Азотсодержащие вещества
Азотсодержащие вещества пищевых продуктов обычно делят на две группы: белковые вещества и небелковые вещества, к которым относятся аминокислоты, амиды кислот, алмиачные соединения, а также соли азотной и азотистой кислот.
Значение белков в питании и содержание их в пищевых продуктах
Белковые вещества, или белки, представляют собой природные высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, очень сложные молекулы которых построены из остатков α-аминокислот.
Значение белков в природе исключительно велико, поскольку они играют первостепенную роль во всех явлениях жизни. «Жизнь есть способ существования белковых тел». Белки широко распространены в природе. Особенно много их содержится в организме животных и человека. В растениях их количество значительно меньше. В то же время только в растениях наряду с синтезом углеводов осуществляется синтез белков из СО2, минеральных азотсодержащих соединений и воды. В животные организмы белки поступают в готовом виде — с растительной и животной пищей. В процессе пищеварения под влиянием ферментов они расщепляются до α-аминокислот, которые усваиваются организмом и расходуются на синтез необходимых (специфичных) для данного организма белков с помощью нуклеиновых кислот. Протоплазма и ядра живых клеток состоят в основном из белков. Большое их количество находится также в костях, хрящах, мышцах, нервных тканях, волосах, чешуе рыб, рогах, ферментах и т.д. Помимо участия в построении тканей и
синтезе веществ организма, белки служат источником энергии но только в том случае, если с пищей их поступает достаточное количество или она бедна углеводами и жирами. Таким образом, белковые вещества — важнейшая составная часть пищи человека и животных наряду с жирами и углеводами. Оптимальная суточная норма белка для взрослого человка составляет 100—120 г. Правильным считается соотношение в пище белков, жиров и углеводов 1:1:4. Среднее содержание белков в пищевых продуктах следующее: в сое — 33—44 %, икре рыб — 26, сыре — 18—25, горохе — 22,4, твороге обезжиренном — 17,5, мясе — 14—21, рыбе — 13—18, яйцах — 12,5, пшенице — 10—18, ржи — 11, хлебе пшеничном — 6,8—7,8, молоке — 3, плодах и ягодах - 0,2—1,5, овощах — 0,5—6,5, картофеле — 2,0, масле сливочном — 0,5, дрожжах кормовых — 45—50 %. В белках дрожжей в достаточном количестве находятся незаменимые кислоты, что подтверждает их большую питательную ценность. По элементарному составу белки незначительно отлипаются один от другого. Содержание в них углерода составляет 50,6—54 %, кислорода — 21,5—23,5, водорода — 6,5—7,3, азота — 15—18,4, серы — 0,3—2,5 %. В состав молекул некоторых белков входят железо, йод, фосфор, медь, кальций, магний.
Свойства белков
Специфические свойства и пищевая ценность различных белков определяются их строением и аминокислотным составом. Основу молекул белков составляет одна, несколько или большое количество полипептидных цепей, каждая из которых, в свою очередь, складывается из многих десятков и сотен остатков аминокислот, соединенных прочной (ковалентной) пептидной связью:
Последняя образуется при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой:
Последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями, характеризует первичную структуру белка. Молекулярная масса белков колеблется от 6000 до 1 млн и более. Белок с М = 6000 содержит - 51 аминокислотный остаток. Молекулы некоторых белков состоят из одного или нескольких полипептидов. Соединяясь друг с другом, полидептидные цепи в результате образования различных связей
образуют вторичную структуру белка, обычно в форме спирали. Она образуется за счет водородных связей между кислородом и водородом. Спирали и нити вторичной структуры, а также неупорядоченные участки полипептидных цепей могут складываться, образуя своеобразные клубки, таким образом создается третичная структура белка. Она характеризуется
внутримолекулярными взаимодействиями различного типа. При этом могут возникать водородные, а также дисульфидные связи –СН2—S—S—СН2—, вандервальсовские силы между боковыми радикалами аминокислот. Несколько «клубков» третичной структуры в некоторых белках ассоциируются, образуя еще более сложную четвертичную структуру белка. В зависимости от укладки пептидных цепей в молекулах различают белки глобулярные и фибриллярные. Белки, имеющие форму сильно скрученной, сферической и эллиптической спирали, называются глобулярными. Они находятся в молоке, сыворотке крови, тканях животных; растворяются в воде и слабых растворах. Белки в виде развернутой спирали, нитевидные, волокнистые носят название фибриллярных. Они встречаются в мышцах, сухожилиях; в большинстве случаев не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относятся коллаген, желатин, кератин, миозин, к глобулярным — альбумины, глобулины. Белки являются аморфными веществами, представляющими
собой высокомолекулярные коллоиды, но некоторые из них удалось выделить из растворов в кристаллическом виде: яичный и молочный альбумин, казеин, гемоглобин н др. Однако кристаллы этих белков отличаются от обычных кристаллов, они способны набухать и удерживать воду и примеси, т.е. ведут себя как коллоиды.
