Учебная дисциплина

№ п/п

Вопрос

Простой белок – это { 1. иммуноглобулины} 2. протамины} 3. гемоглобин} 4. цитохромы} 5. интерфероны}

Казеиноген - это представитель { 1.фосфопротеинов} 2. нуклеопротеинов} 3. гликопротеинов} 4. хромопротеинов}

Незаменимой аминокислотой является{ 1. лей} 2. цис} 3. про} 4. ала}

К заменимым аминокислотам относятся{ 1. вал} 2. фен} 3. тре} 4. гли}

Изоэлектрическая точка белка – это значение рН, при котором белок { 1. электронейтрален} 2. теряет нативную конформацию} 3. в электрическом поле движется к аноду} 4. в электрическом поле движется к катоду}

Более 50% белков плазмы крови составляют { 1. альфа-глобулины} 2. бета- глобулины} 3. гамма- глобулины} 4. альбумин} 5. преальбумин}

При гидролизе белков образуются… 1. протеины} 2. аминокислоты} 3. нуклеотиды} 4. карбоновые кислоты}

Стабильность первичной структуры белка обеспечивают { 1. пептидные связи} 2. дисульфидные связи} 3. водородные связи} 4. гидрофобные связи}

Изоэлектрическая точка белка – это… 1. область pH, где растворимость белка повышается} 2. область pH, где количество COO^--групп равно количеству NH³⁺ - групп} 3. pH, при котором молекула белка имеет линейную форму}

10.

Белок в фосфопротеинах с простетической группой связан { 1. дисульфидной связью} 2. водородной связью} 3. сложноэфирной связью} 4. О-гликозидной связью} 5. N-гликозидной связью}

11.

Для удаления низкомолекулярных веществ из раствора белков используют метод { 1. электрофореза} 2. аффинной хроматографии} 3. диализа} 4. ультрацентрифугирования} 5. высаливания}

12.

Максимальное число гидрофобных радикалов аминокислот в глобуле белка { 1. расположено на поверхности молекулы} 2. равномерно распределено по всей глобуле белка} 3. спрятаны внутри молекулы} 4. образуют отдельный домен на поверхности глобулы}

13.

Качественная реакция на пептидную связь{ 1. Фоля} 2. нингидриновая} 3. ксантопротеиновая} 4. Эдмана} 5. биуретовая}

14.

В простетическую часть гемоглобина входит { 1. копропорфирин} 2. уропорфирин} 3. порфин} 4. протопорфирин IX}

15.

К связям, стабилизирующимα-спираль белков, относятся { 1. водородные} 2. гидрофобные} 3. пептидные} 4. ионные}

16.

Высаливание белков наиболее эффективно в { 1. ИЭТ} 2. кислой среде} 3. щелочной среде} 4. нейтральной среде}

17.

Дисульфидную связь в белках образуют { 1. серин-триптофан} 2. цистеин- серин } 3. цистеин- метионин} 4. цистеин-цистеин} 5. метионина- метионин}

18.

К гидрофильным отрицательно заряженным аминокислотам относятся { 1. асн} 2. глн} 3. глу} 4. сер }

19.

Шапероны участвуют в образовании{ 1. первичной структуры белков } 2. вторичной структуры белков } 3. третичной структуры белков } 4. четвертичной структуры белков } 5. сложных белковых комплексов }

20.

Связь, ответственная за формирование первичной структуры нуклеиновых кислот, { 1. ионная } 2. гидрофобная} 3. водородная} 4. пептидная} 5. сложноэфирная }

21.

Интерфероны относятся к группе { 1. гликопротеинов} 2. РНК-протеинов} 3. ДНК-протеинов} 4. фосфопротеинов} 5. гемопротеинов}

22.

Фолдинг – это { 1. формирование первичной структуры белка} 2. фосфорилирование остатков серина в пептидной цепи} 3. формирование третичной структуры белка } 4. формирование надмолекулярной структуры}

23.

Класс ферментов указывает на { 1. конформацию фермента} 2. тип кофермента} 3. тип химической реакции, катализируемой данным ферментом} 4. строение активного центра фермента}

24.

Функция аллостерического центра фермента - это { 1. связывание активатора с последующим изменением конформации активного центра фермента 2. связывание субстрата} 3. модификация структуры субстратов} 4. превращение субстрата}

25.

Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по составу и физико-химическим свойствам, называются { 1. изоферментами} 2. сопряженными ферментами} 3. конкурирующими ферментами} 4. лимитирующими ферментами}

26.

У простых ферментов в состав активного центра входят только { 1. нуклеиновые кислоты} 2. ионы металлов} 3. аминокислоты} 4. углеводы}

27.

Активный центр сложных ферментов представлен { 1. только аминокислотами} 2. аминокислотами и кофактором} 3. аминокислотами и углеводами} 4. фосфолипидами}

28.

Константа Михаэлиса (Км) характеризует { 1. сродство фермента к субстрату} 2. эффективность активатора} 3. эффективность ингибитора} 4. сродство фермента к продукту}

29.

Функции коферментов – это { 1. определять специфичность действия ферментов-протеидов} 2. является непосредственным участником катализа} 3. повышать активность фермента}

30.

Сходными чертами между ферментами и неорганическими катализаторами является { 1. катализ только энергетически возможных реакций} 2. взаимодействие с одним из компонентов реакционной смеси} 3. неизменность направления реакции} 4. прямая пропорциональная зависимость скорости реакции от температуры}

31.

При относительной специфичности ферменты действуют на { 1. один субстрат} 2. субстраты из одного биологического класса молекул} 3. определенный тип связи} 4. любые субстраты}

32.

Лизин, входящий в состав активного центра фермента, с участием своего радикала, может образовывать связи { 1. дисульфидные} 2. ионные} 3. водородные} 4. гидрофобные}

33.

График характеризует зависимость скорости ферментативной реакции от { 1. концентрации субстрата} 2. концентрации фермента} 3. концентрации ингибитора} 4. рН среды} 5. температурой}

34.

Механизм действия необратимого ингибитора заключается в { 1. связывание с аллостерическим центром фермента} 2. денатурация молекулы фермента} 3. образование прочного, не диссоциирующего энзим-субстратного комплекса}

35.

Приводит к развитию фенилкетонурии недостаточность { 1. фенилаланин-4-гидроксилазы} 2. фенилаланиндегидрогеназы} 3. фенилаланиндекарбоксилазы} 4. фенилаланинтрансферазы}

36.

Аллостерические ингибиторы { 1. действуют обратимо} 2. действуют необратимо} 3. присоединяются к активному центру} 4. конкурируют с субстратом}

37.

Ограниченный протеолиз – это { 1. присоединение олиго- или полипептида к ферменту} 2. отщепление олиго- или полипептида от фермента} 3. присоединение олиго- или полипептида к аллостерическому центру фермента} 4. отщепление олиго- или полипептида от аллостерического центра фермента}

38.

Классификация ферментов основана на {…. 1. типе катализируемой реакции} 2. органной принадлежности} 3. субклеточной локализации} 4. кинетической характеристике}

39.

Индикаторным ферментом инфаркта миокарда является { 1. ЛДГ₁} 2. щелочная фосфатаза} 3. альдолаза} 4. креатининфосфокиназа – (ММ-типа)}

40.

Функцией якорного участка активного центра фермента является { 1.превращение субстрата} 2.временное связывание регулятора } 3. поддержание конформации активного центра} 4. связывание субстрата}

41.

