Мол-рная организация биол мембран. Роль соет-я воды в пространственных и конформационных перестроек белковых и липидиых комп-тов в работе мембран и пор

Общее (клеточная и плазмолемма) и специфические. Болыи-во полярные. Почти все глицириды т.е. имеются 2 остатка ж.к.

Вместо А м.б. ам.к-тный белок и холин. Если холин то лицитин жирные к-ты име. от 14 до 22 у\в атомов. В сост-в липидов входит как насыщ-е, так и ненасыщ-е к-ты. В кл жив-х много ж.к. у раст линолевая и леноленовая. Если много холестерина—атеросклероз, разрушению мемб-н. Он придает эластичность мемб-м и способствует диффуз-ии ч\з мемб-ны. В мемб-не встречаются и нейтральные липиды и специал-е глико-кардиолипиды. Полярные липиды им. диполи и проявл-т гидрофильн-е сво-во. Им. полярную головку, кот сост-т из глицерофосфатов и хвост из не полной у\в цепи. Бимодальность отражает расположение концов, гидрофил в одну гирофоб в др. Если погруз-ть липиды в воду, то будут обр-ся мицеллы. Если конц-я липидов не большая и слить воду, то получится бимолекуляр-й липидный слой. Головки полимерные середина диэлектрик.

У дельная емкасть плоского конденсата С уд= ЕЕ₀ S/d.

Рассчитана удельная емкость кл поверхности и составила 0,008 Ф/м. Фрике рассчитал толщину биполярного слоя. С- емкость клеток, Е- диэлектрическая проницаемость обол-и, Е_о-пересчитанный кооф-т, D- толщина слоя. =>6= ЕЕ₀/Суд = 4,4 нм Толщина кл стенки. При этом гидрофоб-е концы мол в бимолекуляр-м липидном слое направлены к др др. Белковые гидрофобные в разные стороны. Робинсон с пом-ю электро-го микроск-а и фиксатора выявил что белки на поверхности фибриллярные с ос- спиралями. Сколы слоев показали, что в d=7.5 нм. Это были глобулы. Т.о. белки также проникают в липидный слой. В мембр-х белки распол-ы сорбциями на поверхности, др м.б. погружены в гидрофобный слой. Комп-т мемб-ны вода. Она в 3-х сост-х: связ-я своб-я и захваченная. Наименьше подвержена внутрисвязанная, оптически не подвижна, т.е. не способна растворять какие-либо вещ-ва. Слабосвяз-я средняя по подвижности. Свобод-я входит в сост-в мемб-ны виде самой фазы и обнаруживается м\д липидными слоями. Жидкомозаичная модель мемб-ны - белки плавают на поверх-ти отдл-ми мол,»или «погруженными в мемб-ну. Белки занимают 70% пов-ти. Наблюдая подвиж-ть молекул-х комп-тов в мемб-х. 1- диффуз-е перемещение, мол липидов вдоль слоя, это латеральная дифф-я. Скорость латерал дифф-и зависит от мемб-ны, от t°.2- Трансмемб-е движ-е, это переход из одного слоя в др.

Мол белков проявл-ют подвиж-ть, то облад-ют > массой. Латеральная дифф-я у них < чем у липидов. До 16 "¹². Липиды могут нах-ся в основн-х фазовых сост-х: 1 гель или сосуд-е кристаллы. 2 жидкокристал-е сост-е. В естеств-х усл-х они нах-ся в жид-крист-м сост-и или фазового перехода, |с увел-ем длины цепи и |с увел-ем ст-ни ненасыщен-ти жир-х остат-в. Переход липидов зав-т от ph среды. Структур-е перестройки перехода геля в жид-крист-е сост-е в разупорядоченное сост-е. При таких переходах измен-ся площадь приход-ся на мол липидов. В молек-ле жир-х кис-т у\в цепь наход-ся в вытянутом сост-и эта форма энергетически выгодна. Наличие 2-х связей создает изгиб. Вращение вокруг нее ограниченно. Плавление липидов происходит путем поверхностной изоляции у\в цепей. Это конформац-е плавления. Наряду с трансконформацией появл-ся свернутые -гошконформации. Конформ-я поворот на 180° относительно трансконформации - участок цепи в гошконфор-ии формирует петлю. При этом цепь укорачивается, на 0,127 нм. При этом обр-ся свобод-й объем и заполн-ся липидом, объем увелич-ся. Появление одной петли не достаточно д/начала плавления, но одиночные петли помогают обр-ю петлеблоков.Это приводит к разупорядочению в у\в зоне. Двойные цепь связи м. играть роль зародышей. Обр-е петлеблоков в соседних насыщ-х кл. В этом случае для обр-я петли в ненасыщенной цепи необх-мо появление одной гошконформации при искривлении цепи на 180 °. Полиморфизм. Поляр-е части липидов, сильно взоимод-ют с водой и могут с ней смеши-ся в любых соотн-ях. Возникающ-е смеси не явл-ся не явл-ся источ-ми растворами. Они разнообр-е упоряд-е фазы с переодич-й струк-й. В зависим-ти от %-ого сод-я в воде обр-ся поверх-е струк-ры. |3-жидкоподобные

Отношения м/у попул-ми различных видов возникают на неск-ко др основе, чем внутривидовые отношения. Основой д/возникновения и формиров-я внутривидовых отношений явл-ся воспроизведение вида, для межвид-х - трофические связи в пределах б/ценозов. Любой биоценоз формир-ся и перестраив-ся гл образом ч/з изменения пищевых связей (цепей пит-я). Одним из рез-тов б/ценотических межвидовых связей явл-ся, напр, формир-е различ приспособл-й защитного хар-ра, к-е м.б. актив-ми и пассив-ми. Так у хищников совершенств-ся приспособл-я д/нападения, а у жертв - различ приспособления д/защиты. Хищничество и паразитизм явл-ся примерами взаимод-я 2х попул-й, отрицательно сказыв-ся на росте и выживании одной из попул-й. Д/обозначения такого взаимод-я обычно использ-т термин антибиоз, для обознач-я хим подавления одного раст др был предложен термин аллелопатия, что обозначает "вред д/др".При синхронной эвол-и межвид-х попул-й в стабильной экос-ме ст-нь отриц-ого влияния J,. ЕО стремится j отрицательные влияния или вообще устранить взаимод-е попул-й, поск-у продолжит-е и сильное подавление попул-и добычи или хозяина попул-й хищника или паразита м. привести к уничтожению одной из них или обеих. Хищники и паразиты убивают и наносят вред к-то части особей и до некот ст-ни замедляют V роста попул-й или j ее общую величину. Т. хищники и паразиты им. важное знач-е д/поддержания плотности растительноядных насекомых на низком уровне, но они м. оказ-ся неэффективными в тех случаях, когда в попул-и хозяина происходит взрыв численности и она "ускользает"из-под влияния зависящих от плотности регуляторных м-мов. Отрицательные взаимод-я м/у попул-ми разных видов со временем стан-ся «заметными, если экос-ма достаточно стабильна и ее пространств-я стр-ра обеспечивает возможность взаимного приспособления попул-й. Как в простых попул-х типа паразит-хозяин и хищник-жертва, введенных в экспериментальные м/экос-мы, наблюд-ся сильные колебания численности, хар-ся определенной вероятностью затухания. Но в реальном мире обстоятельства м. складываться т.о., что взаимная адаптация в новых ассоциациях не возникает — > всегда есть опасность, что отрицательная р-ция м. стать необратимой и хозяин б. элиминирован. Хищничество - потребление одного организма др. Влияет рост численности жертв на численность хищников.

Отдел покрытосеменные. Распространение их, роль в современном растительном мире и значение в хозяйстве человека. Наличие цветка, покрытосемянность, наличие сосудов и др черты более сложной организации цветковых растений по сравнению с голосеменными. Морфологическая природа цветка и его частей.

