Лекции.Орг


Поиск:




Категории:

Астрономия
Биология
География
Другие языки
Интернет
Информатика
История
Культура
Литература
Логика
Математика
Медицина
Механика
Охрана труда
Педагогика
Политика
Право
Психология
Религия
Риторика
Социология
Спорт
Строительство
Технология
Транспорт
Физика
Философия
Финансы
Химия
Экология
Экономика
Электроника

 

 

 

 


Особенности содержания белков в крови у детей

В крови пять основных фракций белков

Плазма крови человека в норме содержит более 100 видов белков. Примерно 90% всего белка крови составляют альбумины, иммуноглобулины, липопротеины, фибриноген, трансферрин; другие белки присутствуют в плазме в небольших количествах.

Синтез белков плазмы крови осуществляют:

· печень – полностью синтезирует фибриноген и альбумины крови, большую часть α- и β-глобулинов,

· клетки ретикулоэндотелиальной системы (РЭС) костного мозга и лимфатических узлов – часть β-глобулинов и γ-глобулины (иммуноглобулины).

Существует довольно много различных методов разделения белков в зависимости от их некоторых качеств. Наиболее распространенным методом фракционирования белков крови является электрофорез..

Электрофорез белков

Ацетатцеллюлозная пленка, гель, специальная бумага (носитель) помещается на рамку, при этом противоположные края носителя свисают в кюветы с буферным раствором. На линию старта наносится сыворотка крови. Метод заключается в движении заряженых молекул белка по поверхности носителя под влиянием электрического поля. Молекулы с наибольшим отрицательным зарядом и наименьшим размером, т.е. альбумины, двигаются быстрее остальных. Наиболее крупные и нейтральные (γ-глобулины) оказываются последними.

На ход электрофореза влияет подвижность разделяемых веществ, находящаяся в зависимости от ряда факторов: заряд белков, величина электрического поля, состав растворителя (буферной смеси), тип носителя (бумага, пленка, гель).


Общий вид электрофореза

Количество выделяемых фракций определяется условиями проведения электрофореза. При электрофорезе на бумаге и пленках ацетата целлюлозы в клинико-диагностических лабораториях выделяют 5 фракций (альбумины, α 1 -, α 2 -, β- и γ-глобулины), в то время как в полиакриламидном геле – до 20 и более фракций. При использовании более совершенных методов (радиальная иммунодиффузия, иммуноэлектрофорез и других) в составе глобулиновых фракций выявляются многочисленные индивидуальные белки.

Электрофореграмма (вверху) и графический результат ее обработки (внизу)

На вид протеинограммы оказывают влияние только те белки, концентрация которых достаточно высока.

Нормальные величины белковых фракций плазмы крови

Общий белок взрослые 65-85 г/л
  дети 1-3 года 55-85 г/л
Белковые фракции    
Альбумины 50-70 % 30-50 г/л
α1-Глобулины 3-6 % 1-3 г/л
α2-Глобулины 9-15 % 6-10 г/л
β-Глобулины 8-18 % 7-11 г/л
γ-Глобулины 15-25 % 8-16 г/л

 

Нормальные величины фракций белков в ликворе и моче можно посмотреть здесь.

Особенности содержания белков в крови у детей

У новорожденных содержание общего белка в сыворотке крови значительно ниже, чем у взрослых, и становится минимальным к концу первого месяца жизни (до 48 г/л). Ко второму-третьему годам жизни общий белок повышается до уровня взрослых.

В течение первых месяцев жизни концентрация глобулиновых фракций низка, что приводит к относительной гиперальбуминемии до 66-76%. В периоде между 2-м и 12-м месяцами концентрация α2-глобулинов временно превышает взрослый уровень.

Количество фибриногена при рождении гораздо ниже, чем у взрослых (около 2,0 г/л), но к концу первого месяца достигает обычной нормы (4,0 г/л).

Типы протеинограмм

В клинической практике для сыворотки выделяют 10 типов электрофореграмм (протеинограмм), соответствующих различным патологическим состояниям.

Тип протеинограммы

Альбумины

Фракции глобулинов

Примеры заболеваний

α1 α2 β γ
Острые воспаления ↓↓ Начальные стадии пневмоний, острые полиартриты, экссудативный туберкулез легких, острые инфекционные заболевания, сепсис, инфаркт миокарда
Хронические воспаления ↑↑ ↑↑ Поздние стадии пневмоний, хронический туберкулез легких, хронический эндокардит, холецистит, цистит и пиелит
Нарушения почечного фильтра ↓↓ Генуинный, липоидный или амилоидный нефроз, нефрит, нефросклероз, токсикоз беременности, терминальные стадии туберкулеза легких, кахексии
Злокачественные опухоли ↓↓ ↑↑ ↑↑ ↑↑↑ ↑↑ Метастатические новообразования с различной локализацией первичной опухоли
Гепатиты ↑↑ Последствия токсического повреждения печени, гепатиты, гемолитические процессы, лейкемии, злокачественные новообразования кроветворного и лимфатического аппарата, некоторые формы полиартрита, дерматозы
Некроз печени ↓↓ ↑↑ Цирроз печени, тяжелые формы индуративного туберкулеза легких, некоторые формы хронического полиартрита и коллагенозов
Механические желтухи Обтурационная желтуха, желтухи, вызванные развитием рака желчевыводящих путей и головки поджелудочной железы
α2-глобулиновые плазмоцитомы ↑↑ α2-Плазмоцитомы
β-глобулиновые плазмоцитомы ↑↑ β1-Плазмоцитомы, β1-плазмоклеточная лейкемия и макроглобулинемия Вальденштрема
γ-глобулиновые плазмоцитомы ↑↑ γ-Плазмоцитомы, макроглобулинемия и некоторые ретикулезы

