Цитохромы Катализируют окисление веществ путем отдачи электронов Гемовое железо В одном из цитохромов имеется так же атом меди

4 Вспомогательные ферменты биологического окисления К ним относятся такие ферменты как католаза и пероксидаза. которые играют защитную роль разрушая перекись водорода или органические перекиси образующихся в ходе окислительных процессах Перекиси представляют собой достаточно агрессивные соединения которые могут вызвать значительные изменения в клеточных структурах

ФУНКЦИИ БИОЛОГИЧЕСКОГО ОКИСЛЕНИЯ

1 Важнейшей функцией биологического окисления является несомненно высвобождение энергии которая в дальнейшем используется в эндоорганических процессах

2 В ходе окисления питательных веществ образуется ряд низкомолекулярных соединений, которые клетка использует потом для биосинтеза Назыв - пластическая функция Например синтез аминокислот из продуктов окисления глюкозы или жиров используется в биосинтетических реакциях Генерация восстановительных эквивалентов (потенциалов).

Окислительные процессы несут защитную роль Многие ксенобиотики обезвреживаются путем окисления в том числе многие лекарственные препараты

5. Огромная роль в поддержании температуры тела Таким образом существование живых существ невозможно без окислительных процессов..

3. Ферменты биологического окисления в митохондриях. НАД- и ФАД-зависимые дегидрогеназы. Цитохромы.

Компоненты дыхательной цепи во внутренней мембране михохондрий формируют комплексы:

I комплекс (НАДН-КоQН2-редуктаза) – принимает электороны от митохондриального НАДН и транспортирует их на КоQ. Протоны транспортируются в межмембранное пространство. Промежуточным акцептором и переносчиком протонов и электронов являются ФМН и железосерные белки. I комплекс разделяет поток электронов и протонов.

II комплекс – сукцинат – КоQ - редуктаза – включает ФАД- зависимые дегидрогеназы и железосерные белки. Он транспортирует электроны и протоны от флавинзависимых субстратов на убихинон, с образованием промежуточного ФАДН2.

Убихинон легко перемещается по мембране и передает электроны на III комплекс.

III комплекс – КоQН2 - цитохром с - редуктаза – имеет в своем составе цитохромы b и с1, а также железосерные белки. Функционирование КоQ с III комплексом приводит к разделению потока протонов и электронов: протоны из матрикса перекачиваются в межмембранное пространство митохондрий, а электроны транспортируются далее по ЦТД.

IV комплекс – цитохром а - цитохромоксидаза – содержит цитохромоксидазу и транспортирует электроны на кислород с промежуточного переносчика цитохрома с, который является подвижным компонентом цепи.

Существует 2 разновидности ЦТД:

Полная цепь – в нее вступают пиридинзависимые субстраты и предают атомы водорода на НАД-зависимые дегидрогеназы

Неполная (укороченная или редуцированная) ЦТД в которой атомы водорода передаются от ФАД-зависимых субстратов, в обход первого комплекса.

Никотинзависимые дегидрогеназы, содержащие в качестве коферментов НАД⁺ или НАДФ⁺ . НАД⁺ и НАДФ⁺ - производные витамина РР. Субстраты, от которых происходит отщепление (дегидрирование) протонов Н⁺ и ē на НАД- и НАДФ- зависимые дегидрогеназы находятся в цитоплазме и в матриксе митохондрий. Рабочей частью НАД и НАДФ служит никотинамид (вит. РР). В окисленной форме никотинамидные коферменты обозначают как НАД⁺ или НАДФ⁺ , так как они несут положительный заряд на атоме азоте пиридинового кольца. В реакциях дегидрирования из двух атомов водорода, отщепляемых от окисляемого субстрата, никотинамидное кольцо присоединяет ион водорода и два электрона, второй ион водорода переходит в среду.

НАД⁺, присоединяя протоны и электроны от различных субстратов, служит главным коллектором энергии окисляемых веществ и главным источником электронов, обладающих высоким энергетическим потенциалом, для ЦПЭ.

Субстратами, отдающими протоны Н⁺ и электроны на НАД-зависимые дегидрогеназы, являются: изоцитрат, α-кетоглутарат, малат, ПВК, глутаминовая кислота (глутамат) и др.

НАДФН не является непосредственным донором ЦПЭ, а используется исключительно в восстановительных биосинтезах.

Флавиновые дегидрогеназы содержат в качестве простетических групп ФАД или ФМН. Рабочей частью ФАД и ФМН является витамин В₂, к которому присоединяются от окисляемого субстрата два протона Н⁺ и два электрона

. Большинство ФАД-зависимых дегидрогеназ – растворимые белки, локализованные в матриксе митохондрий. Они являются акцепторами протонов Н ⁺ и электронов от субстратов: ацил-КоА, глицерол-3-фосфат и др.

Исключение составляет сукцинат-фумарат дегидрогеназа, находящаяся во внутренней мембране митохондрий. Это II комплекс в ЦПЭ. Она является акцептором протонов Н⁺ и электронов от субстрата – янтарная кислота (сукцинат).

Цитохромы — это гемопротеины — белки, содержащие в качестве прочно связанной простетической группы гем. Атом железа в геме может менять валентность, присоединяя или отдавая электроны. В дыхательной цепи цитохромы служат переносчиками электронов и располагаются соответственно величине окислительно—восстановительного потенциала следующим образом: B, С1, С, а, а3. Гемовые группы цитохромов связаны с белковой частью донорно—акцепторными связями между ионом железа и соответствующими аминокислотными остатками. В цитохромах С и С1 дополнительные ковалентные связи формируются между тиогруппами цистеина и боковыми винильными группами гема. QН2—дегидрогеназа (комплекс III) представляет собой комплекс цитохромов b и С1. Этот фермент катализирует окисление восстановленного кофермента Q и перенос электронов на цитохром С. Электроны последовательно переносятся атомами железа цитохромов b и С1, а затем поступают на цитохром С. Протоны после окисления QH2 освобождаются в раствор.

Билет№4

Ферментативный катализ