Крови и в моче
Лекции.Орг

Поиск:


Крови и в моче




I, II медицинские факультеты

Модуль 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов и липидов.

Смысловой модуль 4. Введение в биохимию. Биохимия и медицина. Работа в биохимической лаборатории.

Тема занятия № 1. Основные направления биохимии. Биохимия и медицина. Значение биохимии для врача. Тестовый контроль исходного уровня знаний. Работа с приборами в биохимической лаборатории. Техника безопасности. Обоснование и клинико-диагностическое значение изменений биохимических показателей.

Цель занятия:

1. Знакомство с кафедрой, ее историей, основными научными

достижениями.

2. Изучить основные направления биохимии.

3. Иметь представление о роли биохимии для медицины.

4. Ознакомиться с правилами поведения в биохимической лаборатории.

5. Определить значение биохимических лабораторных исследований в медицине.

 

Содержание занятия:

1. Изложение преподавателем основных теоретических вопросов занятия.

2. Изучение студентами правил техники безопасности.

3. Изучение основных принципов применяемых методов лабораторных исследований, принципы забора и хранения материала для лабораторных исследований, ошибки при проведении лабораторных исследований.

4. Проведение тестового контроля исходного уровня знаний студентов.

 

Литература для студентов.

Основная:

1. Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с. 21 – 24.

2. Березов Т. Т., Коровкин Б.Ф. Биохимия, 1982, с. 12 – 112.

3. Николаев А. Я. Биохимия, 1985, с. 9 – 53.

4. Конспекты лекций.

5. Каминская Г. А., Ефетов К. А. Биологическая химия. Руководство к

лабораторным занятиям, 2005, с.10 – 12.

6. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным

занятиям по биологической химии.

 

Дополнительная:

1. Ленинджер А. Основы биохимии: В 3 т.- М.: Мир, 1985. – 1056 с.

2. Мак-Мюррей В. Обмен веществ в человека. - М.: Мир, 1980. – 368 с.

3. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека:

В 2 т. - М.: Мир, 1993. - т.1 – 381 с.; т.2 – 414 с.


I, II медицинские факультеты

Модуль 2. Общие закономерности метаболизма.Метаболизм углеводов и липидов.

Смысловой модуль 5. Ферменты и коферменты. Регуляция метаболизма.

Тема занятия № 2. Ферменты как белки. Классификация, структура, функции и физико-химические свойства.

Лабораторная работа: Разделение альбуминов и глобулинов яичного белка. Осаждение белков.

Цель занятия:Изучить основные принципы строения белков-ферментов, их классификацию и функции.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Знать основные типы структурной организации белков-ферментов и связи их стабилизирующие.

2. Уметь объяснять свойства белков-ферментов и поведение их в растворах, исходя из их строения:

а) знать факторы, обеспечивающие растворимость белков;

б) уметь определять заряд пептида;

в) усвоить понятие “изоэлектрическая точка белка”;

г) усвоить понятие “денатурация” белка и знать факторы, вызывающие денатурацию.

3. Изучить основные биологические функции белков.

4. Усвоить физико-химические свойства белков-ферментов.

а) обратить внимание, что белки – гидрофильные колоиды.

б) рассмотреть механизм возникновения заряда белковой молекулы;

в) изучить денатурацию, высаливание белков и факторы, вызывающие эти явления.

Вопросы для самоподготовки:

1. Ферменты как биологические катализаторы реакций обмена веществ.

2. Строение белков:

а) аминокислоты – структурные элементы белков;

б) уровни структурной организации белковой молекулы, типы связей, обеспечивающие их формирование.

3. Физико-химические свойства белков-ферментов (возникновение заряда, растворимость, денатурация, высаливание).

4. Биологические функции белков.

5. Классификация белков.

Литература:

1. Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с. 34 – 43, 115 – 117.

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 10 – 51.

3. Николаев А. Я. Биохимия, 1989, с. 9 – 15.

4. Каминская Г. А., Ефетов К. А. Биологическая химия. Руководство к

лабораторным занятиям, 2005, с.10 – 12.


I, II медицинские факультеты

Модуль 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов и липидов.

Смысловой модуль 5. Ферменты и коферменты. Регуляция метаболизма.

Тема занятия №3. Методы изучения структуры ферментов.

 

Лабораторная работа: Количественное определение белка в сыворотке

крови и в моче.

