Закономерности развития иммунных реакций в слизистых оболочках

 

Проникновение патогена в слизистую оболочку приводит к его захвату макрофагами и презентации Т- и В-лимфоцитам. Из просвета кишечника антигены доставляются в индуктивный отдел иммунной системы слизистой с помощью М-клеток, где в дальнейшем представляются иммунокомпетентным клеткам.

Под влиянием антигена происходит отбор клоноспецифических Т- и В-лимфоцитов, их активация и пролиферация. Большая часть активированных Т- и В-лимфоцитов проходит своё развитие до зрелых эффекторных клеток (плазматических или цитотоксических клеток) в индуктивном отделе иммунной системы слизистых (лимфоидных узелках, лимфоидных бляшках, регионарных лимфатических узлах), после чего эти клетки мигрируют в эффекторную зону иммунной системы слизистых, где и реализуют свои свойства (продуцируют IgA или вызывают цитолиз чужеродных клеток).

Основную роль в регуляции дифференцировки IgA⁺ В-клеток в антитело-секретирующие клетки играют ТН2-хелперы (CD4⁺,), и продуцируемые ими ИЛ-5, ИЛ-6.

Часть антигенактивированных в слизистых покровах Т- и В-лимфоцитов через лимфатические сосуды и грудной лимфатический проток попадает в системную циркуляцию, откуда они диссеминируют в селезенку, отдаленные лимфатические узлы и индуктивные участки лимфоидных образований слизистых других систем организма. Такая высокая миграционная активность лимфоидных клеток слизистых обеспечивает непрерывное пополнение всех участков слизистых покровов (желудочно-кишечного тракта, респираторной системы, мочеполовой системы и железистых органов) антигенреактивными Т- и В-лимфоцитами, что в итоге служит постоянному поддержанию высокой общей иммунореактивности организма.

Особую роль в этом процессе играет иммунная система желудочно-кишечного тракта, которая, как известно, находится в постоянном контакте с громадным потоком микробного и аллергенного материала. Установлено, что пейеровы бляшки тонкой кишки являются важным (но не единственным) источником плазмоцитов, секретирующих IgA, практически для всех слизистых оболочек и железистых органов, а стимуляция иммунокомпетентных клеток пейеровых бляшек ведет к активации иммунной системы не только ЖКТ, но и дыхательного и урогенитального трактов. Известно, что секреторный IgA обеспечивает эффективную защиту слизистых покровов от инвазии микробов, вирусов, от проникновения токсинов и аллергенов, усиливает антибактериальную активность фагоцитов. Селективный дефицит IgA, развивающийся по разным причинам, в том числе и вследствие мутации в структурных генах Нa-цепи, способен приводить к аллергическим, инфекционным и аутоиммунным заболеваниям кишечника и других слизистых структур организма. Установлено, что повышенный поток микробных антигенов и токсинов может вести к активации «дремлющих» клонов аутоиммунных лимфоцитов и при наличии соответствующих условий может служить пусковым механизмом в развитии патологического процесса. Отсюда следует, что нормализация работы иммунной системы слизистых покровов и поддержание нормальной продукции IgA является обязательным условием лечения и профилактики инфекционных, аллергических и аутоиммунных заболеваний.

Антитела.

Антитела — специфические белки гамма- глобулиновой природы, образующиеся в организме в ответ на антигенную стимуляцию и способные специфически взаимодействовать с антигеном (in vivo, in vitro). В соответствии с международной классификацией совокупность сывороточных белков, обладающих свойствами антител, называют иммуноглобулинами.