Пок\сем-е или цветковые(Ц.р.)- отд высших растений, имеющий цветок семязачатки (семяпочки), у Ц.р. заключены в полость завязи, гаметофиты (жен - зародышевый мешок, муж - зрелое пыльцевое зерно), крайне упрощены и развив-ся гораздо быстрее, чем голосеменные, в связи с чем они утратили гаметангии – антеридии и архегонии. Для Ц.р. хар-но двойное оплодотворение, семена цветковых заключены в плод. Наиболее хар-но для них наличие пестика, обр-го одним или несколькими плодолистиками (макро- и микроспорофиллами), сросшимися так, что в нижней части пестика обр-ся замкнутое полое вместилище – завязь, в которой развиваются семяпочки (видоизмененные мега- и макроспорангии). После оплод-я завязь разрастается – плод, внутри которого нах-ся, развив-ся из семяпочек – семена. Для Ц.р. хар-но 8-ми ядерный зародыш-й мешок, триплоидный эндосперм, обр-ся после оплод-я, рыльце, улавливающее пыльцу, и для большинства цветок с околоцветником. Из анатомических признаков хар-но наличие настоящих сосудов (трахей), а у голосем-х развиты – трахеиды. По сравнению с голосем-и покрт-сем-е имеют заросток еще более редуцированный. При развитии у них муж-го гаметофита никогда не обр-ся проталлиальные кл (остаток вегетативного тела – заростка), типичные для гол-сем-х, вегетат-я часть жен-го заростка сост-т из антипода, а у гол\сем жен-й гаметофит представлен тканевым телом, заключенным в мегаспору. У покрытосемянных преимущество в защите семяпочек и развив-ся семян от воздействия неблагоприятных факторов. Эволюция у Ц.р. шла от цветков с удлиненным (вытянутым) цветоложем, обоеполых, актиноморфных, со спиральным расположением неопр-х в числе, свободных (несросшихся) цветолистьев, цветков с верхней завязью и многочисленными семяпочками – к цветкам циклическим с вполне опр-м числом членов, не редко сросшихся друг с другом и распологаю-ся на плоском или вогнутом цветоложе, к цветкам зигоморфным и имеющим ниж-ю завязь с несколькими или одной семяпочкой. Распрост-ны по всему почти до крайних пределов растительности, опред-ют хар-р ландшафтов везде, кроме хвойных лесов, торфяных болот и тундр. Деятельности человека роль цветковых больше чем остальных растений. Пища, одежда, фураж для скота, вкусовые ароматические, лекарственные, дубильные вещ-ва, каучук. Материал для жилища топлива отделочные мат-лы, бумага в значительной степени поставляется пок\сем.

25.2. Белки: классификация, свойства, биологическая роль. Структурная организация белков. Аминокислоты.

Белки-главные компоненты живой клетки – это сложные органические биополимеры, состоящие из C, H, O, N и S. Их мономерами являются аминокислоты – определяют суть живой материи. Классификация б несовершенна-1)-в соответствии с вторичной и третичной стр-рой;2) В соответствии с выполняемыми функциями выделяют сл. Группы белков: 1)каталитически активные белки-ферменты- ускоряют химические превращения в кл; 2) белки-гормоны-возд. На фундаментальные мех-мы регуляции обмена в-в(прониц-ть Кл. мембран, биос-з вторичных посредников;3) Регуляторные б-репрессия и активация генома и регуляция процессов роста, развития, морфогенез жив и раст (гистоны);4) защитные белки-антитела(иммуноглобулины);5) Токсические белки-внешняя защита (яд змей);6)Транспортные б-сывороточный альбумин(перенос жирн.к-т, гемоглабин, порины(обр. поры в мембране);7)структурные б -комп. Мембран, б. межклеточного матрикса(коллаген, ретикулин), белки ядерного матрикса, цитоплазм. скелета; 8)Сократительные б-миозин, актин;9)Рецепторные б-учавств. В передаче инф. в биол. сист.(опсин);10)белки-ингибиторы ферментов;11)белки вирусных оболочек и др.

