Аминокислотный состав белков

Белки разного происхождения отличаются друг от друга количеством входящих в них аминокислот. В настоящее время изучен аминокислотный состав многих сотен белков микро­организмов, растений и животных. Данные о количествен­ном содержании и качественном составе аминокислот в не­которых белках приведены в таблице 5.

Количественный аминокислотный анализ применяется для характеристики любого белкового препарата. Каждый бе­лок имеет вполне определенный аминокислотный состав. В большинстве белков на долю аспарагиновой и глутаминовой кислот, лейцина и лизина приходится до 50 % общего количп ни! аминокислот. А содержание таких аминокислот, как фнмюфан, цистеин и гистидин не превышает 3 %. В ряде нсимж полностью отсутствуют некоторые аминокислоты (на­пример, зеин кукурузы не содержит лизина, треонина и гли­цина). Следовательно, белки могут быть полноценными и неполноценными по аминокислотному составу (с точки зре­нии физиологии питания). Так, казеин молока и яичный альбумин являются полноценными белками: в них содержатся все протеиногенные аминокислоты, в том числе и незамени­мые. Напротив, коллаген и зеин кукурузы — неполноценные, поскольку в них отсутствует ряд аминокислот, включая и незаменимые.

3. С ТРОЕНИЕ И СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

На протяжении долгого времени ученые, занимавшиеся химией белка, особое внимание уделяли связи аминокислот в белковой молекуле. Основоположник отечественной биохимии А. Я. Данилевский в конце XIX века высказал интересные идеи о строении белковой молекулы. Он впервые указал на поли­мерный характер белков. В начале XX века немецкий биохимик Э. Фишер предложил полилептидную теорию строения белков. Согласно этой теории аминокислоты присоединены друг к другу ковалентной амидной связью, которая возникает при взаимо­действии а-карбоксильной группы одной аминокислоты с а-аминогруппой другой аминокислоты. При этом выделяется вода. Продукты такой реакции называются пептидами, а сама связь между аминокислотами получила название пептидной.

У пептидов на одном конце — свободная аминогруппа, а на другом — карбоксильная. К этим группам могут присое­диняться новые аминокислоты, благодаря чему происходит наращивание пептидной цепи.

По числу аминокислотных остатков различают дипепти­ды, трипептиды, тетрапептиды и т. п. Пептиды, содержащие от двух до десяти остатков, называются олигопептидами, Пеп­тиды, состоящие более чем из десяти остатков аминокислот, относятся к полипептидам.

Началом полипептидной цепи принято считать аминокис­лоту со свободной а-аминогруппой (N — концевая аминокис­лота), концом — аминокислоту со свободной карбоксильной группой (С — концевая аминокислота). Наименование пепти­дов состоит из названия первой аминокислоты с типичным для ацилов окончанием -ил, названий последующих амино­кислот (также с окончанием -ил) и полного названия после­дней аминокислоты. Например, изображенный ниже тетрапептид называется глицил-аргинил-глутамин-аланин, или сокоашенно Гли-Арг-Глу-Ала.

Принято условно называть белком полипептидные цепи, состоящие более чем из 50 аминокислот. Обычно молекуляр­ная масса таких полипептидов — около 6000 Да. Число ами­нокислотных остатков в белках доходит до нескольких тысяч.

Для того чтобы разобраться в строении гигантских бел­ковых молекул, необходимо знать важнейшие типы взаимо­действия между отдельными остатками аминокислот, которые стабилизируют белковые молекулы на разных уровнях их организации.