) используется в цитозоле на восстановительные синтезы
2) является донором водорода в цепи дыхательных ферментов митохондрий
3) восстанавливает НАД+ до НАДН•Н+
4) восстанавливает глутатион
5) участвует в процессах глюконеогенеза
20. Восстановление НАДФН•Н+ в пентозофосфатном цикле происходит в реакциях образования:
1) 6-фосфоглюконолактона 4) ксилулозо-5-фосфата
2) рибулозо-5-фосфата 5) глицеральдегида-3-фосфата
3) седогептулозо-7-фосфата
21. Глюконеогенез в организме протекает:
1) в мышцах 4) в легких
2) в сердце 5) в корковом веществе почек
3) в печени
22. В синтезе глюкозы могут быть использованы:
1) гликогенные аминокислоты 4) высшие жирные кислоты
2) кетогенные аминокислоты 5) холестерол
3) глицерол
23. Источниками углерода в глюкозе не являются:
1) глицерол 4) СО2
2) ацетил-КоА 5) оксалоацетат
3) глутамат
24. Синтез 2-фосфоенолпирувата в процессе глюконеогенеза катализируют:
1) пируваткарбоксилаза 4) фосфоенолпируваткарбоксикиназа
2) пируваткиназа 5) фосфопируватгидратаза
3) енолаза
25. Превращение фруктозо-1,6-бисфосфата во фруктозо-6-фосфат катализирует:
1) альдолаза 4) карбоксикиназа
2) фруктозобисфосфатаза 5) пируваткиназа
3) 6-фосфофруктокиназа
26. Образование глюкозы из глюкозо-6-фосфата катализирует:
1) фосфорилаза 4) тиокиназа
2) гексокиназа 5) глюкозо-6-фосфатаза
3) глюкокиназа
27. Пируваткарбоксилаза в качестве кофермента содержит:
1) НАД+ 4) ФМН
2) ФАД 5) фолиевую кислоту
3) биотин
28. В глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент:
1) гексокиназа 4) фосфофруктокиназа
2) пируваткиназа 5) пируваткарбоксилаза
3) альдолаза
29. Превращение пирувата в фосфоеноилпируват:
1) протекает в цитозоле
2) не включает реакцию карбоксилирования
3) протекает в митохондриях
4) протекает в цитозоле и в митохондриях
5) требует затраты АТФ и ГТФ
30. Глюконеогенез активируется гормоном:
1) вазопрессином 4) инсулином
2) глюкагоном 5) адреналином
3) тироксином
31. Активация глюконеогенеза происходит при:
1) низкой концентрации АМФ 3) низкой концентрации АТФ
2) высокой концентрации АМФ 4) низкой концентрации фруктозо-2,6-бисфосфата
32. Реакцию биосинтеза гликогена катализируют ферменты:
1) α-1,6-глюкозидаза 4) фосфоглюкомутаза
2) гликогенфосфорилаза 5) ветвящий фермент
3) гликогенсинтетаза
33. Переносчиком гликозильных групп в реакции биосинтеза гликогена является:
1) АТФ 2) ГТФ 3) АДФ 4) УТФ 5) УДФ
34. Регуляторным ферментом синтеза гликогена является:
1) фосфоглкжомутаза 4) гликогенфосфорилаза
2) глюкозо-1-фосфат-уридинтрансфераза 5) альфа-1,6-глюкозидаза
3) гликогенсинтаза
35. Установить соответствие:
| гормон | путь синтеза АТФ |
| 1) инсулин | а) активирует фосфатазу гликогенсинтазы |
| 2) адреналин | б) ускоряет распад гликогена в мышцах |
| в) активирует реакцию цАМФ → АМФ | |
| г) активирует аденилатциклазу |
36. Глюконеогенез это:
1) синтез глюкозы из нуклеотидов
2) синтез глюкозы из аминокислот
3) синтез глюкозы из ацетил-SКоА
37. Фосфоенолпируваткарбоксикиназа – ключевой фермент:
1) гликолиза
2) ЦТК
3) глюконеогенеза
4) липолиза
38. Активная форма фосфорилазы это:
1) фосфорилированный тетрамер
2) дефосфорилированный тетрамер
3) фосфорилированные димеры
4) дефосфорилированные димеры
39. Неактивная форма фосфорилазы – это:
1) фосфорилированный тетрамер
2) дефосфорилированный тетрамер
3) фосфорилированные димеры
4) дефосфорилированные димеры
40. Активная форма гликогенсинтазы – это:
1) фосфорилированный тетрамер
2) дефосфорилированный тетрамер
3) фосфорилированные димеры
4) дефосфорилированные димеры
Раздел 7. Фотосинтез (20)
1. По источнику энергии организмы делятся на:
1) гетеротрофы 3) аутотрофы
2) хемотрофы 4) фототрофы
2. Фотосинтезирующей структурой прокариот являются:
1) мезосомы 2) хлоросомы 3) аэросомы
3. Фотосинтезирующей структурой эукариот являются:
1) мезосомы 3) хлоропласты
2) митохондрии 4) хроматофоры
4. Элементарной структурной и функциональной фотосинтетической единицей мембран тилакоидов является:
1) хлоропласт 2) фана 3) квантосома
5. Темновая стадия фотосинтеза протекает:
1) в тилакоидном матриксе
2) в строме
3) в квантосоме
6. Основным фотохимически активным пигментом квантосом является:
1) хлорофилл а 3) каротиноиды
2) хлорофилл b 4) фикобилины
7. Хлорофилл а имеет максимум поглощения при длине волны:
1) 400нм 2) 660нм 3) 680нм 4) 800нм 5) 870нм
8. Максимум поглощения вспомогательных фотосинтетических пигментов находится в диапазоне:
1) 200-300 нм 2) 400-700 нм 3) 700-800 нм
9. Установить соответствие:
фотосистема (ФС) хлорофилл а поглощает при длине волны
1) ФС I а) 700 нм
2) ФС II б) 680-683 нм
10. Переносчиками электронов, испускаемых реакционным центром фотосистемы I при фотовозбуждении, является:
1) ферредоксин 4) пластоцианин
2) цитохром Ь559 5) флавопротеид
3) пластохинон
11. Структурным аналогом убихинона является:
1) цитохром b559 3) пластоцианин
2) ферредоксин 4) пластохинон
12. Указать процесс, который не относится к реакциям световой фазы:
1) фотоокисление воды 4) фотофосфорилирование
2) фиксация СО2 5) фотовозбуждение хлорофилла
3) фотовосстановление НАДФ+
13. В ходе циклического фотофосфорилирования происходит:
1) восстановление НАДФН 3) синтез АТФ
2) восстановление НАДН 4) фотоокисление воды
14. Каталитически активный субкомплекс (F1) Н+-АТФ-синтетазы хлоропластов ориентирован:
1) в строму 2) в тилакоидный матрикс
15. Н+-АТФ-синтетаза хлоропластов осуществляет синтез 1 молекулы АТФ при поступлении в ее активный центр протонов в количестве:
1) одного 2) двух 3) трех 4) четырех
16. Ассимиляция СО2 у зеленых растений происходит путем карбоксилирования:
1) 1,3-дифосфоглицерата 3) рибулозо-1,5-бисфосфата
2) ксилулозо-5-фосфата 4) рибозо-5-фосфата
17. На синтез одной молекулы глюкозы в реакции темновой фазы фотосинтеза затрачено АТФ:
1) 3 2) 6 3) 18 4) 12
18. Донором восстановительных реакций в процессе фотосинтеза глюкозы является:
1) НАДН 2) ФАДН2 3) НАДФН 4) ФМНН2
19. Указать, какой фермент отсутствует в животных тканях:
1) рибулозо-1,5-дифосфаткарбоксилаза 3) малатдегидрогеназа
2) фосфоеноилпируваткарбоксилаза 4) альдолаза
20. Самым распространенным белком на Земле является:
1) аланин-аминотрансфераза
2) пируваткарбоксилаза
3) рибулозо-1,5-дифосфаткарбоксилаза
4) фосфоенолпируваткарбоксикиназа
Раздел 8. Липиды (40)
1. Липиды растворимы:
1) в воде 4) в бензоле
2) в хлороформе 5) в щелочном растворе
3) в кислоте
2. Ацилглицеролы относятся к группе:
1) глицерофосфолипидов 4) восков
