Вопрос 2. Основные классы природных соединений

Химический состав живых организмов отличается большим разнообразием. Изучая его, нужно учитывать несколько важных особенностей живых организмов. Общее количество живого вещества на планете оценивается цифрами 10¹³ -10¹⁴ тонн. В состав живых организмов входит 60 химических элементов. По концентрации их можно разделить на макроэлементы (содержатся в количествах более 0,001%): С, Н, О, N, S, К, Р, Са, Мg, С1, Nа, Fе, микроэлементы (составляют 0,001 -0,000001%): Zп, Сu, В, Мо, Мn, Со и др. и ультрамикроэлементы (менее 0,000001%)- Аu, Аg и др. Если сравнить химический состав живых и неживых тел, можно заметить, что основу живых организмов составляет небольшое количество легких элементов. Атомы легких элементов невелики по размерам, их соединения образуют компактные, достаточно устойчивые к внешним воздействиям, молекулы. Свойства этих атомов настолько многообразны, что из них можно построить почти все необходимые клетке вещества. Лишь когда возникает потребность в молекулах с какими-нибудь уникальными свойствами, используются атомы тяжелых элементов.

2.1. Аминокислоты: классификация, строение, функции

Аминокислоты — органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH₂.

H₂N-CH₂-COOH

CH₃

В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 из них (все α-аминокислоты) служат звеньями для построения пептидов и белков всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты. Животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот и получают с пищей.

Классификация аминокислот.

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

 

 

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Общие свойства

1. Внутримолекулярная нейтрализация - процесс, в результате которого образуется биполярный цвиттер-ион, т.е. ион, имеющий одновременно положительный и отрицательный заряды.

Водные растворы аминокислот электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

 

+ -

NH₂-CH₂-COOH ↔ NH₃-CH₂-COO

цвиттер-ион

 

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.

2. Поликонденсация процесс, в результате которого образуются полипептиды (белки):

 

 

При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

 

3. Разложение. В результате разложения аминокислоты образуются амин и углекислый газ:

NH₂-CH₂-COOH → NH₂-CH₃ + CO₂↑

Функции аминокислот

20 незаменимых аминокислот выполняют строительную функцию, являясь мономерами белков. Кроме того, аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т.д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

 

Белки

Общие сведения.

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организме не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть из них поступает с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются при биосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в 1958 году, за что в 1962 году они тоже получили Нобелевскую премию по химии.

В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное изменение количества посттрансляционных модификаций большого числа белков отдельных клеток, тканей или организмов. Эта область биохимии называется протеомикой. С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные рентгено-структурного анализа, но и предсказать структуру белка, основываясь на его аминокислотной последовательности. В настоящее время криоэлектронная микроскопия больших белковых комплексов и предсказание малых белков и доменов больших белков с помощью компьютерных программ по точности приближаются к разрешению структур на атомном уровне.

Структура белка

При образовании белка в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH₂) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-COOH) другой аминокислоты образуются пептидные связи.

 

Схематическое изображение образования пептидной связи.

 

Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде последовательности нуклеотидов, причём одной аминокислоте соответствует в ДНК последовательность из трёх нуклеотидов — так называемый триплет или кодон.

Уровни организации белка

Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной структуры), крайне важна третичная структура белка, которая формируется в процессе фолдинга (от англ. folding, «сворачивание»). Третичная структура формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют четыре уровня структуры белка (Рис. 2):

 

Рис. 2. Уровни структуры белков: 1 — первичная, 2 — вторичная, 3 — третичная, 4 — четвертичная

 

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие ковалентные связи, например, между двумя остатками цистеина — образуются дисульфидные мостики, ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков, водородные связи и гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Свойства белков.

Размер

Размер белка может измеряться в числе аминокислот или в дальтонах (молекулярная масса), чаще из-за относительно большой величины молекулы в производных единицах — килодальтонах (кДа). Дальтон (Да) единица массы, практически равная массе атома водорода (т.е. 1,0000 по шкале атомных масс). Терминами «дальтон» и «молекулярная масса» пользуются как взаимозаменяемыми; например, белок в 20 000 дальтон имеет молекулярную массу 20000. Наименование дано в честь Джона Дальтона (1766-1844), разработавшего атомарную теорию строения материи. Сравнительный размер белков наглядно представлен на Рис. 4.

 

Рис. 4. Сравнительный размер белков. Слева направо: антитело (IgG), гемоглобин, инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глютаминсинтетаза (фермент).

 

Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков — титин — является компонентом саркомеров мускулов; молекулярная масса его различных изоформ варьирует в интервале от 3000 до 3700 кДа, он состоит из 38 138 аминокислот (в человеческой мышце solius.

Заряд молекулы

Белки являются амфотерными полиэлектролитами (полиамфолитами), при этом группами, способными к ионизации в растворе, являются карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот.

Растворимость в воде

Белки различаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются. К нерастворимым относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные. К гидрофильным относятся большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества.

Денатурация

Как правило, белки сохраняют структуру и, следовательно, физико-химические свойства в привычных для них условиях. Изменение этих условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью, приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Это явление называется денатурацией. Денатурация может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту — это приготовление яичницы.