 

Общий план строения иммуноглобулинов:

1) Fab (Участок связывания антигена (Fab, fragment antigen binding) — это участок молекулы иммуноглобулина, который связывает антиген. Fab состоит из одного константного и одного вариабельного домена легкой и тяжелой цепей. Эти домены образуют паратоп — сайт связывания антигена на N-конце. Вариабельные домены связывают эпитоп специфических антигенов). Fc и Fab могут быть получены разрезанием молекулы иммуноглобулина ферментом папаином, при этом из одной молекулы мономерного иммуноглобулина образуются два Fab и один Fc. Фермент пепсин разрезает иммуноглобулины ниже шарнирного участка и при этом образуется один мономер Fc и один F(ab) ₂);

2) Fc (Кристаллизующийся фрагмент иммуноглобулина (Fc, fragment crystallizable region, Fc region) — это концевая часть молекулы иммуноглобулина, которая взаимодействует с Fc рецептором на поверхности клетки и с некоторыми белками системы комплемента. Данное свойство позволяет антителам активировать иммунную систему. Fc участок IgG, IgA и IgD изотипов состоит из двух одинаковых белковых фрагментов, соответственно, второго и третьего константных доменов двух тяжелых цепей; в случае изотипов IgM и IgE Fc содержит три константных домена тяжелых цепей (домены C _H 2-4) в каждой полипептидной цепочке. Другая часть антитела называется Fab (от англ. Fragment antigen binding), и состоит из вариабельных участков, которые определяют специфичность мишени, которую связывает антитело. Напротив, Fc всех антител одного класса одинаковы и константны. Отсюда происходит неправильное объяснение происхождения термина Fc как «fragment constant region»);

3) тяжелая цепь;

4) легкая цепь;

5) антиген-связывающийся участок;

6) шарнирный участок.

 

Уникальность антител заключается в том, что они способны специфически взаимодействовать только с тем антигеном, который вызвал их образование.

Иммуноглобулины (Ig) разделены в зависимости от локализации на три группы:

- сывороточные (в крови);

- секреторные (в секретах- содержимом желудочно- кишечного тракта, слезном секрете, слюне, особенно- в грудном молоке) обеспечивают местный иммунитет (иммунитет слизистых);

- поверхностные (на поверхности иммунокомпетентных клеток, особенно В- лимфоцитов).

Любая молекула антител имеет сходное строение (Y- образную форму) и состоит из двух тяжелых (Н) и двух легких (L) цепей, связанных дисульфидными мостиками. Каждая молекула антител имеет два одинаковых антигенсвязывающих фрагмента Fab (fragment antigen binding), определяющих антительную специфичность, и один Fc (fragment constant) фрагмент, который не связывает антиген, но обладает эффекторными биологическими функциями. Он взаимодействует со “своим” рецептором в мембране различных типов клеток (макрофаг, тучная клетка, нейтрофил).

Концевые участки легких и тяжелых цепей молекулы иммуноглобулина вариабельны по составу (аминокислотным последовательностям) и обозначаются как VL и VH области. В их составе выделяют гипервариабельные участки, которые определяют структуру активного центра антител (антигенсвязывающий центр или паратоп). Именно с ним взаимодействует антигенная детерминанта (эпитоп) антигена. Антигенсвязывающий центр антител комплементарен эпитопу антигена по принципу “ключ — замок” и образован гипервариабельными областями L- и Н- цепей. Антитело свяжется антигеном (ключ попадет в замок) только в том случае, если детерминантная группа антигена полностью вместится в щель активного центра антител.

Легкие и тяжелые цепи состоят из отдельных блоков- доменов. В легких (L) цепях — два домена- один вариабельный (V) и один константный (C), в тяжелых (H) цепях- один V и 3 или 4 (в зависимости от класса иммуноглобулина) C домена.

Существуют легкие цепи двух типов- каппа и лямбда, они встречаются в различных пропорциях в составе различных (всех) классов иммуноглобулинов.

Выявлено пять классов тяжелых цепей- альфа (с двумя подклассами), гамма (с четырьмя подклассами), эксилон, мю и дельта. Соответственно обозначению тяжелой цепи обозначается и класс молекул иммуноглобулинов- А, G, E, M и D.

