I, II медицинские факультеты
Модуль 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов и липидов.
Смысловой модуль 4. Введение в биохимию. Биохимия и медицина. Работа в биохимической лаборатории.
Тема занятия № 1. Основные направления биохимии. Биохимия и медицина. Значение биохимии для врача. Тестовый контроль исходного уровня знаний. Работа с приборами в биохимической лаборатории. Техника безопасности. Обоснование и клинико-диагностическое значение изменений биохимических показателей.
Цель занятия:
1. Знакомство с кафедрой, ее историей, основными научными
достижениями.
2. Изучить основные направления биохимии.
3. Иметь представление о роли биохимии для медицины.
4. Ознакомиться с правилами поведения в биохимической лаборатории.
5. Определить значение биохимических лабораторных исследований в медицине.
Содержание занятия:
1. Изложение преподавателем основных теоретических вопросов занятия.
2. Изучение студентами правил техники безопасности.
3. Изучение основных принципов применяемых методов лабораторных исследований, принципы забора и хранения материала для лабораторных исследований, ошибки при проведении лабораторных исследований.
4. Проведение тестового контроля исходного уровня знаний студентов.
Литература для студентов.
Основная:
1. Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с. 21 – 24.
2. Березов Т. Т., Коровкин Б.Ф. Биохимия, 1982, с. 12 – 112.
3. Николаев А. Я. Биохимия, 1985, с. 9 – 53.
4. Конспекты лекций.
5. Каминская Г. А., Ефетов К. А. Биологическая химия. Руководство к
лабораторным занятиям, 2005, с.10 – 12.
6. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным
занятиям по биологической химии.
Дополнительная:
1. Ленинджер А. Основы биохимии: В 3 т.- М.: Мир, 1985. – 1056 с.
2. Мак-Мюррей В. Обмен веществ в человека. - М.: Мир, 1980. – 368 с.
3. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека:
В 2 т. - М.: Мир, 1993. - т.1 – 381 с.; т.2 – 414 с.
I, II медицинские факультеты
Модуль 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов и липидов.
Смысловой модуль 5. Ферменты и коферменты. Регуляция метаболизма.
Тема занятия № 2. Ферменты как белки. Классификация, структура, функции и физико-химические свойства.
Лабораторная работа: Разделение альбуминов и глобулинов яичного белка. Осаждение белков.
Цель занятия: Изучить основные принципы строения белков-ферментов, их классификацию и функции.
Рекомендации по самоподготовке:
1. Знать основные типы структурной организации белков-ферментов и связи их стабилизирующие.
2. Уметь объяснять свойства белков-ферментов и поведение их в растворах, исходя из их строения:
а) знать факторы, обеспечивающие растворимость белков;
б) уметь определять заряд пептида;
в) усвоить понятие “изоэлектрическая точка белка”;
г) усвоить понятие “денатурация” белка и знать факторы, вызывающие денатурацию.
3. Изучить основные биологические функции белков.
4. Усвоить физико-химические свойства белков-ферментов.
а) обратить внимание, что белки – гидрофильные колоиды.
б) рассмотреть механизм возникновения заряда белковой молекулы;
в) изучить денатурацию, высаливание белков и факторы, вызывающие эти явления.
Вопросы для самоподготовки:
1. Ферменты как биологические катализаторы реакций обмена веществ.
2. Строение белков:
а) аминокислоты – структурные элементы белков;
б) уровни структурной организации белковой молекулы, типы связей, обеспечивающие их формирование.
3. Физико-химические свойства белков-ферментов (возникновение заряда, растворимость, денатурация, высаливание).
4. Биологические функции белков.
5. Классификация белков.
Литература:
1. Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с. 34 – 43, 115 – 117.
2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 10 – 51.
3. Николаев А. Я. Биохимия, 1989, с. 9 – 15.
4. Каминская Г. А., Ефетов К. А. Биологическая химия. Руководство к
лабораторным занятиям, 2005, с.10 – 12.
I, II медицинские факультеты
Модуль 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов и липидов.
Смысловой модуль 5. Ферменты и коферменты. Регуляция метаболизма.
Тема занятия №3. Методы изучения структуры ферментов.
Лабораторная работа: Количественное определение белка в сыворотке
крови и в моче.