Киназы катализируют реакции { 1. переноса групп внутри молекулы} 2. образования С–О связей в молекулах} 3. разрыва С–С связей в молекулах} 4. переноса фосфатной группы от молекулы донора к акцептору} 5. присоединения воды к молекулам}

42.

Химотрипсин является { 1.оксидоредуктазой} 2. гидролазой} 3. лиазой} 4.лигазой} 5.трансферазой} 6. изомеразой}

43.

Трансферазы катализируют реакции{ 1. присоединения воды по двойной связи} 2. разрыв С–С связи с последующим присоединением воды по месту разрыва} 3. перенос химических групп от молекулы к молекуле} 4. перенос электронов}

44.

Конкурентные ингибиторы { 1. повышают К_М фермента} 2. понижают К_М фермента} 3. повышают V_max } 4. понижают V_max } 5. не изменяют К_М и V_max }

45.

В постсинтетическом созревании коллагена участвует витамин { 1. С} 2. А} 3. РР} 4. Е}

46.

Активная форма витамина В₁ образуется путем { 1. метилирования} 2. гидроксилирования} 3. фосфорилирования} 4. гидрирования}

47.

ФМН в составе НАДН-дегидрогеназы участвует в функционировании { 1. циклa Кребса} 2. пентозофосфатном пути окисления глюкозы} 3. дыхательной цепи} 4. β-окисления жирных кислот}

48.

В состав HS-KоA входит витамин{ 1. РР} 2. В₂ (в форме ФМН)} 3. Вс (фолиевая кислота)} 4. В₃ (пантотеновая кислота)}

49.

Витамин РР (в форме НАДФН) необходим для «работы»{ 1. гидролаз} 2. оксидоредуктаз} 3. лиаз} 4. трансфераз}

50.

В организме человека из триптофана синтезируется витамин { 1. В₁₂} 2. А} 3. РР} 4. В₁}

51.

Для синтеза жирных кислот требуются витамины { 1. В₂} 2. РР (в форме НАДФН)} 3. РР (в форме НАД)} 4. Е}

52.

Aнтивитамином п-аминобензойной кислоты является { 1. дикумарол} 2. стрептоцид} 3. пенициллин} 4. фенобарбитал} 5. изониазид}

53.

Антивитамины используются при лечении { 1. авитаминозов} 2. бактериальных инфекций} 3. рахита} 4. анемий}

54.

Наиболее активной формой витамина Е является { 1. α-токоферола} 2. β-токоферола} 3. γ-токоферола} 4. δ-токоферола}

55.

Биохимические функции пиридоксальфосфата – это { 1. транспорт СО₂} 2. перенос алкильных групп} 3. перенос водорода} 4. транспорт одноуглеродных групп} 5. трансаминирование и декарбоксилирование аминокислот}

56.

Фактор Касла необходим для всасывания в кишечнике витамина { 1. С} 2. Е} 3. В₁₂} 4. К}

57.

Для регенерации метионина из гомоцистеина требуется витамины { 1. С} 2. РР} 3. В₁₂} 4. В₆}

58.

Большинство водорастворимых витаминов обеспечивают функцию { 1. структурную} 2. гормоноподобную} 3. коферментную } 4. энергетическую} 5. антиоксидантную}

59.

При недостаточности витамина К развиваются нарушения{ 1. фосфорно-кальциевого обмена} 2. биосинтеза коллагена} 3. посттрансляционной модификации факторов свертывания крови} 4. снижение уровня родопсина в сетчатке} 5. нарушение синтеза пуриновых нуклеотидов}

60.

При дефиците витамина Д наблюдаются биохимические нарушения в виде{ 1. угнетения окислительно-восстановительных реакций} 2. нарушения минерализации костной ткани} 3. нарушения синтеза факторов свертывания крови}

61.

Названия витамина А { 1. антиксерофтальмический} 2. антигеморрагический} 3. токоферол} 4. рутин }

62.

Коферментной формой витамина Н является { 1.ретиналь} 2. карбоксибиотин} 3.пиридоксальфосфат} 4.коэнзим А} 5. тиаминдифосфат}

63.

Коферментная форма витамина В₁ – это { 1. пиридоксальфосфат} 2. флавинаденинмононуклеотид} 3. никотинамидадениндинуклеотидфосфат} 4. тиаминдифосфат} 5. ретиналь}

64.

ТДФ входит в структуру ферментов, участвующих в { 1. декарбоксилировании альфа-кетокислот} 2. дегидрировании } 3. транспорте ацильных групп } 4. трансаминировании и декарбоксилировании аминокислот}

65.

Тиаминпирофосфат, липоевая кислота и коэнзим А одновременно входят в качестве коферментов в состав { 1. синтетазы высших жирных кислот} 2. лактатдегидрогеназы } 3. глутаматдегидрогеназы} 4. пируватдегидрогеназы } 5. каталазы}

66.

Анаболизм – это { 1. реакции синтеза молекул-макроэргов} 2. синтез сложных молекул из более простых} 3. распад биополимеров до мономеров} 4. окисление глюкозы до пирувата}

67.

Катаболизм — это { 1. расщепление веществ с выделением энергии} 2. одна из стадий синтеза молекул жира} 3. реакции, в которых используется энергия макроэргов} 4. совокупность синтетических реакций в клетке}

68.

На первом этапе катаболизма происходит{ 1. расщепление полимеров до мономеров} 2. окисление пирувата} 3. окисление глицерина} 4. окисление жирных кислот}

69.

Общими путями катаболизма являются { 1. окисление глюкозы} 2. окисление жирных кислот} 3. окисление глицерина} 4. окисление пирувата и цикл Кребса}

70.

Во втором этапе катаболизма моносахариды превращаются в { 1. пируват} 2. оксалоацетат} 3. ацетил-КоА} 4. 2-оксоглутарат} 5. фумарат}

71.

Глицерин во втором этапе катаболизма превращается в { 1. пируват} 2. сукцинат} 3. ацетил-КоА 4. 2-оксоглутарат} 5. малат}

72.

Во втором этапе катаболизма жирные кислоты превращаются в { 1. цитрат} 2. пируват} 3. ацетил-КоА} 4. 2-оксоглутарат} 5. лактат}

73.

В третьем этапе катаболизма высвобождается в среднем% энергии пищевых веществ { 1. 1} 2. 20} 3. 30} 4. 75-80}

74.

Биологическое окисление – это { 1. совокупность всех химических реакций организма} 2. совокупность анаболических реакций} 3. совокупность катаболических реакций} 4. совокупность окислительно-восстановительных реакций}

75.

Сукцинатдегидрогеназа катализирует реакцию превращения { 1. сукцинил-КоА  сукцинат} 2. 2-оксоглутарат  сукцинил-КоА} 3. изоцитрат  α-кетоглутарат} 4. сукцинат  фумарат}

76.

Превращение изоцитрата вα-кетоглутарат катализирует фермент { 1. аконитаза} 2. фумараза} 3. цитратсинтаза} 4. изоцитратдегидрогеназа}

77.

Превращение сукцинил-КоА в сукцинат катализирует { 1. сукцинилтиокиназа} 2. малатдегидрогеназа} 3. пируватдегидрогеназа} 4. сукцинатдегидрогеназа}

78.

Субстратное фосфорилирование в цикле Кребса происходит на этапе превращения{ 1. малат  оксалоацетат} 2. сукцинат  фумарат} 3. α-кетоглутарат  сукцинил-КоА} 4. сукцинил-КоА  сукцинат}

79.

Макроэргическими называют связи, при разрыве которых выделяется{ 1. 10 кДж/моль} 2. свыше 30 кДж/моль} 3. 60 кДж/моль} 4. 1 кДж/моль}

80.

