Плазма крови и ее химический состав

После удаления из крови форменных элементов остается прозрачная вязкая соломенно-желтого цвета жидкость — плазма. В обычных условиях плазма свертывается. Для предотвращения свертывания плазмы к ней добавляют стабилизаторы (соли лимонной или щавелевой кислот, гепарин). После удаления из плазмы фибриногена оставшуюся жидкость называют сывороткой крови. Сыворотка удобна для анализов, так как содержит все вещества крови (кроме фибриногена и форменных элементов) и широко используется при биохимических и клинических исследованиях.

Несмотря на непрерывное поступление в кровь и выведение из нее различных веществ, химический состав плазмы довольно постоянный. Все случайные колебания в составе плазмы в здоровом организме быстро выравниваются. Напротив, при многих заболеваниях, особенно при нарушении функции почек, печени, поджелудочной железы и сердца, наблюдаются более или менее резкие сдвиги химического состава крови. В связи со сказанным биохимический анализ крови нередко играет очень важную роль при клиническом обследовании больного, а также при изучении воздействия на организм условий содержания и кормления.

Плазма крови составляет около 55—6O % объема всей крови. В ее составе 90—96 % воды и 4—10 % плотных веществ в следующем наборе:

Плазма крови

вода —90—96% плотный остаток — 4—10%

органические вещества минеральные вещества

9% 1%

↓ Na, К, Са, Mg, Fe, Cu, Zn, Cl, P, C0₂, I₂ и др.
азотсодержащие	безазотистые
↓		↓
Белковые небелковые гормоны глюкоза
альбумины	полипептиды витамины молочная кислота
глобулины	аминокислоты пигменты жирные кислоты
фибриноген	мочевина	глицерин
ферменты	мочевая кислота	триглицериды
	алантоин	холестерин
	креатинин	промежуточные продукты их обмена
	билирубин
	амиды и др.

Минеральные вещества. Постоянные минеральные вещества плазмы NaCl, КС!, СаС1₂, MgCl₂, NaHCO₃, СаСО₃, K₂HPO₄, Na₂SO₄, Ca₃(PO₄)₂. Кроме этих солей в плазме крови всегда содержится незначительное количество соединений железа, меди, иода, цинка, кобальта, марганца и некоторых других элементов (табл. 15).

Минеральные вещества в крови могут находиться в ионнои молекулярно-дисперсном состоянии, а также в составе сложных органических соединений (чаще в комплексе с белками). По-видимому, наиболее активны в обменных процессах минеральные вещества, связанные с белками крови, о чем можно заключить на основании значительного изменения содержания указанных веществ при различных физиологических состояниях организма. Так, количество минеральных веществ, связанных с белками крови, нарастает при беременности (иод); в процессе яйцекладки у птиц и при секреции молока у млекопитающих (кальций); при интенсивном росте шерсти у овец (калий); при различных болезнях (ящур, болезнь Ауески и др.) наблюдается снижение количества натрия, кальция, железа и марганца в крови.

Таблица 15. Содержание анионов и катионов в плазме крови животных, мг %

Ионы	Вид животных
	!!! 1 __-__ лошади j коровы j телята \| овцы 1 свиньи: \| сооаки ] куры
Na+
К+
Са²⁺-							10-25
Mg²⁺	3,5	3,6	2,8	2,4	3,5	2,1	4,7
Сl^-
НСО-	До 200	До 200	До 200	До 200	До 200	До 200	До 200
НРО₄ (общ.)				10,5			20—60
НРО₄- (неорг.)	2,6—3,5	4,5—7	5—10	4—7	5—7
SO₄-	20—22	13,5	20—22	20-22	20—22	7,3	—
Fe (мкг)			150-260				—
Си (мкг)
Zn (мкг)

Роль солей щелочных и щелочноземельных металлов в крови весьма разнообразна. Они обусловливают определенную, благоприятную для организма величину осмотического давления; создают состояние изотонии с внутриклеточным содержимым различных тканей. Соли крови находятся в определенных эквилибрированных соотношениях между собой, наиболее благоприятных для осуществления важнейших физиологических процессов.

Отдельные ионы крови имеют различное биохимическое значение. Так, ионы натрия повышают набухание тканей и в связи с этим увеличивают их проницаемость. Действие ионов кальция противоположно — он как бы уплотняет протоплазму клетки, уменьшает ее проницаемость, ослабляет экссудацию тканей. При недостатке в крови кальция происходит ослабление, сокращений желудочков сердца, а при его избытке — предсердий. Ионы магния вызывают состояние анестезии, а ионы кальция снимают его. Катионы крови оказывают влияние на активность многих ферментов (см. гл. «Обмен воды и солей»).

Изменения содержания минеральных веществ в плазме крови могут происходить при самых разнообразных заболеваниях.

Так, количество калия возрастает при распаде форменных элементов и других клеток при недостатке альдостерона. Наоборот, при избыточном образовании альдостерона в организме задерживаются вода и натрий, но удаляется калий.

Количество натрия в крови уменьшается при некоторых лихорадочных заболеваниях, при воспалениях легких, а увеличивается при паренхиматозном нефрите.

Содержание кальция и фосфора в крови может уменьшаться при рахите и остеомаляции, тетании, вызванной гипофункцией околощитовидных желез.

Особую роль в организме играет железо, причем основное его количество сосредоточено в эритроцитах. В плазме железо находится в составе трансферрина. Доставляемое в этой форме к костному мозгу, печени и селезенке, железо депонируется там в виде ферритина, а из него уже включается в состав гемоглобина и других гемсодержащих хромопротеидов, участвующих в окислительно-восстановительных процессах. Избыток железа откладывается в тканях в форме гемосидерина.

Белки плазмы и сыворотки крови. Сыворотка крови отличается от плазмы отсутствием в ней фибриногена. Плазма содержит в своем составе от 2,5 до 8 % белков, в том числе фибриногена около 0,4%. Ниже показано содержание белков в плазме крови животных:

Вид животных

Лягушки

Куры

Голуби

Собаки

Кролики

Овцы

Содержание белков, %

2,54

5,20

5,80

6,50

7,10

7,30

Вид животных

Верблюды

Коровы

Козы

Лошади

Свиньи (самки)

Свиньи (самцы)

Содержание белков, %

7,40

7,50

7,70

7,80

7,40

7,80

Таким образом, в крови преобладают сывороточные белки, содержание которых колеблется в широких пределах в зависимости от вида животных, их возраста, пола, физиологического состояния, продуктивных качеств. Так, у молодняка содержание белков в плазме меньше, чем у взрослых. Например, у цыплят (яичные породы кур) содержится от 2 до 3 % белков, а у взрослых кур 4,3—5,0%, причем с развитием яйцекладки их содержание постепенно уменьшается. У высокопродуктивных кур в период яйцекладки в крови больше белков, чем у низкопродуктивных.

