Устойчивость комплексных соединений в растворах

Ионы внешней сферы соединены с комплексом ионной связью, поэтому в водных растворах они легко отщепляются: [Fe(Н₂О)₆]SO₄ ↔ SO₄^2- + [Fe(Н₂О)₆]²⁺.

Этот процесс называется первичной диссоциацией. Внутренняя сфера в зависимости от прочности также способна диссоциировать на комплексообразователь и лиганды:

[Fe(Н₂О)₆]²⁺ ↔ Fe²⁺ + 6 Н₂О – это вторичная диссоциация. Она аналогична диссоциации слабых электролитов и характеризуется константой равновесия:

К_рав. =

Константа равновесия может служить мерой прочности комплекса: чем менее стоек комплекс, тем больше концентрация простых ионов или молекул Fe²⁺ и Н₂О, тем больше численное значение константы. Поэтому константу равновесия, называют константой нестойкости комплекса. Величина, обратная константе нестойкости, называется константой устойчивости:

К_уст.= = .

Переходные металлы в живых организмах;

Аминокислотные остатки как лиганды

Шесть переходных металлов - Fe, Zn, Cu, Mn, Mo и Co - относят к так называемым «металлам жизни» - то есть металлам, необходимым для функционирования живых организмов. Кроме того, установлены физиологические функции ванадия (фиксация азота), хрома (кофактор инсулина) и никеля (стабилизация структуры ДНК и РНК). Все они входят в состав ферментов и других биологически активных веществ (например, медь при суммарном содержании в организме человека 0,2 г входит в состав 30 ферментов) в виде комплексных соединений. Лигандами в этих комплексах являются сложные органические молекулы, а также молекулы белка (в биохимии слово "лиганд" имеет другое значение - так называют малую органическую молекулу, присоединившуюся к белку).

Типичные нейтральные неорганические лиганды σ-типа - это молекулы воды и аммиака. Типичные лиганды анионного типа – это кислотные остатки: Cl‾, F‾, CN‾, NO^2‾ и т.д. Все они способны образовывать связи с металлом-комплексообразователем по донор-но – акцепторному механизму, предоставляя для этого свою электронную пару. Органические молекулы, содержащие атомы азота, серы и кислорода с неподеленными электронными парами (НЭП), тоже могут участвовать в реакциях комплексообразования. Такие атомы есть в боковых цепях многих аминокислот, поэтому в белковых молекулах всегда имеются группы, способные образовывать связи с ионами металлов.

Строение гема

Наиболее известным переносчиком кислорода является гемоглобин. Он присутствует в организмах позвоночных, а также и ряда беспозвоночных (например, двустворчатых моллюсков, морских многощетинковых червей, голотурий). Молекула гемоглобина состоит из белковой части – глобина и гема – комплекса Fe(II) с одним из порфиринов -так называемым протопорфирином IX. Порфирин - это циклическая молекула, в состав которой входит 4 пиррольные группы. Так выглядит молекула гема:

Атом железа образует с атомами азота пиррольных колец две ковалентные и две координационные (донорно-акцепторные) связи. В действительности же все 4 связи Fe-N почти равноценны (как и 4 связи N-H в катионе аммония), поэтому вклад резонансных структур примерно одинаков. С трех сторон порфириновый цикл гема содержит гидрофобные заместители – метальные и винильные группы, а с четвертой стороны – две гидрофильные карбоксильные группы, которые в нейтральной среде находятся в анионной форме СОО^–. Координационное число атома железа в геме равно 4, поэтому он может образовывать еще две координационные связи, дополняя свое окружение до октаэдрического.