Молекула АТФ содержит{ 1. 3 макроэргические связи} 2. 2 макроэргические связи} 3. 6 макроэргических связей} 4. 1 макроэргическая связь}

81.

В цикле Кребса за счет субстратного фосфорилирования образуется { 1. 3 молекулы АТФ} 2. 2 молекулы АТФ} 3. 1 молекула АТФ} 4. ни одной молекулы АТФ}

82.

Отрицательным аллостерическим эффектором (ингибитором) цитратсинтазы является { 1. АТФ} 2. НАД} 3. АДФ} 4. ФАД}

83.

Энергия окислительно-восстановительных реакций дыхательной цепи на мембране митохондрий первично запасается в виде { 1. молекул АТФ} 2. молекул АДФ} 3. молекул НАДФН} 4. потенциала _Н⁺}

84.

Процесс синтеза АТФ, идущий сопряженно с реакциями окисления при участии системы дыхательных ферментов митохондрий, называется{ 1. субстратным фосфорилированием} 2. свободным окислением} 3. окислительным фосфорилированием} 4. фотосинтетическим фосфорилированием}

85.

Реакция в цепи переноса электронов: QН₂+2цb (Fe³⁺)  Q+2Н⁺+2цb (Fe²⁺) называется{ 1. ФАД-зависимая дегидрогеназа} 2. НАДН-дегидрогеназа} 3. QН₂ – дегидрогеназа} 4. цитохромоксидаза}

86.

Реакция в цепи переноса электронов: ФМНН + КоQ  ФМН + КоQН_2, катализируется{ 1. НАДН-дегидрогеназой} 2. ФАД-зависимая дегидрогеназой} 3. цитохромоксидазой} 4. изоцитратдегидрогеназой}

87.

Реакция в цепи переноса электронов: ца₃ (Fe²⁺)+1/2О₂  ца₃ (Fe³⁺)+Н₂О, катализируется{ 1. НАД-зависимой дегидрогеназой} 2. ФАД-зависимой дегидрогеназой} 3. QН₂-дегидрогеназой} 4. цитохромоксидазой}

88.

Коферментная форма витамина В₂ { 1.ФМН} 2.пиридоксальфосфат} 3.тиаминдифосфат} 4.НАДФ}

89.

При отравлении угарным газом (СО){ 1. работа дыхательной цепи блокируется} 2. увеличивается синтез АТФ} 3. увеличивается окислительно-восстановительный потенциал дыхательных переносчиков} 4. увеличивается потребление кислорода}

90.

Синтез АТФ, сопряженный с обратной диффузией протонов через мембрану митохондрий, осуществляет фермент{ 1. Н⁺-АТФ-синтаза} 2. фосфоенолпируваткиназа} 3. цитохромоксидаза} 4. НАДН-дегидрогеназа}

91.

Дегидрогеназы содержат в активном центре { 1. ФАД} 2. коэнзим А} 3. биотин} 4. пиридоксальфосфат}

92.

Субстратное фосфорилирование – это реакция { 1. фосфорилирования глюкозы с участием АТФ} 2. фосфорилирования фруктозо-6-фосфата с участием АТФ} 3. образования двух фосфотриоз в альдолазной реакции гликолиза} 4. синтеза АТФ (ГТФ и др.) с использованием энергии макроэргических связей субстратов} 5. синтеза АТФ в дыхательной цепи}

93.

Мультиферментным комплексом цикла Кребса является{ 1. сукцинатдегидрогеназа} 2. лактатдегидрогеназа } 3. пируватдегидрогеназа} 4. α-кетоглутаратдегидрогеназа}

94.

В отсутствие окислительного фосфорилирования выход АТФ в цикле Кребса (число молекул на 1 оборот цикла){ 1. 0 } 2. 1 } 3. 2 } 4. 3 } 5. 12}

95.

За один оборот цикла лимонной кислоты Кребса может образоваться молекулы НАДН{ 1. ни одной} 2. одна} 3. две} 4. три}

96.

При полном окислении одного моля пирувата образуется АТФ{ 1. 15 } 2. 9 } 3. 12 } 4. 3 } 5. 18}

97.

В состав убихинона входят { 1. бензохинон} 2. порфиновое кольцо} 3. рибозофосфат}

98.

Конечным акцептором электронов в дыхательной цепи является { 1. убихинон} 2. цитохромоксидазы} 3. водород} 4. кислород}

99.

Коэффициентом фосфорилирования называется { 1. отношение количества связанной Н₃РО₄ к количеству поглощенного О₂} 2. отношение объемов образующегося СО₂ и поглощаемого О₂} 3. отношение количества энергии, аккумулированного АТФ, к энергии, высвободившейся при окислении}

100.

Разобщители нарушают синтез АТФ и { 1. уменьшают трансмембранный потенциал} 2. блокируют АТФ-синтетазу} 3. ингибируют цитохромоксидазу} 4. разрушают митохондрии}

101.

Протонная АТФ-синтетаза для образования АТФ использует энергию { 1. Макроэргической связи промежуточного соединения} 2. Заключенную в надфн} 3. Трансмембранного протонного градиента} 4. Градиента концентрации катионов nа +} 5. Градиента концентрации катионов к+}

102.

Способность молекул фосфолипидов самопроизвольно формировать бислои в водных растворах обусловлена их свойствами { 1. гидрофобными } 2. гидрофильными } 3. амфифильными}

103.

Толщина большинства биомембран составляет { 1. 0,1-1 нм } 2. 6-10 нм} 3. 10-20 нм} 4. 1-5 нм}

104.

Виды пассивного транспорта - это { 1. простая диффузия} 2. фагоцитоз} 3. Nа⁺-, К⁺-насос} 4. пиноцитоз}

105.

Гормоны белковой природы реализуют свое действие на обмен веществ в клетке { 1. связываясь с рецептором внутри клетки} 2. проникая в клетку} 3. ингибируя фосфодиэстеразу} 4. способствуя синтезу вторичных посредников}

106.

К гормонам белковой природы относятся { 1. трииодтиронин} 2. адреналин} 3. тироксин} 4. альдостерон} 5. паратгормон}

107.

Роль гормонов передней доли гипофиза заключается в { 1. регуляции функций периферических эндокринных желез} 2. ингибировании секреции рилизинг-факторов} 3. активации выработки статинов}

108.

Йодсодержащие гормоны щитовидной железы являются производными { 1. триптофана} 2. цистеина} 3. тирозина} 4. фенилаланина}

109.

К гормонам - производным аминокислот относятся { 1. кортизон} 2. соматотропин } 3. норадреналин } 4. соматостатин}

110.

Продуктом аденилатциклазной реакции является { 1. цАМФ} 2. цГМФ} 3. цУМФ} 4. цТМФ]

111.

Гормон инсулин активирует{ 1. липолиз} 2. липогенез} 3. глюконеогенез } 4. гликогенолиз }

112.

Катехоламины активируют{ 1. липолиз} 2. пентозофосфатный путь} 3. синтез белков} 4. синтез жирных кислот }

113.

Действие глюкортикостероидов вызывает { 1. активацию гликолиза} 2. активацию синтеза гликогена} 3. ингибирование распада гликогена} 4. активацию глюконеогенеза }

114.

Содержание глюкокортикоидов в крови повышается при { 1. болезни Иценко-Кушинга} 2. болезни Аддисона} 3. феохромоцитоме} 4. Базедовой болезни}

115.

