Биоэнергетика. Обмен углеводов. 1 страница

Государственное бюджетное образовательное учреждение

Высшего профессионального образования

«Курский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения Российской Федерации

КАФЕДРА БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ

А.И. Конопля, Н.А. Быстрова,

С.А. Долгарева, Г.Н. Рыжикова

 

Сборник ситуационных задач

По биологической химии

для студентов лечебного, педиатрического,

медико-профилактического,

Стоматологического, фармацевтического

И биотехнологического факультетов

 

Курск 2014

УДК 557.1 (082)

ББК 52.57я73С23

Печатается по разрешению

Редакционно-издательского совета КГМУ

 

Сборник ситуационных задач по биологической химии для студентов лечебного, педиатрического, медико-профилактического, стоматологического, фармацевтического и биотехнологического факультетов/ А.И. Конопля, Н.А. Быстрова, С.А. Долгарева, Г.Н. Рыжикова - Курск: КГМУ, 2014. - с.

 

 

В сборник задач по биологической химии включено 534 задачи по основным разделам теоретического курса биологической химии. В них отражены метаболические процессы, а также взаимосвязь обменов углеводов, липидов и белков в норме и при патологии с учетом возрастных особенностей, а также

Сборник предназначен для обучения, контроля и самоконтроля знаний студентов. Может быть использован в учебном процессе студентами и преподавателями медицинских вузов.

 

Рецензенты:

профессор кафедры фундаментальной и клинической биохимии с лабораторной диагностикой биохимии с лабораторной диагностикой ГБОУ ВПО СамГМУ Минздрава России, доктор медицинских наук, профессор, заслуженный деятель науки РФ Ф.Н. Гильмиярова

 

 

декан лечебного факультета ГБОУ ВПО КурскГМУ Минздрава России, доктор медицинских наук, профессор В.В. Харченко

 

ISBN:

© Коллектив авторов, 2014

ОГЛАВЛЕНИЕ

Раздел	Название	Стр.
	Введение
I.	Химия белков. Ферменты.
II.	Биоэнергетика. Обмен углеводов.
III.	Обмен липидов.
IV.	Обмен азотсодержащих соединений.
V.	Биохимия витаминов.
VI.	Биохимия гормонов.
VII.	Обмен воды и электролитов. Кислотно-щелочное равновесие.
VIII.	Биохимия крови.
IX.	Биохимия тканей и жидкостей полости рта.

 

ВВЕДЕНИЕ

 

Современная медицина развивается на базе достижений медико– биологических отраслей науки. Важная роль в этом процессе принадлежит биологической химии, являющейся теоретической основой для выявления закономерностей функционирования многих физиологических систем в норме и патологии.

Целью изучения биологической химии в медицинских ВУЗах является формирование у будущего врача четких представлений о взаимосвязи между структурой, свойствами, обменом и функциями различных соединений в живой клетке и целостном организме; механизмах регуляции и нарушения обмена и функций различных соединений; принципах биологической диагностики и коррекции обменных процессов.

Достижение этих целей возможно только в процессе развития продуктивного, творческого мышления студентов. В тех случаях, когда научные сведения не усваиваются, а механически запоминаются, они не делаются подлинным достоянием личности, а поэтому не влияют на характер её познавательной деятельности и, главное на расширение её познавательных и творческих возможностей. Учитывая это, современная педагогика видит главный путь повышения эффективности процесса обучения в активации познавательной деятельности обучаемых.

Характер познавательной деятельности студентов определяется с одной стороны особенностями мышления, а с другой качеством изучаемого учебного материала и процессом обучения в целом.

Учебный материал – это подлежащее усвоению знания, определенным образом сформулированные. В более общем смысле под учебным материалом следует понимать педагогически целесообразную систему познавательных задач. Считая центральной в процессе обучения активную мыслительную деятельность, следует учитывать, что такая деятельность может совершаться только на основе решения познавательных задач. Всякий раз, когда студент оперирует в мысленной, материализованной или материальной форме какими – то составными частями учебного материала или своего опыта в целях установления смысловых связей между этими частями он решат познавательную задачу. Только в процессе такого решения познавательных задач может происходить подлинное обучение, не сводящееся к простому подражанию.

