ТАҚЫРЫБЫ: Жәй белоктардың аралық алмасуы

МАҚСАТЫ: Студенттерді белоктар мен амин қышқылдарының алмасуының негіздерімен таныстыру. Жәй белоктар алмасуының аралық алмасуын сипаттау.

ДӘРІС ЖОСПАРЫ:

Тағам белоктары және олардың маңызы, азоттық баланс туралы түсінік.
Асқорыту жолдарында белоктардың қорытылуы және амин қышқылдарының сіңірілуі.
Жәй белоктардың аралық алмасуы.Креатин түзілуі мен пайдаланылуы.
Амин қышқылдарының декарбоксилденуі және биогенді аминдердің рөлі.
Аммиактың түзілу жолдары.

6. Аммиактың залалсыздану жолдары.

7. Жәй белоктар алмасуының соңғы өнімдері.Бөлінуі.

ДӘРІС ТЕЗИСТЕРІ:

Тағам белоктары және олардың маңызы, азоттық баланс туралы түсінік.

Белоктар алмасуының ерекшелігі: 1) белоктар жануарлар организмінде көптеген қызметтер атқарады: а) структуралық, немесе пластикалық б) катализдік, немесе ферменттік; в) реттеуші - гормондар, БАЗ; г) қорғаныстық - гамма-глобулиндер – антидене түзеді, альбумин залалсыздандыру рөлін атқарады, қан ұюына қатысатын белоктар қансыраудан қорғайды; д) сигнальдық немесе рецепторлық; е) энергетикалық - 1 г белок тотыққанда 17,2 кДж энергия (4,1ккал) бөлінеді. 2) белоктар ағзада қор ретінде жиналмайды, бауырда тек қан плазмасының белоктары қорда жиналады. Эндопептидазалардың әсерінен (асқазан пептидазалары, трипсин, химотрипсин, эластаза) белоктар полипептидтерге, экзопептидазалар (карбоксипептидаза, аминопептидаза, ди- и трипептидазалар) әсерінен амин қышқылдарына дейін ыдырайды.

Белоктардың қорытылуы нәтижесінде ащы ішек қуысында амин қышқылдарының қоспасы түзіліп сіңіріледі.

Жай белоктар алмасуының аралық алмасуы

Амин қышқылдарының тіндерде пайдаланылуы - 90% аминқышқылдары синтездік үрдістерге (анаболикалық) пайдаланылады: 80% белок биосинтезіне, яғни ферменттер мен гормондар синтезіне; қалған (10%) келесі үрдістерге: 1) биологиялық-активті пептидтер синтезіне, мысалы, нейропептидтер; 2) белок емес БАЗ - креатин, коферменттер, аминқышқылдары, пуриндер, пиримидиндер, холин, жұп өт қышқылдары жәнет.б.; 3) улы қаттарды залалсыздандыруға - көбінесе гли, асп, глу қолданылады. Гли бензоатты усыздандыруға, асп және глу аммиакты заласыздандыруға пайдаланылады.

II. 10% аминқышқылдары - дезаминдену және декарбоксилдену жолымен ыдырайды.

Амин қышқылдарының декарбоксилденуі және биогенді аминдердің рөлі.

Амин қышқылдары декарбоксилденген кезде биогенді немесе протеиногенді аминдер (моноаминдер), сонымен қатар полиаминдер түзіледі. Жалпы ағзада 40 –тан астам биогенді аминдер түзіледі. Декарбоксилдену әсіресе бауырда, мида және хромафиндік тіндерде қарқынды жүреді.

Гистамин гистидин декарбоксилденгенде түзіледі. Қалыпты жағдайда гистамин аз мөлшерде асқазан қабырғасында түзіліп асқазан сөлінің секрециялануын стимулдейді.

Серотонин 5-гидрокситриптофан декарбоксилденгенде түзіледі. Серотонин көп мөлшерде тромбоциттерде және ішек қабырғасында түзіледі. Бұл биогенді амин тамырларды тарылтады, ішек жиырылуын арттырады. Бауыр серотониннің артық мөлшерін нейтралдайды.

g-аминомай қышқылы (ГАМҚ) глутамат декарбоксилденгенде түзіледі. Мида көп мөлшерде түзіледі. ГАМҚ тежелу медиаторы. Бұдан басқа ГАМҚ әсерінен мида қан айналымы жақсарады. ГАМҚның циклді туындысы – пирацетам нейрондарда метаболизмді жақсатру үшін және есте сақтауды жақсартуға пайдаланылады.

Аспарагин қышқылы декарбоксилденген кезде b-аланин түзіледі. b-аланин НSКоАның негізгі құрам бөлігі, бұлшық еттің арнайы пептидтері: карнозина мен ансериннің құрамына кіреді.

Цистеин қышқылы декарбоксилденгенде таурин түзіледі, ол жұп өт қышқылдарын түзуге пайдаланылады.