Содержание белков в крови может снижаться против нормы (гипопротеинемия) при белковом голодании, приеме больших количеств жидкости, нарушении функции печени и почек, а также при неполноценном белковом питании (несбалансированность рациона по аминокислотам), нарушении всасывания аминокислот, повышенном распаде белков (лихорадка, тиреотоксикоз, злокачественные опухоли). При сильных поносах и рвотах концентрация белков в крови повышается (гиперпротеине-мия).

Белки неоднородны по своему составу, физико-химическим и биологическим свойствам. Методом электрофореза на бумаге или агар-агаре их можно разделить на четыре основные фракции: альбумины, а-, р- и у-глобулины (табл. 16). При электрофорезе на полиакриламидном геле каждая из фракций может быть разделена на ряд подфракций, количество которых достигает 30 и больше. По данным некоторых авторов в сыворотке содержится около 80 индивидуальных белков.

Альбумины — группа белков, характеризующихся повышенной электрофоретической подвижностью. Среди сывоооточ

ных белков они наиболее однородны и на 98 % состоят из аминокислот. Изоэлектрическая точка альбуминов при рН-4Д молекулярная масса 65000—70000, период полураспада 3,7сут. Они хорошо растворимы в воде. Преобладание в крови альбуминов, характеризующихся относительно низкой вязкостью, делает кровь более подвижной, что облегчает деятельность сердца по обеспечению быстрой ее циркуляции в кровеносной системе. В крови различных видов животных альбумины составляют 30—55 % от общего количества сывороточных белков. Синтезируются они в гепатоцитах печени, где образуется около 80 % всех белков плазмы крови.

Роль альбуминов весьма разнообразна. Так, они участвуют в регуляции водно-солевого обмена между кровью и окружающими тканями.

Альбумины относительно легко мигрируют через капиллярные стенки в ткани и после предварительного их гидролиза освобождающиеся аминокислоты используются для синтеза специфических тканевых белков, т. е. альбумины можно рассматривать как аминокислотный резерв организма. Кроме этого, на их молекулах адсорбируются свободные аминокислоты и в таком виде они легче проникают через мембранные барьеры в ткани.

Таблица 16. Содержание белков и их фракционный состав в сыворотке крови здоровых животных, %

Вид животных	Возраст животных	Общий белок	Альбумины	Глобулины
а	Р	V
Лошади	Взрослые	7,0—8,5	42,0	16,5	21,0	20,5
Крупный рогатый	Телята до кормления	3,5—4,0	55,0	22,5	21,5	следы
скот
То же	До 6 мес.	6—7	49,0	14,5	Н,7	21,8
»	До 2 лет	7,1	48,0	12,2	16,8	23,0
»	Старше 2 лет	7,8	42,8	17,0	14,0	26,2
Овцы	До 1 года	6,0	50,6	13,8	13,6	22,0
»	Старше года	7,2	46,0	11,5	16,5	26,0
Козы	До 1 года	7,8	56,0	21,2	9,0	13,8
»	Старше года	7,6	46,0	18,0	11,0	25,0
Свиньи	До 6 мес.	7,0	45,0	24,0	15,0	16,0
	Взрослые	7,4	38,0	26,5	15,0	20,5
Ослы	»	7,8	46,9	18,2	17,6	17,3
Верблюды	»	7,3	63,0	11,2	18,3	7,5
Кролики	»	7,6	58,3	12,8	Н,7	14,2
Собаки	»	6,5	43,5	21,3	23,8	11,4
Морские свинки	»	6,8	49,5	24,2	13,0	13,3
Цыплята	Суточные Месячные	2,5 3,0	43,0 45,0	22,0 22,8	16,3 14,6	18,7 17,6
Куры	7 — 10 мес.	5,5	34,0	18,2	16,8	31,0
Утки	Взрослые	5,2	51,8	16,5	12,7	19,0
Гуси	»	4,8	60,4	12,9	11,2	15,5
Индейки	»	4,8	53,4	19,6	14,5	12,5

Благодаря высокой реакционной способности за счет многочисленных полярных группировок альбумины могут образовать комплексы с различными веществами (металлами, гормонами, желчными пигментами, витаминами, токсинами, лекарственными веществами) и обеспечивать транспорт последних в организме. Больше того, в составе этих комплексов многие биологически активные вещества и яды временно теряют свои свойства или, наоборот, их активность повышается, тем самым альбумины оказывают регулирующее влияние на метаболические процессы в организме.

Альбумины, как и другие белки плазмы, выступают в роли буферных веществ и вместе с другими буферными системами обеспечивают постоянство рН крови.

Глобулины. Общее содержание глобулинов в сыворотке крови большинства животных несколько больше, чем альбуминов, в отличие от человека, где это соотношение иного характера. В связи с этим и альбумин/глобулиновый коэффициент (А/Г) у них несколько меньше единицы. Глобулины подразделяют на три основные фракции — а-, (3- и у-глобулиньь

а-Г лоб у лины. Белки сыворотки крови, которые при электрофорезе перемещаются вслед за альбуминами, называются а-глобулинами. В зависимости от условий электрофореза (на бумаге, агар-агаре, полиакриламидном геле) они почти всегда четко разделяются на несколько подфракций (аг," <Х2-, аз-глобулины и т. д.). Молекулярная масса белков этой группы колеблется в пределах 16—200 тыс., их изоэлектрическая точка находится при рН = 4,7—5,2. Синтезируются они преимущественно в печени. Среди других белков а-глобулины наиболее быстро метаболизируемые (период их полураспада 0,6—0,8 сут.).

В крови а-глобулины специализированы как белки-носители, что объясняется их высокой реакционной способностью, обеспечивающей им возможность соединяться со многими веществами (липидами, углеводами, жирорастворимыми витаминами, желчными пигментами). Белки этой фракции особенно богаты углеводами (в них содержится до 25—35% всех связанных с белками крови углеводов). В составе а-глобулинов имеются специализированные углеводсодержащие белки — гаптоглобин и церулоплазмин, осуществляющие транспорт металлов. Так, гаптоглобин — переносчик железа, цинка и меди; церулоплазмин — переносчик меди с оксидазной активностью.

Во фракции а-глобулинов имеется небольшое количество антител (например, антитела против возбудителей дизентерии), а также белки, участвующие в свертывании крови, некоторые ферменты.

В период интенсивного роста животных, когда в крови наблюдается снижение содержания альбуминов, параллельно увеличивается относительное количество се-глобулинов. Новый подъем абсолютной и относительной концентрации а-глобули

нов наблюдается в период лактации у млекопитающих и в разгар яйцекладки у птиц.