Важнейшей формой изучения биологической химии в медицинском ВУЗе является самостоятельная работа с учебником и учебными пособиями. Основной задачей самостоятельной работы является получение навыков использования фактического материала, усвоенного при изучении обязательной и дополнительной литературы для решения вопросов, с которыми студент встретится при изучении клинических дисциплин. Такие навыки могут быть получены только в процессе развития творческого мышления, побуждаемого систематическим решением познавательных задач.

Настоящее пособие имеет цель побудить студентов глубже освоить взаимосвязь и регуляцию биохимических основ жизнедеятельности, изученных при самостоятельной подготовке и на практических занятиях в процессе выполнения лабораторных работ, решением задач по отдельным разделам биологической химии и собеседований с преподавателем.

В соответствии с этой целью в пособии приведены задачи, для решения, которых необходимо актуализировать знания, полученные при изучении различных разделов биохимии, а также смежных дисциплин – физиологии, цитологии, генетики. Часть задач рассчитана на использование знаний по биохимии при изучении патофизиологии и терапии.

В соответствии с целями изучения биохимии в медицинском ВУЗе основная часть задач пособия по тематике делится на следующие группы:

1. Структура и функции биополимеров,

2. Особенности и взаимосвязь обмена различных соединений,

3. Взаимосвязь обмена веществ и энергии,

4. Регуляция и нарушение обмена веществ.

Сборник ситуационных задач по биохимии составлен в соответствии с ФГОС ВО 3+.

Сборник включает 534 ситуационных задач, разработанных преподавателями кафедры, а также задачи из других учебно-методических пособий. Состоит из 9 разделов, каждый из которых соответствует определенной теме.

Задачи, включенные в сборник, имеют разную степень сложности: от задач на применение конкретных теоретических знаний, до задач, имеющих клинико-диагностическую направленность. Это дает возможность осмысления, развития логического мышления, способствует лучшему усвоению и запоминанию материала.

Творческое мышление начинается с интеллектуального затруднения, возникающего в том случае, когда студент не знает как объяснить наблюдающиеся факторы, процессы, явления, не может получить ответ известными способом. Инструментом для индицирования творческого мышления в учебном процессе является проблемные и ситуационные вопросы или задачи.

В основу построения таких вопросов и задач пособия положены:

1. составление и обобщение фактов, явлений, способов действия.

2. теоретическое объяснение фактов и явлений.

3. поиск путей практического применения способов действий.

4. выдвижение гипотез и поиск путей их проверки.

5. формирование выводов и общих принципов.

В сборник включены задачи, в которых отражены связи с другими дисциплинами и, прежде всего, с медицинскими. Их решение предполагает знание особенностей обмена веществ у здорового человека и при некоторых патологических состояниях с учетом возрастных особенностей детского организма. Включены задачи на взаимосвязь обменов веществ, для решения которых необходимо знание всего курса биохимии. Задачи подобраны таким образом, что материал, включенный в них, будет востребован в течение всего времени обучения в вузе и в дальнейшей практической деятельности.

Основная цель данного сборника заключается в том, чтобы развить у студентов навыки самостоятельной работы и помочь студентами в подготовке к практическим занятиям по биохимии, зачетом и экзаменам. Сборник также будет полезен студентам при подготовке к государственной аттестации, так как многие задачи основаны на применение знаний биохимии в диагностике заболеваний. Сборник ситуационных задач по биохимии может быть использован в учебной работе студентами и преподавателями медицинских вузов.

Раздел I.

Химия белков. Ферменты.

 

Задача № 1.1

Тетрапептид содержит в своем составе аланин, лизин, пролин и валин. В результате реакции тетрапептида с динитрофтор-бензолом (ДНФБ) и последующего гидролиза ДНФ-пептида 6 н. растворов соляной кислоты получен ДНФ-аланин. Гидролиз тетрапептида трипсином дает два соединения, одно из которых окрашивается нингидрином в сине-фиолетовый цвет, а другое - в желтый. Какова первичная структура тетрапептида?

Для обоснования ответа вспомните:

1. Какой компонент пептидной цепи позволяет идентифицировать реакцию с ДНФ?

2. Какие пептидные связи расщепляет трипсин?

3. Какой вывод можно сделать на том основании, что при расщеплении тетрапептида трипсином образуется два продукта?

4. Какие вещества, взаимодействуя с нингидрином, дают соединения, окрашенные в желтый цвет?