Одним из важнейших свойств белков является их способность к набуханию. Безводный сухой белок поглощает большое количество воды (до 300 % к сухому весу). Это явление называется набуханием геля. В гелях вода окружает частицы коллоидов и находится в капиллярных пространства между ними, прочно связываясь с белком. Набухание белков
зависит от рН, присутствия солей, снижающих обычно способность белка к набуханию. Наименьшей способностью к набуханию белки обладают в изоэлектрической точке, когда величина рН среды такова, что электрический заряд частиц белка равен нулю. Процесс набухания белков имеет большое значение при переработке пищевых продуктов и их использовании — при замесе теста, приготовлении макарон и т.д. Во время хранения продуктов происходит старение белков. По мере старения белок постепенно теряет способность к набуханию, снижается его растворимость и способность к гидролизу. Старение белков проявляется при длительном хранении богатых белками продуктов (например, бобовых). В результате старения продукты приобретают жесткую консистенцию, плохо развариваются и усваиваются. При старении набухшего белка происходит отделение воды от набухаюшего геля — синерезис.
Структуры белков лабильны: под влиянием тех или иных факторов (нагревания, химических реактивов и др.) в макромолекулах белков изменяются вторичные, третичные и четвертичные структуры, причем пептидные и дисульфидньи связи могут оставаться без изменений. В результате этого появляется новый белок, отличающийся от природного физико-химическими и биологическими свойствами. Так, при нагревании растворов белков до 70—100 °С, белка казеина - свыше 100 °С, а также при воздействии на белок сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов (свинец, медь), ионизирующей радиации, ультрафиолетовых лучей, ультразвуковых волн происходит денатурация — необратимая коагуляция
с нарушением вторичной, третичной и четвертичной структур белка. При денатурации белков снижается их способность вновь растворяться в воде и солевых растворах. При тепловой денатурации глобулярных белков вязкость их повышается, при этом глобулы выпрямляются и приобретают нитевидную форму. Вязкость фибриллярных белков, наоборот. уменьшается, так как происходит скручивание пептидных цепей. Тепловая денатурация белков имеет большое значение и производстве ряда пищевых продуктов — выпечке хлеба изготовлении мясных и рыбных товаров и т.д. Скорость денатуляции белков пищевых продуктов при обработке находится в прямой зависимости от содержания в них воды и кислот, а также от температуры и продолжительности нагревания. Не все белки при нагревании свертываются, например коллаген при нагревании в воде растворяется, превращаясь в желатин. Денатурация белков наблюдается и при длительном хранении некоторых продуктов, например семян бобовых, в которых белки по мере старения теряют способность к набуханию. Не связанным с денатурацией процессом является высаливание белков, заключающееся в том, что при добавлении к раствору белка концентрированных растворов солей достигается изоэлектрическое состояние, и белок выпадает в осадок, но не подвергается денатурации и может быть растворен. В этом случае он не изменяет своих свойств.
Классификация белков
Все белки разделяются на две группы: простые — протеины и сложные — протеиды. Протеины — это простые белки, которые отличаются тем, что в их состав входят лишь остатки α-аминокислот. К простым белкам относятся важнейшие белковые вещества пищи: альбумины, глобулины, глютелины, проламины, фосфопротеины, протамины, гистоны и, наконец, протеиноиды. Классификация простых белков обусловлена в основном характером их растворимости. Однако следует помнить, что белки, входящие по этому признаку в одну группу, могут быть не идентичны по аминокислотному составу, пищевой ценности и физико-химическим свойствам.
Альбумины — растворимые в воде белки, дающие нейтральную реакцию; могут высаливаться растворами нейтральных солей — (NН4)2SO4. При нагревании свертываются и выпадают в виде сгустков денатурированного белка. Многие альбумины могут быть получены в кристаллическом виде. Альбумины содержат в своем составе аминокислоту цистин:
По этой причине они являются самыми богатыми серой (до 2,3 %) белками. Сравнительно много альбуминов в куриных яйцах (овоальбумин), мясе (миоальбумин). Содержатся они также в молоке (лактоальбумин). В большинстве хлебных изделий альбумины, например
л е й к о з и н, в продуктах, полученных из пшеницы, находятся в небольшом количестве. Богаты альбуминами гречиха и зерно бобовых культур. Сравнительно много их во ржи и овсе. Глобулины — белки, не растворимые в воде, но раствори мые в водных растворах нейтральных солей. Обычно для растворения глобулинов применяют 10 % раствор NаС1 или 5 % раствор К2SО4. Глобулины почти всегда сопутствуют альбуминам.