Иммуноглобулины (Ig) синтезируются в лимфоидной ткани селезенки, костного мозга, лимфатических узлов, легких, слизистой кишечника и др. У новорожденных животных Ig почти отсутствуют и появляются лишь после приема первых порций молозива, т. е. с молоком матери (у человека Ig попадают в кровь на стадии плода через плаценту). Источником иммуноглобулинов у развивающегося эмбриона птиц служит яичный желток, где эти белки депонируются в период формирования яйца в яйцеводе. Активный синтез Ig у всех животных начинается только спустя три-четыре недели после рождения.

Ig являются гетерогенной семьей сывороточных глобулинов и объединяют все белки сыворотки крови, обладающие способностью специфически связываться с индуцировавшими их образование антигенами (чужеродными для организма белками).

Молекула всех Ig состоит как минимум из четырех полипептидных цепей, связанных между собой дисульфидными мостиками. В каждой такой цепи может содержаться до 400 и больше аминокислотных остатков. В полипептидных цепях Ig различают константный участок — полипептид, построенный из генетически детерминированного набора аминокислот для каждого Ig, и вариабельный участок, начинающийся у М-конца полипептидной цепи до 107-й аминокислоты и являющийся одинаковым для всех полипептидных цепей Ig.

На основании различий в структуре и свойствах Ig разделяются на пять основных классов: IgG, IgA, IgM, IgD, IgE. Наиболее изучены IgG. Их молекула с массой в среднем 150 тыс. состоит из четырех полипептидных цепей (один мономер), в ней содержится 3 % углеводов. На долю IgG приходится.85 % всех иммуноглобулинов крови.

fl-Глобулины. Белки этой фракции на электрофореграмме размещаются вслед за α-глобулинами. По своему составу они неоднородны. Среди них можно выделить относительно низкомолекулярные вещества с массой около 90 тыс. и крупнодисперсные молекулы с массой до 1,3 млн. Изоэлектрическая точка р-глобулинов находится при рН-4,4. Синтезируются они преимущественно в печени и частично в лимфоидной ткани других органов. Период полураспада р-глобулинов от 0,5 до 8 сут.

У р-глобулинов выражена способность к комплексообразованию со многими веществами крови, но больше всего это свойство проявляется у них по отношению к липидам. В этой фракции сконцентрировано до 70—75 % липидов крови.

Особое место среди р-глобулинов занимает железосодержащий белок трансферрин с молекулярной массой около 90 тыс. При электрофорезе на крахмале трансферрин разделяется на несколько подфракций. Трансферрин — основной резерв железа в плазме крови. В этой же фракции содержится белок проконвертин, участвующий в превращении протромбина в тромбин (через промбо-киназу).

^-Глобулины. Наименее подвижные белки на электрофоре-грамме сыворотки крови у-глобулины. Впервые они были выделены в 1937 г. Тизелиусом, указавшим на роль этих белков как защитных факторов организма. В составе у^глобулинов наряду с неспецифическими белками, синтез которых детерминирован генетически, содержатся специфические белки-антитела. Последние образуются в организме в ответ на поступление в него чужеродных белков (антигенов) и обеспечивают иммунитет животных к инфекционным заболеваниям. Иммунные белки, большинство которых содержится в у-глобу лшовон. фракции, называют иммуноглобулинами (Ig).

Рис. 39. Изменения электрофореграммы белков сыворотки крови при некоторых заболеваниях

С возрастом в крови всех животных постепенно снижается относительное содержание альбуминов и нарастает количество глобулинов преимущественно за счет у-глобулиновой фракции. В период лактации и в разгар яйцекладки в крови повышено как общее содержание белков, так и количество у-глобудинов. С затуханием яйцекладки и перед спариванием у лактирующих животных уменьшается концентрация общего белка и количество у-глобулинов.

При переводе коров на зеленый корм содержание глобулинов в крови увеличивается.

Содержание у-глобулинов резко увеличивается при активной и пассивной иммунизации животных, хронических инфекционных заболеваниях. При многих заболеваниях возможно не только изменение соотношения между белковыми фракциями (диспротеинемия), но и появление в крови дополнительных отсутствующих у здоровых животных белков. Такое явление называют парапротеинемией. Так, при острых воспалительных

процессах и некрозах (инфаркт миокарда, злокачественные опухоли, стрептококковые инфекции, ревматизм и др.) в крови появляется С-реактивный белок. В крови животных со злокачественными заболеваниями его количество может достигать 2%. При электрофорезе этот белок обнаруживается на границе между а- и р-глобулинами.

Диспротеинемия возникает при лучевой болезни животных. В этом случае она проявляется устойчивым падением количества альбуминов, изменением соотношения глобулинов и глико-протеидов, а также появлением макроглобулинов, отсутствующих в крови здоровых животных. В крови животных, больных лейкозом, нефритом, циррозом печени и некоторыми другими болезнями может появиться аномальный белок криоглобулин. Он обнаруживается по осадку в сыворотке крови при ее охлаждении до 4°С, растворяющемуся при последующем нагревании сыворотки до 37 °С.

В последние годы выявлен ряд заболеваний, в том числе и наследственных, при которых наблюдается еипд-, или аеамма-глобулинемия, что приводит к падению иммуно-реактивной устойчивости организма к различным заболеваниям. Животные, выращиваемые в стерильных условиях (гнотобионты), характеризуются также пониженным содержанием в их крови иммуноглобулинов.

К специфическим белкам сыворотки крови, играющим защитную роль в организме, относятся пропердин и интерферон. Белок пропердин (лат. «pro» и «perdere»—подготавливать к разрушению) с молекулярной массой около 1000000 содержится в у-^гл°булиновой фракции, составляя около 0,3% от общего количества белков сыворотки крови. Это гликопротеид с высоким содержанием фосфора и углеводов при относительно низком количестве в нем азота (12,5—14,2%). Он предохраняет организм от бактериемии и ряда инфекционных болезней. Наибольшая концентрация пропердина отмечается в крови коров и крыс. Установлен отчетливый параллелизм между активностью пропердиновой системы и степенью резистентности организма.

При лучевой болезни содержание пропердина в крови понижается, что является одной из причин снижения при этом заболевании естественного иммунитета.