5. Какой вывод можно сделать на том основании, что при расщеплении тетрапептида трипсином образуется продукт, который при взаимодействии с нингидрином дает желтое окрашивание?

 

Задача № 1.2

В результате кислотного гидролиза пептида установлен его аминокислотный состав: аспарагиновая кислота - 1 моль на моль пептида, лизин - 1 моль, пролин - 2 моля, серин - 1 моль. После обработки пептида ДНФБ и полного гидролиза получен ДНФ - серин. После частичного кислотного гидролиза пептида получено 5 новых пептидов. Когда каждый из них был полностью гидролизован, получили следующие аминокислоты, но не в эквимолекулярных концентрациях в каждом случае: пептид 1 - пролин, серин; пептид 2 - пролин, серин; пептид 3 - лизин, пролин; пептид 4 -лизин, пролин; пептид 5 - аспарагиновая кислота, лизин. Предположите наиболее вероятную последовательность аминокислотных остатков в исходном пептиде.

Для обоснования ответа вспомните:

1. Какой вывод можно сделать на основании того факта что после обработки пептида ДНФБ и гидролиза получен ДНФ-серин?

2. Какой аминокислотный остаток является концевым в пептидах 1 и 2?

3. Какой вывод можно сделать на основании того, что пептиды

4. Пептиды 1 и 2 имеют разную структуру, и что в составе исходного пептида содержится 2 остатка пролина?

5. К какому заключению можно прийти, сопоставляя предшествующие выводы с данными о составе и структуре пептидов 3 и 4?

6. Какой вывод о структуре пептида 5 можно сделать, учитывая, что в исходном пептиде содержится только один остаток лизина и что H₂N -группа последнего не свободна?

7. Какая последовательность аминокислотных остатков в пептиде будет соответствовать всем сделанным Вами заключениям?

 

Задача № 1.3

Фермент с молекулярной массой 300,000 диссоциирует в кислой среде на два отдельных компонента с молекулярной массой 100,000 и 50,000 дальтон. Более крупные частицы, составляющие 2/3 всего белка, обладают каталитической активностью, частицы меньшего размера лишены активности. Обработка более крупных частиц 2-меркптоэтанолом, который восстанавливает дисульфидные связи, вызывает потерю каталитической активности и снижение скорости седиментации. После этого на седиментограмме продуктов расщепления белка наблюдается только один пик. Сколько субъединиц содержит фермент? Какова их молекулярная масса? Как они связаны друг с другом? Сколько полипептидных цепей содержит каждая каталитическая субъединица?

Для обоснования ответа вспомните:

1. Сопоставьте молекулярную массу фермента и образующихся при его диссоциации компонентов.

2. На основании этого сопоставления определите, сколько частиц образуется при диссоциации фермента в кислой среде?

3. Какие связи разрываются в кислой среде?

4. В каком случае после разрыва дисульфидных связей на седиментограмме может остаться только один пик?

 

Задача № 1.4

В таблице приведен аминокислотный состав трех ферментов. На основании этих данных дайте ответ: в какой среде - слабокислой, нейтральной или слабощелочной - лучше сохраняется каталитическая активность указанных ферментов при изменении рН среды?

Ферменты	Аминокислотные остатки
Всего	Нейтральные	Основные	Кислые
Лизоцим куриного яйца
РНК-аза поджелудочной железы быка
Цитохром С плесневых грибов

Для обоснования ответа вспомните:

1. Какой уровень организации определяет функциональную активность белка и в частности его каталитическую активность?

2. Какие связи стабилизируют функциональный уровень организации белковой молекулы?

3. Почему при изменении рН среды может значительно измениться каталитическая активность фермента?

4. При каком состоянии белка эти изменения будут наибольшими? Обоснуйте свой ответ.

5. В какой среде (нейтральной, кислой или слабощелочной)в этом состоянии будут находится лизоцим, РНК- аза и цитохром С (обоснуйте свой ответ)?

Задача № 1.5

Основная функция белка — гемоглобина А (НbА) — транспорт кислорода к тканям. В популяции людей известны множественные формы этого белка с измененными свойствами и функцией — так называемые аномальные гемоглобины. Например, установлено, что гемоглобин S, обнаруженный в эритроцитах больных серповидно-клеточной анемией (HbS), имеет низкую растворимость в условиях низкого парциального давления кислорода (как это имеет место в венозной крови). Это приводит к образованию агрегатов данного белка. Белок утрачивает свою функцию, выпадает в осадок, а эритроциты приобретают неправильную форму (некоторые из них образуют форму серпа) и быстрее обычного разрушаются в селезенке. В результате развивается серповидноклеточная анемия.

