Кафедра биохимии
Утверждаю
Зав. каф. проф., д.м.н.
Мещанинов В.Н.
_____‘’_____________2008 г
КОНТРОЛЬ ДЛЯ СТУДЕНТОВ К ПРАКТИЧЕСКОМУ ЗАНЯТИЮ № 2
Тема контроля: «Ферменты: строение и свойства»
Факультеты: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.
2 курс.
Инструкция для студентов.
К каждому заданию дано несколько ответов, из которых только один верный. Выберите верный, по Вашему мнению, ответ. В бланке ответов под номером задания (I, II, …) поставьте букву выбранного Вами ответа (1, 2, …).
Вариант 1.
I. В активном центре фермента фосфоглюкомутазы обнаружена последовательность аминокислот тре-ала-сер-гли-асп. При физиологических значениях рН в ионизированной форме будут находиться:
1) ала, асп 2) сер, гис 3) гис, асп 4) тре, сер 5) тре, ала
II. При денатурации фермента остается неизмененной его:
1) растворимость
2) биологическая активность
3) электрофоретическая подвижность
4) первичная структура
5) вязкость раствора
III. Роль кофермента в сложных ферментах, как правило выполняет:
1) низкомолекулярные пептиды
2) водорастворимые витамины или их производные
3) жирорастворимые витамины
4) неорганические ионы
IV. Общим свойством изоферментов является:
1) первичная структура 2) электрофоретическая подвижность 3) оптимум рН
4) сродство к субстрату 5) механизм действия
V. Биологическое значение витамина РР (никотинамид) заключается в том, что он:
1) является источником энергии 2) является структурным компонентом клетки
3) входит в состав ферментов в виде коферментов 4) нет правильного ответа
VI. Степень очистки препарата фермента характеризует:
1) суммарная активность фермента 2) удельная активность фермента
3) суммарный белок в препарате 4) выход ферментного препарата
VII. Единицей СИ активности ферментов является:
1) мМоль/мин · мл 2) МЕ/л 3) мМоль/ч · л 4) мкат/л
VIII. В клинике определение ферментов в биологических жидкостях организма ведется с целью:
1) выяснения механизма их действия
2) диагностики и контроля лечения
3) изучения локализации ферментов в органах и тканях
ГОУ ВПО «Уральская государственная медицинская академия
Федерального агентства по здравоохранению и социальному развитию»
Кафедра биохимии
Утверждаю
Зав. каф. проф., д.м.н.
Мещанинов В.Н.
_____‘’_____________2008 г
КОНТРОЛЬ ДЛЯ СТУДЕНТОВ К ПРАКТИЧЕСКОМУ ЗАНЯТИЮ № 2
Тема контроля: «Ферменты: строение и свойства»
Факультеты: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.
2 курс.
Инструкция для студентов.
К каждому заданию дано несколько ответов, из которых только один верный. Выберите верный, по Вашему мнению, ответ. В бланке ответов под номером задания (I, II, …) поставьте букву выбранного Вами ответа (1, 2, …).
Вариант 2.
I. В активном центре лизоцима – фермента, который присутствует в составе слез, носовой слизи, слюны, входят остатки следующих аминокислот: три, сер, иле, ала, асп, глу. При физиологических значениях рН будут ионизированы:
1) три, глу 2) асп, глу 3) сер, асп 4) иле, ала 5) три, сер
II. Фермент сохраняет каталитическую активность при:
1) облучении ультрафиолетом 2) нагревании выше 50°С
3) добавлении концентрированного раствора сильного основания
4) добавления раствора глюкозы
III. С активным центром фермента наиболее вероятно будет взаимодействовать:
 1)
|  2)
|  3)
|  4)
|
IV. Апофермент представляет собой:
1) белок сложного фермента 2) компонент белка и кофермента
3) органическое соединение, являющееся витамином
4) неорганический ион
V. Коферменты НАД+ и НАДФ+, выполняющие роль переносчиков водорода в реакциях дегидрирования субстрата, содержат в своем составе витамин:
1) А 2) В2 3) С 4) РР 5) В6
VI. Существование фермента в виде нескольких изоформ (изоферментов) характерно для: 1) всех ферментов
2) ферментов, состоящих из 2-х и более различных субъединиц
3) ферментов, состоящих из нескольких идентичных субъединиц
4) всех сложных ферментов
VII. АДГ1 – изофермент лактатдегидрогеназы, преобладающий в сердечной мышце, имеет субъединичный состав:
1) Н4 2) Н3М 3) Н2М2 4) НМ3 5) М4
VIII. Присутствие фермента в биологическом материале может быть обнаружено посредством:
1) цветных реакций на белок 2) определения продукта катализируемой реакции
3) осаждения фермента и его количественного определения
4) экстракцией подходящим растворителем
ГОУ ВПО «Уральская государственная медицинская академия
Федерального агентства по здравоохранению и социальному развитию»
Кафедра биохимии
Утверждаю
Зав. каф. проф., д.м.н.
Мещанинов В.Н.
_____‘’_____________2008 г
КОНТРОЛЬ ДЛЯ СТУДЕНТОВ К ПРАКТИЧЕСКОМУ ЗАНЯТИЮ № 2
Тема контроля: «Ферменты: строение и свойства»
Факультеты: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.
2 курс.
Инструкция для студентов.
К каждому заданию дано несколько ответов, из которых только один верный. Выберите верный, по Вашему мнению, ответ. В бланке ответов под номером задания (I, II, …) поставьте букву выбранного Вами ответа (1, 2, …).
Вариант 3.
I. Активный центр ферментов составляет относительно небольшую часть молекулы фермента:
1) содержит только полярные аминокислоты, непосредственно взаимодействует с субстратом
2) комплементарен субстрату, непосредственно взаимодействует с субстратом
3) содержит только неполярные аминокислоты, непосредственно взаимодействует с субстратом
II. В активном центре химотрипсина, фермента поджелудочной железы, содержатся 4 важные аминокислоты: асп, гис, сер, гли. При рН 7-8 отрицательно заряженной будет: 1) асп 2) гли 3) сер 4) гис
III. Денатурацию фермента вызовет:
1) действие водного раствора глюкозы 2) нагревание до 39-40С
3) действие солей тяжелых металлов 4) добавление буферного раствора с рН =7.
IV. Холофермент – это:
1) каталитически активная форма сложного фермента
2) белковая часть сложного фермента
3) простой фермент 4) неактивная форма сложного фермента
V. Коферменты ФМН, ФАД, входящие в активный центр ферментов, катализирующих реакции дегидрирования субстрата, содержат в своем составе витамин: 1) РР 2) С 3) В2 4) В6 5) В12
VI. ЛДГ5 - изофермент, типичный для печени, имеет субъединичный состав:
1) Н4 2) Н3М 3) Н2М2 4) НМ3 5) М4
VII. Для выделения ферментов используют ионообменную смолу ДЭАЭ–целлюлозу, которая при рН=7,0 содержит положительно заряженную группу (С2Н5)2-NH+-C2H5O-R. Разделение белков при этом основано на различии их в:
1) молекулярной массе и размерах молекул 2) суммарном отрицательном заряде
3) способности образовывать ковалентные связи с ДЭАЭ-целлюлозой
4) скорости осаждения
VIII. В таблице приводится данные об очистке фермента гистидазы печени:
| № | Стадия очистки | Общее содержание белков, мг/мл | Активность, Е/мл | Удельная активность, Е/1 мг белка |
| Нагревание при 60С 20 мин Осаждение сульфатом аммония Хроматография ДЭАЭ-целлюлозой Хроматография на гидроксиапатите | 5,6 0,8 0,1 | 35,7 515,4 111,6 | 6,5 19,1 160,0 |
Какая из стадий очистки является наиболее эффективной?