Именно константные области тяжелых цепей, различаясь по аминокислотному составу у различных классов иммуноглобулинов, в конечном результате и определяют специфические свойства иммуноглобулинов каждого класса.

Известно пять классов иммуноглобулинов, отличающихся по строению тяжелых цепей, молекулярной массе, физико- химическим и биологическим характеристикам: IgG, IgM, IgA, IgE, IgD. В составе IgG выделяют 4 подкласса (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), в составе IgA- два подкласса (IgA1, IgA2).

Структурной единицей антител является мономер, состоящий из двух легких и двух тяжелых цепей. Мономерами являются IgG, IgA (сывороточный), IgD и IgE. IgM- пентамер (полимерный Ig). У полимерных иммуноглобулинов имеется дополнительная j (joint) полипептидная цепь, которая объединяет (полимеризует) отдельные субъединицы (в составе пентамера IgM, ди- и тримера секреторного IgA).

Основные биологические характеристики антител.

1. Специфичность — способность взаимодействия с определенным (своим) антигеном (соответствие эпитопа антигена и активного центра антител).

2. Валентность- количество способных реагировать с антигеном активных центров (это связано с молекулярной организацией- моно- или полимер). Иммуноглобулины могут быть двухвалентными (IgG) или поливалентными (пентамер IgM имеет 10 активных центров). Двух- и более валентные антитела навывают полными антителами. Неполные антитела имеют только один участвующий во взаимодействии с антигеном активный центр (блокирующий эффект на иммунологические реакции, например, на агглютинационные тесты). Их выявляют в антиглобулиновой пробе Кумбса, реакции угнетения связывания комплемента.

3. Афинность — прочность связи между эпитопом антигена и активным центром антител, зависит от их пространственного соответствия.

4. Авидность — интегральная характеристика силы связи между антигеном и антителами, с учетом взаимодействия всех активных центров антител с эпитопами. Поскольку антигены часто поливалентны, связь между отдельными молекулами антигена осуществляется с помощью нескольких антител.

5. Гетерогенность — обусловлена антигенными свойствами антител, наличием у них трех видов антигенных детерминант:

- изотипические — принадлежность антител к определенному классу иммуноглобулинов;

- аллотипические- обусловлены аллельными различиями иммуноглобулинов, кодируемых соответствующими аллелями Ig гена;

- идиотипические- отражают индивидуальные особенности иммуноглобулина, определяемые характеристиками активных центров молекул антител. Даже тогда, когда антитела к конкретному антигену относятся к одному классу, субклассу и даже аллотипу, они характеризуются специфическими отличиями друг от друга (идиотипом). Это зависит от особенностей строения V- участков H- и L- цепей, множества различных вариантов их аминокислотных последовательностей.

Классификация по антигенам

· антиинфекционные или антипаразитарные антитела, вызывающие непосредственную гибель или нарушение жизнедеятельности возбудителя инфекции либо паразита

· антитоксические антитела, не вызывающие гибели самого возбудителя или паразита, но обезвреживающие вырабатываемые им токсины.

· так называемые «антитела-свидетели заболевания», наличие которых в организме сигнализирует о знакомстве иммунной системы с данным возбудителем в прошлом или о текущем инфицировании этим возбудителем, но которые не играют существенной роли в борьбе организма с возбудителем (не обезвреживают ни самого возбудителя, ни его токсины, а связываются со второстепенными белками возбудителя).

· аутоагрессивные антитела, или аутологичные антитела, аутоантитела — антитела, вызывающие разрушение или повреждение нормальных, здоровых тканей самого организма хозяина и запускающие механизм развития аутоиммунных заболеваний.

· аллореактивные антитела, или гомологичные антитела, аллоантитела — антитела против антигенов тканей или клеток других организмов того же биологического вида. Аллоантитела играют важную роль в процессах отторжения аллотрансплантантов, например, при пересадке почки, печени, костного мозга, и в реакциях на переливание несовместимой крови.

· гетерологичные антитела, или изоантитела — антитела против антигенов тканей или клеток организмов других биологических видов. Изоантитела являются причиной невозможности осуществления ксенотрансплантации даже между эволюционно близкими видами (например, невозможна пересадка печени шимпанзе человеку) или видами, имеющими близкие иммунологические и антигенные характеристики (невозможна пересадка органов свиньи человеку).

· антиидиотипические антитела — антитела против антител, вырабатываемых самим же организмом. Причём это антитела не «вообще» против молекулы данного антитела, а именно против рабочего, «распознающего» участка антитела, так называемого идиотипа. Антиидиотипические антитела играют важную роль в связывании и обезвреживании избытка антител, в иммунной регуляции выработки антител. Кроме того, антиидиотипическое «антитело против антитела» зеркально повторяет пространственную конфигурацию исходного антигена, против которого было выработано исходное антитело. И тем самым антиидиотипическое антитело служит для организма фактором иммунологической памяти, аналогом исходного антигена, который остаётся в организме и после уничтожения исходных антигенов. В свою очередь, против антиидиотипических антител могут вырабатываться анти-антиидиотипические антитела и т. д

· Характеристика основных классов иммуноглобулинов.

·

· IgG.

·

· Обладая молекулярной массой 1,5 • 105 D, иммуноглобулин G способен защищать от инфекций организм новорожденного в течение первых месяцев жизни, поскольку легко проникает сквозь плаценту. Другие иммуноглобулины такого свойства лишены. IgG составляет около 70% сывороточных иммуноглобулинов, IgG – основное антитело вторичного иммунного ответа.

· Иммуноглобулин G обладает самым продолжительным периодом полураспада, который составляет 21 день. Основной биологической функцией иммуноглобулинов данного класса является защита человеческого организма и его органов от возбудителей инфекционных заболеваний и от продуктов жизнедеятельности таких возбудителей путем опсонизации, активации фагоцитоза и комплемента.

· Тимусзависимый иммуноглобулин G вырабатывается только при участии Т-лимфоцитов. Вследствие этого, как влияние разнообразных иммунодепрессантов, так и облучение способно не только нарушить синтез иммуноглобулина G, но и полностью его подавить.

· Максимальный уровень синтеза IgG происходит вследствие вторичного введения антигена при соблюдении обусловленного интервала, который может длиться до 30-35 дн. Особенности происходящих на всех этапах выработки иммунитета процессов влияют на конечные результаты иммунизации, то есть на полноценность и завершенность иммунного ответа, на образование элементов иммунологической памяти. Именно этими обстоятельствами обосновываются схемы иммунизации – дозы и интервалы введения антигенов, их характер и свойства процессов, которые они вызывают.

· Изменения обоснованных и разработанных схем иммунизации непременно должны иметь иммунологическое оправдание, в противном случае возможны нарушения в формировании клеток иммунологической памяти и в синтезе Ig, вследствие чего нарушится весь эффект иммунизации, иногда – с полным его «извращением» – сенсибилизацией.

· Уровень иммуноглобулина G в организме регулируется по двум направлениям: путем разрушения Ig и вызывающей синтез IgG антигенной стимуляцией. Уровень конечной концентрации иммуноглобулина G находится в прямой зависимости между его синтезом и деструкцией.

· Опираясь на высокую специфичность, иммуноглобулины G принимают активное участие в иммунном ответе, регулируя его при этом и оказывая влияние на активность прочих процессов иммунного ответа – гуморальных и клеточных, что в конечном итоге приводит к полноценности иммунного ответа. Можно сказать, что в большой степени иммуноглобулин G призван контролировать образование Ig методом обратной связи.