Единственное различие в первичной структуре НbА и HbS обнаружено в N-концевом участке |3-цепи гемоглобина. Сравните N-концевые участки |3-цепи и покажите, как изменения в первичной структуре белка влияют на его свойства и функции.

НЬА:	Вал-	Гис-	Лей-	Тре-	Про-	Глу-	Глу-	Лиз-
HbS:	Вал-	Гис-	Лей-	Тре-	Про-	Вал-	Глу-	Лиз-

Для обоснования ответа вспомните:

1. Формулы аминокислот, по которым различаются НbА и HbS; сравните свойства этих аминокислот (полярность, заряд).

2. Сделайте вывод о причине снижения растворимости HbS и нарушении транспорта кислорода в ткани.

 

Задача № 1.6

На рисунке представлена схема строения белка, имеющего центр связывания с лигандом (активный центр). Объясните, почему белок обладает избирательностью в выборе лиганда.

Для обоснования ответа вспомните:

1. Что такое активный центр белка, и рассмотрите строение активного центра белка, представленного на рисунке;

2. Формулы радикалов аминокислот, входящих в состав активного центра;

3. Нарисуйте лиганд, который мог бы специфически взаимодействовать с активным центром белка. Укажите на нем функциональные группы, способные образовать связи с радикалами аминокислот, входящих в состав активного центра;

4. Укажите типы связей, возникающих между лигандом и радикалами аминокислот активного центра;

5. Объясните, на чем основана специфичность взаимодействия белка с лигандом.

 

Задача № 1.7

На рисунке представлен активный центр белка и несколько лигандов.

Определите, какой из лигандов с наибольшей вероятностью будет взаимодействовать с активным центром белка и почему.

 

Какие типы связей возникают в процессе образования комплекса «белок - лиганд»?

 

 

Задача № 1.8

Структурные аналоги естественных лигандов белков могут использоваться в качестве лекарственных препаратов для изменения активности белков.

Ацетилхолин — медиатор передачи возбуждения в нервно-мышечных синапсах. При взаимодействии ацетилхолина с белками — рецепторами пост-синаптической мембраны скелетных мышц происходит открытие ионных каналов и мышечное сокращение. Дитилин — лекарство, применяемое при некоторых операциях для расслабления мышц, так как он нарушает передачу нервного импульса через нервно-мышечные синапсы.

Объясните механизм действия дитилина как миорелаксирующего препарата. Для обоснования ответа вспомните:

1. Напишите формулы ацетилхолина и дитилина и сравните их структуры;

2. Опишите механизм расслабляющего действия дитилина.

 

Задача № 1.9

При некоторых заболеваниях у больного повышается температура тела, что рассматривают как защитную реакцию организма. Однако высокие температуры губительны для белков организма. Объясните, почему при температуре выше 40°С нарушается функция белков и возникает угроза для жизни человека.

Для обоснования ответа вспомните:

1. Строение белков и связи, удерживающие его структуру в нативной конформации.

2. Как меняется структура и функция белков при повышении температуры?

3. Что такое гомеостаз и почему он важен для поддержания здоровья человека?

 

Задача № 1.10

Сродство гемоглобина к О₂ зависит от концентрации его лиганда 2,3-бифосфо-глицерата, который является аллостерическим регулятором сродства гемоглобина к О₂. Почему взаимодействие лиганда в участке, удаленном от активного центра, влияет на функцию белка? Как 2,3-БФГ регулирует сродство гемоглобина к О₂?

Для обоснования ответа вспомните:

1. Где и из чего синтезируется 2.3-бифосфоглицерат (2,3-БФГ)? Напишите его формулу, укажите заряд данной молекулы.

2. С какой формой гемоглобина (окси или дезокси) взаимодействует БФГ и почему? В каком участке молекулы гемоглобина происходит взаимодействие?

3. В каком направлении протекает процесс, представленный на схеме

а) в капиллярах тканей;

б) в капиллярах легких?

4. Где должна быть более высокой концентрация комплекса Нb-2,3-БФГ:

а) в капиллярах мышц, находящихся в состоянии покоя,

б) в капиллярах работающих мышц (при условии одинаковой концентрации БФГ в эритроцитах)?

