Номенклатура и классификация ферментов

ФЕРМЕНТЫ, ИЛИ БИОЛОГИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ

 

Ферменты − это вещества белковой природы, способные каталитическим путем ускорять протекание химических реакций в организме (молекулярная масса от 12 000 до 500 000 и больше).

Другими словами, ферменты − это биологические катализаторы, которые обладают высокой активностью и специфичностью. Так, одной части амилазы достаточно, чтобы разложить 106 частей крахмала. Эти черты ферментов выработались у живых организмов в процессе эволюции. Место образования и действия ферментов − клетки тканей. Роль ферментов огромна. Они обеспечивают быстрое протекание в организме и вне его огромного числа химических реакций. В настоящее время из биологических объектов выделено и изучено несколько сот ферментов. Подсчитано, что живая клетка содержит до 1000 ферментов, каждый и которых ускоряет ту или иную химическую реакцию.

Отличия ферментов от неорганических катализаторов:

1) ферменты осуществляют свое действие в очень мягких условиях (при низких температурах, нормальном давлении, невысоких значениях рН среды) и очень интенсивно;

2) ферменты обладают необыкновенно высокой специфичностью действия − каждый фермент каталитически ускоряет, как правило, одну единственную химическую реакцию или в крайнем случае группу реакций подобного типа;

3) самая существенная разница между ферментами и неорганическими катализаторами состоит в том, что процесс ферментативного катализа является серией элементарных превращений веществ, строжайшим образом организованных в пространстве и времени и наследственно обусловленных;

4) ферментыимеют белковую природу и им присущи все свойства белков:

• при гидролизе образуются аминокислоты;

• способны денатурировать или коагулировать под действием высоких температур, сильных кислот, солей тяжелых металлов;

• имеют высокую молекулярную массу;

• способны кристаллизоваться.

 

Белки выполняют функции ферментов по следующим причинам:

1. Белки имеют большое разнообразие функциональных групп;

2. Белки, сохраняя своё постоянство, в то же время могут изменять свою структуру. Если первичная структура белка закреплена и запрограммирована генетически, то вторичная, третичная и четвертичная структура белка отличается известной лабильностью, т.е. конформация белковой молекулы может в известной степени изменяться.

 

 

Механизм действия ферментов

 

Для того, чтобы могла осуществляться химическая реакция, молекулы веществ должны обладать определенной энергией, необходимой для преодоления так называемого энергетического барьера. Этот энергетический барьер для молекул обусловлен силами отталкивания между ними или же внутримолекулярными силами сцепления. Энергия, которую необходимо сообщить молекулам, чтобы между ними произошло взаимодействие, называется энергией активации.

Снижение энергии активации можно достичь несколькими путями: повышение температуры либо давления, что для живых организмов не приемлемо. Природа нашла еще один путь решения этой проблемы − биологические катализаторы (ферменты), которые способны снизить этот энергетический барьер.

Согласно современным представлениям о механизме ферментативного катализа, в ходе каталитической реакции образуется промежуточное соединение фермента с субстратом, − возникает так называемый "фермент-субстратный" комплекс. Затем происходит распад этого комплекса, при котором освобождается фермент, а субстрат превращается в другое соединение.

Схема ферментативного процесса;

F+S → FS → FS* → FS** → FP → F+P

 

Строение ферментов

Все ферменты делятся на 2 группы:

1) ферменты-протеины (простые);

2) ферменты-протеиды (сложные).

 

Ферменты-протеины состоят только из аминокислот. Сюда относят ферменты желудочно-кишечного тракта пепсин и трипсин, которые ответственны за расщепление белков.

Ферменты-протеиды состоят из 2-х частей: аминокислот (белкового составляющего) и активного вещества небелковой природы. Белковая часть получила название апофермент, а небелковая − кофермент. Часто роль кофермента выполняют витамины. Например, витамин B₆ является коферментом более 30 различных ферментов.

В молекуле фермента различают 3 центра:

1) Активный центр, где непосредственно осуществляется акт катализа; он расположен в углублениях на поверхности молекул кофермента.

2) Субстратный, или "якорная площадка"− участок молекулы, куда присоединяется субстрат − то вещество, что участвует в реакции. Так же находится на коферменте.

3) Аллостерический центр − это часть белковой молекулы фермента, куда присоединяются какие-нибудь низкомолекулярные вещества (гормоны) и так видоизменяют пространственную структуру активного центра фермента, что последний повышает или снижает каталитическую активность.