Внутриклеточным рецептором для ионов кальция является белок{ 1. кальмодулин} 2. тубулин} 3. миозин} 4. кератин }

116.

Концентрацию цАМФ в клетке можно увеличит, { 1. активируя аденилатциклазу} 2. ингибируя фосфорилазу} 3. активируя фосфодиэстеразу} 4. активируя протеинкиназу }

117.

Под действием липооксигеназы из эйкозановых кислот образуются{ 1. лейкотриены} 2. простагландины Е} 3. простагландины F} 4. тромбоксаны}

118.

Циклооксигеназный путь метаболизма арахидоновой кислоты сопровождается образованием{ 1. простациклины} 2. йодтиронины} 3. лейкотриены} 4. соматостатины}

119.

Действие гормонов происходит по аутокринному механизму, если { 1. гормон доставляется к мишени с помощью крови} 2. гормон выделяется в синаптическую щель} 3. гормон выделяется в межклеточную жидкость} 4. гормон действует на клетку, в которой образовался }

120.

цАМФ является аллостерическим активатором{ 1. протеинкиназы А} 2. протеинкиназы С} 3. кальмодулинзависимой протеинкиназы} 4. тирозиновой протеинкиназы }

121.

К стероидным гормонам относятся { 1. эстрадиол} 2. глюкагон} 3. тироксин} 4. инсулин}

122.

Характерные симптомы гипотиреоза - { 1. увеличение основного обмена} 2. уменьшение основного обмена} 3. увеличение скорости гликолиза} 4. тахикардия}

123.

Протеинкиназа катализирует { 1. дефосфорилирование белков} 2. образование ц АМФ} 3. фосфорилирование белков} 4. гликозилирование белков}

124.

Образование цАМФ катализирует { 1.аденилатциклаза} 2.гуанилатциклаза} 3.протеинкиназа} 4.киназа фосфорилазы} 5.фосфодиэстераза}

125.

Функцией предсердного натрийуретического фактора является{ 1. повышение реабсорбция ионов натрия } 2. повышение экскреции ионов натрия} 3. повышение экскреции ионов кальция } 4. повышение экскреции фосфатов }

126.

Функцией ренина является{ 1. превращение ангиотензиногена в ангиотензин I} 2. участие в образовании ангиотензина II} 3. образование дипептида} 4. гидролиз пептидной связи между лей-12 и лей-13 в молекуле субстрата }

127.

Уровень глюкозы в крови снижает { 1. адреналин} 2. инсулин} 3. тироксин} 4. соматотропин} 5. тиреотропин}

128.

Повышение содержания Са⁺⁺ в крови и снижение концентрации фосфатов вызывает { 1. паратгормон} 2. кальцитонин} 3. эстрадиол} 4. глюкагон} 5. АКТГ}

129.

В ротовой полости крахмал переваривается под действием { 1. фосфорилазы} 2. α-амилазы} 3. лактазы} 4. сахаразы}

130.

Cуточной потребности в энергии обеспечивается углеводами { 1. менее 10 %} 2. 15-18%} 3. 55-60%} 4. 80%}

131.

Эффект Пастера выражается в { 1. стимуляция гликолиза высокой концентрацией АДФ} 2. активация субстратного фосфорилирования при гликолизе} 3. торможение гликолиза тканевым дыханием} 4. торможение тканевого дыхания гликолизом} 5. торможение превращения пирувата в лактат}

132.

Инсулинзависимыми являются трансмембранные переносчики глюкозы семейства{ 1. глют-1} 2. глют-2} 3. глют-3} 4. глют-5}

133.

В мышцах отсутствует фермент { 1. гексокиназа} 2. глюкокиназа} 3. глюкозо-6-фосфатаза} 4. альдолаза}

134.

Гормон, вызывающий гипогликемию { 1. кортизол} 2. тироксин } 3. эстрадиол} 4. глюкагон } 5. соматотропин }

135.

К развитию галактоземии приводит недостаточность фермента { 1. гексозо-1-фосфат-уридилтрансфераза} 2. эпимераза УДФ-галактозы} 3. галактозо-1-фосфатаза} 4. галактокиназа}

136.

Последовательность реакций синтеза гликогена: Глюкоза  глюкозо-6-фосфат  глюкозо-1-фосфат+УТФ  УДФ-глюкоза  гликоген, катализирует цепь ферментов{ 1. гексокиназа, фосфоглюкомутаза, трансфераза, гликогенсинтетаза} 2. фосфоглюкомутаза, трансфераза, гликогенсинтетаза, гексокиназа} 3. гексокиназа, фосфоглюкомутаза, гликогенсинтетаза,трансфераза} 4. трансфераза, фосфоглюкомутаза, гексокиназа, гликогенсинтетаза}

137.

При окислении 1 г углеводов и белков выделяется ккал энергии { 1. 4,1} 2. 7,5} 3. 9,3} 4. 15}

138.

Фосфоролиз гликогена в печени является источником { 1. глюкозы для крови} 2. кетоновых тел} 3. аминокислот} 4. глицерина}

139.

Ферменты фосфоролиза гликогена работают в следующей последовательности{ 1. фосфорилаза, фосфоглюкомутаза, глюкозо-6-фосфатаза} 2. фосфоглюкомутаза, фосфорилаза, глюкозо-6-фосфатаза} 3. глюкозо-6-фосфатаза, фосфорилаза, фосфоглюкомутаза} 4. фосфоглюкомутаза, глюкозо-6-фосфатаза, фосфорилаза}

140.

Галактоземия возникает при недостатке фермента{ 1. лактазы} 2. фосфофруктокиназы} 3. гексокиназы} 4. галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы}

141.

Расщепление гликогена и крахмала в желудочно-кишечном тракте катализируют ферменты { 1. β-амилаза} 2. α-амилаза} 3. γ-амилаза} 4. α-амилаза, мальтаза} 5. β-амилаза, мальтаза}

142.

Фосфоролиз гликогена в мышцах не является источником глюкозы для крови, так как в них отсутствует фермент{ 1. гексокиназа} 2. фосфорилаза} 3. глюкозо-6-фосфатаза} 4. фосфоглюкомутаза}

143.

Первичным макроэргом гликолиза для реакции субстратного фосфорилирования является { 1. глюкозо-6-фосфат} 2. 3-фосфоглицериновый альдегид} 3. 3-фосфоглицериновая кислота} 4. 1,3-дидифосфоглицериновая кислота}

144.

Процесс гликолиза протекает в { 1. лизосомах} 2. цитоплазме} 3. митохондриях} 4. эндоплазматическом ретикулуме} 5. пероксисомах}

145.

Явление гликолитической оксидоредукции делает гликолиз независимым{ 1. от наличия в клетке кислорода} 2. от наличия в клетке АТФ} 3. от транспорта в клетки глюкозы} 4. от наличия в клетке гликогена}

146.

В приведенной схеме начальных реакций гликолиза: Глюкоза → глюкозо-6-фосфат →? → фруктозо-1,6-дифосфат→? +?, недостает следующих метаболитов { 1. фруктозо-6-фосфат, диоксиацетонфосфат и фосфоглицериновый альдегид} 2. гликоген, фосфоенолпируват, 1,3-дифосфоглицерат} 3. фруктозо-6-фосфат, пируват, лактат} 4. лактат, фосфоенолпируват, гликоген}

147.