5. Как изменится сродство гемоглобина к кислороду при адаптации человека к условиям высокогорья, если концентрация БФГ в эритроцитах при этом повышается? В чем физиологическое значение этого явления?

Задача № 1.11

Разрушение 2,3-БФГ при хранении консервированной крови нарушает функции гемоглобина. Как изменится сродство гемоглобина к О₂ в консервированной крови, если концентрация 2,3-БФГ в эритроцитах может уменьшатся с 8 до 0,5 ммол/л.

Для обоснования ответа вспомните:

1. Можно ли переливать такую кровь тяжелобольным пациентам, если концентрация 2,3-БФГ восстанавливается не ранее чем через трое суток?

2. Можно ли добавлением в кровь 2,3-БФГ восстановить функции эритроцитов?

 

Задача № 1.12

Как суммарный заряд белка влияет на его растворимость? Определите суммарный заряд пептида при рН 7 Ала-Глу-Тре-Про-Асп-Лиз-Цис.

Для обоснования ответа вспомните:

1. Как изменится заряд этого пептида при рН >7, рН <7, рН «7?

2. Что такое изоэлектрическая точка белка (ИЭТ)?

3. В какой среде лежит ИЭТ данного пептида?

4. При каком значении рН будет наблюдаться наименьшая растворимость данного пептида?

 

Задача № 1.13

Как объяснить, что белок молока казеин при кипячении сворачивается (выпадает в осадок), если молоко кислое?

Для обоснования ответа вспомните:

1. Что такое растворимость белков, чем она обусловлена?

2. Что такое изоэлектрическая точка белка?

3. Как меняются свойства белков в изоэлектрической точке?

 

Задача № 1.14

Укажите суммарный заряд (–, 0 или +) для глицина, аспарагиновой кислоты, лизина и гистидина при рН 1, 2, 4, 6, 10. Изоэлектрические точки глицина – 6, аспарагиновой кислоты – 3, лизина – 10, гистидина – 4.

 

Задача № 1.15

Смесь глицина, аланина, глутаминовой кислоты, лизина, аргинина и серина разделяли методом электрофореза на бумаге при рН 6. Какие соединения двигались: а) к аноду; б) к катоду; в) оставались на месте? Изоэлектрические точки аланина – 6, глутаминовой кислоты – 3, аргинина – 11, серина – 6, остальных аминокислот – см. предшествующую задачу.

 

Задача № 1.16

Укажите, какие из приведенных ниже пептидов обладают одинаковой по специфичности физиологической активностью:

а) цис–тир–илей–глу–асп–цис–про–лей–гли;

б) цис–тир–фен–глу–асп–цис–про–арг–гли;

в) цис–тир–фен–глу–асп–цис–про–лиз–гли.

Обоснуйте свой ответ.

 

Задача № 1.17

Определите, будут ли отличаться по свойствам белки, у которых различия первичной структуры локализованы в следующих фрагментах:

вал–гис–лей–тре–про–глу–глу–лиз;

вал–гис–лей–тре–про–вал–глу–лиз.

Обоснуйте свой ответ.

 

Задача № 1.18

Ниже приведена последовательность аминокислотных остатков в так называемой шарнирной области тяжелой цепи иммуноглобулина класса G.

три–цис–сер–лиз–про–тре–цис–про–про–про–глу–лей–лей–глу–глу–про–сер–вал–фен–илей–фен–лиз–про–про–про–лиз–асп–тре–илей–мет–илей.

Для обоснования ответа вспомните:

1. В этом участке легче, чем в других, происходит изгиб?

2. В этом участке легче, чем в других, цепь гидролизуется протеолитическими ферментами. Чем это обусловлено?

 

Задача № 1.19

При построении модели молекулы миоглобина, на основании данных рентгеноструктурного анализа установлено, что 1) каждый из четырех остатков пролина расположен в местах сгиба полипептидной цепи, 2) полипептидная цепь миоглобина образует очень компактный клубок, 3) почти все полярные R-группы расположены на внешней поверхности клубка, причем все они находятся в гидратированном состоянии, 4) большая часть гидрофобных R-групп расположена внутри клубка и таким образом экранирована от диполей воды.

