Образует мембранные пузырьки, которые, покидая комплекс Гольджи либо реставрируют клеточную мембрану, либо превращаются в лизосомы

Лизосомы - мембранные органеллы клетки, представляющие микроскопические пузырьки, наполненные пищеварительными ферментами. Выполняют пищеварительную и защитную функции. Могут слипаться с пищеварительной вакуолью, изливая в нее пищеварительные ферменты. При контакте клетки с чужеродным веществом или с чужой клеткой лизосомы слипаются с клеточной мембраной, выделяя свои ферменты во вне клетки. Ферменты лизосом могут также принимать участие в запрограммированной смерти собственной клетки.

Митохондрии - мембранные самоделящиеся органеллы. Образованы двумя слоями мембран: наружной гладкой и внутренней, имеющей многочисленные выросты внутрь митохондрии. Такие выросты внутренней мембраны называются кристами. В них протекает процесс окисления молочной кислоты, в результате которого выделяется энергия, запасаемая в виде АТФ (окислительное фосфорилирование). Следовательно, важнейшая функция митохондрий - энергетическая. Митохондрии имеют собственные молекулы ДНК, которые по строению не отличаются от ДНК бактерий. Размножаются митохондрии, как и бактерии, прямым делением.

Пластиды - мембранные самоделящиеся органеллы клеток. В отличие от всех органелл, рассмотренных выше, пластиды встречаются только в растительных клетках. По строению напоминают митохондрии: образованы двумя мембранами наружной гладкой и внутренней, образующей многочисленные плоские выросты - тилакоиды. Все тилакоиды расположены стопками наподобие стопок монет. Каждая стопка называется граной. Между гранами находится внутренняя жидкость пластида называемая стромой. В ней находится собственная ДНК, строением напоминающая бактериальную. Размножаются пластиды подобно бактериям прямым делением.

Центриоли - самоделящиеся органеллы клеток животных и некоторых низших растений. Каждая центриоль состоит из короткого полого цилиндра, стенки которого образованы микротрубочками, расположенными вдоль оси цилиндра. Центриоли содержат белки и небольшое количество РНК. В клетке имеется две пары центриолей.

 

8. Сформулируйте определения клеточного цикла и митоза.

Клеточный цикл эукариот разделяют на четыре фазы. В стадии непосредственного деления клеток (митоза) конденсированные метафазные хромосомы поровну распределяются между дочерними клетками (M-фаза клеточного цикла - mitosis). Митоз был первой идентифицированной фазой клеточного цикла, а все остальные события, происходящие в клетке между двумя митозами, были названы интерфазой. Развитие исследований на молекулярном уровне позволило выделить в интерфазе стадию синтеза ДНК, получившую название S-фазы (synthesis). Эти две ключевые стадии клеточного цикла не переходят непосредственно одна в другую. После окончания митоза до начала синтеза ДНК имеет место G1-фаза клеточного цикла (gap), кажущаяся пауза в активности клетки, во время которой внутриклеточные синтетические процессы подготавливают репликацию генетического материала.

Второй перерыв в видимой активности (фаза G2) наблюдается после окончания синтеза ДНК перед началом митоза. В фазе G2 клетка осуществляет контроль за точностью произошедшей редупликации ДНК и исправляет обнаруженные сбои. В ряде случаев выделяют пятую фазу клеточного цикла (G0), когда после завершения деления клетка не вступает в следующий клеточный цикл и длительное время остается в состоянии покоя. Из этого состояния она может быть выведена внешними стимулирующими (митогенными) воздействиями. Фазы клеточного цикла не имеют четких временных и функциональных границ, однако при переходе от одной фазы к другой происходит упорядоченное переключение синтетических процессов, позволяющее на молекулярном уровне дифференцировать эти внутриклеточные события.

9. Каковы фазы митоза и сущность процессов, происходящих в эти фазы?

