Б. Необратимое ингибирование. Необратимое ингибирование наблюдают в случае образования ковалентных стабильных связей между молекулой ингибитора и фермента

Необратимое ингибирование наблюдают в случае образования ковалентных стабильных связей между молекулой ингибитора и фермента. Чаще всего модификации подвергается активный центр фермента, В результате фермент не может выполнять каталитическую функцию.

К необратимым ингибиторам относят ионы тяжёлых металлов, например ртути (Hg²⁺), серебра (Ag⁺) и мышьяка (As³⁺), которые в малых концентрациях блокируют сульфгидрильные группы активного центра. Субстрат при этом не может подвергаться химическому превращению (рис. 2-26). При наличии реактиваторов ферментативная функция восстанавливается. В больших концентрациях ионы тяжёлых металлов вызывают денатурацию белковой молекулы фермента, т.е. приводят к полной инактивации фермента.

 

 

2.

Колоколообразная форма означает,что существует некоторое оптимальное состояние ионизации фермента, обеспечивающее наилучшие соединение субстратом и катализ реакций.

При резких сдвигах от оптимума рН среды ферменты могут подвергаться конформационным изменениям, приводящим к потере активности вследствие денатурации или изменения молекулы фермента.

3. Рабочая часть ФАМН в окисленном и восстановленном виде. Фермент дыхательной цепи, коферментом которого является ФАМН.

Активной частью молекулы ФАД или ФМН служит изоаллоксазиновое кольцо рибофлавина. Два атома водорода (два протона и два электрона) присоединяются к первому и десятому атомам азота за счет внутримолекулярной перегруппировки двойных связей в кольце.

 

 

Реакция восстановления ФМН имеет вид:

Окисленная форма ФМН Восстановленная форма ФМН^.2Н.

 

К числу ферментов дыхательной цепи относятся:

1. Пиридинзависимыедегидрогеназы с коферментом НАД + и

НАДФ+;

2. Флавинзависимыедегидрогеназы (флавопротеиды), у которыхпростетической группой служат ФМН и ФАД;

3. Цитохромы и цитохромоксидаза, их простетической группой является гем.

 

4. Какому классу ферментов относят сахараза? Какую реакцию она катализирует? Как можно доказать термолабильность этого фермента?

Ферменты, действующие на крахмал (amylum), сахарозу, мочевину (urea), пептиды получили соответственно названия: амилаза, сахараза,уреаза,пептидаза;

 

Под влиянием сахаразы из сахарозы образуются глюкоза и фруктоза. Сахараза, повышает скорость гидролиза сахарозы, и не влияет на крахмал.

С12Н22О11 + Н2О = С6Н12О6(глюкоза) + С6Н12О6(фруктоза)

ТЕРМОЛАБИЛЬНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ

Свойства большинства ферментов ингибироваться при кипячении является характерной особенностью, отличающей биологические катализаторыот химических, и называется термолабильностью.(т.е. ферменты термолабильны – это означает ферменты чувствительны к высоким температурам)

Фермент сахараза катализирует реакцию гидролитического расщепления дисахарида сахарозы с образованием глюкозы и

Фруктозы и это можно определить спомощью реакции Троммера.

 

5. Дыхательная цепь является частью процесса окислительного фосфорилирования. Компоненты дыхательной цепи катализируют перенос электронов от НАДН + Н⁺ или восстановленного убихинона (QH₂) на молекулярный кислород. Из-за большой разности окислительно-восстановительных потенциалов донора (НАДН + Н⁺ и, соответственно, QH₂) и акцептора (О₂) реакция является высокоэкзергонической. Большая часть выделяющейся при этом энергии используется для создания градиента протонов и, наконец, для образования АТФ с помощью АТФ-синтазы.

В процессах тканевого дыхания наиболее важную роль играет цитохромыbc1 caиa3.Цитохром а3 представляет собой терминальный участок дыхательной цепи – Цитохромоксидазу, котроя осуществляет окисление цитохрома с и образование воды. Элементарный акт представляет собой двухэлектронное восстановление одного атома кислорода т.е. каждая молекула кислорода одновременно взаимодействует с двумя электротранспортными цепями. При транспорте каждой пары электронов во внутримитохондриальном пространстве может накапливаться до 6 протонов.