Цепь реакций гликолиза: Глюкоза→глюкозо-6-фосфат→ фруктозо-6-фосфат→фруктозо-1,6-ди-фосфат→ДОАФ+ГАФ, катализирует последовательность ферментов { 1. гексокиназа, фосфогексоизомераза, фосфофруктокиназа, альдолаза} 2. гексокиназа, пируваткиназа, фосфофруктокиназа, альдолаза} 3. гексокиназа, фосфогексоизомераза, фосфорилаза, альдолаза} 4. гексокиназа, фосфогексоизомераза, глицераткиназа, пируваткиназа}

148.

В схеме реакций гликолиза: ГАФ → 1,3-БФГ →? → 2-ФГ →? → Пируват→?, недостает следующих метаболитов { 1. 3-ФГ, ФЕП, лактат} 2. 3-ФГ, глюкоза, лактат} 3. лактат, ФЕП, оксалоацетат} 4. глюкоза, пируват, оксалоацетат}

149.

Глюконеогенез активируется гормоном { 1. вазопрессином} 2. глюкагоном} 3. тироксином} 4. инсулином} 5. адреналином}

150.

Ферменты глюконеогенеза находятся { 1. во всех тканях} 2. в печени, почках} 3. в эритроцитах} 4. в мышцах}

151.

Образование глюкозы из глюкозо-6-фосфата катализирует{ 1. фосфорилаза} 2. гексокиназа} 3. глюкокиназа} 4. тиокиназа} 5. глюкозо-6-фосфатаза}

152.

Накопление лактата приводит { 1. к обезвоживанию тканей} 2. к метаболическому ацидозу} 3. к метаболическому алкалозу} 4. к повреждению мембран}

153.

Чтобы синтезировать 100 молекул глюкозы в глюконеогенезе, необходимо затратить { 1. 300 АТФ} 2. 600 АТФ} 3. 1000 АТФ} 4. 100 АТФ}

154.

Рибозо-5-фосфат образуется главным образом{ 1. при расщеплении гликогена} 2. в гликолизе} 3. в пентозофосфатном пути} 4. в глюконеогенезе}

155.

Пентозофосфатный путь наиболее активен{ 1. в костной ткани} 2. в жировой} 3. в коре почек} 4. в хрящевой ткани}

156.

В схеме реакций окислительной фазы пентозофосфатного пути: глюкозо-6-фосфат ?  6-фосфоглюконат  рибулозо-5-фосфат, отсутствует метаболит { 1. 6-фосфоглюконолактон} 2. рибулозо-5-фосфат} 3. лактат} 4. фосфоглицериновый альдегид}

157.

Реакции окислительной фазы пентозофосфатного пути катализируют дегидрогеназы, коферментом которых является { 1. НАД⁺} 2. ФМН} 3. HS-КоА} 4. НАДФ+}

158.

Длительная гипергликемия опасна{ 1. метаболическим алкалозом} 2. гликозилированием белков} 3. тканевыми отеками} 4. авитаминозом}

159.

Значение пентозофосфатного пути заключается в том, что он служит{ 1. основным поставщиком рибозо-5-фосфата} 2. основным источником АТФ в клетке} 3. основным поставщиком глюкозы клетке} 4. основным поставщиком НАДН}

160.

При гликогенозах рекомендуется{ 1. диета, бедная углеводами} 2. нормальная диета} 3. частое кормление малыми порциями} 4. диета, богатая белками}

161.

Значение глюкозы в крови при котором будет отмечаться гипергликемия, не сопровождающаяся глюкозурией { 1. 3,3 – 5,5 мМоль/л} 2. 11 – 15 мМоль/л} 3. 8 мМоль/л} 4. 4 мМоль/л} 5. 11 – 12 мМоль/л}

162.

Гипогликемическая кома развивается при концентрации глюкозы в крови { 1. ниже 2,2 г/л} 2. ниже 0,4 г/л} 3. выше 2,2 мМоль/л} 4. выше 0,4 г/л}

163.

Инсулин быстро нормализует повышенный уровень глюкозы в крови{ 1. увеличивая ее поступление в клетки} 2. путем ингибирования ферментов пентозофосфатного пути} 3. путем активации синтеза белка} 4. путем индукции синтеза ферментов глюконеогенеза}

164.

Целлюлоза пищи { 1. служит источником глюкозы для организма} 2. способствует перистальтике кишечника} 3. бесполезна для организма}

165.

Эффект Пастера – это { 1. торможение гликолиза тканевым дыханием} 2. активация субстратного фосфорилирования при гликолизе} 3. стимуляция гликолиза высокой концентрацией АДФ} 4. торможение тканевого дыхания гликолизом} 5. торможение превращения пирувата в лактат}

166.

Основной метаболический процесс, поставляющий НАДФ⁺ для синтеза жирных кислот, { 1. цикл Кребса} 2. гликолиз} 3. пентозофосфатный путь} 4. β-окисление жирных кислот} 5. орнитиновый цикл}

167.

Биологическая роль анаэробного расщепления глюкозы заключается в образовании{ 1. лактата} 2. НАДН} 3. 2 молекул АТФ} 4. ацетил-КоА} 5. 38 молекул АТФ}

168.

Конечным продуктом дихотомического распада глюкозы в анаэробных условиях { 1. пировиноградная кислота} 2. ацетил-КоА} 3. молочная кислота} 4. СО2и Н2О}

169.

При наследственной непереносимости фруктозы нужно исключить из пищи{ 1. лактозу} 2. сахарозу} 3. мальтозу} 4. маннозу} 5. крахмал}

170.

Мобилизация гликогена с последующим выделением глюкозы в кровь происходит{ 1. в миокарде} 2. в скелетных мышцах} 3. в печени} 4. в головном мозге} 5. в эритроцитах}

171.

Инсулин вызывает снижение глюкозы в крови { 1. повышая проницаемость мембраны, стимулирует гликогенолиз} 2. усиливая синтез гликогена и понижает утилизацию глюкозы в тканях} 3. повышая проницаемость мембран, усиливает синтез гликогена} 4. активируя гликогенолиз и стимулирует образование жиров и белков из углеводов}

172.

Основная функция пентозофосфатного пути в эритроцитах{ 1. образование НАДФ•Н₂ } 2. образование рибозо-5-фосфата } 3. расщепление пентозофосфатов } 4. синтез АТФ } 5. восстановление Н₂О₂ до двух молекул воды}

173.

Третья обходная реакция глюконеогенеза происходит с участием фермента { 1. глюкозо-6-фосфатазы} 2. фосфоглюкомутазы} 3. фруктозо-1,6-бифосфатазы} 4. фосфофруктокиназы} 5. гексокиназы}

174.

Гиалуроновая кислота{ 1. является гликопротеином} 2. представляет собой разветвленный гомополисахарид} 3. может связывать большое количество воды, а также Са2+ и Мg2+} 4. имеет суммарный положительный заряд}

175.

Транспортная форма экзогенных триглицеридов{ 1. хиломикроны} 2. ЛПОНП} 3. ЛПВП} 4. ЛПНП} 5. альбумины}

176.

Первичные желчные кислоты образуются из{ 1. эргостерола} 2. альдостерона} 3. холановой кислоты} 4. прегненалона} 5. холестерола}

177.

Ресинтез жира – это процесс { 1. синтеза фосфолипидов} 2. синтеза триацилглицеринов, свойственных данному организму} 3. синтеза эфиров холестерина} 4. синтеза гликолипидов}

178.

Хиломикроны образуются{ 1. в печени} 2. в почках} 3. в крови } 4. в кишечнике}

179.

У больного с генетическим дефектом липопротеинлипазы наблюдается{ 1. гиперхолестеринемия} 2. повышение содержания жирных кислот в крови} 3. гиперхиломикронемия} 4. нарушение переваривания жиров}

180.

