Четвертичная структура белка

Многие белки имеют в своем составе несколь­ко полипептидных цепей (рис.4). Такие белки называют олигомерными. а отдельные цепи — протомерами. Протомеры в олигомерном белке соединены мно­жеством слабых, нековалентных связей (гидрофоб­ных, ионных, водородных). Взаимодействие протомеров осуществляется благодаря комплементарности их контактирующих поверхностей. Количество протомеров в белках может сильно варьировать: фер­мент аспартаттранскарбамоилаза содержит 12 протомеров, в белок вируса табачной мозаики входит 2120 протоме­ров, соединенных нековалентными связями. Гемоглобин (Hb) — сложный олигомерный белок, содержащийся в эритроцитах. Гемоглобин содержит 4 протомера, соединенных нековалентными связями. Каждый протомер гемоглобина в белке связан с небел­ковой частью — гемом и 3 другими протомерами. Следо­вательно, белки с четвертичной структурой могут иметь очень большую молекулярную массу.

Рис.4

Количество и порядок соединения протомеров в белке называется четвертичной структурой.

Олигомерные белки могут содержать разное количество протомеров (например, димеры, тетрамеры, гексамеры и т. д.). В состав олигомерных белков могут входить одинаковые или разные Протомеры, например гомодимеры — белки содержащие 2 одинаковых про­томера, гетеродимеры — белки, содержащие 2 раз­ных протомера. Различные по структуре протомеры могут свя­зывать разные лиганды. Взаимодействие одного протомера со специ­фическим лигандом вызывает конформационные изменения всего олигомерного белка и изменяет сродство других протомеров к лигандам. Это явле­ние носит название кооперативных изменений конформации протомеров. У олигомерных белков появляется новое по сравнению с одноцепочечными белками свойст­во — способность к аллостерической регуляции их функций.

Формирование трехмерной стуктуры белков и сборка олигомерных белков осуществляется при участии семейства белков – шаперонов. Кроме того, в клетке шапероны участвуют в таких фундаментальных про­цессах, как:1) восстановление (ренативация) частично денатурированных белков; 2) узнавание денатурированных белков и транспорт их в лизосомы; 3) синтез белков; 4) транспорт белков через мембраны; 5) функционирование белковых комплексов.

Активный центр белка

На поверхности глобулы образуется уча­сток, который может присоединять к себе другие молекулы, называемые лигандами. Примеры лигандов: лиганд белка-фермента – субстрат; лиганд траспортного белка – транспортируемое вещество; лиганд антитела (иммуноглобулина) – антиген; Лиганд рецептора гормона или нейромедиатора – гормон или нейромедиатор.

Центр связывания с лигандом, или активный центр, формируется из радикалов аминокислотных остатков, сближенных на уровне третичной структуры. В линей­ной пептидной цепи они могут находиться на рассто­янии, значительно удаленном друг от друга.

Белки проявляют высокую специфичность (из­бирательность) при взаимодействии с лигандом. Высокая специфичность взаимодействия белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра структуре лиганда. Комплементарность — это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей. В основе функционирования белков лежит их специфическое взаимодействие с лигандами. 50 000 индивидуальных белков, содержащих уни­кальные первичные структуры, формируют уни­кальные активные центры, способные связываться только со специфическими лигандами и благодаря особенностям строения активного центра прояв­лять свойственные им функции.