 

Цель занятия: Знать методы фракционирования белков и методы изучения их структуры.

Рекомендации по самоподготовке:

1. При рассмотрении методов фракционирования белков-ферментов необходимо ориентироваться на их физико-химические свойства, лежащие в основе методов.

2. При знакомстве с методами изучения структурной организации белков следует обратить внимание на методы изучения первичной структуры и на рентгено-структурный анализ.

3. Необходимо знать принцип количественного определения белка в сыворотке крови биуретовым методом.

4. Нужно знать принцип определения белка в моче по Робертсу-Стольникову.

Вопросы для самоконтроля:

1. Методы фракционирования белков:

а) высаливание;

б) электрофорез;

в) изоэлектрическое фокусирование;

г) хроматография;

д) ультрацентрифугирование.

2. Методы очистки белка.

3. Методы изучения первичной структуры белков.

4. Методы изучения глобулярной структуры белков (третичная, четвертичная).

Основная литература:

1. Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с.54 – 60.

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 16 – 28,

50 –70.

3. Равич-Щербо М. И., Новиков В. В. Физическая и коллоидная химия, 1975, с. 166 – 174, 217 – 220.

4. Каминская Г. А., Ефетов К. А. Биологическая химия. Руководство к

лабораторным занятиям, 2005, с.13-16.

5. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным

занятиям по биологической химии, 1983, работа № 70, с. 178 – 179, работа № 92, с. 243 – 244.

Дополнительная литература:

Ленинджер А. Биохимия, 1976, т. 1, с. 152 – 166.


I, II медицинские факультеты

Модуль 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов и липидов.

Смысловой модуль 5. Ферменты и коферменты. Регуляция метаболизма.

Тема занятия №4. Строение и свойства ферментов.

Лабораторная работа: Доказательство белковой природы ферментов.

Влияние температуры и рН на активность ферментов.

Цель занятия:Изучить основы структуру ферментов и их свойства.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Усвоить основные положения ферментативного катализа. Для этого необходимо обратить внимание на то, что катализаторы:

а) увеличивают скорость химических реакций;

б) в процессе реакции не расходуются, поэтому действуют в малых количествах;

в) катализируют и прямую, и обратную реакции.

2. Усвоить, что ферменты имеют ряд особенностей:

а) высокую специфичность действия;

б) чувствительность к повышению температуры;

в) активны при определенном значении рН среды;

г) подвергаются расщеплению протеолитическими ферментами (пепсином, трипсином);

д) подвергаются денатурации.

3. Необходимо знать особенности строения активного центра фермента и условия образования фермент-субстратного комплекса.

4. Нужно знать строение основных групп коферментов и их роль в катализе.

5. Классификация и номенклатура ферментов.

6. Провести эксперимент по доказательству белковой природы ферментов (амилаза слюны).

 

Вопросы для самоконтроля:

1. Биологическая роль ферментов.

2. Простые и сложные белки-ферменты, простетические группы сложных белков-ферментов (кофакторы, коферменты).

3. Классификация и номенклатура ферментов. Типы реакций, катализируемых отдельными классами ферментов.

4. Ферменты – полицентрические системы.

5. Активный центр ферментов. Его формирование у простых и сложных ферментов.

6. Влияние различных факторов на скорость ферментативной реакции.

 

Основная литература:

1. Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с. 115 – 128.

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 114 – 129, 161 – 168.

3. Николаев А. Я. Биохимия, 1989, с. 53 – 72.

4. Каминская Г. А., Ефетов К. А. Биологическая химия. Руководство к

лабораторным занятиям, 2005, с.17 – 20.

5. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии, 1983. Работа № 24 (1, 2), с. 66 – 69.

Дополнительная литература:

1. Ленинджер А. Основы биохимии. В 3 т.- М.: Мир, 1985. ­­­ - 1056 с.

2. Страйер Л. Биохимия, т. 1, с. 104–129.

3. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. В 2 т. – М.:Мир, 1982.

4. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2 т. - М.: Мир, 1993. - т.1 - 381 с.; т.2 - 414 с.

5. Фридрих П. Ферменты: четвертическая структура и надмолекулярные комплексы. - М.: Мир, 1986. - 374 с.

6. Фёршт Э. Структура и механизм действия ферментов. – М.: Мир. – 1980. – 364 с.