2) нейтральных липидов 5) терпенов
3) гликолипидов
3. Сложные липиды наряду с остатками многоатомных спиртов и высших жирных кислот содержат:
1) полиизопреноиды
2) пептиды
3) азотсодержащие соединения, фосфорную кислоту, углеводы
4) полиаминополикарбоновые кислоты
5) полициклические спирты
4. Мононенасыщенной жирной кислотой является:
1) линолевая 4) миристиновая
2) стеариновая 5) линоленовая
3) олеиновая
5. Указать, каким свойством не обладают природные высшие жирные кислоты:
1) являются монокарбоновыми
2) содержат четное число углеродных атомов
3) двойную связь обычно содержит между 9 и 10 углеродными атомами
4) ненасыщенные кислоты имеют транс -конфигурацию
5) нерастворимы в воде
6. Сфингофосфолипиды и гликолипиды содержат общий компонент:
1) глицерол 4) сфингозин
2) холин 5) фосфорную кислоту
3) углевод
7. Наибольшее количество сфинголипидов содержится в мембранах клеток:
1) жировой ткани 3) селезенки
2) нервной ткани 4) легких
8. Стероиды являются производными:
1) фенантрена
2) циклопентана
3) циклопентанпергидрофенатрена
4) пергидрофенантрена
5) протопорфирина
9. Холестерол не является предшественником:
1) желчных кислот 4) половых гормонов
2) витамина D2 5) витамина D3
3) кортикостероидных гормонов
10. Установить соответствие:
| Липид | функции, локализация |
| 1) триацетилглицерол | а) предшественник витамина D3 |
| 2) глицерофосфолипид | б) локализован преимущественно в мембранах всех типов клеток |
| 3) сфингомиелин | в) основные компоненты мембран нервных клеток |
| 4) холестерол | г) выполняет энергетическую функцию |
11. Стерины находятся в крови обычно в форме:
1) свободных стеринов 3) эфиров стеринов и высших жирных кислот
2) комплекса с белками 4) конъюгатов с гидрофильными субстратами
12. Регуляторную функцию выполняют:
1) фосфолипиды 4) стеролы
2) сфинголипиды 5) терпены
3) простагландины
13. Сложноэфирные связи в молекулах триацилглицеролов подвергаются ферментативному гидролизу при участии:
1) фосфолипазы 4) липазы
2) неспецифической эстеразы 5) ацетилхолинэстеразы
3) алилэстеразы
14. Первичные желчные кислоты образуются непосредственно из:
1) эргостерола 4) альдостерона
2) холановой кислоты 5) прегненолона
3) холестерола
15. Образование хиломикронов локализовано:
1) в клетках эпителия кишечника 4) в печени
2) в крови 5) в селезенке
3) в лимфе
16. Липопротеинлипаза локализована:
1) в клетках кишечного эпителия 3) в адипоцитах
2) в просвете кишечника 4) в эндотелии капилляров мышц
17. Установить соответствие:
| липопротеин | локализация синтеза, функция |
| 1) хиломикроны | а) синтезируются в печени |
| 2) ЛПВП | б) синтезируются в эпителии тонкого кишечника |
| в) транспорт триацилглицеролов | |
| г) транспорт холестерола |
18. Тканевая липаза (триацилглицероллипаза) активируется гормонами:
1) тироксином 4) адреналином
2) глюкагоном 5) инсулином
3) кортизолом
19. Окисление жирных кислот локализовано:
1) в цитозоле
2) в межмембранном пространстве
3) в матриксе митохондрий
4) в эндоплазматическом ретикулуме
5) в пероксисомах
20. Транспорт активированных жирных кислот из цитозоля в митохондрии осуществляется главным образом с помощью:
1) карнитина 2) цитрата 3) малата
21. Установить последовательность реакций β-окисления:
1) тиолазная реакция 4) дегидрирование
2) дегидрирование 5) гидратация
3) активация жирной кислоты
22. Предшественником для синтеза кетоновых тел является:
1) жирная кислота 4) малонил-КоА
2) глюкоза 5) сукцинил-КоА
3) ацетил-КоА
23. Структурным предшественником для синтеза жирных кислот служит:
1) малонил-КоА 4) оксалоацетат
2) цитрат 5) пируват
3) ацетил-КоА
24. Мультиферментный комплекс - синтаза высших жирных кислот- локализован:
1) в матриксе митохондрий 3) в эндоплазматическом ретикулуме
2) во внутренней мембране 4) в цитозоле митохондрий
25. Особенно активно липогенез протекает:
1) в мышцах 4) в жировой ткани
2) в печени 5) в легких
3) в селезенке
26. Конечным продуктом биосинтеза жирных кислот, катализируемого синтазным комплексом, являются:
1) все высшие насыщенные жирные кислоты
2) все насыщенные и мононенасыщенные кислоты
3) пальмитиновая кислота
4) стеариновая кислота
5) все насыщенные и гидроксикислоты кислоты
27. Переносчиками ацетил-S-КоА через митохондриальную мембрану служат:
1) малат 3) карнитин
2) цитрат 4) глицерат
28. В состав ацилпереносящего белка (АПБ) входит витамин:
1) тиамин 4) пантотеновая кислота
2) биотин 5) пиридоксин
3) рибофлавин
29. Донором восстановительных эквивалентов в реакциях биосинтеза высших жирных кислот является:
1)ФАДН2 2) НАДФН▪Н+ 3) НАДН▪Н+ 4) ФМНН2 5) КоQН2
30. Активатором регуляторного фермента синтеза жирных кислот ацетил-КоА-карбоксилазы является:
1) оксалоацетат 2) малат 3) глицерат 4) АТФ 5) цитрат
31. Установить соответствие:
| процесс | локализация,метаболиты,коферменты |
| 1) биосинтеза жирных кислот | а) малонил-КоА |
| 2) β-окисления жирных кислот | б) происходит в цитоплазме |
| в) необходим НАДФНН+ | |
| г) образуется АТФ | |
| д) биотинзависимый процесс | |
| е) необходим НАД+ и ФАД |
32. Общим интермедиатом для синтеза триацилглицеролов и глицерофосфолипидов является:
1) диоксиацетон 4) 2-моноацилглицерол
2) 3-фосфоглицериновый альдегид 5) 1,2-диацилглицерол
3) фосфатидная кислота
33. В синтезе триацилглицеролов из фосфатидной кислоты участвуют ферменты:
1) глицеролкиназа 3) фосфатаза
2) глицеролфосфатдегидрогеназа 4) ацилтрансфераза
34. Биосинтез глицерофосфолипидов локализован:
1) в митохондриях 3) в аппарате Гольджи
2) в эндоплазматическом ретикулуме 4) в цитозоле
35. Донором метильных групп для синтеза фосфатидилхолина из фосфатидилэтаноламина является:
1) метилтетрагидрофолиевая кислота 3) метилмалонил-КоА
2) S-аденозилметионин 4) пропионил-КоА
36. Структурным предшественником всех углеродных атомов холестерола является:
1) малонил-КоА. 4) ацетил-КоА
2) СО2 5) сукцинил-КоА
3) глицин
37. Донором восстановительных эквивалентов в биосинтезе холестерола является:
1) НАДН•Н+ 2)ФМН•Н2 3) НАДФН•Н+ 4) ФАД•Н2
38. В тканях человека не синтезируются жирные кислоты с:
1) одной двойной связью
2) двумя двойными связями
3) тремя двойными связями
39. ЛПОНП синтезируются:
1) в коже
2) в печени
3) в почках
40. Антиатерогенным классом липопротеинов является:
1) ЛПВП
2) ЛПНП
3) ЛПОНП
Раздел 9. Обмен аминокислот и нуклеотидов (40)
1. Биологическая ценность пищевого белка зависит от:
1) порядка чередования аминокислот
2) присутствия незаменимых аминокислот
