Измерения активности и количества ферментов

 

В основу классификации ферментов заложен следующий принцип - тип катализируемой реакции, который является специфичным для действия любого типа фермента.

Всего шесть типов ферментов. Номенклатура.

 

№1. Оксидоредуктазы - переносят электроны и протоны.

№2. Трансферазы - перенос групп атомов, отличных от атомов водорода.

№3. Гидролазы - гидролиз различных связей (с участием молекулы воды).

№4 Лиазы - образование двойных связей за сет удаления групп или добавление групп за счет разрыва двойных связей.

№5 Изомеразы - внутримолекулярный перенос групп с образованием изомерных форм.

№6 Лигазы (синтетазы) - соединение двух молекул и образование связей C-C, C-O- C-S, C-N.

 

Код каждого фермента содержит четыре цифры, разделенных точками, и составляется по определенному принципу.

Первая цифра указывает номер одного из шести главных классов ферментов.

Вторая цифра означает подкласс, характеризующих основные виды субстратов, участвующих в данном типе реакции.

Третья цифра подпокласс

Четвертая цифра - порядковый номер в алфавитном порядке.

 

Изоферменты, или изоэнзимы,– это множественные формы фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся друг от друга по физическим и химическим свойствам, в частности по сродству к субстрату, максимальной скорости катализируемой реакции (активности).

Если генетически различимые субъединицы могут существовать более чем в одной форме, то соответственно и фермент, образованный из двух или нескольких типов субъединиц, сочетающихся в разных количественных пропорциях, может существовать в нескольких сходных, но не одинаковых формах. Подобные разновидности фермента получили название изоферментов (изоэнзимов или, реже, изозимов). В частности, если фермент состоит из 4 субъединиц двух разных типов – Н и М (сердечный и мышечный),

 

Единицы измерения количества и активности ферментов.

Характеристикой активности ферментов является скорость, с которой они катализируют ту или иную реакцию. Она измеряется скоростью превращения субстрата или скоростью накопления продуктов реакции. Измерять нужно начальную скорость превращения, а не количество субстрата, превращенного за определенный отрезок времени.

Комиссия по ферментам Международного биохимического союза дает понятие о стандартной единице активности. Единица активности (Е) – это количество фермента, которое катализирует превращение одного микромоля субстрата в мин при стандартных условиях (в оптимуме рН, при избытке субстрата, температуре 37 или 20º С).

 

 

22. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов В6, РР, В2).

 

Кофакторы - активный участок фермента, небелковый компонент, присутствие которого является абсолютно необходимым для каталитической природы.

Кофермент - кофакторы + апофермент.

Ионы металлов являются коферментами, обычно это щелечно-земельные металлы, ОБЯЗАТЕЛЬНО двухвалентные (Mn 2+, Mg 2+, Ca 2+). Железо, также двухвалентное.

Также кофакторами являются витамины группы В и витамин Н. Также кофакторами могут быть витаминоподобные вещества: парааминобензойная, кислота и липоевая кислота, убихинон (витамин Q).

 

Витами В6 - трансаминаза.
Витам В2 и РР - дигидрогеназы

 

Ингибиторы ферментов. Обратимое и необратимое ингибирование.

Конкурентное ингибирование. Лекарственные препараты как

Ингибиторы ферментов.

 

Ингибиторы – вещества, понижающие активность фермента.

По специфичности выделяют специфичные и неспецифичные ингибиторы

По обратимости эффекта различают обратимые и необратимые ингибиторы.

По месту действия встречаются ингибиторы, действующие на активный центр и вне активного центра.

По механизму действия различают на конкурентные и неконкурентные ингибиторы.