Схематичное представление укладки белка в третичную структуру

Связи:

· водородные – между ОН-, СООН-, NH₂-группами радикалов аминокислот,

· дисульфидные – между остатками цистеина,

· гидрофобные – между остатками алифатических и ароматических аминокислот,

· ионные – между СОО^–-группами глутамата и аспартата и NH₃⁺-группами лизина и аргинина,

· псевдопептидные – между дополнительными СОО^–-группами глутамата и аспартата и дополнительными NH₃⁺-группами лизина и аргинина.

Амфифильность (иначе дифильность) — свойство молекул веществ (как правило, органических), обладающих одновременно лиофильными (в частности, гидрофильными) и лиофобными (гидрофобными) свойствами.

Лиофильность и лиофобность (от греч. lýo — растворяю, philéo — люблю и phóbos — страх) — качественные характеристики межмолекулярного взаимодействия вещества и среды, в которой оно находится. Если вещество и среда близки по строению молекул или молекулы вещества сильно взаимодействуют со средой, например, образуют водородные связи, то говорят о лиофильности, при слабом взаимодействии вещества и среды — о лиофобности. В случаях, когда средой служит вода, используют обычно термины «гидрофильность» и «гидрофобность» (от греч. hydro — вода)^[1].

Как правило, гидрофобная часть амфифильного соединения представляет собой длинную неразветвлённую углеводородную цепь CH₃ (CH₂)_n, где n > 4, а гидрофильная — полярную функциональную группу типа COOH или ион небольшого размера, например, COO^- или N (CH₃)₃⁺. Существование полярной и неполярной частей молекулы способствует агрегации частиц с образованием мицелл, бислоёв и других структур (см. рис.). Амфифильными свойствами обладают поверхностно-активные вещества (ПАВ), липиды, многие пептиды, белки, полимеры

Белки обладают амфифильными свойствами, так как обычно в их состав входят аминокислоты с гидрофильными и с гидрофобными радикалами. Амфифильность белков влияет на образуемые ими третичные и четвертичные структуры молекул.

Белки — это сополимеры, построенные из большого числа различных мономерных единиц. Последовательность встраивания аминокислотных остатков в полипептидную цепь закодирована генетически. Аминокислотная последовательность молекулы белка — это его первичная структура. Она определяет трехмерную пространственную структуру молекулы белка, которая представлена вторичной и третичной структурами. Многие белки состоят из отдельных субъединиц, расположенных определенным образом относительно друг друга, т. е. обладают и четвертичной структурой. Трехмерная упаковка мономеров такова, что гидрофобные и гидрофильные аминокислоты в значительной степени сегрегированы: внутренняя часть молекул глобулярных белков преимущественно гидрофобная, а поверхность молекулы белка — гидрофильная с небольшими гидрофобными доменами.

Белки, структура которых сильно нарушена по сравнению с нативной структурой, практически не способны ее восстанавливать. Следовательно, развертывание белка может приводить к денатурации. Различные физические и химические воздействия могут вызывать денатурацию белка в растворе, в том числе введение в растворы белка некоторых ПАВ в достаточно больших концентрациях.

Четвертичная структура белка представлена олигомерами

их индивидуальные цепи – протомерами (мономерами, субъединицами)    

Строение тетрамера гемоглобина взрослых

Например, гемоглобин – белок эритроцитов, переносящий кислород, состоит из 4 субъединиц – 2 α-субъединицы и 2 β-субъединицы в гемоглобине взрослых, 2 α-субъединицы и 2 γ-субъединицы в фетальном гемоглобине.

Лактатдегидрогеназа – фермент, принимающий активное участие в окислении глюкозы при мышечном сокращении, также включает 4 субъединицы – Н (heart) и М (muscle) в разных сочетаниях: Н₄, Н₃М₁, Н₂М₂, Н₁М₃, М₄. Всего 5 изоферментов.

Креатинкиназа – фермент, участвующий в регенерации АТФ при мышечном сокращении, состоит из 2 субъединиц – В (brain) и М (muscle) в разных сочетаниях: ВВ, ВМ, ММ. Всего 3 изофермента.