Другой специфический белок крови — интерферон — с относительно низкой мол. массой (20000—100000, реже до 120000). Синтез интерферона индуцируют проникающие в организм вирусы. Из клеток, где он синтезируется, интерферон легко попадает в кровяное русло и током крови распространяется по всему организму, проникая вновь в ткани и клетки. Интерферон ингибирует размножение не только индуцировавшего его вируса, но также и ряд других не родственных с индуктором вирусов, т. е. является лишь относительно вирусоспецифиче-ским. Липопротеиды. В крови всегда обнаруживаются «растворимые» липиды. Способность к растворению липиды приобретают благодаря образованию комплексов с белками, называемые протеолипидами и липопротеидами. Так, например, альбумины способны образовывать растворимые комплексы со свободными жирными кислотами, витамином D, стеринами; р-глобулины — с фосфатидами, витамином А и каротином. Обычно протеолипидные комплексы нестойкие (рыхлые), в них по массе преобладает липидный компонент. Липопротеидные комплексы, наоборот, более стойкие. В виде комплексов липиды транспортируются к органам и тканям.

Различными физико-химическими методами (ультрацентрифугирование, электрофорез) липопротеиды крови разделяются на несколько фракций, из которых основные— '-а- и (3-липопротеиды, т. е. липопротеиды, перемещающиеся вместе с соответствующими фракциями протеинов. В а- и |3-липопротеидах неодинаково содержание липидного и протеинового компонентов. Так, а-липопротеид содержит 57 % липидов и 43 % протеина с молекулярной массой, близкой к 300000. В составе р-липопротеидов 77 % липидов и 23 % белка с молекулярной массой 1,3 млн, В качестве липидных компонентов в составе липопротеидов крови могут быть фосфатиды, непосредственно соединяющиеся с протеином; к ним могут присоединяться стериньт, триглицериды или другие липиды. Например, в составе р-липопротеида крови кроме белковой части содержится 666 молекул свободного и 1820 молекул связанного в виде эфиров холестерола, 920 молекул фосфатидов и около 380 молекул триглицеридов. Таким образом, в составе данного протеида преобладает холестерол — около 2,5 тыс. молекул. Поэтому увеличение содержания в крови р-липопротеидов можно рассматривать как результат накопления в ней холестерол а, что является одним из признаков развития атеросклероза.

Распределение липопротеидов по фракциям значительно изменяется при многих заболеваниях, причем в каждом случае изменения носят специфический характер (цирроз печени, микседема, механическая желтуха, липоидный нефроз, диабет и др.; рис. 40).

Гликопротеиды. В крови содержатся белки, в состав которых входят различные углеводы. Белки этой группы названы гликопротеидами. Выше упоминалось о таких гликопротеидах крови, как гаптоглобин, церулоплазмин, пропердин. Кроме этих веществ в крови имеются и другие гликопротеиды, причем их можно разделить, как и протеины, электрофорезом.

В составе гликопротеидов крови содержатся как хорошо изученные углеводы (галактоза, манноза, фукоза, гексозам ны), так и ряд малоизученных веществ (например, сиаловые кислоты). Общее количество связанных с белками углеводов у разных животных составляет от 120 до 500 мг %. Так, у кур в разгар яйцекладки их количество достигает 475—520 мг % н

новое увеличение этих веществ наблюдается в период линьки.

У млекопитающих количество углеводов, связанных с белками крови, значительно ниже, чем у птиц, и колеблется от 120 до 200 мг%. Их концентрация всегда повышается при пневмо, ниях, туберкулезе, бруцеллезе, полиомиелите, стрептококковых ^инфекциях и т. д. Перечисленные выше заболевания сопровож \ даются разрушением основного вещества соединительной ткани и выходом мукополисахаридов в кровь.

Гликопротеиды сыворотки крови представлены такими же фракциями, как и протеины. На электрофореграммах их обнаруживают после окисления углеводных компонентов йодной

Рис. 40. Изменения липопротеидных фракций сыворотки крови при некоторых патологических состояниях (к с. 649)

кислотой и последующего проявления реактивом Шиффа. У млекопитающих больше всего гликопротеидов в составе а- и -глобулинов, тогда как у птиц их много и в составе альбуминов.

К гликопротендам крови помимо выше перечисленных веществ относятся фибриноген; факторы свертывания крови (например, протромбин); ряд гормонов (например, гонадотропные), ферменты и др.

Металлостротеиды. Целый ряд белков крови способен связывать различные металлы (железо, медь, марганец, цинк, молибден и др.), образуя при этом специфические и неспецифические комплексные соединения. Одним из таких соединений является белок церулоплазмин с молекулярной массой около 150000. Каждая молекула церулоплазмина содержит 8 атомов меди, При заболеваниях печени, когда нарушается синтез церулоплазмина (болезнь Вильсона), кровь теряет способность связывать медь и последняя выделяется с мочой или откладывается в печени, почках, головном мозге. К металлопротеидам относится также трансферрин. В его составе на каждую молекулу приходится два атома негеминового железа.

Гаптоглобин, хотя и не является представителем металлапротеидов, может образовать комплексы с гемом, освобождающимся при распаде гемоглобина. Образование такого комплекса способствует удержанию тема в организме, что обеспечивает многократное использование железа для синтеза новых молекул гемсодержащих белков.

Ферменты крови. В плазме и сыворотке крови всегда имеется некоторое количество ферментов, причем одни из них являются постоянными, а другие попадают в кровь только при существенных нарушениях в отдельных органах и тканях. К числу первых относятся ферменты, участвующие в свертывании крови (протромбин, проакцелерин, проконвертин и др.), неспещь фическая холинэстераза, фосфатаза. Другие ферменты появляются в крови в результате распада отдельных клеток, повышения проницаемости клеточных мембран, а также ускоренного образования в условиях отсутствия специфических ингибиторов.

Так, при ряде заболеваний в крови резко повышается активность амилазы (при поражении поджелудочной железы), щелочной фосфатазы (при рахите и остеомаляции), кислой фосфатазы (при раке простатической железы), аминотрансферазы, дегидрогеназы, альдолазы (при инфаркте миокарда, заболеваниях печени, Е-авитаминозе), липазы (при панкреатитах, гепатитах, рахите).

Определение активности названных ферментов может представить значительный интерес в клинической практике. В ветеринарной практике нередко прибегают к определению протромбинового числа крови (скорость свертывания крови). Этот показатель характеризует функцию печени и при различных патологических состояниях может резко меняться. У здоровых коров, например, скорость свертывания крови (протромбиновое число) составляет 18—20 с, а у коров, страдающих маститом, оно удлиняется до 35 с. У яловых коров протромбиновое число еще больше и может достигать 65—70 с. Повышенное протромбиновое число наблюдается при болезнях печени, остеомиелитах, хроническом сепсисе, эндометритах и других болезнях. Во всех случаях, когда в крови повышено протромбшювое число, у них наблюдается резкое снижение продуктивности.

Наряду с белками-ферментами в крови обнаруживаются и белки-гормоны — инсулин, тиреоглобулин, гормоны гипофиза, глюкагон, липокаин, кальцитонин.