Глобулины широко распространены, особенно в растительном мире. Растительные глобулины отличаются от животных высоким содержанием азота (16—19 %) и тем, что они труднее свертываются и высаливаются.
Представителями животных глобулинов являются: миозиноген — важнейший белок мышц, фибриноген крови, туберин — глобулин картофеля. Проламины — белки, не растворимые в воде и в растворах нейтральных солей, но растворимые в 60—80 % этиловом спирте. Свое название они получили из-за большого содержания аминокислоты пролина:
Проламины составляют значительную часть белков хлебах товаров. К ним относятся г л и а д и н пшеницы и ржи, зеин кукурузы, г о р д е и н ячменя и др. Глютелины — белки, растворимые в слабых (0,2 %) растворах щелочей. Как и проламины, они содержатся в большинстве продуктов растительного происхождения. К ним относятся г л ю т е н и н ы пшеницы и ржи, о р е з е н и н риса а также г л ю т е л и н ы кукурузы, ячменя, овса и т.д. В пшеничной муке глютенин (глютелин) вместе с глиадином (проламином) в процессе набухания образуют связную массу— клейковину, имеющую большое значение в хлебопечении. фосфопротпеины характерны тем, что в их состав входит остаток фосфорной кислоты, связанный с белком эфирной связью. Эти соединения, содержащие остаток фосфорной кислоты, по химическому составу относятся к протеидам, но в связи с тем, что по свойствам они близки к простым белкам, их рассматривают в группе протеинов. Фосфопротеины играют важную роль в питании зародышей животного, а также молодого растущего организма. К фосфопротеинам относятся казеин молока, в и т е л л и н яичного желтка и и х т у л и н, содержащийся в икре рыб. Протамины и гистоны имеют сравнительно с другими белками небольшую молекулярную массу. Они состоят главным образом из диаминокислот, а поэтому имеют сильно выраженный основной характер. Гистоны по сравнению с протаминами имеют более слабый основной характер, в отличие от последних они содержат серу и способны осаждаться от небольших количеств аммиака. Протамины и гистоны встречаются в сперме рыб, гистоны в виде белка глобина входят в состав гемоглобина крови. Протеиноиды — не растворимые в воде, слабых кислотах и щелочах фибриллярные белки, широко распространенные только в животных организмах, где они образуют клеточные оболочки, соединительные ткани, хрящи и др. Для них характерно высокое содержание серы. К протеиноидам относятся кератин, коллаген, эластин, хитин. Кератин содержится в клетках эпидермиса, волос, ногтей, у животных — в рогах, копытах, поверхностном слое кожи. Он не изменяется при кипячении в воде и почти не расщепляется ферментами.
К о л л а г е н также содержится в клетках эпидермиса волос, ногтей, входит в состав костной и хрящевой тканей. В отличие от кератина он гидролизуется под влиянием ферментов и при кипячении с водой переходит в глютин клей, желатин.
Э л а с т и н входит в состав сухожилий и соединительной ткани. Х и т и н образует панцири насекомых и раков. Протеиды — сложные белки, которые представляют собой соединения простого белка с другим веществом небелкового характера, называемым простетической группой. Протеиды находятся в продуктах питания в меньшем количестве, чем протеины, но многие из них имеют большое значение в жизнедеятельности организма и являются ценными в питании. Все протеиды осаждаются спиртом. В зависимости от химической природы простетической группы различают: нуклеопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды, хромопротеиды. Нуклеопротеиды — соединения белков (чаще всего гистонов и протаминов) с нуклеиновыми кислотами, которые находятся в растительных и животных клетках. Нуклеопротеиды играют первостепенную роль в жизнедеятельности организма (ДНК, РНК). Много нуклеопротеидов находится в зародышах семян злаковых растений — пшеницы, ржи и др.
Глюкопротеиды — сложные белки, белковые вещества которых соединены с глюкозой или другими сахарами. При их гидролизе кроме аминокислот и углеводов нередко выделяются серная и уксусная кислоты. Глюкопротеиды муцины и мукоиды находятся в слизистых выделениях животных, костях, хрящах, в составе пищеварительных жидкостей. Они трудно поддаются действию ферментов, расщепляющих белки, обволакивают слизистую оболочку пищеварительного тракта и облегчают прохождение пищи, покрывают поверхность тела некоторых животных и входят в состав слюны.
