Типы связей между аминокислотами в молекуле белка

2 группы:

1.КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ - обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2.НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ: а) Водородная связь; б) ионная связь; в) Гидрофобное взаимодействие

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ.

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH₂-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил». Например, тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин

 

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ. Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Дисульфидная связь - это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

СЛАБЫЕ ТИПЫ СВЯЗЕЙ

В десятки раз слабее ковалентных связей. Слабые типы связей - это физико-химические взаимодействия. Поэтому они очень чувствительны к изменениям условий среды (температуры, pH среды, ионной силы раствора и так далее).

ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ - это связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно (см. рисунок).

Водородная связь примерно в 10 раз слабее, чем ковалентная. Если водородные связи повторяются многократно, то они удерживают полипептидные цепочки с высокой прочностью. Водородные связи очень чувствительны к условиям внешней среды и присутствию в ней веществ, которые сами способны образовывать такие связи (например, мочевина).

ИОННАЯ СВЯЗЬ - возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.

ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды.

Номенклатура пептидов

Пептидная цепь имеет одно направление и два разных конца — N-конец, несущий свободную аминогруппу первой аминокислоты, и С-конец, несущий карбоксильную группу последней аминокислоты. Напомним, что в белках и пептидах аминокислотные остатки связаны в цепочку последовательно. Для того чтобы назвать конкретный пептид, достаточно перечислить (начиная с N-конца) последовательность входящих в его состав аминокислотных остатков в трехбуквенном или однобуквенном коде. Например, аминокислотная последовательность пептидного гормона ангиотензина Il читается следующим образом: Asp-Аrg-Vаl-Туr-Ile-His-Pro-Phe.

При названии пептидов к сокращенному названию аминокислоты добавляют суффикс –ил, за исключением последней С-концевой аминокислоты. Например, тетрапептид Сер-Гли-Про-Ала читается как срилглицилпрлилаланин.

Цепь повторяющихся групп —NH—CH—CO— на­зывается пептидным остовом. К акой бы длины ни была бы полипептидная цепь, всегда в основе ее - стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Мономеры аминокислот, входящие в состав пептидов и белков, называются аминокислотными остатками.

Общая характеристика пептидов.

Пептид состоит из 2 и более аминокислотных остатков, связанных пептидными связями. Пептиды, содержащие менее чем 10 аминокислотных остатков, называются олигопептидами. Пептиды, содержащие более чем 10 аминокислотных остатков, называются полипептидами. Столько же аминокислот могут содержать и некоторые небольшие белки. Условная граница между полипептидами и белками лежит в области молекулярной массы 6000.

Полипептиды млекопитающих содержат пептидные связи, образованные между альфа-аминогруппой и альфа карбоксильной группой протеиногенных аминокислот. Однако в состав некоторых полипептидов могут входить и другие аминокислоты или производные протеиногенных аминокислот. Атипичным пептидом является трипептид глутатион (гамма-глутамилцистеинилглицин), в котором N- концевой глутамат и цистеин не связаны альфа-пептидной связью.