Небелковые азотистые вещества крови. В плазме крови всегда содержится целый ряд конечных и промежуточных продуктов обмена белков (табл. 17). Эти вещества не осаждаются вместе с белками и остаются в растворенном состоянии после

осаждения последних. Суммарный азот этих веществ называется остаточным. В группу веществ, составляющих остаточный азот, входят аминокислоты, полипептиды, мочевина, мочевая кислота, креатинин, азотистые основания, аллантоин, гиппуровая кислота и некоторые другие.

Содержание остаточного азота в плазме крови разных животных колеблется в пределах 20—60 мг%. Повышение его количества называется гиперазотемией.

Таблица 17. Содержание азотистых веществ в плазме крови животных, мг %

	Разновидности азотистых веществ
Вид животных	общий	остаточ-	мочевина	мочевая	креати-	свободные
	азот	ный азот	(азот)	кислота	нин	амино-
						кислоты
Лошади		25—35	18—25	0,5—1,0	1,5—2,5	25-29
Крупный рогатый
скот		40—60	10—22	0,5—0,9	1,3-1,7	10,5—17,1
Мелкий рогатый
скот	900—1050	30—50	18—30	0,4—0,8	1,5—2,0	12—21
Свиньи		33—60	30—60	0,7—4,7	1,0—3,0	23— 16
Собаки		35—40	30—35	1,5—2,5	1,0—1,3	28—33
Кролики		25—50	15—30	0,6—1,1	1,0—1.8	—
Куры	700—900	20—55	0,4—1,2	8,0—9,0	0,7—1,2	16—20
Индейки		35—50	3,2—3,9	3,4-5,2	0,9—1,0	18—26

У животных сразу после рождения концентрация остаточного азота в крови бывает повышена, в то время как повышение содержания остаточного азота в крови взрослых животных свидетельствует об усилении распада тканевых белков и наблюда,ется при лихорадке, тяжелой физической нагрузке, а также может быть следствием нарушения функции почек (уремия).

Мочевина — главный компонент остаточного азота — составляет 40—50%, а по некоторым другим данным —до 70—80% его количества. При нарушении выделительной функции почек, когда повышается общее содержание остаточного азота, доля мочевины в нем возрастает до 90—95%. Количество мочевины увеличивается при распаде белков тканей (интоксикация, лучевая болезнь, злокачественные образования).

Аминокислоты в количественном отношении стоят на вто-jром месте после мочевины среди составных частей остаточного |азота. В числе свободных аминокислот преобладают глицин, Ьланин, аспарагиновая кислота, лейцин, глютаминовая кислота Ц глютамин.

У большинства животных общее количество аминокислот не ^превышает 10—25 мг % и только у свиней их в два раза боль[ ше — 23—46 мг %.

Полипептиды поступают в кровь преимущественно из тка"Ней и частично из кишечника. Содержание этих веществ в крови небольшое—1—6 мг % (по азоту). Некоторые органы и ткани могут использовать полипептиды крови для синтеза белков.

Мочевая кислота является главным конечным продуктом белкового обмена у птиц и ее содержание в крови у них составляет основную массу остаточного азота (8—9 мг % и больше). У млекопитающих мочевая кислота образуется при обмене пуриновых оснований. Подавляющее ее количество превращается в аллантоин, поэтому в крови мочевой кислоты мало (0,5—1,5 мг%). Только в крови плотоядных животных содержание этой кислоты достигает 2,5—4,5 мг%, что объясняется высоким удельным весом в их рационе продуктов животного происхождения, богатых нуклеиновыми кислотами.

Постоянной составной частью крови являются креатин и креатинин, возникающие при обмене глицина, аргинина и метионина. Усиление распада белков всегда сопровождается повышением содержания в крови креатина. У молодых животных количество креатина в крови всегда преобладает над количеством креатинина.

Кроме перечисленных выше веществ из группы «остаточного азота» в крови постоянно содержатся билирубин и биливердин (0,2—0,5 мг%), гиппуровая (у птиц орнитуровая) кислота, индикан, амиды кислот (глютамин, аспарагин), аммонийные соли, азотсодержащие гормоны (адреналин, тироксин), нервные медиаторы (ацетилхолин, норадреналин, гистамин, серотонин) и некоторые другие продукты азотистого обмена.

Безазотистые вещества крови. Среди безазотистых веществ крови основными являются углеводы, липиды и многочисленные продукты их обмена.

Углеводы крови представлены моносахаридами (глюкоза, фруктоза, галактоза и некоторые пентозы) и гликогеном. Из продуктов обмена углеводов больше всего молочной и пирови-ноградной кислот. Ниже показано содержание безазотистых веществ в крови животных, мг % •

Содержание углеводов (глюкозы) в крови относительно постоянно для каждого вида животных. Это постоянство поддерживается сложным механизмом нейрогуморальной регуляции, включающими гормоны (инсулин, глюкагон, адреналин, глюкокортикоиды) и центр углеводного обмена в продолговатом мозгу.

Повышение количества глюкозы в крови, гипергликемия, может быть алиментарного происхождения — после разового приема большого количества углеводов, и патологического — заболевание печени, поджелудочной железы, начальные стадии гипертиреоза и др. Гипергликемия сопровождается выделением сахара с мочой (глюкозурая).

Гипергликемии противоположна гипогликемия (т. е. пониженное содержание сахара в крови), возникающая при заболевании почек, повышенном поступлении в кровь инсулина, во второй стадии развития гипертиреоза.

Постоянная составная часть крови — молочная кислота. Ее количество может увеличиваться в несколько раз в сравнении с нормой и достигать 100—150 мг % после тяжелой физической нагрузки, когда в организме окисляется большое количество гликогена.

В крови постоянно содержится в небольших количествах (0,5—1,6 мг%) пировиноградная кислота. Ее концентрация может существенно возрастать при В_гавитаминозе, когда ее количество увеличивается в несколько раз и может достигать 3,5—9,6 мг %. Подобное явление наблюдается и при сердечной недостаточности.

Липидов в крови содержится от 0,5 до 0,9 %, а в некоторых случаях достигает 1,5—2,0% (гиперлипемия). Повышение количества липидов в крови происходит преимущественно за счет нейтральных жиров и в норме это явление наблюдается после приема корма с избыточным содержанием указанных веществ. Однако причиной гиперлипемии может быть и усиленное разрушение тканей при ряде заболеваний (например, при туберкулезе). Нейтральные жиры представлены в крови в виде мельчайших капелек — хиломикронов, стабилизированных сывороточными белками. Из других липидов в крови имеются фосфолипиды (около 200—400 мг%), холестерол и его эфиры (100— 250 мг%).

Из промежуточных, продуктов обмена липидов в крови постоянно содержатся глицерин, свободные жирные кислоты, холин, кетоновые тела (ацетоуксусная кислота, р-оксимасляная кислота, ацетон). Содержание последних у разных животных составляет 1—10 мг%, однако при нарушении обмена веществ их количество повышается в несколько раз (190—500 мг%). Повышенное содержание кетоновых тел в крови носит название кетонемии. Чаще всего кетонемия встречается у высокопродуктивных коров после отела, при избытке в рационе белков и недостатке легкоперевариваемых углеводов.

Форменные элементы крови

Эритроциты. Количество эритроцитов в крови различных животных не одинаково. Эритроциты отдельных видов животных отличаются между собой размерами, а также отсутствием (млекопитающие) или присутствием (птицы, земноводные) в них ядра.

Обладая большой удельной поверхностью, эритроциты могут адсорбировать на себе многочисленные органические и минеральные вещества, в том числе и газы, и транспортировать их к тканям. Основная их функция — дыхательная — неразрывно связана со свойствами содержащегося в них белка гемоглобина. Ниже приводится количество эритроцитов и их удельная поверхность в крови разных животных.

Вид животных

Лошади

Коровы

Овцы

Свиньи

Количество эритроцитов,

млн/мм

6—10

5,5—10

8—16

5,5—9

Удельная поверхность

эритроцитов, см²

17 000

16 000

19 100

15 900

Плотный остаток эритроцитов составляет около 40 % (35— 43 %) их массы. В основном этот остаток представлен гемоглобином (около 90%). У различных сельскохозяйственных животных абсолютное содержание гемоглобина в крови колеблется от 10 до 15 %, а в расчете на килограмм сухой массы телав среднем 12,7%. Кроме гемоглобина в составе эритроцитов имеются белки стромы, фосфолипиды, стериды, гликопротеиды и ряд ферментов — каталаза, карбоангидраза, холинэстераза, ферменты гликолиза.

•, Белки стромы, стериды, фосфолипиды и гликопротеиды образуют оболочку и внутреннюю структуру эритроцитов.

Ферменты эритроцитов катализируют реакции, определяющие специфику функций этих клеток. Так, каталаза способствует расщеплению перекиси водорода на воду и молекулярный кислород, устраняя появление в эритроцитах атомарного кислорода. Карбоангидраза обеспечивает синтез угольной кислоты из двуокиси углерода и воды в тканевых капиллярах, а в легочных альвеолах — разложение угольной кислоты на исходные продукты. Следовательно, этот фермент ответствен за связывание углекислоты в тканях и удаление ее из крови в альвеолах легких. Ацетилхолинэстераза участвует в регуляции проницаемости эритроцитов — установлена прямая связь между скоростью гемолиза эритроцитов и активностью холинэстеразы в них.

Эритроциты не обладают способностью к образованию внутриклеточных веществ, однако необходимость сохранения структуры клетки и гемоглобина, а также градиента концентрации ионов натрия и калия внутри эритроцитов и плазме требует постоянного притока энергии. Такую энергию эритроциты полу

чают за счет происходящего в них гликолиза и частично при прямом окислении глюкозы.

- Из минеральных веществ в эритроцитах содержатся калий, натрий, кальций, магний, медь, железо, цинк и др., причем распределение этих элементов между плазмой и эритроцитами не одинаковое. Следует отметить, что цинк в эритроцитах почти полностью содержится в составе карбоангидразы, железо — в составе гемоглобина.

Выполнение эритроцитами дыхательной функции обусловлено наличием в их составе белка гемоглобина. В легких гемоглобин присоединяет к себе кислород и транспортирует его к тканям. В тканях, отдав им кислород, эритроциты связывают углекислый газ (около 90% от образующегося) и транспортируют его к легким.

/Гемоглобин относится к хромопротеидам и состоит из протеина— глобина (96% молекулярной массы) и простетической группы — тема (4 %).

Гемоглобин разных животных отличается строением своей белковой части — глобина и всегда имеет одинаковую простетическую группу — гем. Молекулярная масса гемоглобина составляет 64000—68000, он хорошо кристаллизуется. Кристаллы гемоглобина вишнево-красного цвета, оксигемоглобина -ярко-красного. Изоэлектрическая точка гемоглобина находится при рН = 6,8, а для оксигемоглобина — при рН = 6,6—6,7. В водных растворах гемоглобин быстро разрушается.

В крови эмбрионов содержится эмбриональный или примитивный гемоглобин, который постепенно замещается на гемоглобин F (лат. «Fetus»—плод). У взрослых особей в крови содержится гемоглобин А (лат. «Adultus»—взрослый). Гемоглобин А представлен тремя фракциями: А_ь А₂ и А₃. Отличаются они между собой набором и последовательностью аминокислот в полипептидных цепях.

При ряде заболеваний в крови могут появиться и другие виды гемоглобина — S, С, D, Е и т. д. Они возникают в результате изменения последовательности расположения аминокислот в полипептидных цепях. Положение аминокислот в р-полипептидной цепи разных видов гемоглобина следующее:

Гемоглобин А (норма) Гемоглобин S (болезнь) Гемоглобин С (болезнь) Гемоглобин D (болезнь)

6 7

Глю — Глю Вал — Глю Лиз — Глю Глю — Глю

Замена даже одной аминокислоты (в положении 6 или 7) влечет за собой изменение физико-химических свойств гемоглобина и частичную утрату его способности к связыванию кислорода.

Так, при серповидной анемии в крови больных животных появляется гемоглобин S, растворимость которого значительно ниже, чем у гемоглобина А. Это приводит к тому, что отдельные молекулы гемоглобина соединяются между собой в межмолекулярные агрегаты с образованием осадка и последующей деформацией эритроцитов (последние приобретают серповидную форму). Серповидная анемия сопровождается нарушением проницаемости эритроцитарной мембраны для фосфатов и фосфорных эфнров глюкозы. Такие изменения способствуют снижению устойчивости эритроцитов к гемолизу и ускорению их разрушения.^

Свободный гем с кислородом образует прочное соединение, но, находясь в составе гемоглобина, он приобретает новые свойства.

В основе структуры тема лежит протопорфириновое кольцо, в центре которого расположен атом двухвалентного железа. Железо имеет шесть координационных связей. Четыре из них (две главные и две побочные) заполнены лигандными группами протопорфирина, в результате чего образуется плоский квадратный комплекс, который и получил название тема. Остальные две координационные связи железа направлены перпендикулярно плоскости молекулы тема. Одной из этих связей гем соединяется с глобином, а шестая остается свободной (дезоксигемоглобин) или обратимо замещается кислородом (оксигемоглобин) или другими лигандами, например окисью углерода.

Гем, соединяясь с глобином, располагается в углублении, образованном третичной структурой последнего. Полипептидиые цепи а-, р-функциональных субъединиц глобина в дезоксигемоглобине соединены попарно, имеется четыре мостика между а-цепями и два — между р-цепями. В оксигемоглобине указанные связи отсутствуют, что повышает его сродство к кислороду и ускоряет процесс оксигенации (присоединение кислорода).

Указанные особенности строения и свойство гемоглобина обеспечивают ему кооперативное связывание четырех молекул кислорода: каждый гем присоединяет кислород не самостоятельно, независимо друг от друга, а совместно, кооперативно. Кооперативное состоит в том, что каждую последующую молекулу кислорода гемоглобин присоединяет (и отдает) легче, чем предыдущую. Это объясняется тем, что после присоединения первой молекулы кислорода происходит изменение конфор-мации одной из полипептидных цепей глобина и связанный с ней гем приобретает повышенное сродство к кислороду. Изменение первой полипептидной цепи автоматически передается на вторую полипептидную цепь, а от первой функциональной субъединицы гемоглобина конформационные изменения передаются на вторую, в результате чего последовательно происходит повышение сродства всех гемов гемоблобина к кислороду. Если принять константу взаимодействия первого тема с кисло

родом за единицу, то скорость присоединения кислорода к последующим темам выразится соотношением 1: 4: 24: 9.

Оксигемоглобин — основное кислородное производное гемоглобина, легко диссоциирующее на гемоглобин и О2. Скорость прямой и обратной реакции при взаимодействии гемоглобина и кислорода зависит от величины парциального давления кислорода в воздухе, с которым контактирует кровь, находясь в капиллярах легочных альвеол.

^Гемоглобин крови животных и человека связывает разные количества кислорода даже при максимальном давлении последнего. Так, 1 г гемоглобина человека связывает 1,34 мл кислорода, лошади—1,33, коровы—1,0—1,5, свиньи—1,68, собаки—1,55—1,65 мл. По количеству кислорода, связываемого гемоглобином, содержащимся в 100 мл крови, определяют кислородную емкость крови. Для разных видов животных она колеблется в пределах от 10,1 до 19,5 мл. Оксигенация гемоглобина происходит быстрее, чем распад оксигемоглобина:

НЬ+0₂->НЬО₂ за 0,001 с НЬО₂->-НЬ + О2 за 0,05 с /

Распад оксигемоглобина на гемоглобин и кислород усиливается при понижении атмосферного давления, повышении температуры, пропускании через кровь азота, углекислоты и в ряде других случаев.

В артериальной крови практически весь гемоглобин находится в виде оксигемоглобина. Это обеспечивается относительно высоким парциальным давлением кислорода в легких, через которые проходит кровь. Во вдыхаемом воздухе 20,9 % кислорода и только 0,03 % углекислоты, тогда как в выдыхаемом воздухе 15,5—16,3% кислорода (на 22,1—26,3% меньше, чем во вдыхаемом) и 4,1 % углекислого газа (в 136 раз больше, чем в атмосфере). Учитывая то обстоятельство, что толщина эпителиальной стенки, отделяющей кровь от воздуха в альвеолах, составляет 0,004 мм, а поверхность крови в легких крупных животных превышает площадь в 90—100 м², создаются благоприятные условия для диффузии кислорода в кровь, а двуокиси углерода в воздух. В процессе дыхания организм использует около 5 % кислорода, содержащегося в воздухе. Процесс присоединения молекулярного кислорода к гемоглобину не сопровождается изменением валентности железа тема, поэтому он получил название оксигенация, а не окисление. Образующийся при оксигенации оксигемоглобин в тканях распадается на гемоглобин и кислород, после чего кислород усваивается тканями.

Образование оксигемоглобина зависит от парциального давления кислорода в воздухе. При уменьшении этого давления количество образующегося оксигемоглобина уменьшается -возникает состояние гипоксемии. Недостаток кислорода в крови вызывает его недостаток и в тканях. Такое явление называется

дез гипоксией. При наличии во вдыхаемом воздухе 20,9% кислорода около 99 % гемоглобина крови превращается в оксигемоглобин, при 10 % кислорода около 90 % гемоглобина превращается в оксигемоглобин, а при 2,5 % —только 50 %, это свидетельствует о существовании адаптационных механизмов в организме человека и животных к изменению концентрации кислорода в воздухе. В основе адаптационного механизма, немаловажную роль играет кооперативность при взаимодействии гемоглобина с кислородом.

Аноксемия возникает при восхождении на высокие горы (горная болезнь), при вдыхании инертных газов, а также при нарушении нормальной функции легких (воспалительные процессы, отеки, эмфизема).

у/емоглобин участвует и в переносе CO2J В межтканевых жидкостях парциальное давление СО₂ около 8,0 кПа (60 мм рт. ст.), а в венозной крови — около 6 кПа (47 мм рт. ст.). Эта разница обеспечивает диффузию СО₂ из тканей в венозные сосуды./В крови около 20 % СО₂ соединяется с гемоглобином карбамидными связями ро месту свободных аминогрупп глобина (образуется карбогёмоглобин)! и около 80 % СО₂ превращается в гидрокарбонаты калия. В легких гидрокарбонаты разрушаются до угольной кислоты, которая распадается на воду и углекислый газ и эти продукты удаляются из организма с выдыхаемым воздухом. Образование угольной кислоты в тканях и ее распад в легких до СО₂ и Н₂О осуществляется ферментом карбоангидразой.

Гемоглобин помимо оксигемоглобина и карбогемоглобина может образовать и ряд других производных. К этим производным относятся метгемоглобин, карбоксигемоглобин, циангемоглобин. Образование метгемоглобина (НЬ—ОН) происходит при попадании в кровь различных окислителей (метиленовая синь, красная кровяная соль, мышьяковистый водород, бензол, нитробензол, анилин). В присутствии различных окислителей железо тема окисляется до трехвалентного состояния и прочно соединяется с группой —ОН, утрачивая способность присоединять кислород. Под действием дегидрогеназ тканей метгемоглобин постепенно восстанавливается до гемоглобина. Однако превращение больших количеств гемоглобина крови в метгемоглобин (50 % и больше) вызывает гипоксию и может послужить причиной смерти.

/Гемоглобин очень активно соединяется с угарным газом, образуя при этом карбоксигемоглобин (НЬ-—СО). Сродство гемоглобина к окиси углерода примерно в 300 раз выше, чем к кислороду, в связи с чем при наличии в воздухе даже 0,1 % ионов углерода больше половины гемоглобина превращается в карбоксигемоглобин^] Карбоксигемоглобин, как и метгемоглобин, не обладает способностью к оксигенации, поэтому образование больших его количеств приводит к гипоксии тканей, и смерти животного., В карбоксигемоглобине железо остается

двухвалентным. Находясь в крови животных, отравленных угарным газом, НЬ—СО придает ей алый цвет. В отличие от артериальной крови, содержащей НЬ—О₂, она не темнеет при попадании в среду с низким парциальным давлением кислорода, т. е. карбоксигемоглобин не переходит в гемоглобин.

