Принципы воспроизводства живых систем

 

2.1. БЕЛКИ КАК ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ С ОСОБЫМ КОМПЛЕКСОМ СВОЙСТВ

 

Среди органических веществ клетки, белки занимают первое место, как по количеству, так и по значению. У животных на них приходится около 50 % сухой массы клетки. В организме человека встречаются 5 млн. типов белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и сложность строения они построены всего из 20 различных аминокислот (рис. 4).

Аминокислоты имеют общий план строения (рис.3).

Рисунок 3 Общий план строения аминокислоты

В левой части молекулы расположена группа Н₂N –, которая обладает свойствами основания; справа – группа СООН – кислотная, характерная для всех органических кислот. Следовательно, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты и основания. Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной и азотом

основной группы. Такие связи называются ковалентными, а в данном случае пептидными связями:

Соединение двух аминокислот в одну молекулу называют дипептидом, трех аминокислот – трипептидом и т.д., а соединение из 20 и более аминокислотных остатков – полипептидом.

Аминокислоты имеют общий план строения, но отличаются друг от друга по строению радикала (R), которое весьма разнообразно. Например, у аминокислоты аланина радикал простой – СН_3, радикал цистеина содержит серу – СН₂SH, другие аминокислоты имеют более сложные радикалы.

Белки, выделенные из живых организмов животных, растений и микроорганизмов, включают несколько сотен, а иногда и тысяч комбинаций 20 основных аминокислот.

 

Рис. 4. 20 аминокислот, входящих в состав природных белков

 

Порядок их чередования самый разнообразный, что делает возможным существование огромного числа молекул белка, отличающихся друг от друга. Например, для белка, состоящего всего из 20 остатков аминокислот, теоретически возможно около 2 · 10¹⁸ вариантов, отличающихся чередованием аминокислот, а значит, и свойствами различных белковых молекул.

 

УРОВНИ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

 

1). Первичная. Аминокислоты соединены пептидной связью в линейной последовательности.

 

ЛИЗ-	ГЛУ -	ТРЕ -	АЛА -	АЛА -	АЛА -	ЛИЗ -
ФЕН -	ГЛУ -	АРГ -	ГЛН -	ГИС -	МЕТ -	АСП -
СЕР -	СЕР -	ТРЕ -	СЕР -	АЛА -	АЛА -	СЕР -
СЕР-	СЕР -	АСН -	ТИР -	ЦИС -	АСН -	ГЛУ -

Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных остатков еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация.

2). Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот. В результате этого белковая молекула принимает вид спирали (a - структура) или вид складчатого слоя – «гармошка» (b - структура). Но и ее часто недостаточно для приобретения характерной биологической активности (рис. 5).

3). Третичная структура образуется благодаря взаимодействию радикалов, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или S – S, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы. Многие белки, обладающие третичной структурой, могут выполнять свою биологическую роль в клетке.

4). Некоторые белки для осуществления некоторых функций организма имеют четвертичную структуру, с более высоким уровнем организации. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого сложного белка – гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. (рис. 22). Другим примером может служить гормон поджелудочной железы – инсулин, включающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъединиц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемоглобин содержит гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.

СВОЙСТВА БЕЛКА

Белки обладают рядом физико – химических свойств, вытекающих из их структурной организации. Это определяет функциональную активность каждой молекулы.

1. Белки – водорастворимые молекулы, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах.

2. Белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например, изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций.

3. Белки термолабильны, т.е. проявляют свою активность в узких температурных рамках.

Действие повышенной температуры, а также обезвоживание, изменение РН и другие воздействия вызывают разрушение структурной организации белков. Вначале разрушается самая слабая структура – четвертичная, затем третичная, вторичная и при более жестких условиях – первичная. Утрата белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией.

Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Такой процесс носит название ренатурации (рис. 8).

 

Рис. 8. Схема денатурации белка

 

 

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

1. Каталитическая или ферментативная: все биологические катализаторы – ферменты – вещества белковой природы, они ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в десятки и сотни тысяч раз. Им свойственны все законы катализа. Однако неорганический катализатор может применяться во многих различных производствах. Фермент же катализирует только одну реакцию или один вид реакций, т.е. более специфичен, чем неорганический катализатор. Фермент и реагент комплементарны друг к другу по принципу соответствия пространственных конфигураций молекул (принцип «ключ - замок»).

Рис 3.3. стр. 96 Захаров

Температура всегда влияет на скорость химических реакций. Большинство реакций с неорганическими катализаторами идет при очень высоких температурах. При повышении температуры скорость реакции, как правило, увеличивается. Для ферментативных реакций это увеличение ограничено определенной (оптимальной) температурой.

рис. 3.4. СТР. 97 Захаров

Дальнейшее повышение температуры вызывает изменение в структуре молекула фермента, ее активность снижается, а затем прекращается. Для большинства ферментов температурный оптимум близок 35 – 40⁰ С.

Ферменты активны только при физиологических значениях кислотности раствора, только при такой концентрации ионов водорода, которая совместима с жизнью и нормальным функционированием клетки, органа или системы.

Реакции с участием неорганических катализаторов протекают при высоких давлениях, а ферменты работают при нормальном (атмосферном) давлении.

И самое важное отличие ферментов от других катализаторов то, что скорость реакций, катализируемых ферментами, в десятки тысяч, а иногда и в миллионы раз выше той скорости, которая может быть достигнута при участии неорганических катализаторов.

Пероксид водорода без катализаторов разлагается медленно: РИС. Захаров стр.97

В присутствии неорганического катализатора (солей железа) эта реакция идет несколько быстрее. А каталаза (фермент, имеющийся практически во всех клетках) разрушает пероксид водорода с невероятной скоростью: одна молекула каталазы расщепляет в 1 мин. более 5 млн. молекул Н₂О_2. Биологические катализаторы уменьшают энергию активации – ту энергию, которую необходимо сообщить реагирующим молекулам в момент их взаимодействия, чтобы реакция стала возможной.

2. Строительная (пластическая) функция: белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур.

3. Транспортная функция белков заключается в присоединении химических элементов (например, кислорода гемоглобином) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела. Специфические транспортные белки перемещают РНК, синтезированные в клеточном ядре, в цитоплазму. Широко представлены транспортные белки в наружных мембранах клеток; они переносят различные вещества из окружающей среды в цитоплазму.

4. Защитная функция: при поступлении в организм чужеродных белков или микроорганизмов в белых кровяных тельцах – лейкоцитах образуются особые белки – антитела. Они связываются с несвойственными организму веществами (антигенами) по принципу соответствия пространственных конфигураций молекул (принцип – «ключ - замок»). В результате этого образуется безвредный, нетоксичный комплекс – «антиген - антитело», который в последствие фагоцитируется и переваривается другими формами лейкоцитов.

5. Регуляторная функция: регуляторные белки участвуют в обмене веществ. Инсулин регулирует обмен глюкозы. Соматотропин (гормон роста) регулирует рост костей, гистоны (белки, соединенные с ДНК) - генную активность.

6. Пищеварительная функция: пищеварительные белки питают зародыш на ранних стадиях развития и запасают биологически ценные вещества: ферритин запасает железо в селезенке.

7. Двигательная функция: с ократительные белки обеспечивают движение клеток; внутриклеточных структур. Например, миозин - сокращение мышечного волокна; тубулин - растяжение хромосом к полюсам клетки.

8. Энергетическая функция: при полном расщеплении 1 г белка образуется 17,6 кДж энергии. Однако белки в таком качестве используются редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, участвуют в реакциях пластического обмена для построения новых белков.

Рис.9 Функции белка