Энзимодиагностика. Определение ферментов в плазме крови с целью диагностики болезней, происхождение ферментов плазмы крови.

Энзимодиагностика. Происхождение ферментов плазмы крови.

Ферменты, плазмы крови, делятся на две группы:

1 - выполняющие специализированные функции в крови. К ним относятся:

а) ферменты системы свертывания крови,

б) ферменты, функционирующие в системе комплемента или

в) участвующие в растворении внутрисосудистых сгустков крови.

2 - ферменты, в норме выполняющими определенные функции внутри клеток (амилаза, лактатдегидрогеназа, глутамилтранспептидаза и др.) или являющихся секреторными веществами (ферменты желудочно-кишечного тракта) и не вы­полняющими метаболических функций в плазме. Они освобождаются из клеток крови и других тканей в результате естественного лизиса последних или при не­которых патологических состояниях.

 

Энзимодиагностика - определение активности ферментов в биологических жидкостях (плазме крови, моче, секретах пищеварительного тракта) для поста­новки диагноза заболевания. Для диагностики в клинике исследуют ферменты второй группы. В норме их активность в плазме незначительна, но увеличивает­ся при повреждении ткани - источника ферментов, или в) при избыточной клеточной пролиферации (в период активного роста костей, особенно у детей и подростков, уровень щелочной фосфатазы повышен, увеличивается активность ряда ферментов и при онкопролиферативных процессах).

Определение ферментов в плазме крови с целью диагностики заболеваний

 

Ферменты плазмы крови, используемые для диагностики болезней, часто про­дуцируются несколькими органами или тканями, что ограничивает их диагно­стическую специфичность. Для повышения специфичности энзимологических исследований определяют изоферменты, которые, как правило, органоспецифичны. Полученные результаты интерпретируют в свете клинической картины.

Основные ферменты, определяемые в плазме при диагностике болезней.

 

Аспартатаминотрансфераза -клинически значимое увеличение активности на­блюдаются при заболеваниях сердца (инфаркт миокарда), скелетных мышц (травмы, миопатии).

 

Аланинаминотрансфераза - патологическое увеличение активности - при ост­рых гепатитах, циррозах печени.

 

гамма-Глутамилтрансфераза - наибольшее диагностическое значение изменения активности - в диагностике гепатобиллиарного тракта; активность фермента по­вышается у пациентов, злоупотребляющих алкоголем, особенно при алкоголь­ных заболеваниях печени; чувствительный показатель холестаза.

 

альфа-Амилаза -клиническое значение определения активности амилазы в сыворот­ке крови состоит в том, что присутствие этого фермента является маркером:

- почечной недостаточности (при более чем 5-кратном превышении активности)

- острого панкреатита (при 10-кратном преышении уровня уровня сывороточной амилазы).

Обнаружение в крови только панкреатической альфа-амилазы служит чувствитель­ным и специфичным тестом для диагностики панкреатита.

 

Креатинкиназа - исследование активности проводят при заболеваниях мышц, когда основным изоферментом в сыворотке крови является ММ (мышечный), и при инфаркте миокарда, когда доминирует изофермент MB (гибридный).

 

Кислая фосфатаза, основной ее источник - предстательная железа, хотя значи­тельные количества найдены в эритроцитах, печени, селезенке, тромбоцитах, диагностические измерения активности используются для мониторинга мета­статической карциномы простаты (увеличивается у 80% пациентов с этим забо­леванием);

ткань - источник фермента идентифицируется с помощью ингибиторов фер­мента (тартрат ингибирует простатический изофермент, а формальдегид ингибирует изоферменты из других тканей).

 

Щелочная фосфатаза, катализирует гидролиз эфиров фосфорной кислоты, патологическое увеличение активности - при заболевания гепатобилиарного де­рева (холестаз, обтаруционная желтуха, цирроз, гепатиты) и костей (гиперпара-тиреоидизм, остеомаляция и др.); активность фермента определяют у недоно­шенных детей с цель ранней диагностики рахита;

ткань - источник фермента идентифицируется определением изоферментов ще­лочной фосфатазы (печеночный, костный, плацентарный, зародышевый кишеч­ный, текстикулярный).

 

Лактатдегидрогеназа -катализирующая превращение пирувата в лактат, при­сутствует в большинстве тканей, поэтому измерение ее общей активности низ­коспецифично. Диагностическую ценность представляет определение ее изоферментов.

ЛДГ1-инфаркт миокарда, ЛДГ2-острый лимфобластный лейкоз, ЛДГ3-доброкачественные опухоли женских половых органов, ЛДГ4-поражения печени, ЛДГ5-острая фаза ревматизма, кардиосклероз, поражение почек.

Определение изоформы лактатдегидрогеназы - ЛДГ1, позволяет достоверно ди­агностировать инфаркт миокарда. Диагностически значимым является двукрат­ное превышение уровня этого изофермента по сравнению с нормой.