3) аминокислотного состава
2. Установить соответствие:
| азотистый баланс | физиологическое состояние человека |
| 1) положительный | а) тяжелое заболевание |
| 2) отрицательный | б) беременность |
| 3) азотистое равновесие | в) старение |
| г) взрослый человек, полноценная диета | |
| д) растущий организм |
3. Расщепление белков в желудке катализируется:
1) трипсином 4) химотрипсином
2) пепсином 5) эластазой
3) гастриксином
4. В расщеплении белков до полипептидов в кишечнике участвуют:
1) эластаза 4) аминопептидаза
2) карбоксипептидаза 5) химотрипсин
3) трипсин
5. Механизм образования активных пептидаз из проферментов включает:
1) изменение вторичной структуры
2) аллостерическую активацию
3) фосфорилирование-дефосфорилирование
4) локальный протеолиз
5) изменение третичной структуры
6. Установить соответствие:
| профермент | активирующий агент |
| 1) пепсиноген | а) пепсин |
| 2) трипсиноген | б) трипсин |
| 3) химотрипсиноген | в) соляная кислота |
| г) энтеропептидаза |
7. Трипсин гидролизует пептидные связи, образованные:
1) аминогруппами аминокислотных остатков лизина и аргинина
2) карбоксильными группами аминокислотных остатков лизина и аргинина
3) аминогруппами ароматических аминокислот
4) карбоксигруппами ароматических аминокислот
8. Химотрипсин осуществляет гидролиз пептидных связей, образованных при участии:
1) карбоксигрупп алифатических аминокислот
2) карбоксигрупп ароматических аминокислот
3) аминогрупп ароматических аминокислот
4) аминогрупп алифатических аминокислот
9. Расщепление пептидов до свободных аминокислот в тонком кишечнике завершают:
1) трипсин 3)трипептидаза
2) химотрипсин 4)дипептидаза
10. Транспорт аминокислот через клеточные мембраны происходит:
1) посредством первично-активного транспорта
2) пиноцитозом
3) при участии ферментов γ-глутамильного цикла
4) путем простой диффузии посредством вторично-активного транспорта
11. Активно в физиологических условиях у млекопитающих протекает окислительное дезаминирование только:
1) D-аланина 4) L-глутаминовой кислоты
2) L-серина 5) L-треонина
3) L-аспарагиновой кислоты
12. Трансаминирование – процесс межмолекулярного переноса аминогруппы от:
1) α-аминокислоты на α-кетокислоту
2) α-аминокислоты на α-гидроксикислоту
3) амина на α-кетокислоту
4) амина на α-гидроксикислоту
13. Для аминотрансфераз нехарактерно:
1) катализируют необратимую реакцию
2) содержат в качестве кофермента пиридоксальфосфат
3) используют АТФ как источник энергии
4) локализованы в цитозоле и митохондриях
5) в процессе реакции образуют с субстратом шиффово основание
14. Аминотрансферазы играют роль:
1) в синтезе заменимых аминокислот
2) в трансмембранном переносе аминокислот
3) в синтезе незаменимых аминокислот
4) в дезаминировании аминокислот
15. Непрямое дезаминирование аминокислоты катализируется ферментами:
1) аминотрансферазой 3) α-декарбоксилазой
2) L-оксидазой 4) глутаматдегидрогеназой
16. Биогенные амины образуются из аминокислот в результате реакции:
1) ω-декарбоксилирования
2) α-декарбоксилирования
3) декарбоксилирования, сочетанного с реакцией трансаминирования
4) декарбоксилирования, сочетанного с реакцией конденсации
5) γ-декарбоксилирования
17. Установить соответствие:
| аминокислота | продукт ее декарбоксилирования |
| 1) гистидин | а) тирамин |
| 2) тирозин | б) γ-аминомасляная кислота |
| 3) орнитин | в) путресцин |
| 4) глутаминовая кислота | г) гистамин |
| 5) 5-окситриптофан | д) серотонин |
18. Инактивацию биогенных аминов осуществляют:
1) глутаматдегидрогеназа 3) L-оксидаза аминокислот
2) моноаминоксидаза 4) D-оксидаза аминокислот
19. Источником аммиака в организме не являются:
1) аминокислоты 4) пуриновые основания
2) мочевина 5) цитозин
3) биогенные амины
20. Аммиакзависимая карбамоилфосфатсинтетаза локализована:
1) в митохондриях 4) в комплексе Гольджи
2) в лизосомах 5) в эндоплазматическом ретикулуме
3) в цитоплазме
21. Какие соединения являются донорами атомов азота в молекуле мочевины в процессе ее биосинтеза в организме:
1) аммиак 4) аспартат
2) цитруллин 5) аргинин
3) орнитин
22. В процессах биосинтеза аминокислот глутаминовая кислота выполняет функции:
1)донора аминогрупп 3) переносчика аминогрупп
2) донора карбоксигрупп 4) поставщика углеродного скелета
23. Высокая потребность у млекопитающих в фенилаланине обусловлена использованием его в синтезе:
1) адреналина 4) метионина
2) триптофана 5) тирозина
3) гистидина
24. Реакции метилирования осуществляются при участии незаменимой аминокислоты:
1) валина 4) изолейцина
2) лизина 5) треонина
3) метионина
25. Заменимые аминокислоты у млекопитающих могут синтезироваться из:
1) продуктов распада тема
2) метаболитов цикла трикарбоновых кислот
3) промежуточных продуктов распада пуринов
4) ацетил-КоА
26. Нуклеиновые кислоты расщепляются ферментами:
1) пептидазами 4) глюкозидазами
2) липазами 5) полинуклеотидфосфорилазами
3) нуклеазами
27. Нуклеотиды расщепляются ферментами:
1) нуклеазами 3) нуклеозидазами
2) нуклеотидазами 4) нуклеозидфосфорилазами
28. Нуклеозиды расщепляются ферментами:
1) нуклеазами 3) нуклеозидазами
2) нуклеотидазами 4) нуклеозидфосфорилазами
29. При дезаминировании аденина образуется:
1) гуанин 4) мочевая кислота
2) гипоксантин 5) урацил
3) ксантин
30. При дезаминировании гуанина образуется:
1) аденин 4) тимин
2) гипоксантин 5) цитозин
3) ксантин
31. Ксантиноксидаза катализирует реакции:
1) окисления мочевой кислоты 3) окисления ксантина
2) окисления гипоксантина 4)гидролиза аллантоина
32. Конечными продуктами катаболизма пиримидиновых оснований являются:
1) мочевая кислота 4) глиоксиловая кислота
2) β-аланин 5) дигидротимин
3) NН3, СО2
33. 5-Фосфорибозил-1-пирофосфат необходим для биосинтеза:
1) пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов
2) только пиримидиновых нуклеотидов
3) только пуриновых нуклеотидов
34. Адениловая кислота синтезируется в реакции взаимодействия инозин-5’-фосфата:
1) NH3
2) с НАД+, глутамином и АТФ
3) с ГТФ и аспарагиновой кислотой
35. Гуаниловая кислота синтезируется в реакции взаимодействия инозин-5'-фосфата:
1) NH3
2) с НАД+, глутамином и АТФ
3) с ГТФ и аспарагиновой кислотой
36. Уридин-5'-фосфат образуется из:
1) цитидиловой кислоты
2) оротовой кислоты
3) тимидиловой кислоты
37. Инозиновая кислота является предшественником:
1) урацила и тимина
2) уридиновой и цитидиловой кислот
3) пуриновых и пиримидиновых оснований
4) оротовой кислоты
5) адениловой и гуаниловой кислот