I, II медицинские факультеты

Модуль 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов и липидов.

Смысловой модуль 5. Ферменты и коферменты. Регуляция метаболизма.

Тема занятия № 5. Ферменты. Механизм действия. Виды специфичности.

Лабораторная работа: Специфичность действия ферментов.

Цель занятия:

1. Изучить механизм действия ферментов.

2. Знать виды специфичности ферментов.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Знать теории ферментативного действия:

а) теорию Фишера;

б) теорию Кошленда.

2. Изучить механизм действия ферментов и зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата и фермента. Для этого необходимо:

а) показать графически как меняется скорость ферментативной реакции при изменении концентрации субстрата. Знать уравнение Михаэлиса-Ментен;

б) показать графически изменение скорости ферментативной реакции при изменении концентрации фермента;

в) знать единицы ферментативной активности.

3. Для выполнения лабораторной работы необходимо знать:

а) принцип метода;

б) порядок выполнения работы;

в) специфичность амилазы слюны.

Вопросы для самоконтроля:

1. Специфичность ферментов.

2. Кинетика ферментативных реакций.

3. Механизм действия ферментов.

4. Теории ферментативного действия.

5. Единицы ферментативной активности.

Основная литература:

1.Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с. 129 – 139.

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 132 – 141, 144 – 154.

3. Николаев А. Я. Биохимия, 1989, с. 73 – 78.

4. Каминская Г. А., Ефетов К. А. Биологическая химия. Руководство к

лабораторным занятиям, 2005, с.21 – 25.

5. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии, 1983. Работа № 25, с. 74 – 75, работа № 24 (3), с. 69 – 70.

Дополнительная литература:

1. Ленинджер А. Биохимия, т. 1, с. 129 – 263.

2. Страйер Л. Биохимия, т. 1, с. 104 – 129.

3. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2 т. - М.: Мир, 1993. - т.1 - 381 с.; т.2 - 414 с.


I, II медицинские факультеты

Модуль 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов и липидов.

Смысловой модуль 5. Ферменты и коферменты. Регуляция метаболизма.

Тема занятия № 6. Ферменты. Механизм регуляции биохимических процессов. Аллостерические ферменты. Активаторы и ингибиторы. Ретроингибирование, ковалентная модификация, ограниченный протеолиз.Энзимопатии и энзимодиагностика.

Лабораторная работа: Определение активности амилазы слюны. Активаторы и ингибиторы ферментов.

Цель занятия:Усвоить различные типы регуляции процессов метаболизма.

Рекомендации по самоподготовке:

1. знать некоторые особенности регуляции активности ферментов, связанные с:

а) непосредственным действием на активный центр;

б) изменением конформации ферментов под влиянием различных факторов;

в) превращением профермента в активный фермент.

2. Усвоить особенности строения и функционирования аллостерических ферментов. Для этого необходимо знать, что:

а) аллостерические ферменты – олигомерные белки, в большинстве своем состоящие из функционально различных протомеров;

б) аллостерические эффекторы, которые связываются с регуляторным центром фермента, бывают двух типов: активаторы и ингибиторы;

в) в качестве аллостерических активаторов может выступать субстрат, а в качестве аллостерических ингибиторов – конечный продукт реакции;

г) аллостерическая регуляция является важным механизмом саморегуляции метаболизма на уровне клетки.

3. Для выполнения лабораторной работы необходимо знать:

а) принцип метода;

б) порядок выполнения работы;

в) активность амилазы слюны в норме.

 

Вопросы для самоконтроля:

1. Активация и ингибирование ферментов.

а) активаторы ферментов;

б) ингибирование ферментов (обратимое, необратимое, конкурентное, неконкурентное).

2. Регуляция путём изменения каталитической активности ферментов:

а) аллостерические ферменты;

б) ковалентная модификация ферментов;

в) протеолитическая активация ферментов;

3. Регуляция путём изменения количества ферментов.

4. Изоферменты, множественные молекулярные формы ферментов.

5. Энзимодиагностика, энзимопатии и энзимотерапия.

а) Изменение активности ферментов плазмы и сыворотки крови как диагностические (маркерные) показатели развития патологических процессов(инфаркт миокарда; заболевания печени; заболевания мышечной ткани).

б) Врождённые (наследственные) и приобретённые нарушения метаболизма, их клинико-лабораторная диагностика.

