Третичная структура - с пецифическая для каждого белка форма укладки полипептидной цепи в пространстве. формируется самопроизвольно и определяется первичной структурой. увеличивает компактность белка. В формировании третичной структуры участвуют нековалентные связи (гидрофобные, ионные) и ковалентные (дисульфидные) связи, изображённые на рисунке.
Третичная структура определяет биологическую активность и некоторые физико-химические свойства белков. Изменения в третичной структуре белка отражается на его биологической активности.
В третичную структуру белков входят α - спиральные, β - складчатые структуры, β- петли (в них полипептидная цепь изгибается на 1800) и, так называемый, неупорядоченный клубок.
Совокупность первичной, вторичной, третичной структур составляет конформацию белковой молекулы. Прижизненная (нативная) конформация формируется самопроизвольно, и её образование носит название фолдинг. Конформация белков очень не устойчива и формируется при участии особых белков – шаперонов (компаньонов). Шапероны способны связываться с частично денатурированными, находящимися в неустойчивом состоянии белками, и восстанавливать их нативную конформацию.
По конформации все белки делятся на три группы:
· фибриллярные белки: коллаген, эластин, фиброин;
· глобулярные белки: гемоглобин, альбумин, глобулин;
· смешанные белки: миозин.
Третичная структура присуща всем белкам.
Денатурация – нарушение вторичной, 3, 4 структуры белка.
При денатурации белковая молекула теряет свою прижизненную (нативную) структуру и переходит в форму неупорядоченного клубка, на поверхности которого располагается много гидрофобных групп, что резко снижает растворимость белка.
Признаками денатурации являются:
1. выпадение осадка;
2. изменение оптических свойств;
3. изменение активности его химических групп и конформации белковой молекулы;
4. снижение биологической активности;
5. более быстрое расщепление ферментами пептидазами.
К денатурирующим факторам относятся химические факторы и физические факторы
На начальных стадиях денатурация носит обратимый характер и возможна ренатурация – восстановление структуры белка.
Денатурацию белков применяют для обнаружения белков в растворах и биологических жидкостях, для удаления белков из биологических жидкостей при проведении биохимических исследований.
2.Аэробный распад глюкозы: последовательность реакций, значение. Эффект Пастера. Глицерофосфатный и малатный челночные механизмы.
Протекает в цитозоле:
Глюкоза → 2ПВК + 2АТФ + 2НАДН2
Протекает в митохондриях:
2 ПВКПДК→ 2 ацетил КоА + 2НАДН2
Протекает внутри митохондрий:
2 ацетил КоА → 2ЦТК (12*2 = 24 АТФ0
В силу того что 2 молекулы НАДН2 на первом этапе образуются в цитозоле, а окислятся они могут только в митохондриальной дых.цепи, необходим перенос Н2 от НАДН2 во внутримитохондриальные цепи переноса эл-ов. Митохондрии непрпоницаемы для НАДН2, поэтому для переноса Н2 из цитозоля в митохондрии существуют специальные челночные механизмы. Х окисленная форма переносчика водорода, а ХН2 – его восстановленная форма::
В зависимости от того какие вещества участвуют в переносе Н+ через митохондриальную мембрану различают несколько челночных механизмов:
Глицерофосфатный: происходит потеря двух молекул АТФ, т.к. вместо двух молекул НАДН2 (потенциально 6 молекул АТФ) образуется 2 молекулы ФАДН2 (реально 4 молекулы АТФ).
Малатный: 
Энергитическая ценность аэробного окисления.
5. глюкоза → 2ПВК + 2АТФ + 2НАДН2 (→8 АТФ)
6. 2ПВК→ 2 ацетил КоА + 2НАДН2 (→6 АТФ)
7. 2 ацетил КоА → 2 ЦТК (12*2=24 АТФ)
Итого 38 АТФ. Из которых надо вычесть 2 теряемые АТФ в глицерофосфатном челночном механизме = 36 АТФ.
аэроб.окисл в тридцать раз эффективнее анаэробного окисления глюкозы. Поэтому в тканях при поступлении кислорода анаэробный путь блокируется и это явление называется эффектом Постера.
3. Химический состав плазмы крови. Белки плазмы крови: содержание, фракционный состав, функции, отдельные представители. Изменение белкового состава плазмы крови при заболеваниях.
Белки являются основными компонентами плазмы крови.
Общее содержание белков плазмы крови у взрослых составляет 60-80 г/л.
Белки плазмы крови выполняют ряд важных функций:
· определяют физико-химические константы крови (вязкость, рН, онкотическое давление);
· транспортная функция – перенос водонерастворимых веществ, ионов металлов;
· защитная функция – входят в состав антител;
· участвуют в свёртывании крови – гемокоагуляция;
· регуляторная функция – в плазме присутствуют белковые гормоны, ферменты;
· представляют резерв аминокислот и связанных с ними металлов;
Методом высаливания белки плазмы крови делятся на 3 фракции: альбумины - 30-50 г/л, глобулины- 20-30 г/л, фибриноген - 2-4 г/л.
Методом электрофореза на бумаге все белки плазмы крови делятся на 5 фракций: альбумины и α1, α2, β, γ – глобулины.
На альбумины приходится 60% всех белков плазмы крови. Альбумины имеют молекулярную массу меньше 100 тысяч д., богаты полярными гидрофильными аминокислотами, электрофоретически подвижны. Альбумины растворяются в дистиллированной воде, высаливаются 100% раствором (NH4)2SO4. Альбумины, синтезируются в печени, выполняют транспортную функцию, определяют физико-химические свойства крови.
Глобулины составляют 40% всех белков плазмы крови. Глобулины – гетерогенная фракция белков. Содержание α1-глобулинов равняется 4%, α2 - глобулинов - 8%, β- глобулинов -12%, γ- глобулинов - 16%. Молекулярная масса глобулинов около 200 тысяч д. Они менее гидрофильны, растворяются в 10% растворах солей, осаждаются 50% (NH4)2SO4. Глобулины синтезируется в печени, лимфоцитах, макрофагах. К основным функциям глобулинов относятся транспортная, защитная функции.
В составе глобулиновой фракции выделяют отдельные белки. (тупо перечисли белки этих фракций)
· Белки α1 - глобулиновой фракции
Протромбин - белок свёртывающей системы крови;
α1- гликопротеид – переносит некоторые стероидные гормоны;
α1 – антитрипсин – ингибитор трипсина;
Орозомукоид – гликопротеид, ингибитор протеаз, обладает иммуномодуляторным действием.
· Белки α2-фракции глобулинов
Гаптоглобин – переносит гемоглобин;
α2- макроглобулин – обладает антипротеазной активностью, является ингибитором свёртывающей и фибринолитической системы крови, ингибитор синтеза кининов;
С-реактивный белок даёт реакцию преципитации с пневмококком, обладает антипротеазной активностью;
Церулоплазмин – переносит медь, обладает ферментативной оксидазной активностью.
· Белки β - фракции глобулинов
С реактивный белок – белок, участвующий в воспалительной реакции;
Трансферрин – переносит железо, входит в антиоксидантную систему крови;
Гемопексин – переносит гемм, порфирины, гемоглобин;
Фибриноген – фактор свёртываемости крови.
Белки γ- фракцииглобулинов представлены антителами или иммуноглобулинами (Ig) 3-х основных видов: G, А, М и 2-х минорных: Д, Е.
