Регуляция активности ферментов

В основе всех 4 типов регуляции лежит изменение конформации ферментов.

1. Путем фосфорилирования или дефосфорилирования.

 

1) Неактивный фермент состоит из одной субъединицы или одной ппц

2) При присоединении остатков фосфорной кислоты к ферменту (по остаткам серина или треонина) меняется конформация фермента

3) И он становится активным (обратимая реакция)

 

2. Частичный протеолиз (отщепление части ппц) – необратимый тип.

 

 

1) Фермент неактивный – ппц.

2) В результате отщепления части цепи изменяется конформация ферментов.

3) И он становится активным.

Так действуют ферменты, участвующие в переваривании. Например, неактивный трипсиноген (фермент поджелудочной железы) активируется путем отщепления шести аминокислотных остатков:

 

3. При помощи белок-белковых взаимодействий (обратимая реакция)

 

 

1) Неактивный фермент состоит из одной или нескольких субъединиц, которые связаны с белком-регулятором.

2) Под действием различных факторов происходит отщепление белка-регулятора, а фермент меняет конформацию.

3) Фермент активируется.

4. Аллостерическая регуляция (обратимая реакция)

1) Фермент состоит из двух или более субъединиц. Субъединицы работают согласовано.

Например, к неактивному ферменту регуляторной субъединицы (с АлЦ) присоединяется активатор.

 

2) В результате меняется конформация регуляторной субъединицы, через место контакта субъединиц эти изменения передаются на каталитическую единицу (с АЦ), она меняет конформацию и конфигурацию АЦ.

3) Фермент активный

Так же можно подавить активность фермента ингибитором.

 

Например: В метаболических путях аллостерические ферменты катализируют ключевые реакции метаболизма и могут ингибироваться конечным продуктом метаболического пути. Такой вид ингибирования - обратная отрицательная связь = ретроингибирование.

Метаболический путь – цепь последовательных биохимических реакций, в которых продукт одной реакции является субстратом для следующей реакции.

 

Аллостерические ферменты катализируют необратимые реакции и часто ингибируются конечным продуктом (ретроингибирование).

 

Изоферменты

Изоферменты – м ножественные формы фермента, которые катализируют одну и ту же реакцию, но в разных органах.

· Максимальной скорости реакции · Константе Михаэлиса

Они отличаются по:

· Строению

· Молекулярной массе

· Электрофоретической подвижности

Например, ЛДГ (лактатдегидрогеназа) катализирует реакции ПВК ↔ лактат в разных органах.

Фермент состоит из 4 субъединиц двух типов:

 

 

И существует 5 типов (изоформ) фермента

 

 

Методом электрофореза установлено, что ЛДГ 1 и меньше ЛДГ 2 присутствуют в сердечной мышце, в почках. ЛДГ 4 и ЛДГ 5 – в печени и мышцах.