Сложноэфирные связи в молекулах триацилглицеролов подвергаются гидролизу при участии{ 1. фосфолипазы} 2. липазы} 3. неспецифической эстеразы} 4. ацетилхолинэстеразы} 5. алилэстеразы}

181.

Под мобилизацией липидов понимают{ 1. гидролиз липидов в пищеварительном тракте} 2. гидролиз липидов липопротеинов} 3. гидролиз липидов в жировой ткани} 4. гидролиз липидов в печени} 5. биосинтез липидов в жировой ткани}

182.

После полного гидролиза глицерофосфолипидов образуются{ 1. глицерин и жирные кислоты } 2. глицерин, жирные кислоты и фосфорная кислота} 3. глицерин, жирные кислоты, фосфорная кислота и азотсодержащие молекулы} 4. глицерин, жирные кислоты и азотсодержащие молекулы} 5. глицерин, жирные кислоты, фосфорная кислота и глюкоза}

183.

Основной путь катаболизма высших жирных кислот{ 1. восстановление} 2. ω-окисление} 3. α-окисление} 4. β-окисление} 5. декарбоксилировании}

184.

Желчные кислоты выполняют функцию{ 1. расщепляют триглицериды} 2. эмульгируют липиды} 3. тормозят всасывание холестерина и высших жирных кислот (ВЖК)} 4. инактивируют панкреатическую липазу }

185.

Жиры, синтезированные в печени, поступают в кровь в составе{ 1. хиломикронов} 2. ЛПОНП} 3. ЛПНП} 4. ЛПВП} 5. НЭЖК}

186.

Липопротеины очень низкой плотности содержат{ 1. 10% белка, 90% липидов} 2. 5% белка, 95% липидов} 3. 1-2% белка, 99-98% липидов} 4. 25% белка, 75% липидов} 5. 50% белка, 50% липидов }

187.

В состав ацилпереносящего белка (АПБ) входит витамин{ 1. тиамин} 2. биотин} 3. рибофлавин} 4. пантотеновая кислота} 5. пиридоксин}

188.

Первым продуктом циклизации сквалена является{ 1. холестанол} 2. холестерол} 3. холестан} 4. ланостерол}

189.

Высшие жирные кислоты в процессе их катаболизма разрушаются преимущественно путем{ 1. восстановления} 2. дезаминирования} 3. β-окисления} 4. гидролиза} 5. декарбоксилирования}

190.

Окисление жирных кислот локализовано{ 1. в цитозоле} 2. в межмембранном пространстве митохондрии} 3. в матриксе митохондрии} 4. в эндоплазматическом ретикулуме} 5. в пероксисомах}

191.

Для активации жирной кислоты необходим фермент{ 1. ацил-КоАредуктаза} 2. ацил-КоАдегидрогеназа} 3. ацил-КоАсинтетаза} 4. ацетил-КоАкарбоксилаза}

192.

-окисление стеариновой кислоты (С₁₈) включает в себя циклов окисления { 1. 9 } 2. 8} 3. 3 } 4. 17 }

193.

-окисление стеариновой кислоты (С₁₈) приводит к образованию ацетил-КоА { 1. 18 молекул } 2. 6 молекул} 3. 9 молекул} 4. 8 молекул}

194.

Ключевым ферментом -окисления жирных кислот является{ 1. ацетил-КоАкарбоксилаза} 2. карнитинацилтрансфераза-1} 3. ацил-КоАдегидрогеназа} 4. тиолаза}

195.

Поставщик водородов для биосинтеза жирных кислот и холестерина{ 1. НАДФН} 2. НАДН} 3. ФАДН₂} 4. ФМНН₂}

196.

Синтез стеариновой кислоты (С₁₈) включает в себя{ 1. 7 циклов} 2. 8 циклов} 3. 13 циклов} 4. 10 циклов} 5. 4 цикла}

197.

Причиной цереброзидоза является{ 1. отсутствие фосфолипазы} 2. отсутствие ферментов, расщепляющих цереброзиды} 3. отсутствие липопротеинлипазы} 4. усиление образования цереброзидов}

198.

С участием желчных кислот происходит { 1. всасывание глицерола} 2. активация липопротеинлипазы} 3. всасывание моносахаридов} 4. всасывание высших жирных кислот}

199.

Кетонурия при сахарном диабете является следствием{ 1. усиления кетогенеза в печени} 2. нарушения реабсорбции кетоновых тел в почках} 3. нарушения окисления кетоновых тел в скелетных мышцах} 4. усиления ЦТК}

200.

При окисленииβ-гидроксибутирата образуется{ 1. 38 АТФ} 2. 15 АТФ} 3. 27 АТФ} 4. 2 АТФ} 5. 24 АТФ}

201.

В реакции превращения ГМГ-КоА в мевалоновую кислоту участвует{ 1. ГМГ-КоА-оксидаза} 2. ГМГ-КоА-дегидрогеназа} 3. ГМГ-КоА-редуктаза} 4. ГМГ-КоА-синтетаза}

202.

В синтезе холестерина лимитирующим ферментом является{ 1. холестеролредуктаза} 2. ГМГКоА-редуктаза} 3. фосфолипаза} 4. изомераза}

203.

К липотропным веществам относятся { 1. высшие жирные кислоты} 2. метионин} 3. триглицериды} 4. витамины В₆ В₉ В₁₂ }

204.

Синтез жирных кислот отличается от окисления жирных кислот следующим метаболитом{ 1. еноил-КоА} 2. малонил-КоА} 3. ацетил-КоА} 4. β-кетоацил-КоА}

205.

Вβ-окислении жирных кислот НАДН образуется в результате превращения{ 1. ацил-КоА → еноил-КоА } 2. еноил-КоА → β-гидроксиацил-КоА} 3. β-гидроксиацил-КоА → β-кетоацил-КоА} 4. β-кетоацил-КоА → ацетил-КоА + ацил-КоА}

206.

При гидролизе сфингомиелина образуются{ 1. сфингозин + жирная кислота + глюкоза} 2. сфингозин + жирная кислота + фосфорная кислота + холин} 3. глицерин + жирная кислота + фосфорная кислота + холин} 4. сфингозин + жирная кислота + фосфорная кислота + этаноламин}

207.

В ресинтезе триацилглицеролов в клетках слизистой оболочки тонкого кишечника участвуют { 1. жирные кислоты} 2. ацил-КоА} 3. 3-фосфоглицерат} 4. 1,2-диацилглицерол}

208.

При снижении активности липопротеинлипазы возможно{ 1. увеличение содержания хиломикронов плазмы крови} 2. увеличение в плазме крови концентрации хиломикронов и ЛПОНП} 3. увеличение концентрации ЛПНП} 4. увеличение концентрации ЛПВП и ЛПНП} 5. увеличение концентрации ЛПВП}

209.

Фермент ЛХАТ входит в состав{ 1. ЛПОНП} 2. ЛПНП} 3. ЛПВП} 4. хиломикронов}

210.

Конечный продукт действия синтетазы жирных кислот{ 1. бутирил-КоА } 2. бутирил-АПБ } 3. пальмитиновая кислота } 4. стеариновая кислота}

211.

Aтерогенными являются { 1. ЛПОНП} 2. хиломикроны} 3. ЛПНП} 4. ЛПВП}

212.

Ацил-КоА-дегидрогеназа в качестве кофермента содержит { 1. НАД⁺} 2. НАДФ⁺} 3. ФМН} 4. ФАД}

213.