Циангемоглобин (Hb—CN) возникает при попадании в организм синильной кислоты и ее солей. В циангемоглобине группа —CN присоединяется к железу тема довольно прочно (железо становится трехвалентным элементом):

Гемоглобин и его производные дают характерные спектры поглощения, на основании чего их можно идентифицировать.

Распад гемоглобина. Эритроциты в организме, как и все клетки, функционируют в течение определенного периода времени (у млекопитающих от 30 до 120 дней), после чего происходит их распад. Местом распада эритроцитов являются селезенка, печень, костный мозг. Освобождающийся при их разрушении гемоглобин после ряда последовательных изменений распадается до свободных аминокислот (глобин), а входящий в его состав гем постепенно превращается в желчные пигменты—билирубин и биливердин, которые конъюгируют с глюкуроновой кислотой и в дальнейшем удаляются из организма частично с калом — стеркобилин и частично с мочой— уробилин (подробно см. «Обмен хромопротеидов»),

Лейкоциты. Над выпавшими в осадок эритроцитами образуется небольшой слой лейкоцитов — белых клеток крови. Лейкоциты играют очень важную роль в защите организма. Они могут захватывать и переваривать бактерии и другие инородные тела, попавшие в организм.

В отличие от эритроцитов лейкоциты имеют ядро и все другие органеллы, присущие соматическим клеткам. Наличие ядра и рибосом свидетельствует о том, что в лейкоцитах постоянно синтезируются различные белки. В числе последних множество ферментов, среди которых наиболее активны оксидоредуктазы и гидролазы. Высокая активность гидролитических ферментов — катепсинов, липаз, гликозидаз, амидаз — обеспечивает.участие, ле.йконитов в пеоеваоиванин чужеродных органических веществ. Лейкоциты имеют активную систему аэробных дегидрогеназ и других ферментов дыхательной цепи. Освобождающаяся при окислении органических веществ в лейкоцитах энергия используется также для удержания структуры клеток, осуществления активного транспорта веществ через их мембрану против градиента концентрации.

Лейкоциты могут обволакивать эластической мембраной чужеродные тела и клетки и в последующем переваривать их. Это явление названо фагоцитозом. Он сопровождается резким увеличением поглощения кислорода и глюкозы лейкоцитами, повышением распада гликогена в них, нарастанием активности ферментов. Например, активность ферментов пентозного цикла при фагоцитозе увеличивается в 15 раз. Фагоцитоз также сопровождается образованием большого количества Н2О2, концентрация которой достигает такой величины, что обнаруживается ее бактерицидное действие.

В лейкоцитах в больших количествах вырабатывается гистамин. Эти клетки активно участвуют в образовании целого ряда иммуноглобулинов; Особенно высоко активны в этом отношении такие разновидности лейкоцитов, как плазмоциты.

Лейкоциты вырабатывают специфический фермент, напоминающий по своему действию лизоцим. Назначение этого фермента состоит в том, что он разрушает полисахаридные комплексы бактериальных клеток и тем самым способствует ускорению их фагоцитоза лейкоцитами.

Тромбоциты. Кровяные пластинки, или тромбоциты, играют важную роль в образовании кровяного сгустка при свертывании крови, его ретракции и сужении сосудов. На их поверхности сорбируются плазматические факторы коагуляции и другие биологически активные вещества (например, гистамин, серотонин), способствующие свертыванию крови и уменьшению кровотечения за счет сужения просвета кровеносных сосудов.

Химический состав и особенности обмена тромбоцитов изучены еще недостаточно, хотя некоторые биохимические особенности этих клеток известны. Так, в отличие от эритроцитов и плазмы в них много фосфатов и совсем мало гидрокарбонатов. Тромбоциты богаты фосфатидами и кальцием, натрий в них находится в связанном с фосфатидами состоянии. Участие тромбоцитов в свертывании крови зависит от наличия в их составе ненасыщенных жирных кислот — чем их больше в тромбоцитах, тем активнее происходит образование кровяного сгустка. Непредельные жирные кислоты входят в состав специфического липопротеида, выполняющего роль одного из факторов свертывания крови.

Тромбоциты содержат в себе фактор, нейтрализующий антикоагуляционное действие гепарина. Действие тромбоцитов на ретракцию кровяного сгустка основано на наличии в их составе молекул, напоминающих по строению и свойствам актомиозин мышц и способных сокращаться при наличии АТФ. Содержание АТФ в тромбоцитах достаточно высокое — в 100—150 раз больше, чем в эритроцитах.

Лимфа

Лимфа — прозрачная жидкость, заполняющая просвет лимфатических сосудов, межтканевых и межклеточных пространств. По составу и физико-химическим свойствам она во многом напоминает плазму крови, отличаясь от нее более низким содержанием белков. Плотность лимфы 1,012—1,026, относительная вязкость 1,0—1,5; поверхностное натяжение 1,00—1,02, депрессия 0,58—0,59, рН 7,6—7,7.

Количество лимфы у крупного рогатого скота достигает 95—100 л, у лошадей —70—80, у собаки —0,6 л.

Лимфа, полученная из разных участков тела, отличается между собой. Так, в лимфе нижних конечностей содержание белков не превышает 3 %, в лимфе кишечника их 5—6 %, а в лимфе печени 6—8 %.- К белкам лимфы относят альбумин, глобулины, фибриноген, протромбин. Соотношение между альбуминами и глобулинами в лимфе крупного рогатого скота следующее (%): альбуминов — до 45, а-глобулинов —до 20, γ-глобулинов— до 12, у-^глобУ^лннов — Д° 23. Фибриногена в лимфе 0,08—0,10, т. е. в 4—5 раз меньше, чем в плазме.

В лимфе всегда содержатся мочевина, аминокислоты, креа-тинин, азотистые основания, жиры, холестерол, фосфатиды, сахар, хлориды, фосфаты, натрий, калий, кальций, магний, ферменты, гормоны, витамины и другие элементы и вещества. Содержание перечисленных веществ в лимфе зависит от того, когда взята лимфа для исследований — до или после кормления. У животных до кормления лимфа содержит очень мало жиров (до 0,01 %), а после кормления их количество может достигать 3 % и больше. Количество сахара в лимфе относительно постоянное и для разных животных колеблется от 0,05 до 0,10%.

Из форменных элементов в лимфе присутствуют в небольшом количестве лимфоциты.