Большая часть липидов представляют собой триглицериды. В их состав входит спирт глицерол.
У глицерола имеются три гидроксильные (—ОН) группы, каждая из которых способна вступать в реакцию конденсации с жирной кислотой, т. е. образовывать сложный эфир. Обычно в реакцию конденсации вступают все три гидроксильные группы глицерола, поэтому продукт реакции называют триглицеридом.
Триглицериды — самые распространенные из липидов, встречающихся в природе. Их принято делить на жиры и масла в зависимости от того, остаются ли они твердыми при 20 °С (жиры) или имеют при этой температуре жидкую консистенцию (масла). Триглицериды, не растворяютсяв воде; иными словами, липиды гидрофобны. Их плотность ниже, чем у воды, так что в воде они всплывают. Длина углеводородных хвостов липида зависит от входящих в его состав жирных кислот.
Основная функция триглицеридов — служить энергетическим депо. Калорийность липидов выше калорийности углеводов, т. е. данная масса липида выделяет при окислении больше энергии, чем равная ей масса углевода. Объясняется это тем, что в липидах по сравнению с углеводами больше водорода и совсем мало кислорода.
В организме животных, впадающих в спячку, перед спячкой накапливается избыточный жир. У позвоночных жир отлагается еще и под кожей — в так называемой подкожной клетчатке, где он служит для теплоизоляции. Особенно выражен подкожный жировой слой у млекопитающих, живущих в холодном климате, в первую очередь у водных млекопитающих, например у китов («китовый жир»), у которых он играет еще и другую роль — обеспечивает высокую плавучесть. Растения обычно запасают масла, а не жиры. Семена, плоды и хлоропласты часто весьма богаты маслами, а некоторые семена, как, например, семена кокосовой пальмы, клещевины, сои или подсолнечника, служат сырьем для получения масла промышленным способом. При окислении жиров образуется вода. Эта метаболическая вода очень важна для некоторых обитателей пустыни.
Среди липидов также необходимо отметить Фосфолипиды (содержащие фосфатную группу) и Гликолипиды (вещества, образующиеся в результате соединения липидов с углеводами), которые участвуют в построении клеточных мембран.
Белки.
Все белки построены из аминокислот. В тканях и клетках встречается свыше 170 различных аминокислот, но обычными компонентами белков можно считать лишь 20 аминокислот. Растения синтезируют все необходимые им аминокислоты из более простых веществ. В отличие от них животные не способны синтезировать все аминокислоты, в которых они нуждаются; часть аминокислот они должны получать в готовом виде, т. е. с пищей. Эти последние принято называть незаменимыми аминокислотами; другие необходимые организму животных аминокислоты могут быть синтезированы из них.
Молекулы белков — цепи, построенные из аминокислот, — очень велики; они представляют собой макромолекулы. Белки являются полимерами, а аминокислоты — их мономерные звенья. Потенциально разнообразие белков безгранично, поскольку каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность, генетически контролируемая, т. е. зак-дированная в ДНК клетки, вырабатывающей данный белок. Белков в клетках больше, чем каких-либо других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток. Они служат важным компонентом пищи животных и могут превращаться в животном организме как в жир, так и в углеводы. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, не только структурных, но и метаболических. Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайне затрудняют создание единой четкой классификации белков на какой-либо одной основе.
Структура белков
Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, или конформация. Для описания трехмерной структуры белков рассматривают обычно четыре уровня организации.
Первичная структура
Под первичной структурой понимают последовательность аминокислот в полипептидной цепи. В организме человека тысячи различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 стандартных аминокислот. Аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. В свою очередь эта аминокислотная последовательность определяется нуклеотидной последовательностью ДНК. Замена одной-единственной аминокислоты в молекуле данного белка может резко изменить его функцию, как это наблюдается, например, при так называемой серповидноклеточной анемии.
Вторичная структура
Для всякого белка характерна, помимо первичной, еще и определенная вторичная структура. Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Это так называемая а-спиральстабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. Рентгеноструктурный анализ показывает, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка.
Полностью сс-спиральную конформацию и, следовательно, фибриллярную структуру имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, клюва, перьев и рогов, входящий также в состав кожи позвоночных. Твердость и растяжимость кератина варьируют в звисимости от числа дисульфидных мостиков между соседними полипептидными цепями (от степени сшивки цепей).
P-Слой, или складчатый слой — это другой тип вторичной структуры. Белок шелка фиброин, выделяемый шелкоотделительными железами гусениц шелкопряда при завивке коконов, представлен целиком именно этой формой. Фиброин состоит из ряда полипептидных цепей, вытянутых сильнее, чем цепи с конформациейа-спирали. Эти цепи уложены параллельно, но соседние цепи по своему направлению противоположны одна другой (антипараллельны). Они соединены друг с другом при помощи водородных связей.
Еще один способ организации полипептидных цепей мы находим у фибриллярного белка коллагена. Это тоже структурный белок, обладающий подобно кератину и фиброину высокой прочностью на разрыв. У коллагена три полипептидные цепи свиты вместе, как пряди в канате, образуя тройную спираль
Третичная структура
У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в компактную глобулу. Способ свертывания полипептидных цепей глобулярных белков называется третичной структурой. Третичная структура поддерживается уже обсуждавшимися выше связями трех типов — ионными, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями. В количественном отношении наиболее важны именно гидрофобные взаимодействия; белок при этом свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные боковые цепи были скрыты внутри молекулы, а гидрофильные, наоборот, выставлены наружу.
У белков с третичной структурой функция теснейшим образом зависит от точной формы молекулы.
Четвертичная структура
Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей, удерживаемых в молекуле вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей. Способ совместной упаковки и укладки этих полипептидных цепей называют четвертичной структурой белка. Четвертичная структура имеется, например, у гемоглобина — содержащегося в эритроцихпозво-ночных красного пигмента, связывающего и переносящего кислород..
