Протеиназы ЖКТ.Субстратная специфичность протеиназ.

Динамическое состояние белков в организме.Катепсины.

С обменом белков и аминокислот неразрывно связано понятие азотистого баланса (АБ), под которым понимают разницу между количеством азота, введенного в организм с пищей (Nввед) и количеством азота, выведенного из организма (Nвывед) в виде конечных продуктов азотистого обмена.

Динамическое состояние белка в организме - изменение белкового состава без нарушения функции.Оно мб:

1)Равновесное(равновесный АБ)- скорость катаболизма=скорость анаболизма

2)Положительное-скорость анаболизма больше(у детей и во время восстановления организма после заболевания)

3)Отрицательное-скорость катаболизма больше(у пожилых людей, при голодании, при онкологических заболеваниях)

КАТЕПСИНЫ(от греч. kathepso — перевариваю), протеолитич. ферменты из группы эндопептидаз. Локализованы в лизосомах клеток животных. Осуществляют внутриклеточное переваривание белков. По строению активного участка катепсины разделяют на цистеиновые, сериновые и аспартатные протеазы. Наиболее многочисленны катепсины, содержащие в своём активном сайте цистеин: это катепсины B, C, H, F, L, K, O, S, V/L2, X, W. К сериновым протеазам относятся катепсины A и G, к аспартатным — D и E.

Оптимальный pH для действия катепсинов =3.8. Их активность растёт в опухолевых клетках. Катепсины группы В — трипсиноподобные; группы D — действуют подобно пепсину, активируют другие катепсины. Катепсин группы G наиболее активен в полиморфноядерных лейкоцитах, действует подобно химотрипсину.

Пищевые белки как источник АК. Переваривание белков.

Нам надо кушать 100-120 г белка в день при трате 12000 кДж + по 10 г на каждые 1200 кДж. А детишкам 55-72 г\день

Источники свободных аминокислот в клетках - белки пищи, собственные белки тканей и синтез аминокислот из углеводов. Фонд свободных аминокислот организма составляет примерно 35 г. Содержание свободных аминокислот в крови в среднем равно 35-65 мг/дл. Большая часть аминокислот входит в состав белков, количество которых в организме взрослого человека нормального телосложения составляет примерно 15 кг.

В организме человека в сутки распадается на аминокислоты около 400 г белков, примерно такое же количество синтезируется. Поэтому тканевые белки не могут восполнять затраты аминокислот при их катаболизме и использовании на синтез других веществ. Первичными источниками аминокислот не могут служить и углеводы, так как из них синтезируются только углеродная часть молекулы большинства аминокислот, а аминогруппа поступает от других аминокислот. Следовательно, основным источником аминокислот организма служат белки пищи.

95-97% белков пищи всасываются в виде АК.Пептидазы ЖКТ поэтапно расщепляют пептидные связи белковой молекулы до конечного продукта гидролиза белков- АК,При гидролизе происходит разрыв СО-NН связи.

Протеиназы ЖКТ.Субстратная специфичность протеиназ.

Протеиназы делят на 2 типа:

Экзопептидазы-катализируют разрыв концевой пептидной связи с высвобождением концевой АК.

· Карбоксипептидаза, аминопептидазы

Эндопептидазы-разрывают связь внутри полипептидной цепи.

· Пепсин(рН 1-2), реннин, трипсин,химотрипсин(и у трипсина рН 7,2-7,8), эластаза

Специфичность:

Трипсин преимущественно гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина. Химотрипсины наиболее активны в отношении пептидных связей, образованных карбоксильными группами ароматических аминокислот (Фен, Тир, Три).

Карбоксипептидазы А и В - цинксодержащие ферменты, отщепляют С-концевые остатки аминокислот. Причём карбоксипептидаза А отщепляет преимущественно аминокислоты, содержащие ароматические или гидрофобные радикалы, а карбоксипептидаза В - остатки аргинина и лизина.

Последний этап переваривания - гидролиз небольших пептидов, происходит под действием ферментов аминопептидаз и дипептидаз, которые синтезируются клетками тонкого кишечника в активной форме.

Аминопептидазы последовательно отщепляют N-концевые аминокислоты пептидной цепи. Наиболее известна лейцинаминопептидаза - Zn2+- или Мn2+-содержащий фермент, несмотря на название, обладающий широкой специфичностью по отношению к N-концевым аминокислотам.

Дипептидазы расщепляют дипептиды на аминокислоты, но не действуют на трипептиды.

В результате последовательного действия всех пищеварительных протеаз большинство пищевых белков расщепляется до свободных аминокислот.