Раздел IV. Обмен азотсодержащих соединений.
Тема 4.1. Азотсодержащие соединения пищи. Переваривание белков. Общие пути обмена аминокислот.
Тема 4.2. Источники и пути обезвреживания аммиака в разных тканях
Тема 4.3. Обмен глицина, серина, цистеина, метионина, триптофана, аргинина.
Тема 4.4. Индивидуальные пути обмена аминокислот. Обмен фениланина, тирозина, аспарагиновой, глутаминовой кислот, валина, лейцина и изолейцина.
Лабораторные работы по разделу.
Требования к результатам освоения дисциплины
Вопросы к итоговому занятию «Обмен азотсодержащих соединений».
Тема 4.1. Азотосодержащие соединения пищи. Переваривание белков. Общие пути обмена аминокислот.
Вопросы для самоконтроля.
1. Азотистый баланс. Определение, виды. Факторы, влияющие на азотистый баланс.
2. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Определение, формулы.
3. Частично заменимые аминокислоты. Определение, формулы.
4. Условно заменимые аминокислоты. Определение, формулы.
5. Глюкогенные и кетогенные аминокислоты. Формулы.
6. Условия, определяющие биологическую ценность белков.
7. Белковая недостаточность
8. «Резервные» белки организма. Какие белки можно рассматривать как резервные?
9. Переваривание белков в желудке.
10. Роль соляной кислоты в переваривании белков.
11. Переваривание белков в кишечнике.
12. Продукты гидролиза белков, всасывающиеся из кишечника в кровь.
13. Защита клеток желудочно-кишечного тракта от действия протеаз.
14. Транспорт аминокислот в клетке
15. Нарушение переваривания белков и транспорт аминокислот.
16. Гниение аминокислот в кишечнике. Продукты гниения фенилаланина, тирозина, триптофана, лизина, орнитина, цистеина и метионина, их структурные формулы.
17. Роль ДАФС и УДФГК в обезвреживании продуктов гниения аминокислот.
18. Дезаминирование, определение, виды дезаминирования аминокислот.
19. Окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты (фермент, кофермент, значение)
20. Что представляет собой трансаминирование?
21. Назовите ферменты, осуществляющие процесс трансаминирования. К какому классу ферментов они относятся?
22. Назовите кофермент, необходимый для осуществления трансаминирования.
23. Напишите процесс трансаминирования с участием соответствующего фермента.
24. Неокислительное дезаминирование треонина, гистидина.
25. Что представляет собой трансдезаминирование?
26. Напишите процесс трансдезаминирования аспарагиновой кислоты. Назовите ферменты и коферменты, катализирующие этот процесс.
27. Напишите процесс трансдезаминирования аланина. Назовите ферменты и коферменты, катализирующие этот процесс.
28. Что представляет собой восстановительное аминирование?
29. Назовите аминокислоты, синтезируемые путем восстановительного аминирования.
30. Напишите процесс восстановительного аминирования пировиноградной, α-кетоглутаровой и щавелевоуксусной кислот.
31. Напишите процесс декарбоксилирования аминокислот. Какие продукты образуются при декарбоксилировании?
32. Укажите судьбу продуктов декарбоксилирования аминокислот.
33. Напишите процесс декарбоксилирования гистидина и триптофана.
34. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования гистидина и триптофана.
35. Напишите процесс декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой кислот. Назовите образовавшиеся при этом продукты.
36. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой кислот.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.
1. Заполните таблицу.
| Место синтеза | Активный фермент | Профермент | Актива-тор | Место действия | Оптимум рН |
| Желудок Поджелудочная железа Тонкая кишка |
2. Биологическая роль аминокислот в организме определяется их использованием в синтезе (использовать таблицу 1-го задания):
1) гема;
2) белков;
3) глюкозы;
4) жирных кислот;
5) биогенных аминов и гормонов – производных аминокислот
(адреналин, тироксин).
3. Пищевая ценность белка зависит от:
1) присутствия всех 20 аминокислот аминокислотного состава;
2) порядка чередования аминокислот;
3) наличия всех незаменимых аминокислот;
4) возможности расщепления в желудочно-кишечном тракте.
4. Соляная кислота желудочного сока:
1) денатурирует белки пищи;
2) создает оптимум рН для пепсина;
3) активирует пепсин аллостерическим путем;
4) обеспечивает всасывание белков;
5) вызывает частичный протеолизпепсиногена.
5. Протеолитические ферменты синтезируются в:
1) химотрипсин; а) активной форме;
2) аминопептидаза; б) неактивной форме;
3) оба; в) поджелудочной железой;
4) ни один. г) желудком.
6. Биологическое значение переваривания белков:
1) источник аминокислот, необходимых для синтеза собственных белков организма;
2) источник незаменимых аминокислот;
3) образование продуктов, лишенных антигенной специфичности;
4) образование продуктов, которые легко всасываются в клетки слизистой оболочки кишечника;
5) источник аминокислот, необходимых для синтеза биологически активных соединений.
Исследование действия пепсина
Принцип метода. Пепсин действует на внутренние пептидные связи, расщепляя белки на пептиды. О действии пепсина на белок, например на фибрин (нерастворимый белок плазмы), можно судить, наблюдая растворение кусочков фибрина. Полученный раствор дает положительную биуретовую реакцию, указывающею на появление в растворе пептидов.
Ход определения. 1. В три пробирки наливают по 1 мл раствора пепсина или желудочного сока. Содержимое первой пробирки кипятят 2 мин и охлаждают под струей воды. Содержимое второй пробирки нейтрализуют раствором NaHCO3 до щелочной реакции по лакмусу (3-4 капли 10%-ного раствора NaHCO3). Третью пробирку оставляют без изменения.
2. Во все три пробирки добавляют по маленькому кусочку фибрина или яичного белка. Пробирки выдерживают в термостате при 37˚С 30-45 мин. Затем их вынимают, встряхивают, отмечают видимые изменения белка (растворение, набухание) и проделывают биуретовую реакцию. Положительная биуретовая реакция получается только в третьей пробирке.
Оформление работы. Полученные результаты вносят в таблицу и делают выводы.
| № пробирки | Субстрат | Фермент | Реакция среды | Видимые изменения | Биуретовая реакция | Выводы |
