для студентов магистратуры в 2016-176 уч. году

1. Пространственная конфигурация, стереоизомерия и оптическая активность α-аминокислот. Классификация α-аминокислот по строению и полярности боковых радикалов.

2. Классификация химических реакций α-аминокислот: реакции α-аминогруппы, реакции α-карбоксильной группы, реакции с совместным участием α-карбоксильной и α-аминогрупп. Образование солей, дикетопиперазинов, оснований Шиффа, этерификация и N -ацилирование. Реакции Эдмана и Сенгера, их практическое значение.

3. Биологически важные реакции аминокислот (декарбоксилирование, трансаминирование, дезаминирование). Химические реакции индивидуальных аминокислот, обусловленные природой боковых радикалов (трансметилирование с участием метионина, окисление SH-групп цистеина, гидроксилирование ароматических радикалов, дезамидирование аспарагина и глутамина).

4. Пептидная связь, электронное и пространственное строение. Конформация полипептидной цепи. Разрешенные и запрещенные конформации аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Конформационные карты (карты Рамачандрана). Первичная структура белка.

5. Основные виды вторичной структуры белка. Правозакрученная α-спираль, её характеристики, β-складчатые структуры. Аминокислотные остатки, способствующие и препятствующие формированию определенных видов вторичной структуры.

6. Третичная структура белка. Стабильность третичной структуры и определяющие её силы: ковалентные, водородные, ионные связи, гидрофобные взаимодействия. Глобулярные и фибриллярные белки. Четвертичная структура белка как надмолекулярный уровень пространственной организации

7. Металлопротеины. Металлы, способные выступать в роли простетической группы. Значение координационных связей в формировании нативной структуры металлопротеинов. Цинксодержащий гексамерный комплекс инсулина: строение, биологическое значение.

8. Гемопротеины, примеры, биологическая роль. Особенности различных форм гема в белках. Связь гема с белковой частью гемопротеинов. Гемоглобин, структурно-функциональные особенности.

9. Фосфопротеины. Сайты фосфорилирования белков, протеинкиназы и фосфопротеинфосфатазы. Механизмы изменения конформации фосфорилированных белков, биологическая роль.

10. Классификация углеводов: моно-, олиго- и полисахариды. Строение моносахаридов, виды изомерии моносахаридов на примере глюкозы, фруктозы, рибозы.

11. Биологически важные реакции моносахаридов: окисление, восстановление, образование гликозидов и сложных эфиров. Важнейшие дисахариды, строение, биологическая роль.

12. Гликопротеины и протеогликаны: структура, биологическое значение, строение углеводных цепей, связь с белковой частью, биологическая роль.

13. Белково-липидные комплексы: биологические мембраны, липопротеины крови, липосомы. Особенности строения белковых и липидных компонентов, биологическая роль.

14. Пуриновые и пиримидиновые нуклеиновые основания: строение, номенклатура, физико-химические свойства. Таутомерия производных пурина и пиримидина (амино-иминная, лактим-лактамная, кето-енольная, HN₇ – HN₉), роль в проявлении биологической активности соединений.

15. Нуклеозиды и нуклеотиды, их строение и номенклатура. Химические связи в нуклеозидах и нуклеотидах. Конформации пентозного фрагмента, анти- и син- конформации нуклеозидов и нуклеотидов.

16. Первичная структура нуклеиновых кислот. Фосфодиэфирная связь. Нуклеотидный состав ДНК и РНК. Правила Чаргаффа.

17. ДНК-триплексы и тетраплексы, строение, типы связей, применение. Неканонические водородные связи между азотистыми основаниями.

18. Вторичная структура ДНК. Модель Уотсона – Крика. Краткая характеристика В-, А-, Z-форм ДНК. Роль водородных связей и гидрофобных взаимодействий в стабилизации биспиральной молекулы ДНК.

19. Третичная структура ДНК. Уровни суперспирализации ДНК
в хроматине. Особенности строения ДНК-связывающих белков.

20. Вторичная и третичная структуры РНК, типы связей, стабилизирующих структуру. Сравнительная характеристика транспортных, рибосомальных и матричных РНК у эукариот и прокариот.