Свойства белков. Различают химические, физические и биологические св-ва. Химические св-ва белков оч. разнообразны благодаря аминокислотным радикалам различной природы->способны давать широкий круг р-ций: солеобразования (по NH₂-и COOH-группам);окисления и восстановления (по HS-и SS-группировкам);алкилирования, ацилирования и этерификации (NH₂, OH, COOH), амидирования (COOH), нитрования и галогенирования (по ароматическим ядрам), дезаминирования(NH₂), фосфорилирования и сульфатирования (OH);реакции гидролиза пептидных связей;амфотерные св-ва б обусл. Наличием основных и кислых групп. Физические св-ва: большая молекулярная масса,двойное лучепреломление, подвижность в Эл. Поле, оптическая активность, СП-ть рассеивать световые лучи из-за боьших размеров и поглащать у/ф. Оптические св-ва используют при кол-ном определении белков. Транспортная ф-ция б связана с их СП-тью адсорбировать на пов-ти низкомол-ные органич.соед-ния и ионы. Биологические св-ва: биокаталитическая активность благодаря нал-ю активного центра в белках-ферментах; гормональная активность-сп-ть возд-ть на целые группы р-ций в организме; токсическая ак-ть;патогенная а-ть;защитные и рецепторные ф-ции, отв-ть за явление клеточной адгезии ->морфогенез; пластическая роль б-сочетаясь с др. мол-ми -> смешанные биополимеры-нуклеопротеины, липопротеины, гликопротеины-> образованиесуб-и-надкл. Образований; Денатурация-изм-ния третичной и четвертичной стр-ры под возд-ием внешних ф-ров(наруш. Дисульфидн. мостики, солевые, водор.связи, гидроф.вз-я.

Структурная организация белков. 1) Первичная стр-ра-линейная полипептидная цепочка(специфичность б определяется набором а/к и их последоват-тью расположения в цепочке). В цепочке выдкляют остов (без радикалов), N-конец (начало NH₃-группа), C-конец(COOH^-);2)Вторичная стр-ра - Спиральнозакрученная белковая цепочка. Витки спирали удерживаются связями, которые образуются м/у группами СО и NH соседних витков. Различают ά и βспирали. Альфа-спираль представляет п/п цепочку закрученную вправо. Стержен—п/п остов, R-группы снаружи, стр-ру удерживают водородные связи; β-складчатая стр-ра, плоская, п/п цепи распол. Параллельно др другу,водор. Связи м/у близлижащими группами. В этих стр-рах нет сульфгидрильных групп(цистеин) и тяжелых R-групп. Третичная - дальнейшая укладка спирали в трехмерном пр-ве. Элементы вторичной стр-ры взаим. м/у собой. Различают глобулярные белки-уложенные в глобулу(ферменты, гормоны, антитела, белки-переносчики)и фибриллярные - п/пепт. цепи объед. в волокна, нерастворимые в воде. В формир. Третьичной стр-ры учавствуют водор. Связи м/у сближенными R-группами, ковалентные дисульфидные, ионные, гидрофобные. Гемоглабин-70% ά-спирали, рибонуклеаза-80% β-спирали. Сворачивание в третичную стр-ру зависит от последовательности а/к. Мех-м не ясен. Сверхвторичная стр-ра -взаимод м/у ά-и- β-спиралью(энергетич.> выгодно)-> άά, βά, βάβ и др.

Аминокислоты. Около 300:1)белковые(20)-после матричного синтеза декодированные;2)белковые редкие – производные первых;3)небелковые(150). Не встр. в составе белков. Белковые: нормальные, основные, стандартные. Общая формула – COOH-CHR-NH₂.Могут давать стереоизомеры(L-и-D-формы). L-форма –NH₂-группа слева, D- справа(Фишер).Глицин не имеет изоформ (R=H).Амфотерность-сп-ть отдавать протоны(COOH) и принимать (R)-> а/к могут быть донорами и акцепторами протонов при изменении pH->классифицируют на 4 группы:1)R-цепь имеет неполярный и гидрофобный хар-р(ала, вал, лей, илей,про,мет,три)-> боьшое значение для гидрофобных областей-зоны слипания, стр-ра белков-про имеет жесткую конфигурацию, обр. жесткие уч-ки, вл. на конф-цию белка;2)R-группы незаряжены, но полярны (ОН)-сер,тре, тир, асп и глутамин имеют полярную амидную группу, цис-сульфгидр. Группу SH-> могут учавств. в обр. водор. связей;3)R-группа-положительнозар. аминогруппа- Лиз, арг, гис->связыв. С фосф. группами;4) отрицательнозар. R-группа-Асн, глу.