Ћекции.ќрг


ѕоиск:




 атегории:

јстрономи€
Ѕиологи€
√еографи€
ƒругие €зыки
»нтернет
»нформатика
»стори€
 ультура
Ћитература
Ћогика
ћатематика
ћедицина
ћеханика
ќхрана труда
ѕедагогика
ѕолитика
ѕраво
ѕсихологи€
–елиги€
–иторика
—оциологи€
—порт
—троительство
“ехнологи€
“ранспорт
‘изика
‘илософи€
‘инансы
’ими€
Ёкологи€
Ёкономика
Ёлектроника

 

 

 

 


ћеханизм действи€ ферментов. –аздел 1. «начение изучаемой темы




√лава 2. ‘ерменты


–аздел 1. «начение изучаемой темы

 

¬ организме практически нет реакций, которые не катализировались бы ферментами. ‘ерменты обеспечивают существование таких важнейших процессов жизнеде€тельности, как реализаци€ наследственной информации, биоэнергетика, синтез и распад биологических молекул. »зучение ферментов имеет огромное значение дл€ любой фундаментальной и прикладной области биологии, пищевой и фармацевтической промышленности и медицины. ƒействие многих лекарственных препаратов основано главным образом на взаимодействии с ферментами. ”спехи общей и молекул€рной энзимологии способствуют развитию медицинской энзимологии, методологические подходы которой св€заны с решением проблем энзимопатологии, энзимодиагностики и энзимотерапии. Ќаука о питании базируетс€ на точных знани€х о расщеплении веществ под вли€нием ферментов пищеварительного тракта. ћногие проблемы наследственной патологии человека тесно св€заны с дефектами или полным отсутствием синтеза специфических ферментов. ѕроблемы клеточного роста и развити€, дифференцировки, физиологических функций (движение, перемещение в пространстве, транспорт веществ, процессы возбуждени€ и торможени€ и др.) определ€ютс€ в большой степени работой ферментов. ¬се вышеперечисленное позвол€ет считать данную тему основой дл€ изучени€ всех последующих тем.

 

–аздел 2. —ведени€ о ферментах

 

ќбщие сведени€

 

‘ерменты Ц это биологические катализаторы белковой природы.

ѕростые ферменты состо€т только из аминокислот, а сложные Ц из двух частей: белковой (апофермент) и небелковой (кофактор).

≈сли кофактор прочно св€зан с апоферментом, он называетс€ простетической группой, если непрочно Ц коферментом.

¬ отличие от неорганических катализаторов, ферменты:

- действуют в м€гких услови€х (tо=37о—, рЌ 7,4, давление 1атм);

- специфичны, т.е. катализируют определенные реакции. ѕри абсолютной специфичности действуют на один субстрат (S), а при относительной специфичности действуют на определенный тип св€зи. —пецифичность фермента обусловлена его конформацией.

- обладают высокой эффективностью;

- регулируютс€, то есть при определенных услови€х работают с соответствующими данной ситуации скорост€ми.

”часток фермента, в котором происходит специфическое св€зывание субстрата и его превращение в продукт, называетс€ активным центром.

” простых ферментов активный центр состоит из аминокислот. ” сложных ферментов, кроме аминокислот, в состав активного центра входит кофактор.

ѕо теории ‘ишера субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, то есть между конформацией активного центра и конформацией субстрата существует абсолютное пространственное соответствие.

—огласно теории  ошланда, активный центр фермента формируетс€ окончательно при взаимодействии его с субстратом, то есть субстрат мен€ет активный центр в соответствии со своей формой в момент контакта с ферментом.

ћеханизм действи€ ферментов

 

 

—корость химической реакции определ€етс€ энергией активации (≈акт). Ёнергией активации называетс€ количество энергии в кдж, необходимое дл€ того, чтобы все молекулы 1 мол€ вещества при определенной температуре достигли переходного состо€ни€, соответствующего вершине энергетического барьера. ¬ этой точке существует равна€ веро€тность того, что достигшие ее молекулы вступ€т в реакцию с образованием продукта (–) или вернутс€ обратно на уровень непрореагировавших молекул (S). ем меньше энерги€ активации, тем легче (скорее) протекает реакци€.