 

 

Электрофорез белков в полиакриламидном геле

                         

                                                                                        

  

Высаливание - осаждение белка, с помощью концентрированных растворов солей. При этом сохраняется гидратная оболочка, которая поддерживает структуру макромолекул. Обычно для высаливания используются растворы солей Nа2SO4,(NH4)2SO4, соли Mg и фосфаты. Высаливание наиболее эффективно в изоэлектрической точке белка. Механизм высаливания: ионы солей притягивают к себе молекулы воды, уменьшая тем самым количество воды, взаимодействующей с белком, т.к. при высокой концентрации солей количество ионов солей огромно по сравнению с заряженными группами белков. А т.к. растворимость белка в воде зависит от образования гидратной оболочки вокруг гидрофильных ионогенных групп, то перемещение молекул волы к ионам солей снижает растворимость белка и он выпадает в осадок. Применяя растворы солей различной концентрации, можно последовательно осаждать белки по фракциям. Так при малой концентрации солей осаждаются наиболее крупные, тяжелые и обладающие наименьшим зарядом частицы. При повышении концентрации солей выпадают все более мелкие и устойчивые белковые фракции.

Пр.: при добавлении насыщенного раствора,(NH4)2SO4 выпадают глобулины, а если раствор ненасыщенный - альбумины.

Методом высаливания осаждают белки сыворотки крови. Из водных растворов белки можно осадить и с помощью водоотнимающих растворов (метиловый, этиловый спирты, ацетон). По своей природе и механизм процесс высаливания существенно отличается от коагуляции электролита. Коагуляция происходит при небольшой концентрации электролита, а высаливание - при существенно меньшей концентрации электролита. Высаливание белка происходит в мягких условиях (напр., при уменьшении температуры или при добавлении солей легких щелочных металлов и аммония), без нарушения нативной (первоначальной) природы белка чтобы не вызвать его денатурацию.

Денатурация- нарушение нативных свойств белка, вызванная изменением пространственной структуры его макромолекул и сопровождающаяся изменением физико-химических и биологических свойств белка. Денатурация может возникнуть под влиянием разнообразных физических и химических факторов, которые приводят к нарушению всех уровней организации структуры белка, кроме первичной. При этом в макромолекуле белка происходит разрыв рыхлых связей: (водородных, ионных, сульфитгидрильных) за исключением разрыва ковалентной связи.

При денатурации нарушаются форма и размеры молекул; изменяется удельная оптическая активность белков, увеличивается вязкость растворов, т.к. глобулярная форма белков раскручивается с образованием нитевидных молекул, уменьшается растворимость белков и степень набухания; происходит снятие с коллоидных частиц электрического заряда и др.

Следует отметить, что белки в процессе денатурации в значительной степени теряют свои: гидрофильные и приобретают гидрофобные свойства. Денатурация может быть обратимой на первых этапах. Процессы, являющиеся обратимой денатурацией, протекают в живых организмах. С этими процессами связаны взаимные преврашения активных и неактивных форм ферментов и соответствующих гормонов, а также особенности биохимических реакций, протекающих в норме и патологии. Следует помнить, что денатурированный белок уже не может быть полностью идентичен по своим физическим, химическим биологическим свойствам нативному.

Коацервация.

В растворах белков при высаливании или изменении температуры могут происходить аномальные явления, сопровождающиеся слиянием водных оболочек нескольких частиц без объединения самих частиц - коацерваий. Сущность ее заключается в том, что в растворах появляется новая фаза, обогащенная белком, в результате чего раствор расслаивается по плотности или по концентрации белка. Внешне это проявляется либо в образовании двухслойного раствора, либо в образовании капель (продуктов коацервации) в растворе – коацервантов. Они отличаются от обычных растворов структурированностью белка. Кроме того, такой белок способен захватывать и структурировать другие белки из раствора, при этом образуется протоплазма. Это дало основания Опарину объяснить зарождение жизни на земле явлением коацервации. Считают, что коацервация играет огромную роль в биологических процессах, происходящих в цитоплазме.



<== предыдущая лекция | следующая лекция ==>
Образец оформления подстрочных сносок | Очистка белков от низкомолекулярных примесей
Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2018-10-15; Мы поможем в написании ваших работ!; просмотров: 564 | Нарушение авторских прав


Поиск на сайте:

Лучшие изречения:

Не будет большим злом, если студент впадет в заблуждение; если же ошибаются великие умы, мир дорого оплачивает их ошибки. © Никола Тесла
==> читать все изречения...

2599 - | 2276 -


© 2015-2025 lektsii.org - Контакты - Последнее добавление

Ген: 0.008 с.