Цель занятия: Знать методы фракционирования белков и методы изучения их структуры.
Рекомендации по самоподготовке:
1. При рассмотрении методов фракционирования белков-ферментов необходимо ориентироваться на их физико-химические свойства, лежащие в основе методов.
2. При знакомстве с методами изучения структурной организации белков следует обратить внимание на методы изучения первичной структуры и на рентгено-структурный анализ.
3. Необходимо знать принцип количественного определения белка в сыворотке крови биуретовым методом.
4. Нужно знать принцип определения белка в моче по Робертсу-Стольникову.
Вопросы для самоконтроля:
1. Методы фракционирования белков:
а) высаливание;
б) электрофорез;
в) изоэлектрическое фокусирование;
г) хроматография;
д) ультрацентрифугирование.
2. Методы очистки белка.
3. Методы изучения первичной структуры белков.
4. Методы изучения глобулярной структуры белков (третичная, четвертичная).
Основная литература:
1. Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с.54 – 60.
2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 16 – 28,
50 –70.
3. Равич-Щербо М. И., Новиков В. В. Физическая и коллоидная химия, 1975, с. 166 – 174, 217 – 220.
4. Каминская Г. А., Ефетов К. А. Биологическая химия. Руководство к
лабораторным занятиям, 2005, с.13-16.
5. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным
занятиям по биологической химии, 1983, работа № 70, с. 178 – 179, работа № 92, с. 243 – 244.
Дополнительная литература:
Ленинджер А. Биохимия, 1976, т. 1, с. 152 – 166.
I, II медицинские факультеты
Модуль 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов и липидов.
Смысловой модуль 5. Ферменты и коферменты. Регуляция метаболизма.
Тема занятия №4. Строение и свойства ферментов.
Лабораторная работа: Доказательство белковой природы ферментов.
Влияние температуры и рН на активность ферментов.
Цель занятия: Изучить основы структуру ферментов и их свойства.
Рекомендации по самоподготовке:
1. Усвоить основные положения ферментативного катализа. Для этого необходимо обратить внимание на то, что катализаторы:
а) увеличивают скорость химических реакций;
б) в процессе реакции не расходуются, поэтому действуют в малых количествах;
в) катализируют и прямую, и обратную реакции.
2. Усвоить, что ферменты имеют ряд особенностей:
а) высокую специфичность действия;
б) чувствительность к повышению температуры;
в) активны при определенном значении рН среды;
г) подвергаются расщеплению протеолитическими ферментами (пепсином, трипсином);
д) подвергаются денатурации.
3. Необходимо знать особенности строения активного центра фермента и условия образования фермент-субстратного комплекса.
4. Нужно знать строение основных групп коферментов и их роль в катализе.
5. Классификация и номенклатура ферментов.
6. Провести эксперимент по доказательству белковой природы ферментов (амилаза слюны).
Вопросы для самоконтроля:
1. Биологическая роль ферментов.
2. Простые и сложные белки-ферменты, простетические группы сложных белков-ферментов (кофакторы, коферменты).
3. Классификация и номенклатура ферментов. Типы реакций, катализируемых отдельными классами ферментов.
4. Ферменты – полицентрические системы.
5. Активный центр ферментов. Его формирование у простых и сложных ферментов.
6. Влияние различных факторов на скорость ферментативной реакции.
Основная литература:
1. Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с. 115 – 128.
2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 114 – 129, 161 – 168.
3. Николаев А. Я. Биохимия, 1989, с. 53 – 72.
4. Каминская Г. А., Ефетов К. А. Биологическая химия. Руководство к
лабораторным занятиям, 2005, с.17 – 20.
5. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии, 1983. Работа № 24 (1, 2), с. 66 – 69.
Дополнительная литература:
1. Ленинджер А. Основы биохимии. В 3 т.- М.: Мир, 1985. - 1056 с.
2. Страйер Л. Биохимия, т. 1, с. 104–129.
3. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. В 2 т. – М.:Мир, 1982.
4. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2 т. - М.: Мир, 1993. - т.1 - 381 с.; т.2 - 414 с.
5. Фридрих П. Ферменты: четвертическая структура и надмолекулярные комплексы. - М.: Мир, 1986. - 374 с.