в) Использование ингибиторов ферментов в качестве лекарственных препаратов(ацетилсалициловая кислота (аспирин); сульфаниламидные препараты).

г) Энзимотерапия – использование ферментов в качестве лекарственных препаратов.

 

Основная литература:

1. Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с. 140 – 148.

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 132 – 141, 154 – 159.

2. Николаев А. Я. Биохимия, 1989, с. 83 – 89.

3. Каминская Г. А., Ефетов К. А. Биологическая химия. Руководство к

лабораторным занятиям, 2005, с. 23 – 28.

4. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным

занятиям по биологической химии, 1983.

работа № 28, с. 74 – 76.

Дополнительная литература:

1. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. В 2 т. – М.:Мир, 1982.

2. Ленинджер А. Биохимия, т. 1, с. 226 – 272.

3. Страйер Л. Биохимия, т. 1, с. 104 – 178.

4. Фёршт Э. Структура и механизм действия ферментов. – М.: Мир. – 1980. – 364 с.

 


I, II медицинские факультеты

Модуль 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов и липидов.

Смысловой модуль 6. Молекулярные основы биоэнергетики.

Тема занятия № 7. Биологическое окисление. Строение и роль дегидрогеназ. Механизм окислительного фосфорилирования. Микросомальное окисление.

Цель занятия: Понять особенности процесса биологического

окисления и сопряженного с ним окислительного фосфорилирования, а также особенности и значение микросомального окисления.

 

Рекомендации по самоподготовке:

1. Нужно знать современные представления о биологическом окислении.

2. Нужно уметь писать общую схему расположения главных компонентов дыхательной цепи.

3. Нужно уметь писать окисленные и восстановленные формы кофакторов:

а) пиридинзависимых дегидрогеназ;

б) флавинзависимых дегидрогеназ;

в) убихинона;

г) Знать основу структуры цитохрома.

4. Обратить внимание на то, что ферменты цепи тканевого дыхания расположены во внутренней мембране митохондрий. Совокупность их катализирует многоэтапные реакции синтеза воды.

5. Необходимо знать, что с процессами тканевого дыхания сопряжен процесс окислительного фосфорилирования. Он связан с возникновением разности потенциалов на мембране митохондрий (теория Митчелла).

6. Обратить внимание на то, что микросомальное окисление происходит преимущественно в микросомной фракции клеток печени и надпочечников.

7. В процессе микросомального окисления кислород непосредс-

твенно внедряется в окисляемое вещество, т.е. используется в пластических целях, в отличие от митохондриального окисления, где

кислород является конечным акцептором электронов и протонов и ис-

пользуется лишь для получения воды.

8. Ферменты, принимающие участие в процессе микросомального

окисления, принадлежат к классу оксигеназ.

9. Знать общую схему цепи ферментов микросомального окисления.

10. Знать роль цитохрома Р450 в процессе микросомального окисления.

11. Знать субстраты микросомального окисления.

Вопросы для самоконтроля:

1. История развития учения о биологическом окислении. Сущность концепций А. Лавуазье, А. Н. Баха, В. И. Палладина.

2. Современные представления о процессе тканевого дыхания.

Общая схема процесса.

3. Особенности строения первичных дегидрогеназ (окисленная и

восстановленная формы).

4. Особенности строения вторичных дегидрогеназ (окисленная и

восстановленная формы).

5. Особенности строения убихинона, его роль.

6. Роль цитохромов в процессе биологического окисления. Ци-

тохромоксидаза особенности ее строения.

7. Процесс окислительного фосфорилирования.

8. Хемиосмотическая теория Митчелла.

9. Ферменты, принимающие участие в микросомальном окислении.

10. Роль цитохрома Р450 в процессе микросомального окисления.

 

 

Основная литература:

1. Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с. 157 – 174.

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 280–296.

3. Николаев А. Я. Биологическая химия, 1989, с. 201–212.

Дополнительная литература:

1. Ленинджер А. Основы биохимии. В 3 т.- М.: Мир, 1985. – 1056 с.

2. Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран. – М.: Наука, 1989. – 564 с.





Дата добавления: 2015-05-05; просмотров: 448 | Нарушение авторских прав | Изречения для студентов


Читайте также:

Рекомендуемый контект:


Поиск на сайте:



© 2015-2020 lektsii.org - Контакты - Последнее добавление

Ген: 0.023 с.