Г. Супервторичная структура белков

Пространственная структура каждого белка индивидуальна и определяется его первичной структурой. Однако сравнение конформаций разных по структуре и функциям белков выявило наличие у них похожих сочетаний элементов вторичной структуры. Такой специфический порядок формирования вторичных структур называют супервторичной структурой белков. Супервторичная структура формируется за счёт межрадикальных взаимодействий.

Определённые характерные сочетания?-спиралей и?-структур часто обозначают как "структурные мотивы". Они имеют специфические названия: "?-спираль-поворот-?-спираль", "структура?-бочонка", "лейциновая застёжка-молния", "цинковый палец" и др. Специфическое пространственное расположение?-спиралей и?-структур формируется за счёт межрадикальных взаимодействий.

1. Супервторичная структура типа?-бочонка

Такая структура действительно напоминает бочонок, где каждая?-структура (обозначенная на рис. 1-16 стрелкой) расположена внутри и связана с?-спиральным участком полипептидной цепи, находящимся на поверхности молекулы.

Супервторичную структуру в виде?-бочонка имеют некоторые ферменты, например триозо-фосфатизомераза и один домен пируваткиназы.

2. Структурный мотив "?-спираль-

поворот-?-спиралъ"

Этот "структурный мотив" обнаружен во многих ДНК-связывающих белках. Двухспиральная структура ДНК имеет две бороздки - большую и малую. Большая бороздка хорошо приспособлена для связывания белков, имеющих небольшие спиральные участки.

В данный структурный мотив входят две?-спирали: одна более короткая, другая более длинная, которые соединены поворотом полипептидной цепи. Более короткая а-спираль располагается поперёк бороздки, а более длинная?-спираль - в большой бороздке, образуя не-ковалентные специфические связи радикалов аминокислот с нуклеотидами ДНК.

3. Супервторичная структура в виде "цинкового пальца"

Этот вид супервторичной структуры также часто отмечают в ДНК-связывающих белках. "Цинковый палец" - фрагмент белка, содержащий около 20 аминокислотных остатков, в котором атом цинка связан с радикалами четырёх аминокислот: обычно с двумя остатками цистеина и двумя - гистидина. В некоторых случаях вместо остатков гистидина также находятся остатки цистеина.

Два близко лежащих остатка цистеина отделены от двух других остатков гистидина (или цистеина) аминокислотной последовательностью, состоящей примерно из 12 аминокислотных остатков. Этот участок белка образует?-спираль, которая может специфично связываться с регуляторными участками большой бороздки ДНК. Специфичность взаимодействия ДНК-связывающего белка с определённой областью ДНК зависит от последовательности аминокислотных остатков, расположенных в области "цинкового пальца".

4. Супервторичная структура в виде "лейциновой застёжки-молнии"

Некоторые ДНК-связывающие белки олигомерны, т.е. содержат в своём составе несколько полипептидных цепей. Кроме того, существуют белки, которые функционируют в комплексе с другими белками. Объединение протомеров или отдельных белков в комплексы иногда осуществляется с помощью структурных мотивов, называемых "лейциновая застёжка-молния".

На поверхности каждой из двух взаимодействующих полипептидных цепей или белков имеется?-спиральный участок, содержащий по крайней мере 4 остатка лейцина. Лейциновые остатки располагаются через каждые 6 аминокислот один от другого. Так как каждый виток?-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка, радикалы лейцина находятся на поверхности каждого второго витка.

Лейциновые остатки?-спирали одного белка могут взаимодействовать с лейциновыми остатками другого белка с помощью гидрофобных взаимодействий, соединяя их вместе.

Примером соединения белков с помощью "лейциновой застёжки-молнии" могут служить гистоны. Гистоны - ядерные белки, в состав которых входит большое количество положительно заряженных аминокислот - аргинина и лизина. Молекулы гистонов объединяются в комплексы, состоящие из 8 мономерных белков с помощью "лейциновых застёжек", несмотря на то, что все мономеры имеют сильный положительный заряд.