1 - интерфаза: происходит пластический и энергетический обмены
2 - профаза: хромосомы спирализуются, становятся видимыми. каждая хромасома состоит из двух хроматид перетянутых центромерой. ядерная мембрана и ядрышко разрушаются. центриоль удваивается.
3 - метафаза: хромосомы располагаются по экватору клетки. образуется веретено деления.
4 - анафаза: центромеры делятся и хроматиды расходятся к полюсам клетки с помощью нитей веретена деления
5 - телофаза: вокруг разошедшихся хромосом образуется новая ядерная мембрана. исчезает веретено деления. образуются две дочерние клетки

 

10. Какой представляется структура белков и что вы знаете о функциях белков?

Схематическое изображение образования пептидной связи (справа). Подобная реакция происходит в молекулярной машине, синтезирующей белок, — рибосоме

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков α-L-аминокислот (которые являются мономерами), также в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной природы. Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки из 5 аминокислотных остатков оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислотных остатков (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10¹³⁰ вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.

При образовании белка в результате взаимодействия α-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с α-аминогруппой (-NH₂) другой аминокислоты образуютсяпептидные связи. Концы белка называют N- и C-концом, в зависимости от того, какая из групп концевого аминокислотного остатка свободна: -NH₂ или -COOH, соответственно. При синтезе белка на рибосоме первым (N-концевым) аминокислотным остатком обычно является остаток метионина, а последующие остатки присоединяются к C-концу предыдущего.

Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты), белки являются необходимыми компонентами всех живых организмов и играют важную роль в жизнедеятельности клетки. Белки осуществляют процессы обмена веществ. Они входят в состав внутриклеточных структур — органелл и цитоскелета, секретируются во внеклеточное пространство, где могут выступать в качестве сигнала, передаваемого между клетками, участвовать в гидролизе пищи и образовании межклеточного вещества.

Классификация белков по их функциям является достаточно условной, так как один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза — фермент из класса аминоацил-тРНК-синтетаз, которая не только присоединяет остаток лизина к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.

Молекулярная модель фермента-уреазы бактерииHelicobacter pylori

Наиболее хорошо известная функция белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — это белки, обладающие специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), в том числерепликацию и репарацию ДНК и матричный синтез РНК. К 2013 году было описано более 5000 тысяч ферментов^[61][62]. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа может быть огромным: например, реакция, катализируемая ферментом оротидин-5'-фосфатдекарбоксилазой, протекает в 10¹⁷ раз быстрее некатализируемой (период полуреакции декарбоксилированияоротовой кислоты составляет 78 миллионов лет без фермента и 18 миллисекунд с участием фермента). Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.

Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислотных остатков, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество — в среднем 3—4 аминокислотных остатка, часто расположенные далеко друг от друга в первичной структуре — напрямую участвуют в катализе^[64]. Часть молекулы фермента, которая обеспечивает связывание субстрата и катализ, называется активным центром.

Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1992 году предложил окончательный вариант иерархической номенклатуры ферментов, основанной на типе катализируемых ими реакций^[65]. Согласно этой номенклатуре названия ферментов всегда должны иметь окончание -аза и образовываться от названий катализируемых реакций и их субстратов. Каждому ферменту приписывается индивидуальный код, по которому легко определить его положение в иерархии ферментов. По типу катализируемых реакций все ферменты делят на 6 классов:

· КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции;

· КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую;

· КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей;

· КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов;

· КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата;

· КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза дифосфатной связи АТФ или сходного трифосфата.

Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными: например, мономеры актина и тубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Fab-фрагментмышиного антитела в комплексе с антигеном (вверху)

Защитная функция

Существует несколько видов защитных функций белков:

1. Физическая защита. Физическую защиту организма обеспечивают коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.

2. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

3. Иммунная защита. Белки, входящие в состав кров и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами.

Регуляторная функция

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют продвижение клетки по клеточному циклу, транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, активность других белков и многие другие процессы. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфичного связывания с другими молекулами. Так, факторы транскрипции, белки-активаторы и белки-репрессоры, могут регулировать интенсивность транскрипции генов, связываясь с их регуляторными последовательностями. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов.

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы и протеинфосфатазы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним или отщепления фосфатных групп.

Структура миоглобина

Сигнальная функция

Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины — пептидные сигнальные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост,дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма.

Транспортная функция

Молекулярная модель кальциевого канала, вид сверху

Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость.Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так,калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. «Электростанция клетки» — АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счётпротонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам.