Обмен веществ и его характеристика

Обязательным условием жизни является обмен веществ между живым организмом и окружающей средой. Из внешней среды в организм поступают источники энергии, строительный материал для различных синтезов, витамины, минеральные вещества, вода и кислород. Из организма вовне удаляются конечные продукты химических процессов, протекающих в организме: углекислый газ, вода и аммиак (в форме мочевины).

В процессе пищеварения пищевые вещества, как правило, высокомолекулярные и для организма чужеродные, под действием пищеварительных ферментов расщепляются и превращаются в конечном счете в простые соединения – универсальные для всех живых организмов. Так, например, любые пищевые белки распадаются на аминокислоты 20 видов, точно такие же, как и аминокислоты самого организма. Из углеводов пищи образуется универсальный моносахарид – глюкоза. Поэтому конечные продукты пищеварения могут вводиться во внутреннюю среду организма и использоваться клетками для разнообразных целей.

Совокупность химических реакций, протекающих во внутренней среде организма, т.е. в его клетках, называется метаболизмом. В настоящее время известны десятки тысяч химических реакций, составляющих метаболизм.

В свою очередь, метаболизм делится на катаболизм и анаболизм.

Под катаболизмом понимаются химические реакции, за счет которых крупные молекулы подвергаются расщеплению и превращаются в молекулы меньшего размера. Конечными продуктами катаболизма являются такие простейшие вещества, как СО₂, Н₂О и NH₃.

Для катаболизма характерны следующие закономерности:

• В процессе катаболизма преобладают реакции окисления.

• Катаболизм протекает с потреблением кислорода.

• В процессе катаболизма освобождается энергия, примерно половина которой аккумулируется в форме химической энергии аденозин-трифосфата (АТФ). Другая часть энергии выделяется в виде тепла.

Анаболизм включает разнообразные реакции синтеза. Анаболизм характеризуется следующими особенностями:

• Для анаболизма типичны реакции восстановления.

• В процессе анаболизма происходит потребление водорода. Обычно используются атомы водорода, отщепляемые от глюкозы и переносимые коферментом НАДФ (в форме НАДФ∙Н₂).

• Анаболизм протекает с потреблением энергии, источником которой является АТФ.

• В случае преобладания анаболизма над катаболизмом происходит накопление химических веществ в организме, в первую очередь белков. Накопление белков ворганизме – обязательное условие его роста и развития.

• Обеспечение энергией (в форме молекул АТФ) всех потребностей организма.

Все химические процессы протекают с потреблением энергии в форме АТФ.

АТФ (аденозинтрифосфат) является нуклеотидом. В состав молекулы АТФ входят азотистое основание – аденин, углевод – рибоза и три остатка фосфорной кислоты (аденин, связанный с рибозой, называется аденозином).

Особенностью молекулы АТФ является то, что второй и третий остатки фосфорной кислоты присоединяются связью, богатой энергией. Такая связь называется высокоэнергетической, или макроэргической, и обозначается знаком ~. Соединения, имеющие макроэргические связи, обозначаются термином «макроэрги».

Структурная формула АТФ имеет следующий вид:

В упрощенном виде строение АТФ можно отразить схемой:

При использовании АТФ в качестве источника энергии обычно происходит отщепление путем гидролиза последнего остатка фосфорной кислоты:

АТФ + Н₂О АДФ + Н₃РО₄ + Q (энергия)

В физиологических условиях, т.е. при тех условиях, которые имеются в живой клетке (температура, рН, осмотическое давление, концентрация реагирующих веществ и пр.), расщепление моля АТФ (506 г) сопровождается выделением 12 ккал, или 50 кДж* энергии.

Главными потребителями энергии АТФ в организме являются:

• реакции синтеза;

• мышечная деятельность;

• транспорт молекул и ионов через мембраны (например, всасывание веществ из кишечника, образование мочи в почках, формирование и передача нервного импульса и др.).

Таким образом, биологическая роль АТФ заключается в том, что это вещество является универсальным аккумулятором энергии, своего рода энергетической «валютой» клетки.

Основным поставщиком АТФ является тканевое дыхание – завершающий этап катаболизма, протекающий в митохондриях всех клеток, кроме красных клеток крови (эритроцитов).

Для активного протекания реакций организм вырабатывает и использует ферменты.

Ферменты, или энзимы, – это особые белки, выполняющие роль катализаторов химических реакций. Практически все химические реакции в организме протекают с огромными скоростями благодаря участию ферментов.

СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ

Участок молекулы фермента, на котором происходит катализ, получил название «активный центр». Если фермент по строению является Простым белком, то его активный центр формируется только остатками аминокислот, которые обычно находятся в разных участках одной и той же полипептидной цепи или же в разных полипептидах, но пространственно сближены. Другими словами активный центр образуется на уровне третичной структуры белка-фермента. У ферментов – сложных белков в состав активного центра часто входит их простетическая группа.

Образование активного центра из функциональных групп, довольно далеко отстоящих друг от друга в полипептидных цепях, но совмещенных пространственно в активном центре (т.е. на уровне третичной структуры белка), позволяет ферменту за счет конформационных изменений обеспечивать необходимое соответствие между активным центром и молекулами реагирующих веществ (их обычно называют субстратами). Благодаря изменению конформации фермента происходит как бы «приспособление», «подгонка» активного центра к структуре молекул, превращение которых ускоряется данным ферментом.

Изменение конформации молекулы фермента является также одним из механизмов регуляции скорости ферментативных реакций (см. ниже).

В активном центре обычно выделяют два участка – адсорбционный и каталитический.

Адсорбционный участок (центр связывания) по своему строению соответствует структуре реагирующих соединений, и поэтому к нему легко присоединяются молекулы субстрата.

Каталитический участок активного центра непосредственно осуществляет ферментативную реакцию.

Большинство ферментов содержат в своей молекуле только один активный центр. У некоторых ферментов может иметься несколько активных центров.

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ

В любом катализе, осуществляемом ферментами, можно обнаружить три обязательные стадии.

На первой стадии молекулы реагирующих веществ (субстрата) присоединяются к адсорбционному участку активного центра фермента за счет слабых связей. Образуется фермент-субстратный комплекс, который может легко распадаться снова на фермент и субстрат, т.е. первая стадия ферментативного катализа полностью обратима. На этой стадии с помощью активного центра возникает благоприятная ориентация реагирующих молекул, что способствует их дальнейшему взаимодействию.

На второй стадий с участием каталитического участка активного центра и молекул субстрата происходят различные реакции, характеризующиеся низкой величиной энергии активации и поэтому протекающие с большой скоростью. В результате этих реакций в конечном счете образуется либо продукт реакции, либо почти готовый продукт.

На третьей стадии происходит отделение продукта реакции от активного центра с образованием свободного фермента, способного присоединять к себе новые молекулы субстрата. Если на второй стадии был получен почти готовый продукт, то он предварительно превращается в продукт, который затем отделяется от фермента.

Схематично стадии ферментативного катализа можно представить следующим образом:

В клетках ферменты, катализирующие многостадийные химические процессы, часто объединяются в комплексы, называемые мулыиферментными системами. Эти комплексы структурно связаны с органоидами клеток или же встроены в биомембраны. Объединение отдельных ферментов в единый комплекс позволяет одновременно ускорять все последовательные стадии превращения какого-либо субстрата.

В некоторых случаях в катализе наряду с белком-ферментом еще участвует низкомолекулярное (небелковое) соединение, называемое коферментом. Большинство коферментов в своем составе содержат витамины.

СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ

Различают два вида специфичности ферментов: специфичность действия и субстратную специфичность.

Специфичность действия – это способность фермента катализировать только строго определенный тип химической реакции. Если субстрат может вступать в разные реакции, то для каждой реакции нужен свой фермент. Например, широко распространенный в клетках глюкозо-6-фосфат (производное глюкозы) подвергается различным превращениям:

Глюкоза + фосфорная кислота

Глюкозо-6-фосфат Глюкозо-1-фосфат

Фруктозо-6-фосфат

Отщепление от этого субстрата фосфорной кислоты происходит под действием фермента фосфатазы. При этом фосфатаза катализирует только реакцию отщепления фосфорной кислоты, никакие другие превращения глюкозо-6-фосфата этот фермент не ускоряет. Другое возможное превращение глюкозо-6-фосфата осуществляется с участием фермента мутазы. В этом случае глюкозо-6-фосфат переходит в глюкозо-1-фосфат. Еще один фермент – изомераза – вызывает превращение глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат.

Таким образом, каждый фермент катализирует только одну из всех возможных реакций, в которые может вступать субстрат. Специфичность действия определяется в основном особенностями строения каталитического участка активного центра фермента.

Субстратная специфичность – способность фермента действовать только на определенные субстраты.

Различают две разновидности субстратной специфичности: абсолютную и относительную.

Фермент, обладающий абсолютной субстратной специфичностью, катализирует превращения только одного субстрата. На другие вещества, даже очень близкие по строению к этому субстрату, фермент не действует. Примером фермента с абсолютной субстратной специфичностью является аргиназа – фермент, отщепляющий от аминокислоты аргинина мочевину. Аргинин – единственный субстрат аргиназы.

Относительная (групповая) субстратная специфичность – это способность фермента катализировать превращения нескольких похожих по строению веществ. Обычно эти вещества обладают одним и тем же типом химической связи и одинаковой структурой одной из химических группировок, соединенных этой связью. Например, фермент пепсин расщепляет пептидные связи в белках любого строения.

Субстратная специфичность обусловлена главным образом структурой адсорбционного участка активного центра фермента.

КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНОГО КАТАЛИЗА

Скорость ферментативных реакций существенно зависит от многих факторов. К ним относятся концентрации участников ферментативного катализа (фермента и субстрата) и условия среды, в которой протекает ферментативная реакция (температура, рН, присутствие ингибиторов и активаторов).