38. Карбамоилфосфат, образующийся в биосинтезе пиримидиновых нуклеотидов, синтезируется из:
1) глутамина, СО2 и 2 АТФ
2) NH3, аспартата и АТФ
3) рибозо-5-фосфата и АТФ
39. Для превращения дУМФ в дТМФ необходимы:
1) нуклеотидтрансфераза 4) НАДФН
2) 5N,10N-метилен-ТГФ 5) тимидилатсинтаза
3) фосфатаза
40. Донором метильных групп в реакции превращения дУМФ в дТМФ является:
1) холин
2) S-аденозилметионин
3) метилен-тетрагидрофолат
Раздел 10. Нуклеиновые кислоты (20)
1. В состав РНК не входит азотистое основание:
1) тимин 4) гуанин
2) цитозин 5) аденин
3) урацил
2. Только в состав ДНК входит азотистое основание:
1) N6-метиладенин 4) тимин
2) гипоксантин 5) аденин
3) урацил
3. В состав нуклеозида входит:
1) азотистое основание
2) азотистое основание и пентоза
3) азотистое основание, пентоза и остаток фосфорной кислоты
4. В состав нуклеотида входит:
1) азотистое основание
2) азотистое основание и пентоза
3) азотистое основание, пентоза и остаток фосфорной кислоты
5. В молекуле нуклеиновых кислот остатки нуклеотидов соединены связями:
1) фосфоангидридными 4) 2’5’фосфодиэфирными
2) 2’3’-фосфодиэфирными 5) N-гликозидными
3) 2’5’-фосфодиэфирными
6. Вторичная структура ДНК представляет собой:
1) двойную левозакрученную
2) двойную правозакрученную
3) одноцепочечную левозакрученную
7. Согласно правилу комплементарности Чаргаффа водородные связи в молекуле ДНК замыкаются между:
1) аденином и тимином 4) гуанином и аденином
2) аденином и урацилом 5) тимином и урацилом
3) гуанином и цитозином
8. В молекуле ДНК число остатков аденина всегда равно числу остатков:
1) гуанина 4) цитозина
2) тимина 5) ксантина
3) урацила
9. В молекуле ДНК число остатков гуанина всегда равно числу остатков:
1) гуанина 4) цитозина
2) тимина 5) ксантина
3) урацила
10. На один виток двойной спирали ДНК приходится число пар нуклеотидов:
1) 5 2) 10 3) 15 4) 20 5) 100
11. Диаметр двухспиральной молекулы ДНК равен:
1) 0,18 нм 2) 1,8 нм 3) 18 нм 4) 180 нм
12. Полинуклеотидные цепи в двуспиральной молекуле ДНК удерживаются:
1) координационными связями 3) водородными связями
2) ионными связями 4) гидрофобными взаимодействиями
13. В формировании третичной структуры ДНК у эукариот участвуют белки:
1) протамины 4) глобулины
2) альбумины 5) гистоны
3) глютелины
14. Вторичная структура тРНК имеет форму:
1) линейную
2) «клеверного» листа
3) «локтевого сгиба»
15. Акцепторная ветвь тРНК содержит на 3' -конце тринуклеотидную последовательность: 1)УАГ; 2) ЦАЦ; 3)ЦЦД; 4)АЦЦ; 5)АЦА
16. Специфичность различных тРНК определяется: 1) акцепторным участком; 2) псевдоуридиловой петлей; 3) антикодоновой петлей; 4) дигидроуридиновой петлей
17. Нарушение пространственной структуры нуклеиновых кислот приводит:
1) к гипохромному эффекту (снижению оптической плотности раствора)
2) к гиперхромному эффекту (повышению оптической плотности раствора)
18. Гиперхромный эффект:
1) повышения поглощения раствора нуклеиновых кислот при 260 нм
2) повышения поглощения раствора нуклеиновых кислот при 360 нм
3) повышения поглощения раствора нуклеиновых кислот при 460 нм
19. Плавление ДНК происходит при:
1) 0 ºС 2) 40 ºС 3) 80 ºС 4) 100 ºС
20. ДНК локализуется:
1) в ядре клетки 2) в лизосомах 3) в митохондриях
Раздел
