Присоединение гидрофобных групп для локализации в мембране

N-миристоилирование

присоединение гликозилфосфатидилинозитола (GPI):

Гликозилфосфатидилинозитол (ГФИ-якорь, GPI anchor) — это гликолипид, который может присоединяться к C-концу белка в процессе посттрансляционной модификации. Он состоит из фосфатидилинозитольной группы, соединенный углеводным связующим звеном (глюкозамин и манноза, гликозидно связанным с остатком инозитола) с C-концевой аминокислотой зрелого белка. Две жирные кислоты, составляющие фосфатидил-инозитоловую группу, заякоривают белок в клеточной мембране.

Белки, принимающие ГФИ, содержат сигнальную последовательность на C-конце, направляющую их в эндоплазматическую сеть. Эта последовательность состоит из гидрофобных аминокислот и погружается в мембрану ЭС и впоследствии отщепляется, замещаясь ГФИ-якорем.

Белок по секреторному пути проходит аппарат Гольджи и выделяется в межклеточное пространство, где с помощью якоря удерживается на внешнем слое плазмалеммы. Поскольку такие белки держатся на мембране исключительно при помощи ГФИ-якоря, его отщепление при помощи фосфолипаз приводит к высвобождению белка, причем процесс этот контролируемый. Такое отщепление используется в исследованиях.

Фермент фосфолипаза C расщепляет фосфоглицериновую связь в белках данным типом посттрансляционной модификации. Обработка фосфолипазой С приводит к отделению мембранных белков от плазматической мембраны. Маркер Т-клеток Thy-1 (ацетилхолинэстераза), а также кишечная и плацентарная щелочные фосфатазы являются гликозилфосфатидилинозитолированы и высвобождаются при обработке фосфолипазой С.

Считается, что белки, содержащие ГФИ предпочтительно размещаются в липидных рафтах, что позволяет предположить высокий уровень организации плазматической мембраны микродоменов.

Модификации боковых цепей аминокислот

Присоединение или отщепление небольших химических групп

N-гликозилирование

O-гликозилирование

гидроксилирование

ацетилирование

метилирование

γ-карбоксилирование

O-сульфонирование

фосфорилирование

йодирование

окисление

гликирование

образование дисульфидных связей

деиминирование

карбомоилирование

дезамидирование

Присоединение гидрофобных групп для локализации в мембране

пренилирование — присоединение остатков изопреноидов (фарнезила и геранилгеранила)

S-пальмитоилирование

Присоединение других белков и пептидов

убиквитинирование

сумоилирование

 

 

Структура белков (первичная, вторичная, третичная и чевертичная)

СТРУКТУРА БЕЛКОВ

Пептидные цепи содержат десятки, сотни и тысячи аминокислотных остатков, соединённых прочными пептидными связями. За счёт внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определённую гфостранственную структуру, называемую "конформация белков". Линейная последовательность аминокислот в белке содержит информацию о построении трёхмерной пространственной структуры. Различают 4 уровня структурной организации белков, называемых первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами. Существуют общие правила, по которым идёт формирование пространственных структур белков.

А. Первичная структура

Аминокислотные остатки в пептидной цепи белков чередуются не случайным образом, а расположены в определённом порядке. Линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют "первичная структура белка".

Первичная структура каждого индивидуального белка закодирована в участке ДНК, называемом геном. В процессе синтеза белка информация, находящаяся в гене, сначала переписывается на мРНК, а затем, используя мРНК в качестве матрицы, на рибосоме происходит сборка первичной структуры белка

Каждый из 50 000 индивидуальных белков организма человека имеет уникальную для данного белка первичную структуру. Все молекулы данного индивидуального белка имеют одинаковое чередование аминокислотных остатков в белке, что в первую очередь отличает данный индивидуальный белок от любого другого.

В. Конформация белков

Линейные полипептидные цепи индивидуальных белков за счёт взаимодействия функциональных групп аминокислот приобретают определённую пространственную трёхмерную структуру, называемую "конформация". Все молекулы индивидуальных белков (т.е. имеющих одинаковую первичную структуру) образуют в растворе одинаковую конформацию. Следовательно, вся информация, необходимая для формирования пространственных структур, находится в первичной структуре белков.

В белках различают 2 основных типа конформации полипептидных цепей: вторичную и третичную структуры.