6. Фёршт Э. Структура и механизм действия ферментов. – М.: Мир. – 1980. – 364 с.
I, II медицинские факультеты
Модуль 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов и липидов.
Смысловой модуль 5. Ферменты и коферменты. Регуляция метаболизма.
Тема занятия № 5. Ферменты. Механизм действия. Виды специфичности.
Лабораторная работа: Специфичность действия ферментов.
Цель занятия:
1. Изучить механизм действия ферментов.
2. Знать виды специфичности ферментов.
Рекомендации по самоподготовке:
1. Знать теории ферментативного действия:
а) теорию Фишера;
б) теорию Кошленда.
2. Изучить механизм действия ферментов и зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата и фермента. Для этого необходимо:
а) показать графически как меняется скорость ферментативной реакции при изменении концентрации субстрата. Знать уравнение Михаэлиса-Ментен;
б) показать графически изменение скорости ферментативной реакции при изменении концентрации фермента;
в) знать единицы ферментативной активности.
3. Для выполнения лабораторной работы необходимо знать:
а) принцип метода;
б) порядок выполнения работы;
в) специфичность амилазы слюны.
Вопросы для самоконтроля:
1. Специфичность ферментов.
2. Кинетика ферментативных реакций.
3. Механизм действия ферментов.
4. Теории ферментативного действия.
5. Единицы ферментативной активности.
Основная литература:
1.Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с. 129 – 139.
2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 132 – 141, 144 – 154.
3. Николаев А. Я. Биохимия, 1989, с. 73 – 78.
4. Каминская Г. А., Ефетов К. А. Биологическая химия. Руководство к
лабораторным занятиям, 2005, с.21 – 25.
5. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии, 1983. Работа № 25, с. 74 – 75, работа № 24 (3), с. 69 – 70.
Дополнительная литература:
1. Ленинджер А. Биохимия, т. 1, с. 129 – 263.
2. Страйер Л. Биохимия, т. 1, с. 104 – 129.
3. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2 т. - М.: Мир, 1993. - т.1 - 381 с.; т.2 - 414 с.
I, II медицинские факультеты
Модуль 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов и липидов.
Смысловой модуль 5. Ферменты и коферменты. Регуляция метаболизма.
Тема занятия № 6. Ферменты. Механизм регуляции биохимических процессов. Аллостерические ферменты. Активаторы и ингибиторы. Ретроингибирование, ковалентная модификация, ограниченный протеолиз.Энзимопатии и энзимодиагностика.
Лабораторная работа: Определение активности амилазы слюны. Активаторы и ингибиторы ферментов.
Цель занятия: Усвоить различные типы регуляции процессов метаболизма.
Рекомендации по самоподготовке:
1. знать некоторые особенности регуляции активности ферментов, связанные с:
а) непосредственным действием на активный центр;
б) изменением конформации ферментов под влиянием различных факторов;
в) превращением профермента в активный фермент.
2. Усвоить особенности строения и функционирования аллостерических ферментов. Для этого необходимо знать, что:
а) аллостерические ферменты – олигомерные белки, в большинстве своем состоящие из функционально различных протомеров;
б) аллостерические эффекторы, которые связываются с регуляторным центром фермента, бывают двух типов: активаторы и ингибиторы;
в) в качестве аллостерических активаторов может выступать субстрат, а в качестве аллостерических ингибиторов – конечный продукт реакции;
г) аллостерическая регуляция является важным механизмом саморегуляции метаболизма на уровне клетки.
3. Для выполнения лабораторной работы необходимо знать:
а) принцип метода;
б) порядок выполнения работы;
в) активность амилазы слюны в норме.
Вопросы для самоконтроля:
1. Активация и ингибирование ферментов.
а) активаторы ферментов;
б) ингибирование ферментов (обратимое, необратимое, конкурентное, неконкурентное).
2. Регуляция путём изменения каталитической активности ферментов:
а) аллостерические ферменты;
б) ковалентная модификация ферментов;
в) протеолитическая активация ферментов;
3. Регуляция путём изменения количества ферментов.
4. Изоферменты, множественные молекулярные формы ферментов.
5. Энзимодиагностика, энзимопатии и энзимотерапия.
а) Изменение активности ферментов плазмы и сыворотки крови как диагностические (маркерные) показатели развития патологических процессов(инфаркт миокарда; заболевания печени; заболевания мышечной ткани).
