Вопрос 18. Белки как биополимеры. Строение, свойства и биологические функции белков.

Белки — это природные полипептиды с высокими значениями молекулярной массы (от 10 000 до десятков миллионов). Они входят в состав всех живых организмов и выполняют разнообраз­ные биологические функции. Можно выделить четыре уровня в строении поли­пептидной цепи. Первичная структура белка - это конкретная последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

Пептидная цепь имеет линейную структуру только у неболь­шого числа белков. В большинстве белков пептидная цепь опре­деленным образом свернута в пространстве

Вторичная структура - это конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и СО. Существует два основных способа укладки цепи — α-спираль и β-структура

В α-спирали на одном витке укладывается четыре аминокис­лотных остатка. Все радикалы аминокислот находятся снаружи спирали. Между группами NH и СО, находящимися на соседних витках, образуются водородные связи, которые стабилизируют спираль.

В β-структуре (складчатом слое) полипептидная цепь растяну­та, ее участки располагаются параллельно друг другу и удержи­ваются водородными связями

Большинство белков содержит как α-спирали, так и β-структуры.

Третичная структура белка — это трехмерная конфигурация закрученной α-спирали или β-структуры в пространстве.

Третичная структура образуется за счет дисульфидных мости­ков -S-S- между цистеиновыми остатками, находящимися в разных местах полипептидной цепи. В образовании третичной структуры участвуют также ионные взаимодействия противопо­ложно заряженных групп NН₃⁺ и СОО^- и гидрофобные взаимо­действия, т.е. стремление молекулы белка свернуться так, чтобы гидрофобные углеводородные остатки оказались внутри структуры.

Третичная структура — высшая форма пространственной ор­ганизации белков. Однако, некоторые белки (например, гемогло­бин) имеют четвертичную структуру, которая образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями .

Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, — гормон инсулин (1955 г.). Это — простой белок, со­стоящий из двух полипептидных цепей (одна цепь содержит 21 аминокислотный остаток, другая - 30 остатков), соединенных двумя дисульфидными мостиками. На установление его структуры английскому биохимику Ф. Сангеру потребовалось 10 лет.

 

Для синтеза белков широко используют твердофазный метод, разработанный в начале 1960-х гг. американским химиком Б.Меррифилдом. В этом методе первая аминокислота закрепляет­ся на полимерном носителе, и к ней последовательно подшивают­ся новые аминокислоты. По окончании синтеза готовая полипеп­тидная цепь отрывается от носителя.

В настоящее время искусственное получение белков осуществляется не с помощью химического, а с помощью микробио­логического синтеза, путем использования микроорганизмов. В живой природе синтез белков происходит чрезвычайно бы­стро, всего за несколько секунд. Живые клетки — это хорошо ор­ганизованные «фабрики», в которых четко налажена система по­ставки сырья (аминокислот) и технология сборки. Информация о первичной структуре всех белков организма содержится в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК).

 

Физические свойства

Физические свойства белков весьма разнообразны и опреде­ляются их строением. По физическим свойствам белки делят на два класса: глобулярные белки растворяются в воде или образуют коллоидные растворы, фибриллярные белки в воде нерастворимы.

Химические свойства.

1. Разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры называется денатурацией. Она происходит при нагревании, изменении кис­лотности среды, действии излучения. Пример денатурации - свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой и необратимой.

2. Гидролиз белков — это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием ами­нокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.

3. Для белков известны несколько качественных реакций. Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой. Белки, содержа­щие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирози­на) дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция).

Биологическое значение белков чрезвычайно велико. Упомя­нем только важнейшие функции белков в живых организмах.

1. Абсолютно все химические реакции в организме протекают в присутствии катализаторов — ферментов. Даже такая простая реакция как гидратация углекислого газа катализируется ферментом карбоангидразой. Все известные ферменты представляют со­бой белковые молекулы. Белки — это очень мощные и, самое главное, селективные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой единственный фермент.

2. Некоторые белки выполняют транспортные функции и пе­реносят молекулы или ионы в места синтеза или накопления. На­пример, содержащийся в крови белок гемоглобин переносит кис­лород к тканям, а белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

3. Белки — это строительный материал клеток. Из них постро­ены опорные, мышечные, покровные ткани.

4. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.
Существуют специфические белки (антитела), которые способ­ны распознавать и связывать чужеродные объекты - вирусы, бактерии, чужие клетки.

Вопрос 19. Многоатомные спирты: строение, свойства, применение на примере глицерина.

Важнейшие из многоатомных спиртов - этиленгликоль и глицерин:

этиленгликоль глицерин

Это — вязкие жидкости, сладкие на вкус, хорошо растворимые в воде и плохо растворимые в органических растворителях.

Получение.

1. Гидролиз алкилгалогенидов (аналогично одноатомным спиртам):

ClCH₂-CH₂Cl + 2NaOH → НОСН₂-СН₂ОН + 2NaCl.

2. Глицерин получают гидролизом жиров.

Качественной реакцией на многоатомные спирты, содержащие группы ОН при соседних атомах углерода, является ярко, синее окрашивание при действии свежеосажденного гидроксида меди (II). Цвет раствора обусловлен образованием комплексного гликолята меди:

Для многоатомных спиртов характерно образование сложных эфиров. В частности, при реакции глицерина с азотной кислотой в присутствии каталитических количеств серной кислоты образуется тринитрат глицерина, известный под названием нитроглицерин

Применение:

Глицерин находит широкое применение в косметике, пищевой промышленности, фармакологии, производстве взрывчатых веществ. Чистый нитроглицерин взрывается даже при слабом ударе; он служит сырьем для получения бездымных порохов и динамита ― взрывчатого вещества, которое в отличие от нитроглицерина можно безопасно бросать. Динамит был изобретен Нобелем, ко­торый основал известную всему миру Нобелевскую премию за выдающиеся научные достижения в области физики, химии, медицины и экономики. Нитроглицерин токсичен, но в малых количествах служит лекарством, так как расширяет сердечные сосуды и тем самым улучшает кровоснабжение сердечной мышцы.