Энергетический эффект полного окисления глицерина составляет { 1. 20 АТФ} 2. 36 АТФ} 3. 2 АТФ} 4. 12 АТФ}

214.

Биосинтез жирных кислот в синтетазном комплексе завершается образованием { 1. высших насыщенных жирных кислот} 2. насыщенных жирных кислот} 3. пальмитиновой кислоты} 4. стеариновой кислоты} 5. мононенасыщенных жирных кислот}

215.

Транспортная форма свободных жирных кислот – это { 1. альбумины} 2. хиломикроны} 3. ЛПОНП} 4. ЛПВП} 5. ЛПНП}

216.

Структурный предшественник углеродных атомов холестерола { 1. малонил-КоА} 2. ацетил-КоА} 3. СО₂ } 4. сукцинил-КоА} 5. глицин}

217.

Активация пептидаз пищеварительного тракта происходит в результате{ 1. ограниченного протеолиза} 2. аллостерической регуляции} 3. фосфорилирования} 4. конкурентной активации }

218.

Секрецию поджелудочного сока усиливает{ 1. соматостатин} 2. гастрин} 3. холецистокинин} 4. йодтиронины}

219.

Активация секреции желудочного сока, богатого ферментами, происходит под влиянием{ 1. инсулина} 2. СТГ} 3. гастрина} 4. энтерогастрона}

220.

Активация карбоксипептидаз в кишечнике происходит под действием { 1. кислой среды} 2. желчных кислот} 3. липазы } 4. трипсина}

221.

Биологическая ценность пищевых белков обусловлена{ 1. углеводным компонентом белков} 2. наличием незаменимых аминокислот} 3. наличием связанных с ними витаминов} 4. наличием в молекулах аминокислот атомов серы, кислорода, углерода}

222.

Расщепление белков в желудке катализируется { 1. трипсином} 2. пепсином} 3. эластазой} 4. химотрипсином}

223.

Некоторые дети не переносят пищу, богатую белками{ 1. из-за всасывания продуктов гниения белков в толстом кишечнике} 2. из-за повышенной проницаемости слизистой пищеварительного тракта для продуктов неполного расщепления белков } 3. из-за нарушения обезвреживания аммиака в печени} 4. из-за нарушения секреторной функции поджелудочной железы}

224.

Для образования заменимых аминокислот из кетокислот необходимы ферменты{ 1. липазы} 2. аминотрансферазы} 3. изомеразы} 4. синтетазы}

225.

Окислению аминокислоты предшествует { 1. декарбоксилирование } 2. дезаминирование } 3. изменение радикала } 4. образование аминоациладенилата}

226.

Трансаминирование – важнейший процесс аминокислотного обмена, с участием которого происходит{ 1. образование субстратов для глюконеогенеза} 2. синтез незаменимых аминокислот} 3. начальный этап катаболизма углеводов} 4. синтез белков в тканях}

227.

Некоторые аминокислоты и их производные декарбоксилируются с образованием веществ, которые могут{ 1. использоваться в глюконеогенезе} 2. быть источниками энергии } 3. входить в состав гепарина} 4. выполнять роль нейромедиаторов или тканевых гормонов}

228.

Интенсивный распад тканевых белков наблюдается при введении не физиологических доз { 1. тироксина} 2. инсулина} 3. соматотропина} 4. андрогенов }

229.

Превращение глутамата вα-кетоглутарат происходит{ 1. в реакциях цикла Кребса} 2. в глутаминсинтетазной реакции} 3. в реакциях дыхательной цепи} 4. в глутаматдегидрогеназной реакции }

230.

Основным способом обезвреживания аммиака в клетке является{ 1. образование аммонийных солей} 2. образование аргинина} 3. синтез глутамина} 4. образование пирувата }

231.

Нарушение умственного развития при фенилкетонурии объясняется{ 1. недостатком катехоламинов} 2. накоплением токсичных продуктов} 3. образованием избытка гомогентизиновой кислоты} 4. недостатком глюкозы}

232.

Превращение фенилаланина в тирозин катализирует фермент{ 1. фенилаланинтрансфераза} 2. фенилаланингидроксилаза} 3. тирозиназа} 4. фенилаланинфосфотрансфераза}

233.

Значение определения уровня креатинина в крови и моче { 1. отражает величину клубочковой фильтрации } 2. является показателем интенсивности обмена аминокислот} 3. отражает скорость обновления белков мышц} 4. определяет качество работы печени}

234.

В головном мозге глутаматдегидрогеназная реакция является{ 1. дополнительным источником энергии} 2. источником глюкозы} 3. косвенным источником воды} 4. источником ацетил-КоА}

235.

Витамин В₆ необходим для протекания реакций{ 1. переаминирования} 2. цикла Кребса} 3. полимеризации} 4. гидролиза }

236.

Меченную по азоту амидную группу глутаминовой кислоты можно обнаружить в молекуле{ 1. мочевины} 2. лейцина} 3. валина} 4. тимина}

237.

Интенсивность процессов гниения белков в кишечнике и обезвреживающей функции печени отражает cодержание в моче{ 1. кадаверина} 2. индикана} 3. путресцина} 4. бензойной кислоты}

238.

Трансаминирование – процесс межмолекулярного переноса аминогрупп от { 1. α-аминокислоты на α-кетокислоту} 2. α-аминокислоты на α-гидроксикислоту} 3. амина на α-кетокислоту} 4. амина на α-гидроксикислоту}

239.

Источниками аммиака в организме являются{ 1. аминокислоты} 2. мочевина} 3. мочевая кислота} 4. порфирины}

240.

Для образования цитруллина, кроме орнитина, необходим{ 1. аргинин} 2. фумарат} 3. карбамоилфосфат} 4. аргининосукцинат}

241.

При взаимодействии глутамата и пирувата в аминотрансферазной реакции образуются{ 1. оксалоацетат и аланин} 2. α-кетоглутарат и глицин} 3. α-кетоглутарат и аланин} 4. оксалоацетат и серин}

242.

Гомогентезиновая кислота появляется в моче при отсутствии витамина{ 1. В₆} 2. С} 3. Д} 4. В₁}

243.

Кетогенными называются аминокислоты, из которых в результате их метаболизма образуются{ 1. кетокислоты} 2. кетоновые тела} 3. кетоспирты} 4. альдегидоспирты}

244.

Способ регуляции протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта{ 1. химическая модификация} 2. конкурентная активация} 3. субстратная активация} 4. ограниченный протеолиз}

245.

Нейромедиаторы гистамин, серотонин, ГАМК синтезируются в реакции{ 1. окислительного дезаминирования} 2. восстановительного аминирования} 3. декарбоксилирования} 4. метилирования} 5. трансаминирования }

246.

Алкаптонурия – аутосомно-рецессивная болезнь, вызванная нарушениями обмена{ 1. триптофана и гистидина} 2. фенилаланина и тирозина} 3. метионина и цистеина} 4. пролина и гидроксипролина} 5. лейцина и изолейцина}

247.

Конечным продуктом катаболизма пуриновых нуклеотидов у человека { 1. аллантоин } 2. ксантин} 3. гипоксантин} 4. мочевая кислота }

248.

Содержание общего билирубина в крови составляет{ 1. 3,5-5,5 мкмоль/л} 2. 5,5-10,5 мкмоль/л} 3. 1,7-20,5 мкмоль/л} 4. 10,0-40,5 мкмоль/л }

249.

На долю свободного билирубина приходится … % от общего билирубина крови{ 1. 5} 2. 15} 3. 25} 4. 75}

250.

