Структурная организация ферментов

Ферменты

1. Ферменты или энзимы (Е)- это белковые катализаторы, ускоряющие реакции в клетке.

2. Ферменты катализируют превращение веществ, которые называются субстратами (S), в продукты (Р). В общем виде ферментативную реакцию можно записать так:

Е

S Р

3. Ферменты:

-увеличивает скорость реакции, но не расходуются в ходе процесса и не претерпевают необратимых изменений

-не влияют на равновесие химической реакции, ускоряя как прямую, так и обратную реакцию

-повышают скорость реакции, понижая энергию активации (энергетический барьер, который отделяет одно состояние системы от другого).

Сначала при ферментативном катализе происходит образование фермент-субстратного комплекса (ES-комплекс), который превращается в комплекс фермент-продукт (ЕР-комплекс), затем высвобождается продукт реакции.

Свойства ферментов:

- высокая эффективность действия - скорость ферментативных реакций обычно в 10⁶ 10¹² раз выше;

- высокая субстратная специфичность — способностью взаимодействовать с определенным субстратом или группой субстратов;

- высокая специфичность действия – способностьюкатализировать специфическую реакцию;

- мягкие условия протекания ферментативных реакций: температура 37°С, нормальное атмосферное давление, рН близкое к нейтральному.

- способность к регуляции: каталитическая активность многих ферментов может изменяться в зависимости от концентрации веществ-регуляторов больше, чем в зависимости от концентрации их субстратов.

Структурная организация ферментов

Ферменты – это глобулярные белки, состоящие из одной или нескольких полипептидных цепей, организованных в 3-х мерную структуру.

Ферменты можно разделить на два структурных класса: простые ферменты и сложные. Простой фермент состоит только из белка (аминокислотная цепь). Сложный фермент имеет небелковую часть (кофактор) в дополнение к белковой части.

Кофакторы – это вещества, способствующие действию ферментов. Кофакторы делят на коферменты и простетические группы.

Прочно связанную группу, не отделяемую от белковой части, называют простетической группой. Группа, которая легко отделяется от белковой части и способна к независимому существованию, называется коферментом.

Активный центр — область фермента, где молекулы субстрата связываются и вступают в химическую реакцию.

Активный центр состоит из участка, который образует временные связи с субстратом (центр связывания) и участка, который катализируют реакцию превращения субстрата (каталитический центр).

Активный участок обычно представляет собой углубление или карман фермента, который может находиться внутри фермента.

 

Аллостерические ферменты содержат второй вид центра, называемый аллостерический центр, который способен связываться с тем или иным веществом (лигандом). С этим участком фермента взаимодействуют вещества, влияющие на его каталитическую активность.

Эффекторы - вещества, изменяющие скорость ферментативного катализа и регулирующие метаболизм. Различают ингибиторы - замедляющие скорость реакции и активаторы - ускоряющие ферментативную реакцию.

По характеру действия ингибиторы делят на обратимые и необратимые.

Обратимые ингибиторы бывают конкурентные и неконкурентные. Строение молекулы конкурентного ингибитора сходно со структурой субстрата и совпадает с поверхностью активного центра как ключ с замком.

 

S+Е = SЕ =PЕ = Е + P, И+Е = ИЕ

Неконкурентные ингибиторы взаимодействую с регуляторным центром, изменяют конформацию фермента и снижают связывающую способность активного центра.

Необратимые ингибиторы — могут специфически связывать функционально важные группы активного центра, образуя ковалентные, прочные связи с ферментом. При этом они могут связываться и с фермент - субстратным комплексом необратимо изменяя нативную конформацию фермента. Некоторые токсичные вещества ингибируют активность ферментов, например, соединения мышьяка, Hg²⁺, Pb²⁺.

Классификация ферментов.

1. Оксидоредуктазы - ускоряют реакции окисления - восстановления.

2. Трансферазы - ускоряют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков.

3. Гидролазы - ускоряют реакции гидролитического распада.

4. Лиазы - ускоряют негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи (или присоединяют группы атомов по двойной связи).

5. Изомеразы - ускоряют пространственные или структурные перестройки в пределах одной молекулы.

6. Лигазы - ускоряют реакции синтеза, сопряженные с распадом богатых энергией связей.