Аланинаминотрансфераза, значение в энзимодиагностике

АлАТ(КФ 2.6.1.2) катализирует реакцию трансаминирования меж­ду аланином и а-кетоглутаратом. Активность АлАТ в сыворотке кроби в норме мала — 5—40 ед./л, она увеличиватся через 4—6 ч после начала заболевания, но в значительно меньшей степени, чем АсАТ. В норме соотношение активности АсАТ/АлАТ (коэффициент де Ритиса) равен 1,33+_0,42. При инфаркте его значение резко возрастает.

Для диагностики и прогноза заболеваний печени наибольшее признание у клиницистов получило определение активности АлАТ, АсАТ и ЛДГ. В инкубационном периоде острого инфекционного ге­патита активность этих ферментов в сыворотке крови остается в норме, но уже в начальной стадии заболевания начинает резко увеличиваться (особенно АлАТ), хотя другие признаки заболевания (желтухи) еще не проявились. Это особенно важно для ранней диаг­ностики заболевания, когда симптомы еще не специфичны, чтобы изолировать больных и ограничить распространение гепатита.

Активность АлАТ и АсАТ в первые 2—3 недели болезни увеличи­вается в 10—15 раз, причем коэффициент де Ритиса снижается до 0,6.

Однако при циррозе печени этот коэффициент увеличивается, что сви­детельствует о некрозе.печени, при котором в кровь выходит и митохондриальная АсАТ, а клетки печени заменяются фиброзной тканью.

 

Лактатдегидрогеназа, роль в энзимодиагностике.

ЛДГ находит широкое применение в диаг-ке. (КФ 1.1.1.27). ЛДГ кат-ет р-цию превращения ПВК в молочную к-ту: ПВК + НАД+Н⁺ ↔ молочная к-та + НАД⁺. Мол-ла ЛДГ сост. из 4-х пртомеров 2-х типов: Н (от англ. сердце) и М (от англ. мышцы). Из этих протомеров обр-ся 5 изоферментных форм: ЛДГ1 – 4Н, ЛДГ2 – 3Н1М, ЛДГ3 – 2Н2М, ЛДГ4 – 1Н3М, ЛДГ5 – 4М. ЛДГ1 и ЛДГ 2 наиб. активны в сердечной мышце, А ЛДГ3 – в скелетных мышцах и печени. Небольш. акт-ть ф. обнаруж-ся во всех органах и в эритроцитах. В норме акт-ть ЛДГ в крови 520ед/л. Для тк. с фэробным обменом (сердце, мозг, почки) хар-ны ЛДГ1 и ЛДГ2.Для тк. с анаэробн. обменом – ЛДГ4 и ЛДГ5.

Опр-е ЛДГ-изоферментов им. диагностич. знач-е при остром инфаркте миокарда; стенокардии; прогрессирующей мышечной дистрофии (миопатии) – в мышечной тк. происх. сниж-е акт-ти ЛДГ4 и ЛДГ5 и резкое увеличение ЛДГ2 и 3; болезнь Боткина – резко увелич. акт-ть ЛДГ5 и 4 в сыворотке.

Повышение активности ЛДГ-изоферментов наблюдается при инфаркте миокарда, гепатите, раке печени, гемолитической анемии, атрофии мышц и других заболеваниях.

Щелочная фосфатаза ЩФ (КФ 3.1.3.1) имеет 11 изоферментных форм: печеночные I и II, костную, кишечную, плацентарную, желч­ную и неидентифицированные.

Многие из ферментов не являются строго специфичными для указанных заболеваний. Часто для диагностики определяют не один, а несколько ферментов.

Заболевания миокарда. Стенокардия напряжения стабильного течения, нестабильное течение стенокардии и острый инфаркт мио­карда (ОИМ) — различные формы ишемической болезни сердца. Почти обязательным условием возникновения ОИМ является атеро­склероз коронарных артерий.

Сгусток, образовавшийся в ответвлении коронарной артерии, перекрывает кровоток в участке сердечной мышцы. В результате клетки повреждаются и могут полностью разрушиться. Для ранней диагностики ОИМ в сыворотке крови определяют четыре основных фермента (ЛДГ, КК, АсАТ, АлАТ). Для ЛДГ определяют общую активность и изоформы ЛДГ1и ЛДГ₂. Рост активности фермента наблюдается через 12-24 ч после ОИМ, максимальная активность — через 48—72 ч (по некоторым источникам — на 4-е сутки). Повышен­ная активность сохраняется до 10 суток. Активность ЛДГ коррелиру­ет с размерами повреждения миокарда

Обмен липидов. Переваривание и всасывание липидов в желудочно-кишечном тракте. Липолитические пищеварительные ферменты. Желчные кислоты, представители, биологическая роль.

Липиды – обязательная составная часть пищи. В соответствии с формулами рационального питания оптимально следующее соотношение жировых компонентов: растительные жиры – 30%, животные – 70%. Распределение жирных кислот: насыщенные – 30%, моноеновые – 60%, полиеновые –10%.