Связанный билирубин образуется в печени путем конъюгации с{ 1. глюкуроновой кислотой} 2. гиалуроновой кислотой} 3. таурином } 4. глицином }

251.

Гемолитическая желтуха сопровождается повышением в крови{ 1. прямого билирубина} 2. стеркобилина} 3. уробилина} 4. свободного билирубина }

252.

Подагра – это заболевание, связанное с нарушением{ 1. обмена пуриновых нуклеотидов} 2. распада пиримидиновых нуклеотидов} 3. метилирования пуриновых нуклеотидов} 4. синтеза пиримидиновых нуклеотидов }

253.

Непрямой билирубин превращается в прямой билирубин, взаимодействуя{ 1. с сывороточными альбуминами} 2. с бензойной кислотой в печени } 3. с 3-фосфоаденин 5-фосфосульфатом в печени } 4. с уридинфосфоглюкуроновой кислотой в печени } 5. с уридинфосфоглюкуроновой кислотой в кишечнике }

254.

Для образования нуклеотидов в организме человека используются{ 1. углеводы и аминокислоты} 2. жирные кислоты и аминокислоты} 3. углеводы и жирные кислоты} 4. углеводы и кетоновые тела}

255.

В ходе трансляции как макроэрги используется{ 1. ГТФ} 2. УТФ} 3. ЦТФ} 4. АМФ}

256.

Функцию раскручивания спирали ДНК выполняет{ 1. гираза} 2. хеликаза} 3. ДНК-лигаза} 4. ревертаза}

257.

Регуляция синтеза белка на уровне транскрипции происходит путем { 1. индукции функции генов} 2. репрессии функции генов} 3. индукции и репрессии функции генов}

258.

Биологическая роль креатинфосфата{ 1. из креатинфосфата образуется креатинин} 2. креатинфосфат – универсальный донор энергии в клетке} 3. креатинфосфат аккумулирует энергию в клетке}

259.

Увеличивается выделение уробилиногена (стеркобилиногена) с мочой при желтухе{ 1. паренхиматозной} 2. гемолитической} 3. механической} 4. желтухе новорожденных}

260.

Под термином «остаточный азот» понимают{ 1. азот аминокислот, входящих в состав белков} 2. азот свободных аминокислот} 3. азот всех веществ, остающихся после осаждения белков} 4. азот мочевины}

261.

В молекуле транспортной РНК выделяют участок называемый{ 1. кодон} 2. антикодон} 3. праймер} 4. промотор}

262.

Конечным продуктом распада пиримидиновых азотистых оснований является { 1. β-аланин} 2. креатинин } 3. ксантин } 4. оротовая кислота} 5. мочевая кислота}

263.

Концентрация мочевины в крови у больного с заболеванием печени{ 1. уменьшится} 2. увеличится} 3. не изменится}

264.

Аллопуринол тормозит образование мочевой кислоты потому, что{ 1. является аллостерическим ингибитором ксантиноксидазы} 2. является конкурентным ингибитором ксантиноксидазы} 3. является химическим модификатором ксантиноксидазы} 4. необратимо ингибирует ксантиноксидазу}

265.

Продуктами распада гема являются{ 1. желчные кислоты } 2. желчные пигменты} 3. мочевая кислота} 4. гаптоглобин } 5. все вышеперечисленные соединения }

266.

Источником NH₂-группы при синтезе АМФ из инозиновой кислоты является{ 1. мочевина } 2. аспарагиновая кислота } 3. карбамоилфосфат } 4. ион аммония }

267.

Конечным продуктом катаболизма ТМФ в организме человека является{ 1. мочевая кислота } 2. -аминоизомасляная кислота } 3. инозиновая кислота } 4. креатин } 5.-аланин }

268.

Азот пиримидиновых оснований выводится из организма преимущественно в виде{ 1. мочевой кислоты } 2. креатинина } 3. солей аммония } 4. мочевины } 5. креатина }

269.

Посттрансляционная модификация белков может происходить путем их { 1. фосфорилирования } 2. гидроксилирования } 3. ограниченного протеолиза } 4. ковалентного связывания с простетической группой } 5. всеми перечисленными способами }

270.

При переносе аминокислоты с аминоациладенилата на концевой остаток аденозина молекулы т-РНК образуется{ 1. пептидная связь} 2. дисульфидная связь} 3. водородная связь} 4. сложноэфирная связь} 5. амидная связь}

271.

Использование метода ПЦР позволяет выявить мутации по типу{ 1. замены нуклеотида с изменением смысла кодона} 2. вставки нуклеотидов, кратные 3} 3. выпадение нуклеотидов, не кратное 3} 4. вставки нуклеотидов, не кратные 3} 5. замены нуклеотида без изменения смысла кодона} 6. все вышеперечисленные мутации}

272.

Генетический код – это{ 1. порядок чередования нуклеотидов в ДНК } 2. порядок чередования нуклеотидов в РНК } 3. способ записи первичной структуры белков с помощью нуклеотидной последовательности ДНК или РНК} 4. триплет нуклеотидов, кодирующий одну аминокислоту } 5. набор генов, определяющий фенотипические признаки}

273.

Аспарагиновая кислота включается в ЦТК на уровне{ 1. малата} 2. ацетил-КоА} 3. сукцината} 4. α–кетоглутарата} 5. оксалоацетата}

274.

Свойства генетического кода{ 1. кодон состоит из 4 нуклеотидов } 2. каждую аминокислоту кодирует только один кодон} 3. кодоны мРНК читаются в направлении от 3'-к 5'-концу} 4. одну аминокислоту могут кодировать несколько кодонов} 5. смысл кодонов различен у разных организмов }

275.

Коллинеарность кода – это{ 1. способ шифрования первичной структуры белков в нуклеотидной последовательности ДНК и РНК} 2. участок молекулы ДНК, содержащий информацию о первичной структуре одной полипептидной цепи} 3. триплет нуклеотидов, кодирующий включение одной аминокислоты} 4. соответствие между последовательностью кодонов мРНК и первичной структурой белка}

276.

Антикодон представляет собой{ 1. триплет нуклеотидов ДНК, кодирующий одну аминокислоту} 2. место присоединения аминокислоты к тРНК} 3. триплет нуклеотидов тРНК, комплементарный кодону мРНК} 4. бессмысленный кодон мРНК} 5. триплет нуклеотидов РНК, кодирующий одну аминокислоту}

277.

ДНК-лигаза – это фермент, который{ 1. не входит в состав репликативного комплекса} 2. синтезирует фрагменты цепей ДНК} 3. «сшивает» фрагменты Оказаки} 4. катализирует гидролиз 3',5'-фосфодиэфирной связи} 5. активируется ТАТА-фактором}

278.

Промотор – это{ 1. специфическая последовательность нуклеотидов в молекуле т-РНК} 2. участок терминации транскрипции } 3. место присоединения РНК-полимеразы при инициации транскрипции } 4. специфическую последовательность нуклеотидов в м-РНК}

279.

Матрицей для синтеза белка является{ 1. мРНК} 2. рРНК} 3. тРНК} 4. ДНК}

280.

На каждой стадии элонгации трансляции происходит{ 1. удлинение растущей пептидной цепи на одну аминокислоту} 2. включение Мет-тРНКМет

⇐ Предыдущая 12

Поделиться с друзьями:

Дата добавления: 2017-01-28; Мы поможем в написании ваших работ!; просмотров: 655 | Нарушение авторских прав

Поиск на сайте:

Лучшие изречения:

1578 -

| 1554 -

Ген: 0.014 с.

Учебная дисциплина – Биохимия