Какие из указанных ниже аминокислот почти всегда находятся на внешней поверхности миоглобина и других глобулярных белков, какие – внутри глобулы и какие могут находиться как внутри, так и на поверхности глобулярных белков?

Аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, валин, гистидин, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, пролин, тирозин, серин, треонин, триптофан, фенилаланин, цистеин.

 

Задача № 1.20

Каплю раствора, содержащего смесь аминокислот гли, ала, глу, арг, гис нанесли на середину электрофоретической бумаги, смочили буфером рН 6,0 и приложили электрическое напряжение. Укажите, в каком направлении (к катоду, аноду или останутся на старте) будут двигаться отдельные аминокислоты.

Для обоснования ответа вспомните:

1. Вспомните классификацию аминокислот.

2. Вспомните, что такое изоэлектрическая точка аминокислот.

 

Задача № 1.21

Трипептид, выделенный из токсина змей, состоит из трех незаменимых аминокислот – серусодержащей, гетероциклической и гидроксилсодержащей. Напишите этот трипептид и определите его изоэлектрическую точку.

Для обоснования ответа вспомните:

1. Вспомните классификацию аминокислот.

2. Какие аминокислоты называются незаменимыми?

3. Что такое изоэлектрическая точка?

 

Задача № 1.22

Молекула карбоксипептидазы, последовательно отщепляющая С–концевые остатки аминокислот от пептидов, состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 307 аминокислотных остатков. Три главные каталитические группы в активном центре – это аргинин, тирозин и глутаминовая кислота, находящиеся в 145, 248 и 270 положениях соответственно. Объясните, каким образом эти три аминокислоты, расположенные далеко в полипептидной цепи, на значительном расстоянии друг от друга (более 15 нм), катализируют реакцию в участке субстрата, занимающем пространство размерами в несколько десятых долей нанометра. Для чего ферменту необходимо иметь более 300 аминокислотных остатков, если в процессе гидролиза участвуют только 3 из них?

 

Задача № 1.23

При нагревании раствора фермента со временем он постепенно утрачивает каталитическую активность. Это обусловлено разворачиванием молекулы нативного фермента. При инкубации раствора гексокиназы в течение 12 минут при 45°С фермент теряет 50% активности, но если гексокиназу инкубировать в течение 12 минут при 45°С в присутствии высокой концентрации глюкозы, то она утрачивает только 3% активности. Объясните, почему тепловая денатурация гексокиназы замедляется в присутствии глюкозы.

 

Задача № 1.24

Скорость гидролиза пептидов лейцинаминопептидазой зависит от природы аминокислотного радикала на N-конце пептида; она увеличивается в последовательности Н<СНз<С2Н5<С3Н7<С4Н9. Наличие в радикале таких групп, как –СООН, –NН2, –ОН, снижает скорость гидролиза.

Для обоснования ответа вспомните:

1. Каков характер взаимодействий между субстратом и комплементарной ему областью активного центра фермента?

2. Какое влияние, активирующее или ингибирующее, должны оказывать на такой фермент алифатические спирты, если верно Ваше заключение о характере взаимодействия фермента и субстрата?

 

Задача № 1.25

В присутствии низкомолекулярного продукта скорость реакции замедлилась.

Концентрация субстрата, мм: 2,0 3,0 4,0 10,0 15,0

Скорость образования продукта

без модулятора реакции 139 179 213 313 370

в присутствии модулятора 88 121 149 257 313

Определите, является ли низкомолекулярный продукт конкурентным или неконкурентным ингибитором.

 

Задача № 1.26

Салицилат ингибирует каталитическое действие глутаматдегидрогеназы.

Концентрация субстрата, мм: 1,5 2,0 3,0 4,0 8,0 16,0

Скорость образования продукта

в отсутствии салицилата 0,21 0,25 0,28 0,33 0,44 0,45

в присутствии салицилата 0,08 0,10 0,12 0,13 0,16 0,18

Определите, является ли ингибирование конкурентным или неконкурентным. Сравните структурные формулы глутамата и салицилата. Подтверждает ли это сравнение Ваш ответ?

 

Задача № 1.27

Каплю раствора, содержащего смесь аминокислот гли, ала, глу, арг, гис нанесли на середину электрофоретической бумаги, смочили буфером рН 6,0 и приложили электрическое напряжение. Укажите, в каком направлении (к катоду, аноду или останутся на старте) будут двигаться отдельные аминокислоты.