· Как самый распространенный иммуноглобулин, Ig G обеспечивает защиту от токсинов и микроорганизмов. Есть предположение, что в процессе вторичного иммунного ответа преимущественно синтезируется именно IgG. Обладая способностью к преодолению плацентарного барьера, иммуноглобулин G выполняет ведущую роль в процессах защиты от инфекций в первые недели жизни новорожденного. Поступая через слизистую оболочку в кровоток, содержащийся в молозиве IgG усиливает защищенность новорожденного гораздо легче, чем другие иммуноглобулины. При этом, доминируя в среде прочих изотипов, иммуноглобулин G активно распространяется в тканевых жидкостях, способствует связыванию микроорганизмов с дальнейшей их опсонизацией, а также нейтрализует бактериальные токсины.

· Находясь в тесном контакте (комплексе) с бактериями, иммуноглобулин G способен активировать комплемент и способствовать хемотаксису полиморфноядерных лейкоцитов. Обогащенная комплементом и антителами бактерия прилипает к лейкоциту, поскольку последний обладает рецепторами для Fс-участков и комплемента.

·

· Функции подклассов IgG

IgGl	Основной реактант при формировании антител против полисахаридов оболочки вирусов и капсулы бактерий Активирует систему комплемента, Эффективно связывается с лимфоцитами через Fc-рецепторы Формирует аутоантител
IgG 2	Отвечает за иммунный ответ на полисахаридные антигены пневмококков, стрептококков группы А и Haemophili influenzae
IgG3	Антитела с высоким сродством к белковым антигенам Самые сильные активаторы комплемента Эффективно связываются с лимфоцитами через Ре-рецепторы Формирует аутоантитела
IgG 4	Реакция на хроническую антигенную стимуляцию Иммунный ответ на аллергены даже после гипосенсибилизации Блокирование IgE – зависимых реакций

IgM.

 

Иммуноглобулин M относится к классу иммуноглобулинов обеспечивающих первичный иммунный ответ. Эволюционно Ig M относится к наиболее древнему классу антител, составляющих 5-10% иммуноглобулинов от общего их количества в сыворотке крови. Синтезируют иммуноглобулин M плазматические клетки. Антителам данного класса проникновение в ткани нехарактерно. Период полураспада в крови иммуноглобулина M составляет примерно 5 суток.

Резкий взлет концентрации иммуноглобулина M в крови наблюдают при возникновении некоторых инфекций у новорожденных и у взрослых. Их роль в процессе элиминации возбудителей из кровеносного русла и в активации фагоцитоза очень важна. IgM начинает вырабатываться у плода, участвуя при этом в процессах противоинфекционной защиты организма. Во время внутриутробного развития материнский иммуноглобулин M неспособен проникнуть в кровь ребенка через плаценту из-за повышенного молекулярного веса. Высокое содержание иммуноглобулина M в пуповинной крови служит диагностическим критерием внутриутробного инфицирования плода. К классу иммуноглобулинов M также относят ревматоидный фактор (при ранних стадиях болезни), холодовые агглютинины, групповые антитела (изогемагглютинины).

Рождение каждого «нового» для организма антигена вызывает образование антител класса иммуноглобулина M. На 4-6-й день иммунизации процесс биосинтеза антител «переключает внимание» на IgG.

Структура иммуноглобулина M является наиболее крупномолекулярной. Его молекула являет собой соединенные специальной связью в единую структуру пять мономеров, другими словами: обладает десятью активными центрами.

Поскольку иммуноглобулин M определяется в человеческом организме еще до пересечения его с антигеном, то именно он формирует блок естественных антител и является антигенраспознающим рецептором В-лимфоцитов в мономерной форме.

Важнейшими из свойств иммуноглобулинов M считается их способность активировать фагоцитоз, привлекать фагоцитирующие клетки к местам нахождения антигена, либо к очагам инфекции. IgM опсонизирует антигенные раздражители, например, микроорганизмы и усиливает фагоцитоз. Иммуноглобулин M способен, как опсонизировать антигенный раздражитель, так и повышать продуктивность фагоцитоза опсонизируя антиген-возбудитель.