¬ присутствии фермента (≈) реакци€ (S –) делитс€ на несколько стадий.

1 2

S + E ES E + P

 

¬начале фермент (≈) взаимодействует с субстратом (S) с образованием фермент-субстратного комплекса (≈S). Ёнерги€ активации этой стадии невелика, и комплекс образуетс€ быстро.

Ќа второй стадии происходит образование продукта (–). ѕоскольку энерги€ ES-комплекса уже достаточно высока, то энерги€ активации второй стадии будет оп€ть невелика и переходное состо€ние ES достигаетс€ быстро.

Ётот механизм обеспечиваетс€ следующими факторами:

- сближение и ориентаци€ реакционного центра субстрата под каталитическую группу фермента;

- напр€жение и деформаци€ как субстрата, так и фермента, привод€щее к увеличению энергии фермент-субстратного комплекса, что делает невыгодным его существование;

- кислотно-основный или ковалентный катализ.

—войства ферментов

 

Ѕелкова€ природа ферментов определ€ет уникальные свойства этих катализаторов:

1. јктивность ферментов зависит от температуры. ѕри низких температурах активность ферментов низка€ из-за небольшой скорости движени€ молекул, при этом веро€тность встречи фермента с субстратом мала. ѕри повышении температуры активность фермента возрастает. ќптимальные значени€ температуры дл€ большинства ферментов наход€тс€ в пределах 20Ц40о—. Ќекоторые ферменты денатурируют уже при температуре около 40о—, но основна€ часть их инактивируетс€ при температурах выше 40-50о—.

2. јктивность ферментов зависит от рЌ среды. ƒл€ каждого фермента существует така€ область рЌ (оптимум), в которой он про€вл€ет максимальную активность. ¬ этой зоне рЌ конформаци€ фермента максимально соответствует субстрату. ѕри снижении или увеличении рЌ от оптимума разрушаютс€ св€зи, построенные на кислотно-основных взаимодействи€х (водородные, ионные). Ёто приводит к изменению конформации фермента, а, следовательно, и активного центра. ¬ результате активность фермента снижаетс€. “аким образом, ацидоз и алкалоз вызывают снижение активности ферментов и, поэтому, опасны дл€ жизни. ƒл€ большинства ферментов оптимум рЌ находитс€ при рЌ 7,4.

 

 

3. —корость ферментативной реакции зависит от концентрации субстрата. ѕри низких концентраци€х субстрата веро€тность столкновени€ с молекулой фермента мала и образование продукта будет происходить очень медленно. — увеличением концентрации субстрата веро€тность столкновени€ возрастает, скорость реакции увеличиваетс€.  огда активные центры всех молекул фермента заполн€ютс€ субстратом, скорость реакции становитс€ посто€нной (максимальной).  онцентраци€ субстрата, при которой достигаетс€ максимальна€ скорость, называетс€ насыщающей.  онцентраци€ субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной, называетс€ константой ћихаэлиса ( м).  м характеризует сродство фермента к субстрату, то есть способность фермента св€зывать субстрат. „ем меньше  м, тем выше сродство.

 

4. «ависимость скорости реакции от концентрации фермента.

v

       
   
ѕри насыщающих концентраци€х субстрата зависимость пр€ма€
 
 

 

 


E

 





ѕоделитьс€ с друзь€ми:


ƒата добавлени€: 2015-11-05; ћы поможем в написании ваших работ!; просмотров: 579 | Ќарушение авторских прав


ѕоиск на сайте:

Ћучшие изречени€:

ƒва самых важных дн€ в твоей жизни: день, когда ты по€вилс€ на свет, и день, когда пон€л, зачем. © ћарк “вен
==> читать все изречени€...

1370 - | 1251 -


© 2015-2024 lektsii.org -  онтакты - ѕоследнее добавление

√ен: 0.014 с.