Липопротеиды — соединения белка с жирами или липоидами, растворимые в воде, нерастворимые в органических растворителях (эфире, бензоле, хлороформе). Они находятся в яичном желтке, плазме животных клеток, нервной ткани, содержатся в большом количестве в составе пластид растительной клетки.
Хромопротеиды — сложные белки, которые включают шейные простетические группы, содержащие железо, магний, медь. К хромопротеидам, содержащим железо, относятся гемоглобин крови, миоглобин мышц (эти белки связывают и переносят кислород тканям), окислительные ферменты- каталаза и пероксидаза. Магнийсодержащим хромопротеидом является хлорофилл растений. В крови моллюсков, ракообразных находятся медьсодержащие хромопротеиды — гемоцианины, которые переносят кислород (с присоединением кислорода они окрашиваются в голубой цвет).
Полноценные и неполноценные белки
Из двадцати аминокислот, участвующих в построении белка, не все обладают одинаковой биологической ценностью. Некоторые аминокислоты синтезируются организмом человека и потребность в них удовлетворяется без поступления извне. Такие аминокислоты называются заменимыми. К ним относятся гистидин, аргинин, цистин, тирозин, ала-
нин, серии, глутаминовая и аспарагиновая кислоты, пролин, гидроксипролин, глицин. Другая часть аминокислот обязательно должна поступать в организм с пищей в готовом виде, и их называют незаменимыми. Некоторые из незаменимых аминокислот хотя и синтезируются в организме, но в таких малых количествах, что их недостаточно для удовлетворения потребностей организма в белках. Исключение из пищи хотя бы одной из незаменимых аминокислот делает невозможным синтез необходимого белка в организме. К незаменимым аминокислотам относят триптофан, лизин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, треонин, валин. Детям необходима еще девятая незаменимая аминокислота — аргинин. В суточном белковом рационе человек должен получать 21—31 г незаменимых аминокислот. Примерное содержание незаменимых гиминокислот в пищевых продуктах приведено в табл. 2.5.
Таким образом, по составу и количеству незаменимых аминокислот весьма ценными являются такие продукты, как творог, сыр, мясо, треска, бобовые культуры (соя). Роль незаменимых аминокислот для организма человека дедостаточно изучена, но все они выполняют важные функции. Недостаток той или иной аминокислоты в пище отражается в первую очередь на регенерации белков. При отсутствии или недостатке в кормах валима животные теряют аппетит, у них нарушается координация движений. Лейцин и изолейцин важны для роста молодых организмов. Недостаток лизина в пище приводит к нарушению кровеобразования, снижению количества эритроцитов и уменьшению в них гемоглобина, истощению мышц, нарушению кальцефикации костей. Метионин играет важную роль в процессе роста и азотистого равновесия в организме. Отсутствие в корме треонина вызывает уменьшение массы тела животных и последующую их гибель. Триптофан необходим для поддержания роста организма, образования гемоглобина крови. Основным его источником являются белки мяса, молока, яиц, зерновых продуктов, особенно пшеницы и бобовых культур. Фенилаланин играет большую роль в деятельности щитовидной железы. Белки, содержащие в своем составе все необходимые для человека незаменимые аминокислоты, считаются полноценными. Наиболее полноценны по аминокислотному составу белки животного происхождения, например белки мышечных тканей мяса, молока, куриных яиц, а также белки картофеля (туберин) и некоторых зерновых продуктов — соевой муки, гречневой крупы, гороха. Белки, в которых отсутствует одна или несколько незаменимых аминокислот, являются неполноценными. К неполноценным белкам животного происхождения относятся эластин и коллаген, а растительного — белки проса, зеин кукурузы и др. В настоящее время принято определять биологическую ценность белков не в абсолютных, а в относительных величинах (в %) методом аминокислотного скора. Данный метод состоит в сравнении процентного содержания аминокислот в изучаемом белке и в таком же количестве условного идеального белка, т.е. белка, полностью удовлетворяющего потребность организма. Все аминокислоты, скор которых составляет не менее 100 %, называются лимитирующими, а аминокислота с наименьшим скором считается главной лимитируйщей аминокислотой. Эталонными идеальными белками принято считать белки женского молока, куриных и гусных яиц, коровьего молока.
Аминокислотный состав белка не является единственным показателем его биологической ценности. Важна также и усвояемость отдельных аминокислот и белков, поскольку у разных белков она неодинакова. Если принять усвояемость белков молока за 100 %, то усвояемость белков мяса составит 90, картофеля — 80, пшеницы — 50, белков некоторых овощей — более 25 %. Растительные белки усваиваются хуже, чем животные, потому что в клетках растений они защищены клетчаткой и другими соединениями.