Увеличение синтеза иммуноглобулина M и нарастание его титра приводит к резкому торможению синтеза малоспецифичных иммуноглобулинов, регулирование которого происходит исключительно уровнем подходящего ему по степени специфичности IgG.

Поскольку в синтезе иммуноглобулина M не принимают участия Т-лимфоциты, он является резистентным к облучению и воздействию иммунодепрессантов.

Продолжительный синтез преимущественно (либо исключительно) иммуноглобулина M свидетельствует о нарушениях в регуляторных функциях Т-лимфоцитов-хелперов. Гипериммуноглобулинемия М является первичным иммунодефицитом, спровоцированным отсутствием CD40 лиганда на Т-лимфоцитах-хелперах, что приводит к невозможности передачи костимуляционных сигналов В-лимфоцитам, без чего невозможно переключение синтеза иммуноглобулина M на синтез иного класса.

Некоторая часть иммуноглобулинов M способна продуцироваться локально, ее относят к секреторным иммуноглобулинам.

а IgA.

 

Иммуноглобулины А (IgA) циркулируют в сыворотке крови (составляет 15-20% от всех Ig), а также секретируются на поверхность зпителиев. Присутствуют в слюне, слёзной жидкости, молоке и на поверхности слизистых оболочек.

Молекулы IgA участвуют в реакциях нейтрализации и агглютинации возбудителей. Кроме того, после образования комплекса Аг-АТ они участвуют в активации комплемента по альтернативному пути.

Дефицит IgA является одним из некорригируемых первичных дефектов иммунитета. Исправление данного дефекта состоит в лечении вторичных осложнений аллергической, аутоиммунной, либо инфекционной природы в совокупности с активацией сохранных элементов иммунитета с целью перекрытия недостатка продукции IgA (компенсации). Показаниями к проведению подобной иммуностимуляции являются преимущественно клинические проявления сниженной противоинфекционной сопротивляемости.

Известно, что уровень защиты от локальной вирусной инфекции желудочно-кишечного и респираторного трактов зависит не столько от наличия в организме сывороточного IgG к пневмотропным энтеропатогенным вирусам, сколько от содержания секреторного специфического иммуноглобулина A.

Отчетливый аффинитет к поверхностям слизистой оболочки, преобладание в секрете молочных желез, стабильная структура определяют биологическую значимость секреторного иммуноглобулина A в процессах защиты организма от агрессивного воздействия всевозможных патогенных агентов, в частности, вирусов.

Иммуноглобулин A в димерном виде синтезируют в lamina propria-клетках, а после связывания IgA с синтезированным в клетках эпителия иммуноглобулиновым рецептором транспортируют к поверхности слизистой оболочки. В момент появления IgA в просвете кишечника происходит частичное расщепление рецептора, вследствие чего IgA обогащается его фрагментом, именуемым секреторным компонентом. Очевидно, что секреторный IgA – совместный продукт клеток двух типов – эпителиальных и плазматических.

Способность секреторного иммуноглобулина А образовываться как в димерной, так и в тетрамерной формах значительно повышает его вирусонейтрализирующие свойства. Секреторный компонент защищает иммуноглобулин А от расщепления протеолитическим ферментом, что является его существенным преимуществом перед другими антителами. Секреторный IgA способен нейтрализовать вирус, как в просвете кишечника, так и во время транспортировки его внутрь клетки. Сначала димер иммуноглобулина А нейтрализует вирус в подслизистой кишечника, затем связывается с рецептором и транспортирует вирус в просвет кишечника.

Единая структура секреторного компонента и димерных иммуноглобулинов класса А, соединенная j-цепью является уникальным примером эволюционной адаптации иммуноглобулина на слизистых покровах, следствием чего является эффективное функционирование при постоянном воздействии антигенов разнообразной природы.

