а) Водородная связь б) Ионная связь в) Гидрофобное взаимодействие

СВЯЗИ

ТИПЫ СВЯЗЕЙ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА

2 группы:

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ - обычные прочные химические связи.

А) пептидная связь б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ - физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь б) Ионная связь в) Гидрофобное взаимодействие

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ.

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты

 

Любой белок - это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков

Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.

ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Цистеин - аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.

Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

 

СЛАБЫЕ ТИПЫ СВЯЗЕЙ

 

В десятки раз слабее ковалентных связей. Это не определенные типы связей, а неспецифическое взаимодействие, которое возникает между разными химическими группировками, имеющими высокое сродство друг к другу (сродство – это способность к взаимодействию). Например: противоположно заряженные радикалы.

ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ - это связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно

Водородные связи очень чувствительны к условиям внешней среды и присутствию в ней веществ, которые сами способны образовывать такие связи (например, мочевина).

ИОННАЯ СВЯЗЬ - возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.

ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды.

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

 

В основе каждого белка лежит полипептидная цепь. Она не просто вытянута в пространстве, а организована в трехмерную структуру. Поэтому существует понятие о 4-х уровнях пространственной организации белка, а именно - первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурах белковых молекул.

 

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

 

Первичная структура белка - последовательность аминокислотных фрагментов, прочно (и в течение всего периода существования белка) соединенных пептидными связями

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА

это пространственная организация стержня полипептидной цепи. Существуют 3 главнейших типа вторичной структуры:

1) Альфа- СПИРАЛЬ.Для белков характерна правозакрученная спираль.Фиксируется альфа-спираль с помощью водородных связей между NH-группами одного витка спирали и С=О группами соседнего витка.

2)Бета-складчатая структура - или структура складчатого листа. Фиксируется также водородными связями между С=О и NH-группами.

3) Нерегулярная структура - тип вторичной структуры, в котором расположение различных участков полипептидной цепи относительно друг друга не имеет регулярного (постоянного) характера, поэтому нерегулярные структуры могут иметь различную конформацию.

 

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА

 

Это трехмерная архитектура полипептидной цепи – особое взаимное расположение в пространстве спиралеобразных, складчатых и нерегулярных участков полипептидной цепи. У разных белков третичной структуры различна. В формировании третичной структуры участвуют дисульфидные связи и все слабые типы связей.

 

Выделяют два общих типа третичной структуры:

 

1) В фибриллярных белках (например, коллаген, эластин) молекулы которых имеют вытянутую форму и обычно формируют волокнистые структуры тканей, третичная структура представлена либо тройной альфа-спиралью (например, в коллагене), либо бета-складчатыми структурами.

 

2) В глобулярных белках, молекулы которых имеют форму шара или эллипса (латинское название: GLOBULA - шар), встречается сочетание всех трех типов структур: всегда есть нерегулярные участки, есть бета-складчатые структуры и альфа-спирали.

 

Обычно в глобулярных белках гидрофобные участки молекулы находятся в глубине молекулы. Соединяясь между собой, гидрофобные радикалы образуют гидрофобные кластеры (центры). Формирование гидрофобного кластера вынуждает молекулу соответствующим образом изгибаться в пространстве. Обычно в молекуле глобулярного белка бывает несколько гидрофобных кластеров в глубине молекулы. Это является проявлением двойственности свойств белковой молекулы: на поверхности молекулы - гидрофильные группировки, поэтому молекула в целом - гидрофильная, а в глубине молекулы - спрятаны гидрофобные радикалы.

 

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА

Встречается не у всех белков, а только у тех, которые состоят из двух или более полипептидных цепей. Каждая такая цепь называется СУБЪЕДИНИЦЕЙ данной молекулы (или ПРОТОМЕРОМ). Поэтому белки, обладающие четвертичной структурой, называют ОЛИГОМЕРНЫМИ белками. В состав белковой молекулы могут входить одинаковые или разные субъединицы.

 

 

Домен – это компактная глобулярная структурная единица внутри полипептидной цепи. Домены могут выполнять разные функции и подвергаться складыванию (свертыванию) в независимые компактные глобулярные структурные единицы, соединенные между собой гибкими участками внутри белковой молекулы. Открыто много белков (например, иммуноглобулины), состоящих из разных по структуре и функциям доменов, кодируемых разными генами.

 

2)Мужские половые гормоны, строение, места синтеза, характер рецепции, органы мишени, механизмы действия. Использование их синтетических аналогов.

Мужские половые гормоны(андрогены)

Секретируются интерстициальными клетками Лейдига семенников (95%), в меньшем количестве яичниками и корой надпочечников

Производные хс. Начинает продуцироваться уже у плода(андростерон) Если синтез андрогенов будет в этот период снижен, то развитие пойдет по женскому типу. Андростерон работает до полового созревания, далее включается тестостерон. ФСГ И ЛГ контролируют функционирование андрогенов

Органы-мишени- половой аппарат, гипофиз, гипоталамус, кожа, соединительная, мышечная, жировая ткань, печень. Обладает внутири# рецепцией-проникает в ядро,митохондрии, активируют транскрипцию, участвуют в посттрансляционной модификации, запуская синтез энзимов ЦТК, ЭТЦ, что обеспечивает образование в мышцах АТФ, креатин-фосфата.

Ускоряют продукцию ферментов гликолиза(альдолазы),т.е. стимулируют энерг.процессы-физ.сила. Обладают анабол-м эффектом(синтез белка в мыш.ткани,костной,рост костей в длину, и в большей степени в ширину) Высокая концентрация- агрессивность.(у женщин повышается в ПМС-отсюда ее поведение)
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ АНАЛОГОВ

Введение тестостерона (анаболические стероиды для спорт.рез-тов) приводит в подавлению собственного гормона, снижению его концентрации в крови, атрофии яичек, нарушению спермообразования, угнетению либидо, к импотенции, изменению функции ЦНС и традиционнных поведенческих реакции, поражению кожи. Часть тестостерона превращается в эстрадиол - феминизация. У женщин анаболики- вызывают атрофию матки, яичников, аменорею. Влияя на кору надпочечников изменяют водно-солевой баланс-дисбаланс К и Na,задержка воды,->артериальная гипертензия. Опорно-двиг.аппарат-повышенный травматизм. Большинство анаболиков-гепатотоксичны.

№3

Реакция Троммера

К 1 мл мочи +несколько каель 1% раствора Cu(OH)2 и 0,5 мл 10% р-ра NaOH,перемешать и довести до кипения верхний слой жидкости. Глюк.,обладая восставнавливающими св-вами,восст-ет Cu(OH)2 (голубого цвета),вначале до CuOH(желтый),который позднее распадается до CuO2(кр-оранж)

В моче здорового человека глюк. Отсутствует,т.к. почти вся абсорбируется в канальцах почки. Глюкозурия - при гипергликемии(почечный порог 8.8.-9.9 ммоль/л), которая может развиваться при СД, Гипертиреозе, синдроме Иценко- Кушинга, феохромоцитоме и др.)

 

 

Билет №2