Если животное имеет систему кровообращения, в крови имеется переносчик кислорода. В растворенном состоянии у человека в артериальной крови имеется только 2% кислорода.
Все пигменты – переносчики кислорода представляют собой металлорганические соединения, большинство содержит Fe, некоторые Cu.
Гемоглобины представляют собой железопорфирины (гем), связанные с глобином (белком). Гемоглобин у человека и млекопитающих всегда находится в специализированных клетках крови эритроцитах. Установлено более 90 типов гемоглобинов, отличающихся белковыми составляющими. Молекула гемоглобина состоит из нескольких мономеров, каждый из которых содержит один гем, соединенный с глобином. У человека гемоглобин содержит 4 таких мономера. Миоглобин содержит только 1 гем.
Гем в химическом отношении представляет собой протопорфирин, состоящий из 4 пиррольных колец с атомом железа в центре.
Оксигенация гемоглобина представляет собой обратимое присоединение кислорода к закисному (двухвалентному) железу в количествах, зависящих от напряжения кислорода в окружающем пространстве.
Кислород присоединяется к каждому из атомов железа согласно уравнению равновесия
K=[FeO2]/[Fe] [O2]
Формально в этой реакции не происходит изменения валентности железа. Тем не менее оксигенация сопровождается частичным переходом электрона от закисного железа к кислороду, кислород частично восстанавливается.
Иное значение валентности может быть у гемового железа при образовании метгемоглобина, когда Fe изменяет валентность и становится трехвалентным. В этом случае, при истинном окислении железа, гемоглобин утрачивает способность переносить кислород.
Гем в молекуле гемоглобина способен присоединять другие молекулы. Если он присоединяет диоксид углерода, его называют карбогемоглобином. Если к гему присоединятся монооксид углерода, образуется карбоксигемоглобин. Сродство гемоглобина к CO в 300 раз выше, чем к О2. Поэтому отравление угарным газом очень опасно. Если во вдыхаемом воздухе содержится 1% СО, млекопитающие и птицы могут погибнуть.
Артериальная кровь насыщается кислородом на 96-97%. Этот процесс происходит очень быстро, всего за четверть секунды в альвеолярных капиллярах.
В литературе принято оценивать содержание кислорода в крови по показателю кислородная емкость крови.
Кислородная емкость крови – это максимальное количество кислорода, которое может присоединить 100 мл крови.
Поскольку 96% кислорода находится в соединении с гемоглобином, кислородная емкость крови определяется этим пигментом. Известно, что кислород-связывающая способность 1 г гемоглобина определяется величиной 1,34 – 1,36 мл О2, при нормальном атмосферном давлении. Это означает, что при содержании в крови 15 г% Нв (а это близко к средней), кислородная емкость составляет 1,34´15@20 объемных процентов, то есть на каждые 20 мл О2 на каждые 100 мл крови, или 200 мл О2 на литр крови. В 5 литрах крови (полная кислородная емкость индивидуума, у которого 5 л крови в системе кровообращения) содержится 1 литр кислорода.
Реакция оксигенации гемоглобина обратима
HHb4+4O2= HHb4(O2)4
Или проще Hb+О2= HbО2
Оказалось, что на практике удобнее анализировать этот процесс, если построить график зависимости концентрации HbО2 в образце от парциального давления/напряжения кислорода. Чем больше в среде кислорода, тем сильнее равновесие в реакции смещается в сторону оксигенации, и наоборот.
Каждому значению РО2 соответствует определенный процент HbО2. При значениях РО2, характерных для артериальной крови, практически весь гемоглобин окислен. В периферических тканях, при низких значениях напряжения кислорода, увеличивается скорость диссоциации его диссоциации до кислорода и гемоглобина.
Кривая диссоциации гемоглобина имеется в каждом учебнике.
Анализ кривой диссоциации оксигемоглобина показывает, что при напряжении кислорода в среде 60-100 мм рт.ст. (условия равнины и подъема человека на высоту до 2 километров) насыщение кислородов крови происходит полностью. В тканях отдача кислорода также протекает удовлетворительно, при напряжениях кислорода около 20 мм рт.ст.
Другими словами, характер кривой дает сведения о свойствах транспортной системы.
Диссоциация оксигемоглобина зависит не только от парциального давления кислорода в тканях, но и от некоторых других условий. Когда в кровь поступает углекислота из тканей, сродство гемоглобина к кислороду падает и кривая диссоциации сдвигается вправо. Это прямой эффект Вериго-Бора. Эффект Вериго-Бора способствует улучшению диссоциации оксигемоглобина в тканях. Обратный эффект наблюдается в легких, где отдача диоксида углерода приводит к более полному насыщению гемоглобина кислородом. Эффект обусловлен не самим СО2, а подкислением среды при образовании угольной кислоты (или накоплением молочной кислоты в активно работающих мышцах).
Не весь оксигемоглобин диссоциирует в тканях. От 40 до 70% его сохраняется в венозной крови. У человека каждые 100 мл крови отдают тканям 5-6 мл кислорода, и на такую же величину обогащаются новой его порцией в легочных капиллярах. Для оценки этих процессов (утилизации кислорода тканями) введен показатель артерио-венозная разница по кислороду.