 

Свойства ферментов

 

Свойства ферментов, прежде всего, определяются их белковой природой, однако им присущи и некоторые специфичные свойства:

1) Термолабильность ферментов − каждый фермент для проявления оптимального действия требует определенной температуры окружающей среды. До температуры 50°С каталитическая активность ферментов увеличивается: на каждые 10°С скорость ферментативной реакции увеличивается в 2 раза. Для растений этот оптимум достигает 60°С. Выше этой температуры уже значительно ослабевает действие ферментов, а температура 70-80°С приводит их в необратимое состояние, т.к. белок разрушается. Но есть и исключение для некоторых ферментов: папаин активен при температуре до 80°С, миокиназа − до 100°С, а вот фермент каталаза, ускоряющая распад перекиси водорода, имеет температурный оптимум то 0 до10°С.

2) Зависимость активности ферментов от рН среды − каждый фермент осуществляет каталитическое действие в строго определенных интервалах концентраций ионов водорода, т.е. рН среды. Например, пепсин (фермент желудочного сока, расщепляющий белки) "работает" в сильно кислой среде (рН 1,5-2,5), а каталаза (катализирует распад перекиси водорода) − при рН около 7.

3) Специфичность действия ферментов − это свойство ферментов заключается в том,что каждый фермент действует только на определенный субстрат или группу субстратов, сходных по своему строению. Например, пепсин, трипсин расщепляют только белки, амилаза − крахмал; уреаза − мочевину. Польский ученый Фишер, занимающийся изучением ферментов, отмечал, что фермент действует на субстрат лишь в том случае, еслион подходит к субстрату как ключ к замку.

4) Активаторы и ингибиторы ферментов. Целый ряд ферментов для проявления своего оптимального действия требуют присутствия определенных веществ, которые повышают их каталитическую активность. Их называют активаторами. К числу активаторов относят ионы многих металлов - Mg, Со, Mn, К, Na.

Наряду с активаторами, имеются вещества, угнетающие ферментативную активность. Их называют ингибиторами, или парализаторами. Например, для амилазы слюны активатором служит хлористый натрий, а ингибитором − сернокислая медь.

Следует отметить, что деление веществ на активаторы и ингибиторы является условным. Иногда однои то же вещество при различных концентрациях ведет себя как ингибитор или активатор.

 

Номенклатура и классификация ферментов

Первоначально ферментам по мере открытия и изучения свойств давали произвольные, или тривиальные названия. Например, фермент, гидролизирующий крахмал, назвали птиалин. Позднее,когда количество ферментов значительно возросло, возникла необходимость как-то усовершенствовать их номенклатуру. Наиболее удачной оказалась классификация, по которой называют субстрат, подвергающийся действию фермента, и добавляют окончание -аза. Например, фермент, расщепляющий сахарозу, называют сахараза.

Однако эта классификация не отражала типа химической реакции,в которойучаствует тот или иной фермент. В настоящее время пользуются классификацией, предложенной Международной комиссией по ферментам в 1961 году и основанной на принципе действия ферментов.

Выделяют шесть основных классов ферментов:

I. Оксидоредуктазы − катализируют окислительно-восстановительпые реакции.

II. Трансферазы − ускоряют каталитическим пугём реакции переноса группировок атомов с одного соединения на другое.

III. Гидролазы − катализируют реакции расщепления сложных веществ на более простые с присоединением молекулы Н₂О. Сюда относится большинство пищеварительных ферментов.

IV. Лиазы − катализируют реакции отщепления от субстрата негидролитическим путём определенных молекул с образованием двойных связей и образованием простых соединений (NH₃, СО₂, Н₂О, H₂S).

V. Изомеразы − катализируют реакции изомеризации, например, альдегидов в кетоны, цисформ в трансформы.

VI. Лигазы, или синтетазы − ускоряют реакции синтеза с использованием энергии АТФ и других макроэргических соединений.

Классы подразделяются на подклассы, а последние на подподклассы или группы, внутри которых каждому ферменту присвоен свой порядковый номер.

 

Вопросы по теме:

1. Общая характеристика ферментов.

2. Механизм действия ферментов.

3. Строение ферментов.

4. Свойства ферментов.

5. Номенклатура и классификация ферментов.