Кинетика ферментативных реакций. Сродство между субстратом и ферментом. Понятие о константе Михаэлиса. Уравнение Михаэлиса-Ментен

Кинетика действия ферментов. На ход ферментативной реакции оказывают влияние различные факторы окружающей среды: температура, реакция среды, самые разнообразные вещества, имеющиеся в живой клетке. Все эти факторы можно рассматривать как факторы регуляции ферментативных процессов. Об активности фермента судят по скорости ферментативной реакции. Скорость реакции определяется либо по уменьшению количества субстрата, либо по увеличению количества продукта реакции за единицу времени. Об изменениях количества субстрата и продукта узнают, применяя колориметрические, манометрические, поляриметрические, хроматографические и другие методы.

Влияние концентрации фермента. Скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна концентрации фермента: V = [Р]*К, где К - константа скорости реакции, [Р] -концентрация фермента

Влияние концентрации субстрата. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата выражается гиперболической кривой (см. наглядный материал). При низких концентрациях субстрата скорость реакции пропорциональна концентрации субстрата. По мере увеличения концентрации субстрата активные центры молекул фермента взаимодействует с молекулами субстрата до полного насыщения активных центров всех молекул фермента. Когда активные центры всех молекул фермента связаны с субстратами, скорость ферментативной реакции максимальна. Дальнейшее увеличение концентрации субстрата не приводит к увеличению скорости реакции. Л. Михаэлис и М. Ментен предложили, используя график зависимости скорости реакции от концентрации субстрата, определять константу Михаэлиса (Кт). Константа Михаэлиса - это такое количество субстрата, при котором скорость ферментативной реакции равна половине от максимальной.

Сродство между субстратом и ферментом. Степень сродства фермента к субстрату могла бы не иметь особого биологического значения, если бы не тот очень важный факт, что физиологические концентрации субстратов почти всегда ниже, чем это необходимо для насыщения ферментов. Это делает скорость ферментативных реакции весьма чувствительной к изменениям сродства между ферментом и субстратом. Как видно из графиков, приведенных на рис. 2 (где области обычных концентраций субстратов in vivo заштрихованы), небольшие изменения сродства между ферментом и субстратом могут приводить к большим изменениям в интенсивности катализа. Последнее обстоятельство играет важную роль в механизмах регуляции ферментативной активности. [3]

Теоретически изменения сродства ферментов к субстратам могли бы обеспечить компенсацию температурных эффектов во всех трех временных вариантах компенсаторной реакции, которые мы рассматривали. Мы уже высказали предположение, что положительная температурная модуляция катализа, возможно, служит важным механизмом, стабилизирующим работу ферментов при кратковременных колебаниях температуры; иными словами, немедленная компенсация могла бы быть основана на положительной температурной модуляции ключевых ферментативных этапов метаболизма. [4]

Константа a характеризует изменение сродства фермента к одному из компонентов под влиянием другого. Если сродство не изменяется, то а1, если комплекс EIS не образуется, то a оо. [5]

Константа а характеризует изменение сродства фермента к одному из компонентов под влиянием другого. Если сродство не изменяется, то а 1, если комплекс EIS не образуется, то аоо. [6]

Константа а характеризует изменение сродства фермента к одному из компонентов под влиянием другого. [7]