Единицы активности ферментов

 

Присутствие фермента определяют по катализируемой им реакции: проводят путем измерения скорости реакции(количественное определение убыли субстрата или прибыли продукта в единицу времени).

 

Обычно активность фермента выражают в единицах активности (Е).

Комиссия по ферментам Международного биохимического союза предложила считать:

Активностью в 1 Е обладает такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата в продукт за 1 мин в стандартных условиях(указывается температура, при которой проводили ферментативную реакцию).

Активность ферментов в сыворотке или плазме крови следует выражать в единицах на 1л(Е/л).

Удельная активность фермента - число единиц активности на 1 мг белка препарата.

Международный биохимический союз рекомендует также использовать в качестве единицы активности катал(кат).

Активностью в 1 кат обладает такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 моль субстрата в продукт за 1 сек.

1 кат = 6 х10⁷ Е.

 

 

Краткая хронология развития энзимологии

 

Энзимология – учение о строении, свойствах и функциях ферментов.

1814 г. К.Кирхгоф - член С-Петербургской Академии Наук – установил, что крахмал превращается в сахар в присутствии проросших зерен ячменя или водного экстракта из проросших зерен.

1833г. Ж. Пирсо, А.Пайент - французские химики –провели гидролиз с помощью вещества экстракта солода. Вещество назвали диастазой

1837г. Й. Берцелиус доказал,, что в живых клетках содержатся особые вещества –катализаторы- ферменты. Появился термин фермент(энзим).

Fermentation(лат) – брожение, энзим (-греч)- «в дрожжах»

1897г. братья Г. и Э. Бухнеры однозначно доказалию что экстракт дрожжей способен сбраживать глюкозу.

1913г. Л. Михаэлис и М Ментен сформировали общую теорию кинетики ферментативных реакций

1926 г.. Дж. Самнер - американский химик- выделил в кристаллическом виде фермент уреазу. Доказана белковая природа ферментов

 

1930 г. Дж. Нортроп – американский химик - в кристаллическом виде выделил пепсин

Краткие сведения об ученых, начинавших исследования ферментов.

Берцелиус(Berzelius) Йенс Якоб(1779 -1848), шведский химик почетный член С-П—Академии Наук, профессор Медико-хирургического института в Стокгольме. Один из основателей современной химии. Занимался электрохимическими процессами. Впервые распространил основные законы химии на органическую химию. Исследовал химические процессы в живой природе.

 

Бухнер (Buchner) Эдуард(1860 -1917)- немецкий химик. Окончил в 1888 г. Мюнхенский университет. Основные работы в области органической химии и энзимологии.. Изобрел особый нагревательный лабораторный прибор для изготовления лабораторной посуды(горелку Бухнера), по отзывам современников был блестящим экспериментатором. В 1907 г установил, что процесс брожения может протекать без участия низших организмов, но необходим их сок- экстракт. Лауреат Нобелевской премии(1907)

 

 

Кошланд(Koshland) Дэниел(р. 1920)- американский химик- биоорганик. Окончил в Беркли Калифорнийский университет. Занимал должность профессора этого же университета. Изучал механизмы действия ферментов и химию белков.

 

Михаэлис(Michaelis) Леонор (1875 -1949) - немецкий химик и биохимик. Окончил Берлинский университет(1896), с 1929г. сотрудник Рокфеллеровского института медицинских исследований в Нью- Йорке.Основные исследования в области ферментативных процессов. В 1913 г.- фундаментальное исследование зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата, ввел понятие (К_М, константа Михаэлиса). Разработал теорию образования фермент-субстратных комплексов (Теория Михаэлис- Ментен)

 

Нортроп (Northrop) Джон Хоуард(р. 1891) – американский биохимик. Окончил в 1912г Колумбийский университет, с 1915- сотрудник Рокфеллеровского института медицинских исследований. Основное направление исследований- химия ферментов. Доказал совместно с Саммером белковую природу ферментов(1937), впервые получил в кристаллическом виде пепсин, трипсин, химотрипсин. Лауреат Нобелевской премии (1946).

Фишер(Fisher)) Эмиль Герман(1852 -1919)- немецкий химик-органик, иностранный почетный член Петербургской АН(1913) Образование получил в Боннском и Страсбургском университетах. Область исследований - химия биоорганических соединений и энзимология. Разработал методы синтеза производных углеводов, пуринов, доказал образование пептидной группы при взаимодействии аминокислот. Объяснил специфичность действия ферментов. Лауреат Нобелевской премии(1902).

 

ФОРМУЛЫ ВИТАМИНОВ – КОФЕРМЕНТОВ

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

ДОПОЛНЕНИЯ

Дополнение 1.