Лизин декарбоксилденгенде кадаверин, орнитиннен – путресцин түзіледі.

Аммиактың түзілу жолдары

Дезаминдену – амин қышқылдарының негізгі ыдырау жолы (катаболизм). Тәулігіне шамамен 70г амин қышқылдары дезаминденеді.

Жай белоктар алмасуының соңғы өнімдері.

1. Мочевина

2. Креатинин

3. Глюкурон және күкірт қышқылдарының эфирлері

4. СО₂ мен Н₂О

5. Аммоний тұздары

6. Гиппур қышқылы

7. Биогенді аминдердің залалсыздануы кезінде түзілген альдегидтер мен кетондар.

ИЛЛЮСТРАЦИЯЛЫ МАТЕРИАЛДАР:

1. Презентация (слайдтер)

ӘДЕБИЕТТЕР:

Негізгі:

1. Т.Ш.Шарманов, С.М.Плешкова «Метаболические основы питания с курсом общей биохимии», Алматы, 1998 г.

2. С.Тапбергенов «Медицинская биохимия», Астана, 2001 г.

3. С.Сеитов «Биохимия», Алматы, 2001 г.

4. В.Дж.Маршал «Клиническая биохимия», 2000 г.

5. Уатхан Сайпіл «Заттар алмасуы», Алматы, 2004 ж

Қосымша:

1. Б.Гринстейн, А.Гринстейн «Наглядная биохимия», 2000 г.

2. Т.Т.Березов, Б.Ф.Коровкин «Биологическая химия», 2005 г.

3. Д.Г.Кнорре, С.Д.Мызина «Биологическая химия», Москва, 2002 г.

4. Р.Марри, Д.Греннер «Биохимия человека», I-II том, 1993 г.

5. А.Ш.Зайчик, Л.Г.Чурилов «Основы патохимии», Москва, 2001 г.

6. Полосухина Т.Я., Аблаев Н.Р. «Материалы к курсу биологической химии», 1977 – С. 3, 30-33, 47-49, 59-62.

7. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. «Биохимия для врача», 1994 – С. 34-54, 75, 95, 108, 214-216, 224, 249.

8. Н.Р. Аблаев Биохимия в схемах и рисунках, Алматы 2005 г.

9. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. Под ред. проф. Е.С. Северина, А.Я. Николаева, М., 2002 г.

ҚОРЫТЫНДЫ СҰРАҚТАР:

1. Белоктар алмасуының ерекшеліктері, азоттық баланс туралы түсінік.

2. Белоктардың қорытылуы және сіңірілуі.

3. Амин қышқылдарының декарбоксилденуі, биогенді аминдердің түзілуі, олардың маңызы.

4. Амин қышқылдарының дезаминденуі, дезаминдену түрлері.

5. Аммиактың түзілуі және залалсыздануы.

6. Мочевина синтезі.

7. Белоктар алмасуының соңғы өнімдері.

Дәріс.

Тақырыбы: Күрделі белоктар: нуклепротеиндер және хромопротеиндер алмасуы. Мақсаты: Студенттерді күрделі белоктар – хромопротеиндер алмасуының негізгі жолдарымен таныстыру.

Дәріс жоспары:

1. ХП алмасуы – гем синтезі.

2. ХП алмасуы – гемоглобиннің ыдырауы, өт, зәр, нәжіс пигменттерінің түзілуі.

ДӘРІС ТЕЗИСТЕРІ:

ХП АЛМАСУЫ – гем синтезі

Гемоглобин синтезі сүйек кемігінде жүреді. Гемоглобин синтезіне қажетті – амин қышқылдары, темір, активті янтар қышқылы қанмен түседі. Гем және глобин синтезі жеке жүреді. Сонымен қатар синтезделетін глобин саны гем санына байланысты. Глобин синтезін белок биосинтезінен қараңыз. Гемнің түзілуі бірнеше сатылы реакциялардан тұрады.

1сатысы. СукцинилКоА мен глицин конденсацияланып, дельта-аминолевулин қышқылын түзеді, реакцияны аминолевулинатсинтетаза катализдейді.

2- сатысы. δАЛҚ 2 молекуласы қосылып, порфобилиноген ( ПБГ) түзіледі.

3сатысы ПБГ-ң 4 молекуласыкөптеген сатылы реакциялардың нәтижесінде протопорфирин ІХ түзеді, бұл гемнің тікелей негізін салушы болып саналады.

4-сатысы протопорфирин ІХ гемсинтетаза әсерінен темірді (ІІ) қосып алып гем түзеді.Реакцияны гемсинтетаза ферменті катализдейді.

Түзілген әрбір гемге гистидин азоты арқылы глобиннің п/п тізбегі қосылып, 4 гемнен және 4 п/п тізбектен – 2 a 2 b тұратын гемоглобин түзіледі.