Активирование фермент-субстратного комплекса

Эта стадия проходит с участием каталитического участка активного центра. снижении энергии активации и ускорении реакции между субстратами. Результатом этого этапа является образование нового продукта.

3. отделение готового продукта от активного центра с освобождением фермента, который вновь готов для осуществления своей функции.

 

В клетке ферменты, катализирующие многостадийные процессы часто объединяются в комплексы- мультиферментными системами.

Чаще всего эти комплексы встроены в биомембраны или связаны с органоидами клеток. Такое объединение ферментов делает их работу более эффективной.

В некоторых случаях белки-ферменты содержат небелковый компоненты, участвующие в катализе. Такие небелковые элементы называются коферментами. Большинство коферментов в своем составе содержат витамины.

Важнейшим свойством ферментов является их высокая специфичность.

 В биохимии существует правило: одна реакция – один фермент.

 

Различают два вида специфичности: специфичность действия и специфичность субстратная.

1 Специфичность действия - это способность фермента катализировать только один определенный тип химической реакции. Если субстрат может вступать в различные реакции, то для каждой реакции нужен свой фермент.

2, Субстратная специфичность – это способность фермента действовать только на определенные субстраты.

Субстратная специфичность бывает абсолютная и относительная.

а) При абсолютной специфичности фермент катализирует превращения только одного субстрата.

б) При относительной - фермент катализирует превращения группы похожих субстратов.

От чего зависит скорость ферментативных реакций?

В основе химических реакций лежит энергия активации.

Если энергия активации высокая, то вещества не могут вступить в реакцию или скорость их взаимодействия будет низкой.

 Ферменты снижают порог энергии активации.

Скорость ферментативных реакция существенно зависит от многих факторов.

1. К ним относятся концентрации веществ участников ферментативной реакции, 

Показано, что чем выше концентрация фермента, тем выше скорость реакции. Это объясняется тем, что концентрация фермента намного ниже концентрации субстрата.

При низких концентрациях субстрата скорость прохождения реакции прямо пропорциональна концентрации субстратов. Однако по мере возрастания концентрации субстрата она начинает замедляться и, наконец, достигнув максимальной скорости, перестает расти. Это связано с тем, что по мере увеличения концентрации субстрата количество свободных активных центов становится ограничивающим фактором.

2. Температура влияет на ферментативные реакции своеобразно. Дело в том, что ферменты – это белки, а это значит, что при высоких температурах (выше 80 градусов), они полностью теряют активность. Поэтому для ферментативных реакций существует понятие температурного оптимума. Таким оптимумом для большинства ферментов является температура тела 37 – 40 градусов. При низких температурах ферменты также неактивны.

 

 

3. Еще одним фактором, определяющим активность ферментов, является рН среды. Здесь для каждого фермента существует свой рН-оптимум.

 Например ферменты желудочного сока имеют рН-оптимум в кислой среде (рН – 1,0 до 2,0), а ферменты поджелудочной железы предпочитают щелочную среду (рН – 9,0 – 10,0).

Помимо указанных выше факторов на скорость ферментативных реакций оказывают различные вещества – ингибиторы и активаторы.

Ингибиторы – это, чаще всего, низкомолекулярные вещества, тормозящие скорость реакции. Ингибитор связывается с ферментом, мешая ему осуществлять свою функцию.

Активаторы – вещества, избирательно повышающие скорость ферментативных реакций.

Гормоны могут выступать и активаторами, и ингибиторами ферментов.

Скорость ферментативных реакций зависит и от ряда других факторов:

·изменения скорости синтеза ферментов;

· модификации ферментов;

·изменение конформации фермента

 

 

Классификация и номенклатура ферментов.

 

Современная классификация ферментов базируется на характеристике химической реакции, катализируемой ферментом. Различают шесть основных классов ферментов.

1. Оксидоредуктазы – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции.

Схематично это выглядит так:

A + В → С + D

2. Трансферазы – ферменты, катализирующие перенос химических группировок с одной молекулы на другую

A В + С → А + ВС

3. Гидролазы – ферменты, расщепляющие химические связи путем присоединения воды-гидролиза.

АВ + Н2О → А – Н + В – ОН

4. Лиазы – ферменты катализирующие расщепление химических связей без присоединения воды:

АВ → А + В

5. Изомеразы – ферменты, катализирующие изомерные превращения, то есть перенос отдельных химических групп в пределах одной молекулы:

 

А → В

6. Синтетазы – ферменты катализирующие реакции синтеза, происходящие за счет энергии АТФ:

А + В → АВ

                                                                         ↑ энергия

АТФ + Н2О → АДФ + H3PO4

 

Каждый класс в свою очередь делится на подклассы, а те на подподклассы.

Название фермента, как правило состоит из двух частей. Первая часть отражает название субстрата, превращения которого катализируется данным ферментом. Вторая часть названия имеет окончание «-аза», указывает на природу реакции. Например, фермент, отщепляющий от молочной кислоты (лактата) атомы водорода, называется лактатдегидрогеназа. А фермент, катализирующий изомеризацию глюкозо-6-фосфата в фруктозо-6-фосфат называется глюкозофосфатизомераза. Фермент, участвующий в синтезе гликогена называется гликогенсинтетаза.

 

 

Общая характеристика обмена веществ.

 

Обмен веществ и энергии – это обязательное условие существования живых организмов.

Организм из внешней среды получает энергию и строительные вещества, затем эти вещества перерабатываются и, наконец, ненужные продукты переработки выделяются из организма в окружающую среду. Таким образом, обмен веществ может быть представлен в виде трех процессов.

1. Пищеварение – это процесс в ходе которого пищевые вещества, как правило высокомолекулярные и для организма чужеродные, под действием пищеварительных ферментов расщепляются и превращаются в простые соединения – универсальные для всех живых организмов. Белки, например, распадаются на аминокислоты точно такие же как аминокислоты самого организма. Из углеводов пищи образуется универсальный моносахарид – глюкоза. Поэтому конечные продукты пищеварения могут вводиться во внутреннюю среду организма и использоваться клетками для разнообразных целей.

2. Метаболизм – это совокупность химических реакций, протекающая во внутренней среде организма. Правда, иногда слово «метаболизм» понимают как синоним обмена веществ.

3. Выделение – это процесс удаления отработанных веществ из организма. Этот процесс происходит, как на последних этапах пищеварения, так и в ходе метаболизма. В последнем случае в выделении участвует кровь и особые органы выделения продуктов распада азотистых веществ - почки.

Рассмотрим, однако, более подробно собственно метаболизм.

Метаболизм включает в себя два процесса, которые являются двумя его неразрывными сторонами: катаболизм и анаболизм.

Катаболизм – это процессы расщепления веществ, результатомкоторых является извлечение энергии и получение молекул меньшего размера. Конечными продуктами катаболизма являются углекислый газ, вода, аммиак.

Катаболизм в организме человека и большинства живых существ характеризуется следующими особенностями.

·В процессе катаболизма преобладают реакции окисления.

·Катаболизм протекает с потреблением кислорода.

·В процессе катаболизма выделяется энергия, примерно половина которой аккумулируется в форме молекул аденозинтрифосфата (АТФ). Значительная часть энергии выделяется виде тепла.

 

Анаболизм – это реакции синтеза. Для этих процессов характерны следующие особенности.

·Анаболизм – это, главным образом, реакции восстановления.

·В процессе анаболизма происходит потребление водорода.

·Источником энергии для реакций анаболизма служит АТФ.