В различные внешние секреты, в том числе в молоко, молекулы иммуноглобулина A проникают из двух основных источников. IgA, выделяемый респираторным и пищеварительным трактами, секретами молочной и слезной желез, а также слюной, образуют плазматические клетки. Однако иммуноглобулин A, обнаруженный во внешних секретах может иметь происхождение и системного характера. Такой IgA продуцируется в клетках слизистой оболочки одного органа, поступает в кровь и переносится ею к слизистым покровам другого органа.

Проникнув в пейерову бляшку антиген активирует В- и Т-лимфоциты, используя лимфатический проток, те проникают сначала в мезентериальный лимфоузел, после чего в кровь, затем в селезенку и опять в кровь. Происходит их селективная локализация в лимфообразованиях слизистых оболочек, а также в секреторных железах экзокринной природы: слезных, молочных и слюнных. При этом локализация лимфоцитов происходит по большей части между клетками эпителия слизистой оболочки, что обеспечивает иммунный ответ клетки. Локализация В-лимфоцитов наблюдается преимущественно в lamina propria, где происходит их дифференциация в плазматические клетки, а также синтезируется иммуноглобулин A.

IgE.

 

Иммуноглобулин Е (IgE) - класс иммуноглобулинов, обнаруживаемый в норме в незначительных количествах в сыворотке крови и секретах. Впервые IgE был изолирован в 1960-х годах из сывороток больных атопией и множественной миеломой. В 1968 г. ВОЗ выделила IgE как самостоятельный класс иммуноглобулинов. Согласно ВОЗ 1 МЕ/мл (МЕ - международная единица) соответствует 2,4 нг. Обычно концентрация IgE выражается в МЕ/мл или кЕ/л (кЕ - килоединица).

В норме IgE составляет менее 0,001% от всех иммуноглобулинов сыворотки крови.

Структура IgE подобна структуре других иммуноглобулинов и состоит из двух тяжёлых и двух лёгких полипептидных цепей. Они сгруппированы в комплексы, называемые доменами. Каждый домен содержит приблизительно 110 аминокислот. IgE имеет пять таких доменов в отличие от IgG, который имеет только четыре домена. IgE имеет самую короткую продолжительность существования (время полувыведения из сыворотки крови 2 - 3 суток), самую высокую скорость катаболизма и наименьшую скорость синтеза из всех иммуноглобулинов (2,3 мкг/кг в сутки). IgE синтезируется главным образом плазматическими клетками, локализующимися в слизистых оболочках. Основная биологическая роль IgE - уникальная способность связываться с поверхностью тучных клеток и базофилов человека. На поверхности одного базофила присутствует примерно 40000 - 100000 рецепторов, которые связывают от 5000 до 40000 молекул IgE.

Дегрануляция тучных клеток и базофилов происходит, когда две связанные с мембраной клеток молекулы IgE соединяются с антигеном, что, в свою очередь, «включает» последовательные события, ведущие к выбросу медиаторов воспаления.

Помимо участия в аллергических реакциях I (немедленного) типа, IgE принимает участие в защитном противогельминтном иммунитете, что обусловлено существованием перекрёстного связывания между IgE и антигеном гельминтов. Последний проникает через мембрану слизистой и садится на тучные клетки, вызывая их дегрануляцию. Медиаторы воспаления повышают проницаемость капилляров и слизистой, в результате чего IgG и лейкоциты выходят из кровотока. К гельминтам покрытым IgG присоединяются эозинофилы, которые выбрасывают содержимое своих гранул и таким образом убивают гельминтов.

IgE можно обнаружить в организме человека уже на 11-й неделе внутриутробного развития. Содержание IgE в сыворотке крови возрастает постепенно с момента рождения человека до подросткового возраста. В пожилом возрасте уровень IgE может снижаться.

В практике клинико-диагностических лабораторий определение общего и специфического IgE проводится с целью их использования в качестве самостоятельных диагностических показателей.