Повышают скорость реакции.
В реакциях они не расходуются.
Для обратимых процессов и прямая, и обратная реакция катализируется одним и тем же ферментом.
ОТЛИЧИТЕЛЬНЫЕ ПРИЗНАКИ ФЕРМЕНТОВ.
Ферменты обладают более высокой эффективностью действия (повышают скорость реакции в большее число раз, чем неорганические КАТ).
УРЕАЗА (гидролиз мочевины) повышает скорость реакции в 10 раз.
Ферменты чувствительны к температуре (ТЕРМОЛАБИЛЬНЫ)
Ферменты чувствительны к значениям РН среды.
Ферменты, в отличие от неорганических КАТ, обладают высокой специфичностью действия.
Ферменты - это катализаторы с регулируемой активностью.
Ферменты, являясь белками, повторяют все особенности структуры и состава белков (состоят из АК, имеют 4 уровня структурной организации), физико-химические свойства белков. Ферменты, как и все функциональные белки, могут быть простыми и сложными.
Простые ферменты представлены только белковой частью (состоят из АК) - ПЕПСИН, ТРИПСИН, ФОСФАТАЗЫ. В структурном отношении имеют 3 уровня организации (ГЛОБУЛА).
Сложные ферменты представлены:
Белковой частью (состоит из АК) - АПОФЕРМЕНТ;
Небелковой частью - КОФАКТОР.
Выделяют 2 основных КОФАКТОРА:
А. Ионы металлов (К, Na, Ca, Mg, Mn) большинство всех ферментов являются МЕТАЛЛОФЕРМЕНТАМИ. В продуктах питания должны обязательно содержаться микроэлементы.
В. КОФЕРМЕНТЫ - низкомолекулярные органические вещества не белковой природы.
Для многих ферментов его АПОФЕРМЕНТ вместе с КОФАКТОРОМ образуют каталитически активную молекулу, которая называется ХОЛОФЕРМЕНТОМ.
АПОФЕРМЕНТ+КОФАКТОР=ХОЛОФЕРМЕНТ.
СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ.
В пространственной структуре фермента можно выделить отдельные участки, которые выполняют те или иные функции (активный центр, контактный участок, каталитический участок, АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ центр).
Активный центр - это участок в молекуле фермента, где происходит связывание и превращение субстрата. АКТ. Ц обычно располагается в гидрофобном углублении (недоступном для молекул воды), изолируя субстрат от воды. В образовании АКТ. Ц, участвуют боковые группы АК (12-20 АК), причём эти АК могут находиться на разных участках ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, но при формировании пространственной конфигурации фермента они укладываются т.о., что располагаются в области активного центра. В образовании активного центра принимают участие следующие группы боковых цепей АК:
- NH2 (АРГ,ЛИЗ)
- СООН (АСП, ГЛУ)
- SH (ЦИС)
- ОН (СЕР,ТРЕ)
- ИМИДАЗОЛ (ГИС)
- ГУАНИДИНО группа Фенольное кольцо (ТИР)
Остальные АК поддерживают пространственную конфигурацию активного центра фермента
И обеспечивают его реакционную способность.
Контактный (субстрат связывающий) участок -это место в активном центре фермента, где происходит связывание субстрата с его активным центром. Контактный участок обеспечивает специфическое сродство субстрата к ферменту.