б) Врождённые (наследственные) и приобретённые нарушения метаболизма, их клинико-лабораторная диагностика.
в) Использование ингибиторов ферментов в качестве лекарственных препаратов(ацетилсалициловая кислота (аспирин); сульфаниламидные препараты).
г) Энзимотерапия – использование ферментов в качестве лекарственных препаратов.
Основная литература:
1. Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с. 140 – 148.
1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 132 – 141, 154 – 159.
2. Николаев А. Я. Биохимия, 1989, с. 83 – 89.
3. Каминская Г. А., Ефетов К. А. Биологическая химия. Руководство к
лабораторным занятиям, 2005, с. 23 – 28.
4. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным
занятиям по биологической химии, 1983.
работа № 28, с. 74 – 76.
Дополнительная литература:
1. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. В 2 т. – М.:Мир, 1982.
2. Ленинджер А. Биохимия, т. 1, с. 226 – 272.
3. Страйер Л. Биохимия, т. 1, с. 104 – 178.
4. Фёршт Э. Структура и механизм действия ферментов. – М.: Мир. – 1980. – 364 с.
I, II медицинские факультеты
Модуль 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов и липидов.
Смысловой модуль 6. Молекулярные основы биоэнергетики.
Тема занятия № 7. Биологическое окисление. Строение и роль дегидрогеназ. Механизм окислительного фосфорилирования. Микросомальное окисление.
Цель занятия: Понять особенности процесса биологического
окисления и сопряженного с ним окислительного фосфорилирования, а также особенности и значение микросомального окисления.
Рекомендации по самоподготовке:
1. Нужно знать современные представления о биологическом окислении.
2. Нужно уметь писать общую схему расположения главных компонентов дыхательной цепи.
3. Нужно уметь писать окисленные и восстановленные формы кофакторов:
а) пиридинзависимых дегидрогеназ;
б) флавинзависимых дегидрогеназ;
в) убихинона;
г) Знать основу структуры цитохрома.
4. Обратить внимание на то, что ферменты цепи тканевого дыхания расположены во внутренней мембране митохондрий. Совокупность их катализирует многоэтапные реакции синтеза воды.
5. Необходимо знать, что с процессами тканевого дыхания сопряжен процесс окислительного фосфорилирования. Он связан с возникновением разности потенциалов на мембране митохондрий (теория Митчелла).
6. Обратить внимание на то, что микросомальное окисление происходит преимущественно в микросомной фракции клеток печени и надпочечников.
7. В процессе микросомального окисления кислород непосредс-
твенно внедряется в окисляемое вещество, т.е. используется в пластических целях, в отличие от митохондриального окисления, где
кислород является конечным акцептором электронов и протонов и ис-
пользуется лишь для получения воды.
8. Ферменты, принимающие участие в процессе микросомального
окисления, принадлежат к классу оксигеназ.
9. Знать общую схему цепи ферментов микросомального окисления.
10. Знать роль цитохрома Р450 в процессе микросомального окисления.
11. Знать субстраты микросомального окисления.
Вопросы для самоконтроля:
1. История развития учения о биологическом окислении. Сущность концепций А. Лавуазье, А. Н. Баха, В. И. Палладина.
2. Современные представления о процессе тканевого дыхания.
Общая схема процесса.
3. Особенности строения первичных дегидрогеназ (окисленная и
восстановленная формы).
4. Особенности строения вторичных дегидрогеназ (окисленная и
восстановленная формы).
5. Особенности строения убихинона, его роль.
6. Роль цитохромов в процессе биологического окисления. Ци-
тохромоксидаза особенности ее строения.
7. Процесс окислительного фосфорилирования.
8. Хемиосмотическая теория Митчелла.
9. Ферменты, принимающие участие в микросомальном окислении.
10. Роль цитохрома Р450 в процессе микросомального окисления.
Основная литература:
1. Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с. 157 – 174.
2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 280–296.
3. Николаев А. Я. Биологическая химия, 1989, с. 201–212.
Дополнительная литература:
1. Ленинджер А. Основы биохимии. В 3 т.- М.: Мир, 1985. – 1056 с.
2. Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран. – М.: Наука, 1989. – 564 с.
